This was a puzzle, because the anti

This was a puzzle, because the antibody response is specific and limited to a single M protein type, while C4BP binds a broad variety of M protein types, perhaps up to 90 percent of them," said Ghosh. "Group A Strep brings C4BP to its surface to dampen the immune response. We wanted to combat this recruitment by blocking the interaction between M proteins and C4BP, but equally as importantly, we wanted to take advantage of the broad recruitment of C4BP by M proteins that would pave a path to the development of a vaccine."

To determine if this was possible, a graduate student in Ghosh's lab, Cosmo Buffalo, collaborated with another graduate student, Sophia Hirakis, in the laboratory of Rommie Amaro, a professor of chemistry and biochemistry who uses computers to study protein structures, to first study the complex interactions between M protein and C4BP.

"This allowed us to understand some detailed features of the interaction," said Ghosh. The research team, which also included an undergraduate researcher, Adrian Bahn-Suh, collaborated extensively with Victor Nizet, an expert in infectious diseases who is a professor at UC San Diego's School of Medicine and Skaggs School of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences.

In their experimental and computational study, the biochemists painstakingly detailed four crystal structures of four different M protein types, each bound to human C4BP.

"These structures revealed that even though the different M protein types appeared to be unrelated in sequence, there were common sequence patterns hidden within the differences that linked all these M proteins together," said Ghosh. "These common patterns are what is used to recruit C4BP to the surface of group A Strep by the different M protein types."

"The idea now is to have antibodies do the same thing as C4BP -- that is, recognize many different M protein types," he added. "That way, the antibody response will not be limited to one M protein type and one strain of group A Strep, but will extend to most, if not all, M protein types and most, if not all strains, of group A Strep."

The UC San Diego chemists, in collaboration with Nizet, are now working on developing a vaccine that, they hope, will be protective against most, if not all, strains of group A Strep.

Story Source:

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

นี้เป็นปริศนา เนื่องจากการตอบสนองของแอนติบอดีเฉพาะ และจำกัดชนิดโปรตีน M เดียว ในขณะที่ C4BP ผูกหลากหลายชนิดโปรตีน M บางทีอาจจะถึง 90 เปอร์เซ็นต์ของพวกเขา กล่าวว่า Ghosh "กลุ่ม A Strep นำ C4BP พื้นผิวของมันชุ่มการตอบสนองของภูมิคุ้มกัน เราต้องต่อสู้นี้สรรหาบุคลากร โดยการปิดกั้นการโต้ตอบระหว่างโปรตีน M และ C4BP แต่ที่สำคัญคือ เราต้องการใช้ประโยชน์จากสรรหาสิ่งของ C4BP โดยโปรตีน M ที่จะปูทางไปสู่การพัฒนาวัคซีน"การตรวจสอบถ้านี้เป็นไปได้ ศึกษาในห้องปฏิบัติการของ Ghosh คอสโมบัฟฟาโล ร่วมมือกับบัณฑิตวิทยาลัยอื่น โซเฟีย Hirakis ในห้องปฏิบัติการของ Rommie Amaro ศาสตราจารย์วิชาเคมีและชีวเคมีที่ใช้คอมพิวเตอร์เพื่อศึกษาโครงสร้างโปรตีน แรก ศึกษาปฏิกิริยาซับซ้อนระหว่างโปรตีน M และ C4BP"นี้ทำให้เราเข้าใจบางรายละเอียดคุณสมบัติของการโต้ตอบ กล่าวว่า Ghosh ทีมงานวิจัย ที่เป็นนักวิจัยระดับปริญญาตรี เอเดรียน Bahn-Suh ร่วมมืออย่างกว้างขวางกับวิคเตอร์ Nizet ผู้เชี่ยวชาญด้านโรคติดเชื้อที่เป็นอาจารย์ที่โรงเรียน แพทย์ของ UC San Diego และ Skaggs โรงเรียนเภสัชศาสตร์ และเภสัชศาสตร์ในการศึกษาทดลอง และการคำนวณ การ biochemists บรรจงรายละเอียดโครงสร้างคริสตัลสี่สี่เมตรโปรตีนชนิดต่าง ๆ C4BP แต่ละผูกมนุษย์"โครงสร้างเหล่านี้เปิดเผยว่า แม้ว่าโปรตีนชนิดต่าง ๆ ของ M ปรากฏเพื่อจะไม่เกี่ยวข้องในลำดับ มีลำดับรูปทั่วไปที่ซ่อนอยู่ภายในความแตกต่างที่เชื่อมโยงทั้งหมดโปรตีน M เหล่านี้กัน กล่าวว่า Ghosh "รูปแบบเหล่านี้ทั่วไปจะใช้อะไรรับสมัคร C4BP กับพื้นผิวของกลุ่ม A Strep โปรตีนชนิดต่าง ๆ ของ M""ตอนนี้คุณจะมีแอนติบอดีทำสิ่งเดียวกัน C4BP - นั่นคือ รู้จัก M โปรตีนหลายชนิด เขาเพิ่ม "วิธี การตอบสนองของแอนติบอดีจะไม่จำกัด M หนึ่งโปรตีนชนิดและสายพันธุ์หนึ่งของกลุ่ม A Strep แต่จะขยายไปยังชนิดโปรตีน M ส่วนใหญ่ ถ้าไม่ทั้งหมด และมากที่สุด ถ้าไม่ ได้ทุกสาย พันธุ์ กลุ่ม A Strep"เภสัชกร UC San Diego ร่วมกับ Nizet ตอนนี้ทำงานในการพัฒนาวัคซีนที่ หวังว่า จะป้องกันกับส่วนใหญ่ ถ้าไม่ทุก สายพันธุ์ของกลุ่ม A Strepแหล่งที่มาของเรื่องราว:

