result ( Essl et al., 1999; Dirnber

result ( Essl et al., 1999; Dirnberger et al., 2002; Pagny et al.,
2003). These results suggest that the mechanisms of targeting and retention of glycosyl transferases may be conserved across kingdoms.
Various models have been proposed in the literature to explain the retention of Golgi processing enzymes in their cor- rect spatial positions and it is likely that a combination of these may finally be required. The length of the hydrophobic trans-membrane domain (TMD) has been implicated as a general indicator of retention at the correct organelle (Munro,
1995, 1998) as exemplified by the results from Saint-Jore et al. (2002). Generally, the thickness of the membranes of the organelles of the secretory pathway increases from the ER to the Golgi and finally the plasma membrane owing to a gradi- ent in the sterol composition of the lipid bilayers (Moreau et al., 1998). Targeting related to TMD length was revealed in a study varying the length of TMDs in GFP fusion proteins made from the human lysosomal membrane protein LAMP1 and expressed in tobacco leaves (Brandizzi et al., 2002c). A fusion protein containing the native 23 amino acid TMD located to the plasma membrane. When the TMD was short- ened to 20 and 17 amino acids the GFP chimeras were restricted to the Golgi and ER membranes, respectively.
However, such experiments do not determine spatial location within the Golgi stack. In the early nineties the ‘kin recognition model’ based around the oligomerisation and aggregation of processing enzymes within cisternal mem- branes was postulated (Nilsson et al., 1993), as such enzymes were not thought to be incorporated into anterograde trans- port vesicles. Whilst attractive, this model does not explain the capacity for mammalian transferases to recycle continually via the ER ( Ward & Brandizzi, 2004), a situation that probably also occurs in plants (Brandizzi et al., 2002b). A model pro- posing retrograde transport of processing machinery in vesicle vectors is attractive as this could both explain the positioning of enzymes and also the control over their loss as product is delivered towards the trans-face of the Golgi (Opat et al.,
2001).


VIII. Holding it all together

It is difficult to believe that the integrity of the Golgi stack and its relationship with the ER and the proteins of the ER exit site is simply maintained by interactions between the component membranes. Indeed, in mammalian cells a complex series of interacting Golgi matrix proteins have been identified which may control the integrity of the Golgi ribbon (Klumperman,
2000; Ward et al., 2001); tether incoming and percolating vesicles (Barr & Short, 2003); and maintain interactions with the cytoskeleton (Murshid & Presley, 2004). These include the Golgins, a family of coiled-coil proteins which function in a variety of membrane to cytoskeleton and membrane to membrane tethering events at the Golgi. These are in turn regulated by small GTPases of the Rab and Arl (ARF-like)

GTPase families (Barr & Short, 2003). The coiled-coil regions of Golgins form the so-called GRIP domain which confers Golgi targeting plus Rab6 and Arl binding (Munro & Nichols,
1999; Barr & Short, 2003). Although a few homologues of Golgins can be found in the arabidopsis genome, to date no information exists as to their function. Recently, an arabidopsis gene AtGRIP1, which encodes for a putative GRIP protein has been shown to target the plant Golgi (Gilson et al., 2004). Rab6, involved in retrograde transport in the mammalian Golgi stack (Sannerud et al., 2003), is thought to mediate vesicle tethering and also binds GRIP domains and the dynactin complex. Interestingly, the arabidopsis homologue of Rab6 (RabH1b) also locates to the Golgi stack, although a specific role in organisation of the matrix has not yet been shown ( J. Johansen et al., unpublished).
