3.2.2. Fe(II) chelating capacityIn

3.2.2. Fe(II) chelating capacity

In addition to reducing capacity, potato protein hydrolysates have also been shown to bind divalent prooxidant metal (Wang & Xiong, 2005). Some proteins are capable of chelating metals even when their specific biological function is not related to metal storage or transport; this ability can be attributed to amino acid residues His, Cys, Trp, Asp and Glu, which are known to bind divalent metals if exposed on the protein or polypeptide surface (Elias et al., 2008). In this study, the potato protein hydrolysates showed dose-dependent Fe(II) chelating capacity with PPHppc exhibiting a 2-fold higher activity than PPHp at 1 mg/mL, equivalent to the chelating capacity of 0.12 mM EDTA (Fig. 1B). There are similar amounts of all the possible metal chelating amino acid residues in the protein hydrolysates, except for Trp (Table 1). Interestingly, the hydrolysate (PPHp) with 3-fold higher amount of Trp had lower Fe(II) chelating capacity. The findings suggest complex interactions of the amino acid residues and biological targets, Fe(II) in this case. One possible explanation of our observation is that the smaller peptides in PPHppc were more accessible to the solvent and were available to form metal coordinates (chelate complexes) compared to the larger peptides resulting from only peptic hydrolysis. More plausibly, the weakly positive ζ-potential of PPHp (Table 1), compared to the negative surface of PPHppc, can induce electrostatic repulsion of Fe(II), thereby reducing metal binding to the relevant amino acid residues.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.2.2. Fe(II) นเป็นความจุนอกเหนือจากการลดกำลังการผลิต hydrolysates โปรตีนมันฝรั่งได้รับการแสดงการผูก divalent prooxidant โลหะ (วังและคายเนสหยง 2005) มีโปรตีนบางอย่างของคีเลตโลหะแม้ว่าการทำงานทางชีวภาพเฉพาะไม่เกี่ยวข้องกับโลหะเก็บหรือการขนส่ง ความสามารถนี้สามารถนำมาประกอบในการตกค้างของกรดอะมิโนของเขา Cys, Trp, Asp และ Glu ซึ่งเป็นที่รู้จักเพื่อผูก divalent โลหะถ้าสัมผัสบนโปรตีน หรือ polypeptide ผิว (ชา et al. 2008) ในการศึกษานี้ hydrolysates โปรตีนของมันฝรั่งพบ Fe(II) ขึ้นอยู่กับยาคีเลตความจุกับ PPHppc จัดแสดงนิทรรศการมีกิจกรรม 2-fold สูงกว่า PPHp ที่ 1 mg/mL เทียบเท่ากับความจุนเป็น 0.12 มม. EDTA (รูปที่ 1B) มียอดคล้ายของโลหะที่เป็นไปได้ทั้งหมดตกค้างของกรดอะมิโนใน hydrolysates ของโปรตีน ยกเว้น Trp (ตาราง 1) คีเลท เรื่องน่าสนใจ ฉีด (PPHp) มีปริมาณ 3-fold สูงของ Trp มีต่ำ Fe(II) ความจุคีเลท ผลการวิจัยแนะนำปฏิสัมพันธ์ที่ซับซ้อนของการตกค้างของกรดอะมิโนและชีวภาพเป้าหมาย Fe(II) ในกรณีนี้ อธิบายหนึ่งเป็นไปได้ของการสังเกตของเราคือ ว่า เปปไทด์ขนาดเล็กใน PPHppc เข้ากับตัวทำละลาย และมีแบบโลหะพิกัด (แอซิดคอมเพล็กซ์) เทียบกับเปปไทด์ขนาดใหญ่ที่เกิดจากเฉพาะ peptic ไฮโตรไลซ์ เพิ่มเติม plausibly อ่อนบวกζ-ศักยภาพของ PPHp (ตาราง 1), เมื่อเทียบกับพื้นผิวที่ติดลบของ PPHppc สามารถก่อให้เกิดไฟฟ้าสถิตเขม่นของ Fe(II) ซึ่งช่วยลดโลหะรวมถึงการตกค้างของกรดอะมิโนที่เกี่ยวข้อง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.2.2 เฟ (II) ความจุคีเลต