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

นี่เป็นปริศนาเพราะตอบสนองของแอนติบอดีที่มีความเฉพาะเจาะจงและ จำกัด เดียว m ประเภทโปรตีนในขณะที่ C4BP ผูกหลากหลายของ M ประเภทโปรตีนบางทีอาจจะถึงร้อยละ 90 ของพวกเขา "กอชกล่าว." กลุ่ม A Strep นำ C4BP ไป พื้นผิวของมันเพื่อรองรับการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกัน เราต้องการที่จะต่อสู้กับการรับสมัครงานนี้โดยการปิดกั้นการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีน M และ C4BP แต่อย่างเท่าเทียมกันเป็นสิ่งสำคัญเราต้องการที่จะใช้ประโยชน์จากการรับสมัครงานในวงกว้างของ C4BP โดย M โปรตีนที่จะปูเส้นทางไปสู่การพัฒนาวัคซีน. "

การตรวจสอบ ถ้าเรื่องนี้เป็นไปได้ที่เป็นนักศึกษาระดับบัณฑิตศึกษาในห้องปฏิบัติการกอชของคอสโมควายร่วมมือกับนักศึกษาระดับบัณฑิตศึกษาอื่นโซเฟีย Hirakis ในห้องปฏิบัติการของ Rommie Amaro ศาสตราจารย์วิชาเคมีและชีวเคมีที่ใช้คอมพิวเตอร์เพื่อการศึกษาโครงสร้างของโปรตีนที่แรกศึกษาที่ซับซ้อน ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีน M และ C4BP.

"นี้ได้รับอนุญาตให้เราเข้าใจคุณสมบัติรายละเอียดบางส่วนของการปฏิสัมพันธ์" กอชกล่าว. ทีมวิจัยซึ่งรวมถึงนักวิจัยระดับปริญญาตรี, เอเดรียบาห์น-พ้มร่วมมืออย่างกว้างขวางกับวิกเตอร์ nizet ผู้เชี่ยวชาญในการติดเชื้อ โรคที่เป็นอาจารย์ที่โรงเรียน UC San Diego ของแพทย์และ Skaggs โรงเรียนเภสัชกรรมและเภสัชศาสตร์.

ในการศึกษาทดลองและการคำนวณของพวกเขาชีวเคมีรายละเอียดอย่างระมัดระวังสี่โครงสร้างผลึกของสี่ประเภท M โปรตีนที่แตกต่างกันในแต่ละผูกไว้กับ C4BP มนุษย์.

"เหล่านี้ โครงสร้างเปิดเผยว่าแม้ว่าที่แตกต่างกัน M ประเภทโปรตีนที่ดูเหมือนจะไม่เกี่ยวข้องในลำดับที่มีรูปแบบที่พบบ่อยลำดับที่ซ่อนอยู่ภายในความแตกต่างที่มีการเชื่อมโยงเหล่านี้โปรตีน M ด้วยกัน "กอชกล่าวว่า "รูปแบบที่พบบ่อยเหล่านี้เป็นสิ่งที่จะใช้ในการรับสมัคร C4BP กับพื้นผิวของกลุ่ม Strep โดยประเภท M โปรตีนที่แตกต่างกัน."

