The reaction between the triplets e

The reaction between the triplets excited state of riboflavin and amino acids, peptides, and bovine
whey proteins was investigated in aqueous solution in the pH range from 4 to 9 at 24 °C using
Nanosecond laser flash photolysis. Only tyrosine and tryptophan (and their peptides) were found to
Compete with oxygen in quenching the triplet state of riboflavin in aqueous solution, with second order
rate constants close to the diffusion limit, 1.75 109 and 1.40 109 L mol-1 s-1 for tyrosine
and tryptophan, respectively, with â-lacto globulin and bovine serum albumin having comparable rate
Constants of 3.62 108 and 2.25 108 L mol-1 s-1, respectively. Tyrosine, tryptophan, and their
peptides react with the photo excited triplet state of riboflavin by electron transfer from the tyrosine
and tryptophan moieties followed by a fast pretention of the resulting riboflavin anion rather than by
Direct H-atom abstraction, which could be monitored by time-resolved transient absorption spectroscopy
as a decay of triplet riboflavin followed by a rise in riboflavin anion radical absorption. For
cytosine- and thiol-containing peptides, second-order rate constants depend strongly on pH, for
cytosine corresponding to pKaRSH 8.35. H-atom abstraction seems to operate at low pH, which
with rising pH gradually is replaced by electron transfer from the thiol anion. From the pH dependence
of the second-order rate constant, the respective values for the H-atom abstraction (k ) 1.64 106
L mol-1 s-1) and for the electron transfer (k ) 1.20 109 L mol-1 s-1) were determined.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ปฏิกิริยาระหว่าง triplets ที่ตื่นเต้นของวิตามิน และกรดอะมิโน เปปไทด์ และวัวเวย์โปรตีนถูกสอบสวนในละลายในช่วงค่า pH ตั้งแต่ 4 ถึง 9 ที่ 24 ° C ใช้Nanosecond เลเซอร์ flash photolysis เฉพาะ tyrosine และทริปโตเฟน (และของเปปไทด์) พบกับแข่งขันกับออกซิเจนในปราบรัฐ triplet วิตามินในละลาย ลำดับที่สองค่าคงที่อัตราการแพร่จำกัด 1.75 109 และ 1.40 109 L โมล-1 s-1 สำหรับ tyrosineและทริปโต เฟน ตามลำดับ กับâ lacto กลอบูลินและวัว serum albumin มีอัตราเทียบค่าคงที่ของ 3.62 108 และ 108 หุ้น 2.25 L โมล-1 s-1 ตามลำดับ Tyrosine ทริปโตเฟน และของพวกเขาเปปไทด์ที่ตอบสนองกับภาพรัฐ triplet วิตามินโดยการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจาก tyrosine ที่ตื่นเต้นและทริปโตเฟน moieties pretention อย่างรวดเร็ว ของ anion ไรโบเฟลวินได้ มากกว่าด้วยตรง H-อะตอม abstraction ซึ่งสามารถตรวจสอบได้ โดยดูดซึมชั่วคราวที่มีแก้ไขเวลากเป็นผุของไรโบเฟลวิน triplet ตามขึ้นดูดซึมรุนแรง anion ไรโบเฟลวิน สำหรับประกอบด้วย cytosine และ thiol เปปไทด์ ค่าคงที่อัตราที่สองสั่งอย่างยิ่งขึ้นอยู่กับค่า pH สำหรับcytosine ที่สอดคล้องกับ pKaRSH 8.35 Abstraction H-อะตอมดูเหมือนว่าการใช้ งานที่ค่า pH ต่ำ ซึ่งมีค่า pH เพิ่มขึ้นค่อย ๆ ขึ้นมาแทนที่ โดยการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจาก thiol anion จากการพึ่งพาค่า pHของสั่งสองอัตราคง ค่าเกี่ยวข้องสำหรับ abstraction H-อะตอม (k) 1.64 106L โมล-1 s-1) และสำหรับอิเล็กตรอนถ่ายโอน (k) 1.20 109 L โมล-1 s-1) ได้กำหนดไว้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ปฏิกิริยาระหว่างแฝดตื่นเต้นรัฐ riboflavin และกรดอะมิโนเปปไทด์และโค
