And, its kcat/Km value for amylose

And, its kcat/Km value for amylose was 3-fold higher than that for amylopectin,
which locates the enzyme characteristics between those of the
cyclomaltodextrinase from alkalophilic B. sp. I-5 (15.87-fold) (Auh et al.,
2006) and the maltogenic amylase from S. marinus (2.48-fold) (Jung
et al., 2012). One-way ANOVA (F(1, 4) = 46.77, P = 0.0024) showed
that there were highly significant differences between the kcat/Km values for amylose and amylopectin, indicating a unique substrate preference of TfMA for amylose over amylopectin.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

และ ค่าของ kcat/Km และมี 3-fold สูงกว่าสำหรับ amylopectin,
ซึ่งหาตำแหน่งที่ตั้งลักษณะเอนไซม์ระหว่างบรรดา
cyclomaltodextrinase จาก alkalophilic B. sp.ฉัน-5 (15.87-fold) (Auh et al.,
2006) และ amylase maltogenic จากมารินุสที่ S. (2.48-fold) (Jung
et al., 2012) การวิเคราะห์ความแปรปรวนทางเดียว (F (1, 4) = 46.77, P = 0.0024) พบ
ที่มีคำสำคัญความแตกต่างระหว่างค่าของ kcat/Km และ amylopectin ระบุการกำหนดลักษณะพื้นผิวที่ไม่ซ้ำของ TfMA สำหรับปรับผ่าน amylopectin

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

และ kcat / Km ค่าสำหรับอะมิโลสเป็น 3 เท่าสูงกว่าสำหรับโล,
ซึ่งตั้งอยู่ลักษณะการทำงานของเอนไซม์ระหว่างผู้
cyclomaltodextrinase จากบีเอสพี alkalophilic I-5 (15.87 เท่า) (Auh et al.,
2006) และอะไมเลส maltogenic จากเอ Marinus (2.48 เท่า) (Jung
et al., 2012) One-way ANOVA (F (1, 4) = 46.77, p = 0.0024) แสดงให้เห็น
ว่ามีความแตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญอย่างมากระหว่าง kcat / Km ค่าสำหรับอะมิโลสและโลแสดงการตั้งค่าพื้นผิวที่ไม่ซ้ำกันของ Tfma สำหรับอะมิโลสโลกว่า

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

และ kcat / km ค่าอมิโลสเป็น 3-fold สูงกว่าสำหรับมหาภัยของ
ซึ่งตั้งอยู่ระหว่างเอนไซม์ลักษณะของ
cyclomaltodextrinase จาก alkalophilic พ. . 5 ( 15.87-fold ) ( auh et al . ,
) ) และ maltogenic อะไมเลสจากเอสมารินุส ( 2.48-fold ) ( จอง
et al . , 2555 ) การวิเคราะห์ความแปรปรวนแบบทางเดียว ( f ( 1 , 3 ) = 46.77 , p =
0.0024 ) แสดงว่ามีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญยิ่งทางสถิติระหว่าง kcat / km ค่าสำหรับโลสและอะมิโลเพคติน ซึ่งเป็นเอกลักษณ์ของพื้นผิวการตั้งค่า tfma สำหรับโลสมากกว่ามหาภัย .