The presence of matrix-like proteins in the plant Golgi stack has, however, been known since the early electron microscopic studies of Mollenhauer (1965), and Turner & Whaley (1965) revealed the presence of intercisternal ele- ments (Fig. 7). These have been reported to be more prevalent between trans-cisternae (Staehelin et al., 1990; Andreeva et al., 1998b; Ritzenthaler et al., 2002) and have still to be characterised either biochemically or at the molecular level. It has also been suggested that each Golgi stack is surrounded by a matrix as there is an area of exclusion of ribosomes around each stack (Staehelin & Moore, 1995)

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลลัพธ์ (Essl et al., 1999 Dirnberger และ al., 2002 Pagny et al.,2003) ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำว่า กลไกของการกำหนดเป้าหมายและการรักษา glycosyl transferases ตำแหน่งอาจจะอยู่ในอาณาจักรนั้นรุ่นต่าง ๆ ที่ได้รับการเสนอในเอกสารประกอบการอธิบายการเก็บรักษาของ Golgi เอนไซม์ในตำแหน่งพื้นที่ rect ประกอบ ประมวลผล และเป็นไปได้ว่า การรวมกันของเหล่านี้สุดท้ายอาจต้อง ความยาวของโดเมมเบรนทรานส์ hydrophobic (TMD) มีการเกี่ยวข้องเป็นตัวบ่งชี้ที่ทั่วไปของการที่ออร์แกเนลล์ถูกต้อง (จู๋1995, 1998) เป็น exemplified ผลลัพธ์จากเซนต์ Jore et al. (2002) ทั่วไป ความหนาของเยื่อหุ้มของ organelles ของทางเดิน secretory เพิ่มจาก ER Golgi ที่และในที่สุดเยื่อพลาสมา เพราะเอนท์ gradi ในการประกอบสเตอรอลไขมัน bilayers (Moreau et al., 1998) กำหนดเป้าหมายที่เกี่ยวข้องกับความยาวของ TMD ถูกเปิดเผยในการศึกษาแตกต่างกันไป (Brandizzi et al., 2002c) ออกจากความยาวของ TMDs ในโปรตีนฟิวชั่น GFP ทำจากโปรตีนเมมเบรน lysosomal มนุษย์ LAMP1 และแสดงในยาสูบ โปรตีนอาหารที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 23 เจ้า TMD อยู่กับเยื่อหุ้มพลาสมา เมื่อ TMD สั้น-ened กับกรดอะมิโน 20 และ 17 GFP chimeras ถูกจำกัดเพื่อช่วย Golgi และ ER ตามลำดับอย่างไรก็ตาม การทดลองดังกล่าวไม่กำหนดตำแหน่งพื้นที่ภายในกอง Golgi ใน nineties ต้น 'การกินแบบ' ตามสถาน oligomerisation และรวมของเอนไซม์ภายในหน่วยความจำ cisternal-branes การประมวลผลได้ postulated (Nilsson et al., 1993) เช่นเอนไซม์ไม่คิดว่า จะรวมอยู่ในอสุจิ anterograde ทรานส์พอร์ต ขณะที่น่าสนใจ แบบจำลองนี้อธิบายความจุใน mammalian transferases รีไซเคิลอย่างต่อเนื่องผ่าน ER (Ward & Brandizzi, 2004), สถานการณ์ที่อาจเกิดขึ้นในพืช (Brandizzi et al., 2002b) ยัง เป็นรุ่นโปร-วางตัว retrograde ขนส่งเครื่องจักรในเวสิเคิลเวกเตอร์เป็นน่าสนใจเช่นนี้สามารถทั้งอธิบายตำแหน่งของเอนไซม์ และการควบคุมความสูญเสียเป็นผลิตภัณฑ์ถูกส่งไปหน้าธุรกรรมของ Golgi (Opat et al.,2001)VIII. กดพร้อมกันทั้งหมดเป็นการยากที่จะเชื่อว่า ความสมบูรณ์ของ Golgi กองซ้อนและความสัมพันธ์ของมันกับ ER และโปรตีนของ ER ออกไซต์เพียงไว้ โดยระหว่างเยื่อหุ้มส่วนประกอบ แน่นอน ใน mammalian เซลล์ ชุดที่ซับซ้อนของ Golgi โต้ตอบโปรตีนเมทริกซ์ได้ระบุซึ่งอาจควบคุมความสมบูรณ์ของ Golgi ribbon (Klumperman2000 