tDipeptidyl peptidases (DPPs) are w

tDipeptidyl peptidases (DPPs) are widely distributed exopeptidases that hydrolyse the dipeptide moietiesfrom the N-termini of oligopeptide chains. In the present study, DPP-I was purified from germinatedmoong bean seeds via acid and ammonium sulphate precipitation followed by successive chromatogra-phies, that is, gel filtration (pH 7.4), cation exchange (pH 5.9) and anion exchange (pH 7.5). The purityof the enzyme was confirmed by native polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) and in situ gel assay.Purified plant DPP-I is a monomeric enzyme with a molecular weight of 38 kDa. It works optimally at pH7.0 and 40◦C, and it exhibits stability at pH ranging from acidic to slightly alkaline. Plant DPP-I preferen-tially hydrolyses glycine–arginine–4-methoxy--naphthylamide and various other synthetic dipeptidylsubstrates, but none of the studied endopeptidase and monopeptidase substrates. Inhibitory studiesrevealed the role of Cys and His amino acids in the catalytic mechanism. Functional studies of DPP-Irevealed the significant role of this glycoproteinous enzyme in protein mobilization during germination.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

peptidases tDipeptidyl (DPPs) มี exopeptidases กระจายอย่างกว้างขวางที่ hydrolyse moietiesfrom dipeptide N-แตร์โซ่แห้ง ในการศึกษาปัจจุบัน DPP-ฉันบริสุทธิ์จากเมล็ดถั่ว germinatedmoong ผ่านกรด และแอมโมเนียมซัลเฟตฝนตามต่อ ๆ มา chromatogra-phies ที่เป็น เจลกรอง (pH 7.4), แลกเปลี่ยน (pH 5.9) และการแลกเปลี่ยนไอออน (pH 7.5) Purityof เอนไซม์ได้รับการยืนยัน โดยอิเจดั้งเดิมในการตรวจสอบวิเคราะห์ (หน้า) และทดสอบเจในแหล่งกำเนิด โรงงาน DPP บริสุทธิ์-เป็นเอนไซม์ monomeric กับน้ำหนักโมเลกุลของ 38 kDa มันทำงานอย่างเหมาะสมที่ pH7.0 และ 40◦C และมันแสดงเสถียรภาพที่ pH ตั้งแต่เป็นกรด-ด่างเล็กน้อย พืช DPP-ฉัน preferen tially ไฮโดรคลอริก glycine – อาร์จินีน-4-สกัด - - naphthylamide และ dipeptidylsubstrates สังเคราะห์ต่าง ๆ อื่น ๆ แต่ไม่มีการศึกษา endopeptidase และ monopeptidase พื้นผิว Studiesrevealed ยับยั้งบทบาทของ Cys และกรดอะมิโนของเขาในกลไกการเร่งปฏิกิริยา ศึกษางานของ DPP Irevealed บทบาทสำคัญของเอนไซม์นี้ glycoproteinous ในโปรตีนระดมในระหว่างการงอก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

tDipeptidyl peptidases (DPPs) มีการกระจายอย่างกว้างขวางว่า exopeptidases ย่อย Dipeptide moietiesfrom เอ็นเทอร์มิ-โซ่ Oligopeptide ในการศึกษาปัจจุบัน, DPP-ผมก็บริสุทธิ์จาก germinatedmoong เมล็ดถั่วผ่านการตกตะกอนของกรดและแอมโมเนียมซัลเฟตตามด้วยเนื่อง chromatogra-phies, ที่อยู่, การกรองเจล (pH 7.4) การแลกเปลี่ยนประจุบวก (pH 5.9) และการแลกเปลี่ยนไอออน (pH 7.5) . purityof เอนไซม์ได้รับการยืนยันโดยพื้นเมือง electrophoresis เจลอะคริเลต (หน้า) และในแหล่งกำเนิดเจล assay.Purified พืช DPP-I เป็นเอนไซม์ monomeric มีน้ำหนักโมเลกุล 38 กิโลดาลตัน มันทำงานได้อย่างดีที่สุดที่ pH7.0 และ40◦Cและการจัดแสดงนิทรรศการความมั่นคงที่ pH ตั้งแต่เป็นกรดเป็นด่างเล็กน้อย พืช DPP-I-preferen tially ย่อยสลาย glycine อาร์จินี-4-methoxy? - - naphthylamide ต่างๆ dipeptidylsubstrates สังเคราะห์อื่น ๆ แต่ไม่มี endopeptidase ศึกษาและพื้นผิว monopeptidase ยับยั้ง studiesrevealed บทบาทของ Cys และกรดอะมิโนของเขาในกลไกการเร่งปฏิกิริยา การศึกษาการทำงานของ DPP-Irevealed บทบาทที่สำคัญของเอนไซม์ glycoproteinous นี้ในการระดมโปรตีนในระหว่างการงอก