Protein samples from carotids of at

Protein samples from carotids of at least three mice per
group were snap-frozen and stored at 80°C. Protein
samples were loaded and separated by 10% SDS-polyacrylamide
gel electrophoresis, followed by transfer to
polyvinylidene difluoride membrane. The membranes
were then blotted using goat anti-cathepsin S antibody
(ab18822; Abcam) and horseradish peroxidase–conjugated
anti-goat secondary antibody. Signal was detected
with enhanced chemiluminescence reagents (Perkin Elmer
Life Science, Boston, MA). Membranes were then
stained with Amido Black for total protein content determination.
Blots were quantified using Image J software
(v1.44, NIH, Bethesda, MD) and normalized to internal
protein bands.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตัวอย่างโปรตีนจาก carotids อย่างน้อยสามหนูต่อ
กลุ่มเป็นสแน็ปอินแช่แข็งและเก็บไว้ที่? 80 องศาเซลเซียส โปรตีน
ตัวอย่างที่ถูกโหลดและแยกจากกันโดย 10% SDS-polyacrylamide
ข่าวคราวตามมาด้วยการถ่ายโอนไป
Polyvinylidene difluoride เมมเบรน เยื่อ
จากนั้นก็เปื้อนโดยใช้แพะแอนติบอดีต่อต้าน cathepsin S
(ab18822; Abcam) และมะรุม peroxidase-conjugated
ป้องกันแพะรองแอนติบอดี สัญญาณที่ตรวจพบ
มีสารเคมี chemiluminescence เพิ่มขึ้น (Perkin Elmer
วิทยาศาสตร์ชีวภาพ, บอสตัน) เยื่อแล้วถูก
ย้อมด้วยสีดำ Amido สำหรับการกำหนดปริมาณโปรตีนทั้งหมด.
บลอตถูกวัดโดยใช้ซอฟแวร์ภาพ J
(v1.44, NIH, Bethesda, MD) และปกติภายใน
แถบโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ตัวอย่าง โปรตีนจาก carotids อย่างน้อยสามหนูต่อ
กลุ่มตะครุบแช่แข็งและเก็บไว้ที่  80 /
c โปรตีนจำนวนโหลดแยก 10% SDS polyacrylamide gel electrophoresis


ตามด้วยการถ่ายโอนีนไดฟลูออไรด์ของเยื่อแผ่น เยื่อ
แล้วเปื้อนใช้แพะต้านคาเทปซิน s )
( ab18822 ; ABCAM ) และเอนไซม์ conjugated
– .ป้องกันแพะ ) รอง สัญญาณที่ตรวจพบสารเคมีเคมีลูมิเนสเซนต์ (
3
ชีวิตเพอร์กินเอลเมอร์วิทยาศาสตร์ , Boston , MA ) เยื่อแล้ว
amido สีดำเปื้อนโดยการหาปริมาณโปรตีน มีปริมาณการใช้

ไม้ซอฟต์แวร์ภาพ J ( v1.44 NIH Bethesda , MD ) และคะแนนทีปกติเพื่อแถบโปรตีนภายใน