ผู้ป่วย et al., 2001); โยงเข้า และ percolating อสุจิ (บารร์และสั้น 2003); และรักษาโต้ตอบกับ cytoskeleton (Murshid & สเพรสลีย์ 2004) ได้แก่ Golgins ครอบครัวของโปรตีนม้วนคอยล์ที่ทำงานต่าง ๆ ของเมมเบรน cytoskeleton และเหตุการณ์ tethering ไปเยื่อเมมเบรนที่ Golgi เหล่านี้จะถูกควบคุม โดย GTPases เล็ก Rab และ Arl (เหมือน ARF) ครอบครัว GTPase (บารร์และสั้น 2003) แคว้น Golgins ม้วนคอยล์ฟอร์มเรียกว่าโดเมนจับที่ confers Golgi กำหนดเป้าหมายบวก Rab6 และ Arl ผูก (จู๋และนิโคลปี 1999 บารร์และสั้น 2003) แม้ว่าบาง homologues ของ Golgins สามารถพบได้ในจีโนม arabidopsis วันที่ไม่มีข้อมูลอยู่เป็นการทำงาน ล่าสุด ยีน arabidopsis การ AtGRIP1 ซึ่งจแมปสำหรับโปรตีนจับ putative ได้ถูกแสดงเพื่อเป้าหมายพืช Golgi (Gilson et al., 2004) Rab6 เกี่ยวข้องกับการขนส่ง retrograde ใน mammalian Golgi กอง (Sannerud et al., 2003), คิดบรรเทาเวสิเคิล tethering และ binds จับโดเมนและ dynactin ที่ซับซ้อน เป็นเรื่องน่าสนใจ homologue arabidopsis ของ Rab6 (RabH1b) ยังหาตำแหน่งที่ตั้งไปยัง Golgi กอง แม้ว่าบทบาทเฉพาะในองค์กรของเมตริกซ์ได้ไม่ยังถูกแสดง (J. Johansen et al. ยกเลิกประกาศ)สถานะของเมทริกซ์เช่นโปรตีนในพืชกอง Golgi อย่างไรก็ตาม ได้รู้จักตั้งแต่ศึกษาด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนต้น Mollenhauer (1965), และ Turner & Whaley (1965) การเปิดเผยของ intercisternal เอเล-ments (Fig. 7) เหล่านี้ได้รับรายงานว่า แพร่หลายมากขึ้นระหว่างทรานส์-cisternae (Staehelin และ al., 1990 Andreeva et al., 1998b Ritzenthaler และ al., 2002) และยังเป็นโรค biochemically หรือ ในระดับโมเลกุล มันได้นอกจากนี้ยังได้แนะนำว่า แต่ละกอง Golgi ล้อมรอบ ด้วยเมทริกซ์มีพื้นที่แยก ribosomes สถานแต่ละกอง (Staehelin และมัวร์ 1995)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผล (Essl et al, 1999;. Dirnberger et al, 2002;. Pagny, et al.
2003) ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่ากลไกของการกำหนดเป้าหมายและการเก็บรักษา transferases glycosyl อาจจะอนุรักษ์ทั่วราชอาณาจักร.
รูปแบบต่าง ๆ ได้รับการเสนอชื่อในวรรณคดีที่จะอธิบายการเก็บข้อมูลการประมวลผลของเอนไซม์ในกอลไจดูแลรักษาอุปตำแหน่งของพวกเขาเชิงพื้นที่และมีแนวโน้มว่าการรวมกันของ เหล่านี้ในที่สุดก็อาจจะต้อง ความยาวของโดเมนทรานส์เมมเบรนที่ไม่ชอบน้ำ (TMD) ได้รับการที่เกี่ยวข้องเป็นตัวบ่งชี้ทั่วไปของการเก็บรักษาที่เนลล์ที่ถูกต้อง (มันโร
1995, 1998) เป็นตัวอย่างโดยผลจาก Saint-Jore และคณะ (2002) โดยทั่วไปความหนาของเยื่อของ organelles ของการเพิ่มทางเดินหลั่งจาก ER กับกอลไจและในที่สุดก็เยื่อหุ้มเนื่องจากกิจการ gradi- ในองค์ประกอบ sterol ของ bilayers ไขมัน (Moreau et al., 1998) การกำหนดเป้าหมายที่เกี่ยวข้องกับความยาว TMD ถูกเปิดเผยในการศึกษาที่แตกต่างกันตามความยาวของ TMDs ในโปรตีน GFP ที่ทำจากเยื่อ lysosomal มนุษย์โปรตีน lamp1 และแสดงในใบยาสูบ (Brandizzi et al., 2002c) โปรตีนที่มีกรดอะมิโน 23 พื้นเมือง TMD ตั้งอยู่ทางเยื่อหุ้มพลาสม่า เมื่อ TMD เป็น ened สั้นถึง 20 และ 17 กรดอะมิโน GFP chimeras ถูก จำกัด ให้เยื่อกอลไจและ ER ตามลำดับ.
