The processing of a 57-kDa peptide

The processing of a 57-kDa peptide into 37- and 22-kDa subunits of glutelin, a major storage protein of rice, was confirmed by the immunological compatibility between the precursor and glutelin subunits. The 57-kDa peptide reacted with the antisera raised against purified 37-kDa and 22-kDa subunits of glutelin. The processing was further confirmed by alteration of an in vivo protein synthesis by monensin, a sodium ionophore which inhibits the intracellular transport of secretory and membrane proteins. Infusion of monensin into developing rice grains resulted in suppressed formation of mature glutelin subunits with concomitant accumulation of the 57-kDa peptide. The present results indicate that both subunits of rice glutelin were produced by post-translational cleavage of the 57-kDa peptide.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การประมวลผลของเปป 57-kDa ใน subunits 37 - และ 22-kDa ของ glutelin โปรตีนสำคัญการเก็บรักษาของข้าว ได้รับการยืนยัน โดยกันภูมิคุ้มกันระหว่าง subunits glutelin และสารตั้งต้น เพปไทด์ 57-kDa ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นกับ antisera ยก 37 kDa บริสุทธิ์และ subunits 22-kDa ของ glutelin การประมวลผลเพิ่มเติมได้ถูกยืนยัน โดยเทียบการสังเคราะห์โปรตีนในสัตว์ทดลอง โดย monensin, ionophore โซเดียมซึ่งยับยั้งการขนส่ง intracellular ของ secretory และเมมเบรนโปรตีน คอนกรีตของ monensin ในธัญพืชข้าวพัฒนาให้ก่อตัวหยุดของ glutelin ผู้ใหญ่ subunits ด้วยมั่นใจสะสมของเพปไทด์ 57-kDa ผลลัพธ์ปัจจุบันบ่งชี้ว่า ทั้ง subunits glutelin ข้าวผลิต โดยปริ post-translational ของเพปไทด์ 57-kDa

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การประมวลผลของเปปไทด์ 57 กิโลดาลตันเป็น 37 - และหน่วยย่อย 22 กิโลดาลตันของ glutelin โปรตีนการจัดเก็บข้อมูลที่สำคัญของข้าวได้รับการยืนยันโดยการทำงานร่วมกันของระบบภูมิคุ้มกันระหว่างผู้นำและ glutelin หน่วยย่อย 57 กิโลดาลตันเปปไทด์ปฏิกิริยากับ antisera ขึ้นกับบริสุทธิ์ 37 kDa และ 22 kDa หน่วยย่อยของ glutelin การประมวลผลได้รับการยืนยันต่อไปโดยการเปลี่ยนแปลงของร่างกายสังเคราะห์โปรตีนโดย monensin, ionophore โซเดียมซึ่งยับยั้งการขนส่งภายในเซลล์ของเยื่อหุ้มเซลล์และหลั่งโปรตีน แช่ monensin ในการพัฒนาเมล็ดข้าวมีผลในการสร้างการปราบปรามของหน่วยย่อยผู้ใหญ่ glutelin มีการสะสมไปด้วยกันของเปปไทด์ 57 กิโลดาลตัน ผลในปัจจุบันแสดงให้เห็นว่าทั้งสองหน่วยย่อย glutelin ข้าวที่ผลิตโดยความแตกแยกหลังการแปลของเปปไทด์ 57 กิโลดาลตัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การประมวลผลของเปปไทด์เป็น 57 กิโลดาลตันใน 37 - และ 22 kDa หน่วยของกลูเทลิน , โปรตีนที่กระเป๋าหลักของข้าวที่ได้รับการยืนยันโดยการประยุกต์ใช้ระหว่างสารตั้งต้น และกลูเทลินย่อย . ที่ 57 กิโลดาลตันทำปฏิกิริยากับแอนติยกกับเปปไทด์บริสุทธิ์ 37 kDa และ 22 kDa และหน่วยของกลูเทลิน .การประมวลผลได้ยืนยันเพิ่มเติม โดยการเปลี่ยนแปลงของร่างกายในการสังเคราะห์โปรตีนโดยโมเนนซิน , โซเดียมไอโอโนฟอร์ซึ่งยับยั้งการขนส่งภายในเซลล์ของโปรตีนและเยื่อบางๆ . แช่ของโมเนนซินในการพัฒนาข้าวมีผลในการยับยั้งการก่อตัวของผู้ใหญ่กลูเทลินย่อยที่มีการเกิดของ 57 กิโลดาลตันเปปไทด์ .ผลการศึกษาพบว่าทั้งข้าวกลูเทลินถูกผลิตโดยการไปรษณีย์ - แปลของ 57 กิโลดาลตันเปปไทด์ .