โปรตีนเวย์ได้รับการสอบสวนในสารละลายในช่วง pH 4-9 ที่ 24 ° C โดยใช้
แฟลช photolysis เลเซอร์ nanosecond ซายน์เท่านั้นและโพรไบโอ (และเปปไทด์ของพวกเขา) พบว่า
การแข่งขันกับออกซิเจนในดับรัฐแฝดของ riboflavin ในสารละลายที่มีลำดับที่สอง
คงที่อัตราใกล้เคียงกับการ จำกัด การแพร่, 1.75 และ 1.40 109 109 L mol-1 s-1 สำหรับ ซายน์
และโพรไบโอตามลำดับกับโกลบูลิâ-Lacto และซีรั่มอัลบูมิวัวมีอัตราการเปรียบเทียบ
ค่าคงที่ของ 3.62 108 2.25 108 และ L mol-1 s-1 ตามลำดับ ไทโรซีน, โพรไบโอของพวกเขาและ
เปปไทด์ทำปฏิกิริยากับภาพรัฐแฝดตื่นเต้นของ riboflavin โดยการโอนอิเล็กตรอนจากซายน์
และ moieties โพรไบโอตามด้วย pretention อย่างรวดเร็วของแอนไอออน riboflavin ผลมากกว่าโดย
ทางตรงนามธรรม H-อะตอมซึ่งจะมีการตรวจสอบตามเวลา -resolved สเปกโทรสโกการดูดซึมชั่วคราว
ที่สลายตัวของแฝด riboflavin ตามด้วยการเพิ่มขึ้นของ riboflavin ไอออนดูดซึมรุนแรง สำหรับ
cytosine- และเปปไทด์ thiol ที่มีค่าคงที่อัตราลำดับที่สองขึ้นอยู่อย่างมากในค่า pH สำหรับ
cytosine สอดคล้องกับ pKaRSH 8.35 H-อะตอมนามธรรมดูเหมือนว่าจะทำงานที่มีค่า pH ต่ำซึ่ง
มีค่าความเป็นกรดที่เพิ่มขึ้นค่อยๆถูกแทนที่ด้วยการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากไอออน thiol จากการพึ่งพาค่า pH
ของอัตราคงที่ลำดับที่สองค่าที่เกี่ยวข้องสำหรับนามธรรม H-อะตอม (k) 1.64 106
L mol-1 s-1) และสำหรับการถ่ายโอนอิเล็กตรอน (k) 1.20 109 L mol-1 s- 1) ได้รับการพิจารณา

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ปฏิกิริยาระหว่างแฝดสามสถานะกระตุ้นของไรโบฟลาวินและกรดอะมิโนเปปไทด์และโปรตีนเวย์โปรตีน
ศึกษาในสารละลายในช่วง pH 4 ถึง 9 ที่ 24 องศา C โดยใช้เลเซอร์
นาโนวินาที แฟลช โฟโตไลซีส . ไทโรซีนเท่านั้น และ ทริปโตเฟน ( เปปไทด์ ) พบ
แข่งขันกับออกซิเจนในดับที่แฝดสามรัฐ Riboflavin ในสารละลายด้วย
เพื่อที่สองค่าคงที่อยู่ใกล้กับการแพร่กระจายวงเงิน 1.75 และ 1.40 109 ลิตร mol-1 ที่สุดสำหรับซีน
และทริปตามลำดับ และแลคโตกลอบูลินâ - อัลบูมินมีเทียบเคียงอัตรา
ค่าคงที่ 3.62 108 และ 2.25 ผม mol-1 ที่สุดตามลำดับ ไทโรซีน ทริปโตเฟน และเปปไทด์ของพวกเขา
ทำปฏิกิริยากับภาพตื่นเต้นสามรัฐของ Riboflavin โดยอิเล็กตรอนโอนจากซีน
และทริปดังกล่าวตามโดยเร็ว pretention ของที่เกิด Riboflavin ไอออนมากกว่าด้วย
h-atom นามธรรมโดยตรง ซึ่งอาจจะตรวจสอบโดย time-resolved ชั่วคราวการดูดซึมสเปกโทรสโกปี
เป็นผุของตติยะ Riboflavin ตามโดยการเพิ่มขึ้นใน Riboflavin anion รากดูดซึม สำหรับ
ย้ายถิ่น - ขนาดบรรจุเปป อันดับที่สอง และค่าคงที่ขึ้นอยู่กับ pH สำหรับ
ไซโทซีนที่สอดคล้องกับ pkarsh 8.35 . h-atom นามธรรม ดูเหมือนว่างานที่ pH ต่ำซึ่ง
เนื่องจาก pH ค่อยๆถูกแทนที่ด้วยอิเล็กตรอนโอนจากขนาดไอออน . จากการพึ่งพา
อของอันดับที่สอง ด้วยอัตราคงที่ ค่านั้น สำหรับ h-atom นามธรรม ( K ) 1.64 106
L mol-1 ที่สุด ) และอิเล็กตรอนโอน ( K ) 1.20 109 ลิตร mol-1 ที่สุด
) กำหนด