อย่างไรก็ตามการทดลองดังกล่าวไม่ได้กำหนดตำแหน่งเชิงพื้นที่ภายในสแต็คกอลไจ ในยุคต้น 'รูปแบบการรับรู้ญาติ' ตามรอบ oligomerisation และการรวมของการประมวลผลเอนไซม์ภายในเยื่อกั้น cisternal ถูกตั้งสมมติฐาน (ค๊ et al., 1993) เป็นเอนไซม์ดังกล่าวก็ไม่ได้คิดที่จะรวมอยู่ในถุง anterograde ทรานส์พอร์ต . ในขณะที่ที่น่าสนใจแบบนี้ไม่ได้อธิบายความสามารถในการเลี้ยงลูกด้วยนม transferases ในการรีไซเคิลอย่างต่อเนื่องผ่านทาง ER (วอร์ดและ Brandizzi, 2004) สถานการณ์ที่อาจจะเกิดขึ้นในพืช (Brandizzi et al., 2002b) รุ่นโปรวางตัวขนส่งถอยหลังเข้าคลองของเครื่องจักรแปรรูปในเวกเตอร์ตุ่มเป็นที่น่าสนใจเช่นนี้ทั้งสามารถอธิบายได้ว่าการวางตำแหน่งของเอนไซม์และการควบคุมการสูญเสียของพวกเขาเป็นผลิตภัณฑ์ที่มีการส่งต่อทรานส์ใบหน้าของกอลไจ (Opat et al.,
2001 ). VIII ถือมันทั้งหมดเข้าด้วยกันมันเป็นเรื่องยากที่จะเชื่อว่าความสมบูรณ์ของสแต็คกอลไจและความสัมพันธ์กับ ER และโปรตีนของเว็บไซต์ออก ER จะยังคงได้ง่ายๆโดยการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างเยื่อส่วนประกอบ แท้จริงในเซลล์สัตว์ชุดที่ซับซ้อนของการมีปฏิสัมพันธ์กอลไจโปรตีนเมทริกซ์ได้รับการระบุที่อาจควบคุมความสมบูรณ์ของริบบิ้นกอลไจ (Klumperman, 2000;. วอร์ดและคณะ, 2001); ถุงโยงขาเข้าและไหลซึมลงไป (Barr และสั้น 2003); และรักษาปฏิสัมพันธ์กับโครงร่าง (Murshid & สเพรสลีย์, 2004) เหล่านี้รวมถึง Golgins ครอบครัวของโปรตีนขดขดลวดซึ่งทำงานในความหลากหลายของพังผืดที่โครงร่างของเซลล์และเนื้อเยื่อพังผืดเหตุการณ์ tethering ที่กอลไจ เหล่านี้จะถูกเปิดในการควบคุมโดย GTPases เล็ก ๆ ของกระต่ายและ Arl (ARF เหมือน) ครอบครัว GTPase (Barr และสั้น 2003) ภูมิภาคขดม้วนของ Golgins รูปแบบโดเมน GRIP ที่เรียกว่าฟาโรห์ซึ่งกำหนดเป้าหมายกอลไจ Rab6 บวกและ Arl ผูกพัน (มันโรและนิโคลส์, 1999; & Barr สั้น 2003) แม้ว่า homologues กี่ Golgins สามารถพบได้ในจีโนม Arabidopsis, วันที่ไม่มีข้อมูลอยู่ในฐานะที่จะฟังก์ชั่นของพวกเขา เมื่อเร็ว ๆ นี้ AtGRIP1 ยีน Arabidopsis ซึ่งถอดรหัสโปรตีน GRIP สมมุติได้รับการแสดงที่จะกำหนดเป้าหมายพืชกอลไจ (Gilson et al., 2004) Rab6 เกี่ยวข้องในการขนส่งถอยหลังเข้าคลองในกองกอลไจเลี้ยงลูกด้วยนม (Sannerud et al., 2003) เป็นความคิดที่เป็นสื่อกลางในการปล่อยสัญญาณตุ่มและยังผูกโดเมน GRIP และซับซ้อน dynactin ที่น่าสนใจ Arabidopsis คล้ายคลึงกันของ Rab6 (RabH1b) นอกจากนี้ยังตั้งอยู่ไปยังกองกอลไจแม้ว่าบทบาทเฉพาะในองค์กรของเมทริกซ์ยังไม่ได้รับการแสดง (เจฮันเซน et al., ที่ไม่ได้เผยแพร่). การปรากฏตัวของโปรตีนเมทริกซ์เหมือนใน สแต็คกอลไจโรงงานได้ แต่เป็นที่รู้จักกันมาตั้งแต่การศึกษาด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนต้นของ Mollenhauer (1965) และเทอร์เนอและวอลเลย์ (1965) เปิดเผยว่าการปรากฏตัวของ ments ele- intercisternal (รูปที่. 