"ความคิดในขณะนี้คือการมีแอนติบอดีทำสิ่งเดียวกันเป็น C4BP - นั่นคือรู้จักโปรตีน M แตกต่างกันมาก ประเภท "เขากล่าวเสริม "วิธีการที่ตอบสนองของแอนติบอดีจะไม่ถูก จำกัด เพียงหนึ่ง m ประเภทโปรตีนและเป็นหนึ่งในสายพันธุ์ของกลุ่ม Strep แต่จะขยายไปถึงที่สุดหากไม่ได้ทั้งหมด M ประเภทโปรตีนและส่วนใหญ่ถ้าไม่ได้ทุกสายพันธุ์ของกลุ่ม Strep "

นักเคมี UC San Diego ในความร่วมมือกับ nizet กำลังทำงานในการพัฒนาวัคซีนที่พวกเขาหวังว่าจะได้รับการป้องกันมากที่สุดหากไม่ได้ทั้งหมดสายพันธุ์ของกลุ่ม Strep.

เรื่องที่มา:

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นี้เป็นปริศนาเพราะการตอบสนองแอนติบอดีที่เฉพาะเจาะจงและ จำกัด การเดี่ยวเอ็มโปรตีนชนิด ในขณะที่ c4bp ผูกหลากหลายของชนิดโปรตีนเอ็ม บางทีถึง 90 เปอร์เซ็นต์ของพวกเขา , " กล่าวว่า ghosh ” กลุ่ม Strep นำ c4bp กับพื้นผิวรองรับการตอบสนองภูมิคุ้มกัน เราต้องการที่จะต่อสู้กับการสรรหาโดยการปิดกั้นการปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนและ c4bp ม แต่เท่า ๆที่สำคัญ เราต้องการที่จะใช้ประโยชน์จากการจัดหากว้างของ c4bp โดย M โปรตีนที่จะปูทางสู่การพัฒนาวัคซีน " .ว่าถ้าเป็นไปได้ นักศึกษาระดับบัณฑิตศึกษา ใน ghosh ของแล็บ คอสโม ควาย ร่วมมือกับนักศึกษาอีก โซเฟีย hirakis ในห้องปฏิบัติการของ rommie Amaro , ศาสตราจารย์ของเคมีและชีวเคมีที่ใช้คอมพิวเตอร์เพื่อศึกษาโครงสร้างโปรตีน ในการศึกษาแรกปฏิสัมพันธ์ที่ซับซ้อนระหว่าง M และโปรตีน c4bp ." นี่จะให้เราเข้าใจคุณสมบัติบางอย่างของการปฏิสัมพันธ์ กล่าวว่า ghosh . ทีมวิจัย ซึ่งประกอบด้วย นักศึกษา นักวิจัย เอเดรียน บ้านโซ , ร่วมมืออย่างกว้างขวางกับ วิคเตอร์ nizet ผู้เชี่ยวชาญด้านโรคติดเชื้อที่เป็นอาจารย์ที่ UC San Diego School of Medicine และสแก๊กส์โรงเรียนเภสัชศาสตร์และวิทยาศาสตร์เภสัชกรรมในการทดลอง และคอมพิวเตอร์ศึกษา นักชีวเคมีอย่างระมัดระวังรายละเอียดสี่โครงสร้างผลึกของโปรตีนแต่ละชนิดแตกต่างกัน 4 M , ผูก c4bp มนุษย์" โครงสร้างเหล่านี้เปิดเผยว่า แม้ว่าชนิดเอ็มโปรตีนต่าง ๆดูเหมือนจะไม่เกี่ยวข้องในลำดับที่มีลำดับรูปแบบทั่วไปที่ซ่อนอยู่ภายในที่แตกต่าง ที่เชื่อมโยงเหล่านี้ M โปรตีนด้วยกัน กล่าวว่า ghosh ” รูปแบบเหล่านี้โดยทั่วไปมีอะไรที่ใช้รับสมัคร c4bp ไปยังพื้นผิวของกลุ่ม Strep โดยเอ็มโปรตีนชนิดที่แตกต่างกัน . "" ความคิดตอนนี้คือมีแอนติบอดีทำเหมือน c4bp -- ที่รู้จักหลายประเภทโปรตีนที่แตกต่างกัน , ”เขาเพิ่ม . วิธี การตอบสนองจะถูก จำกัด ให้หนึ่ง M protein ชนิดและสายพันธุ์หนึ่งของกลุ่ม Strep แต่จะขยายให้มากที่สุดหากไม่ได้ทั้งหมด M protein ชนิดและส่วนใหญ่ถ้าไม่ทุกสายพันธุ์ของกลุ่ม Strep .UC San Diego นักเคมี ในความร่วมมือกับ nizet ตอนนี้ทำงานด้านการพัฒนาวัคซีนนั้น พวกเขาหวังว่า จะเป็นเกราะป้องกันมากที่สุดหากไม่ได้ทั้งหมด สายพันธุ์ของกลุ่ม Strep .เรื่อง : แหล่งที่มา