นอกจากจะช่วยลดความจุและโปรตีนมันฝรั่งยังได้รับการแสดงที่จะผูกโลหะ divalent prooxidant (วังและ Xiong, 2005) โปรตีนบางคนมีความสามารถในการคีเลตโลหะแม้ในขณะที่ฟังก์ชั่นที่เฉพาะเจาะจงชีวภาพของพวกเขาไม่ได้เกี่ยวข้องกับการจัดเก็บโลหะหรือการขนส่ง ความสามารถนี้สามารถนำมาประกอบกับกรดอะมิโนตกค้างของเขา Cys, Trp, ASP และ Glu ซึ่งเป็นที่รู้จักในการผูกโลหะ divalent ถ้าสัมผัสโปรตีนหรือโปรตีนผิว (อีเลียส et al., 2008) ในการศึกษานี้มันฝรั่งและโปรตีนแสดงให้เห็นว่าปริมาณขึ้นอยู่กับเฟ (II) ความจุคีเลตกับ PPHppc exhibiting 2 เท่าสูงกว่ากิจกรรม PPHp วันที่ 1 mg / ml เทียบเท่ากับความจุของคีเลต 0.12 มิลลิ EDTA (รูปที่ 1B.) มีจำนวนที่คล้ายกันของทั้งหมดที่เป็นไปกรดคีเลทโลหะอะมิโนในโปรตีนไฮโดรไลเซมียกเว้น Trp (ตารางที่ 1) ที่น่าสนใจไฮโดรไล (PPHp) กับ 3 เท่าจำนวนเงินที่สูงขึ้นของ Trp มีต่ำ Fe (II) ความจุคีเลต ผลการวิจัยชี้ให้เห็นปฏิสัมพันธ์ที่ซับซ้อนของกรดอะมิโนและเป้าหมายทางชีวภาพ Fe (II) ในกรณีนี้ หนึ่งคำอธิบายที่เป็นไปได้ของการสังเกตของเราคือการที่เปปไทด์ที่มีขนาดเล็กใน PPHppc สามารถเข้าถึงได้มากขึ้นที่จะเป็นตัวทำละลายและมีอยู่ในรูปแบบพิกัดโลหะ (คอมเพล็กซ์คีเลต) เมื่อเทียบกับเปปไทด์ที่มีขนาดใหญ่ที่เกิดจากการย่อยสลายในกระเพาะอาหารเท่านั้น เพิ่มเติมเหตุผลในเชิงบวกอย่างอ่อนζศักยภาพของ PPHp (ตารางที่ 1) เมื่อเทียบกับพื้นผิวเชิงลบของ PPHppc สามารถเหนี่ยวนำให้เกิดไฟฟ้าสถิตเขม่นของเฟ (II) ซึ่งจะช่วยลดโลหะผูกพันกับกรดอะมิโนที่เกี่ยวข้อง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.2.2 . Fe ( II ) และความสามารถนอกจากการลดการผลิตโปรตีนของฝรั่ง นอกจากนี้ยังมีการแสดงเพื่อผูกขนาด prooxidant โลหะ ( วังและสง , 2005 ) โปรตีนบางชนิดมีความสามารถของโลหะเมื่อฟังก์ชันทางชีวภาพของพวกเขาที่เฉพาะเจาะจงไม่ได้เกี่ยวข้องกับโลหะที่จัดเก็บหรือการขนส่ง ; ความสามารถนี้สามารถประกอบกับกรดอะมิโนตกค้างของเขา CYS ก , ASP และ GLU ซึ่งเป็นที่รู้จักที่จะผูกขนาดโลหะถ้าสัมผัสบนพื้นผิวหรือ polypeptide โปรตีน ( Elias et al . , 2008 ) . ในการศึกษานี้พบว่าโปรตีนมันฝรั่งของสัปดาห์ Fe ( II ) และความสามารถที่สูงกว่าถึง pphppc จัดแสดงเป็นกิจกรรมที่ ส่วนต่อร้อยส่วนพอลิเมอร์มล. มก. / ล. และความสามารถเทียบเท่ากับ 0.12   mM EDTA ( รูปที่ 1A ) มีจำนวนที่คล้ายกันของทั้งหมดที่เป็นไปได้ของโลหะและกรดอะมิโนในโปรตีนตกค้างของยกเว้น TRP ( ตารางที่ 1 ) น่าสนใจ ไฮโดรไลเสท ( ส่วนต่อร้อยส่วนพอลิเมอร์ ) กับ 3-fold ปริมาณเหล็ก ( II ) กได้ลดลงและความสามารถ . ข้อมูลแนะนำของตกค้าง กรดอะมิโนและเป้าหมายทางชีวภาพปฏิสัมพันธ์ที่ซับซ้อน , Fe ( II ) ในคดีนี้ คำอธิบายเดียวที่เป็นไปได้ของการสังเกตของเราก็คือขนาดเล็ก เปปไทด์ ใน pphppc มากขึ้น เข้าถึง ตัวทำละลาย และมีอยู่ในรูปแบบโลหะ พิกัด ( คีเลต คอมเพล็กซ์ ) เมื่อเทียบกับขนาดใหญ่เปปไทด์ที่เกิดจากการย่อยเฉพาะทาง . ยังคงเป็นบวกอย่างอ่อนๆ , ζ - ศักยภาพส่วนต่อร้อยส่วนพอลิเมอร์ ( ตารางที่ 1 ) เมื่อเทียบกับพื้นผิวที่เป็นลบของ pphppc สามารถทำให้เกิดไฟฟ้าสถิตเขม่น Fe ( II ) จึงลดโลหะผูกกับกรดอะมิโนที่ตกค้าง