7) เหล่านี้ได้รับรายงานว่าเป็นที่แพร่หลายมากขึ้นระหว่างทรานส์ cisternae (Staehelin et al, 1990;. Andreeva และคณะ, 1998b;.. Ritzenthaler, et al, 2002) และมีการยังคงมีลักษณะอย่างใดอย่างหนึ่งหรือทางชีวเคมีในระดับโมเลกุล นอกจากนี้ยังได้รับการชี้ให้เห็นว่าสแต็คกอลไจแต่ละรายล้อมไปด้วยเมทริกซ์ที่มีพื้นที่ของการยกเว้นของไรโบโซมรอบแต่ละกอง (Staehelin & มัวร์, 1995)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผล essl et al . , 1999 ; dirnberger et al . , 2002 ;
pagny et al . , 2003 ) ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่ากลไกของเป้าหมาย และความคงทนของ glycosyl ทราน เฟอร์เรสอาจจะรักษาทั่วอาณาจักร
รุ่นต่างๆได้ถูกเสนอในวรรณคดีเรื่องความคงทนของเอนไซม์ในการประมวลผลของพวกเขา - rect กอลจิครตำแหน่งเชิงพื้นที่ และมีแนวโน้มว่า การรวมกันของเหล่านี้ในที่สุดก็อาจจะต้อง ความยาวของชื่อโดเมนทรานส์เมมเบรนไฮโดรโฟบิก ( TMD ) ถูกกล่าวหาเป็นตัวบ่งชี้ทั่วไปของการเก็บรักษาที่ถูกต้อง ( มันโร
ออร์แกเนลล์ , 19951998 ) สุดขั้ว โดยผลลัพธ์จาก Saint jore et al . ( 2002 ) โดยทั่วไปแล้ว ความหนาของเยื่อของอวัยวะของเพิ่มทางเดินหลั่งจาก ER กอลจิ และสุดท้ายกับเยื่อหุ้มเซลล์ เนื่องจากเป็น gradi - เอนท์ในสเตอรอลองค์ประกอบของไขมันสองชั้น ( โมโร et al . , 1998 )เป้าหมายที่เกี่ยวข้องกับ TMD ความยาวถูกเปิดเผยในการศึกษาที่แตกต่างกันในความยาวของ tmds GFP โปรตีนที่ทำจากมนุษย์ lysosomal ฟิวชั่นเมมเบรนโปรตีน lamp1 และแสดงในใบยาสูบ ( brandizzi et al . , 2002c ) การรวมโปรตีนที่มีกรดอะมิโนอยู่เพื่อสนับสนุนพื้นเมือง 23 พลาสมาเมมเบรนเมื่อ TMD สั้น - ened 20 และ 17 กรดอะมิโนที่ถูก จำกัด ไปยังกอลจิ GFP คิเมร่าและ membranes
เอ้อ ตามลำดับ อย่างไรก็ตาม การทดลองดังกล่าวไม่ได้กำหนดพื้นที่ที่ตั้งภายในกอลจิสแต็ค ใน nineties ต้น ' คิน ' การรู้จำรูปแบบตามรอบ oligomerisation และการรวมของเอนไซม์การประมวลผลภายใน cisternal แหม่ม - branes ไหล ( นิลส์สัน et al .1993 ) เช่นเอนไซม์ไม่คิดที่จะรวมอยู่ในชุมชนผ่านพอร์ตเล็ก ๆ ในขณะที่ที่น่าสนใจ รุ่นนี้ไม่ได้อธิบายความจุเขตทราน เฟอร์เรสไซอย่างต่อเนื่องผ่านทาง ER ( ห้อง& brandizzi , 2004 ) , สถานการณ์ที่อาจจะเกิดขึ้นในพืช ( brandizzi et al . , 2002b )รุ่น Pro - วางตัวขนส่งถอยหลังเข้าคลองของการประมวลผลในเวกเตอร์ยื่น มีเสน่ห์เป็นนี้ทั้งสองจะอธิบายตำแหน่งของเอนไซม์ และยังควบคุมการสูญเสียของสินค้าจะถูกส่งต่อผ่านใบหน้าของกอลจิ ( โอแพท et al . ,
2001 )


8 . ถือมันทั้งหมดเข้าด้วยกัน

มันเป็นเรื่องยากที่จะเชื่อว่า ความสมบูรณ์ของกอลจิสแต็คและความสัมพันธ์กับ ER และโปรตีนของ ER ออกไซต์เป็นเพียงแค่รักษา โดยการปฏิสัมพันธ์ระหว่างส่วนประกอบของเยื่อ แน่นอน ในเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมชุดที่ซับซ้อนของการโต้ตอบ กอลจิเมทริกซ์โปรตีนได้รับการระบุซึ่งอาจควบคุมความสมบูรณ์ของกอลจิ ( klumperman
ริบบิ้น , 2000 ; Ward et al . , 2001 )โยงขาเข้าและ percolating เล็ก ( Barr &สั้น , 2003 ) และรักษาติดต่อกับไซโทสเกเลตอน ( murshid &เพรสลีย์ , 2004 ) เหล่านี้รวมถึง golgins ครอบครัวของขดคอยล์ ซึ่งในความหลากหลายของฟังก์ชันโปรตีนเมมเบรนเยื่อเมมเบรนและการขาดตอน tethering เหตุการณ์ที่กอลจิ . เหล่านี้ในการเปิดควบคุมโดย gtpases ขนาดเล็กของ RAB ARL ( ARF และชอบ )

ครอบครัวจีทีพีเปส ( Barr &สั้น , 2003 ) ลายขดม้วนภูมิภาคของ golgins แบบฟอร์มที่เรียกว่าโดเมนที่เกี่ยวข้องกับจับเป้าหมายและกอลจิ rab6 ARL มัด ( มันโร&นิโคล
2542 ; บาร์&สั้น , 2003 ) แม้ว่าไม่กี่ในของ golgins สามารถพบได้ในจีโนม Arabidopsis วันที่ไม่มีข้อมูลอยู่แล้ว เป็นหน้าที่ของพวกเขา . ล่าสุด atgrip1 Arabidopsis ยีน ,ซึ่งเป็นกรดอะมิโนโปรตีนจับ Intel ได้รับการแสดงเพื่อเป้าหมายพืชกอลจิ ( Gilson et al . , 2004 ) rab6 เกี่ยวข้องในการขนส่งถอยหลังเข้าคลองในกองกอลจิ ) ( sannerud et al . , 2003 ) , เป็นความคิดที่จะไกล่เกลี่ยว่า tethering และยังผูกโดเมนจับและ dynactin ซับซ้อน น่าสนใจ , Arabidopsis ผิวของ rab6 ( rabh1b ) ยังตั้งอยู่ในกอลจิ กองแม้ว่าบทบาทเฉพาะในองค์กรของเมทริกซ์ยังไม่แสดง ( J . Johansen et al . , พิมพ์ ) .
การแสดงตนของเมทริกซ์ เช่น โปรตีนในพืชกอลจิกองได้ แต่เคยรู้จักกันมาตั้งแต่ต้น ด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน การศึกษาของมอลลินเฮาเออร์ ( 1965 ) , และ Turner &ไวลีย์ ( 1965 ) เปิดเผยตน ของ intercisternal ลี่ - ments ( รูปที่ 7 )เหล่านี้ได้รับการรายงานที่จะแพร่หลายมากขึ้นระหว่างทราน cisternae ( staehelin et al . , 1990 ; andreeva et al . , 1998b ; ritzenthaler et al . , 2002 ) และยังเป็นลักษณะให้ biochemically หรือในระดับโมเลกุล ก็ยังได้รับพบว่าแต่ละกอลจิกองล้อมรอบด้วยเมทริกซ์โดยมีพื้นที่ของการยกเว้นของไรโบโซมรอบแต่ละกอง ( staehelin &มัวร์ , 1995 )