other lysosomal membrane proteins a

other lysosomal membrane proteins are
not only N-glycosylated, but also contain several O-linked
glycans which turn out to play a similar role for the regulated
release of content (Wilke et al., 2012; Li et al., 2015).
Despite the fact that only N-glycosylation was investigated
in the study from Pedrazzini and colleagues (2016), it is
unlikely that other types of protein glycosylation safeguard
tonoplast proteins from degradation by vacuolar hydrolases.
O-glycosylation, the second major type of protein glycosylation,
is fundamentally different between mammals and
plants and the whole machinery for mucin-type mammalian
O-glycosylation is not present in plants (Strasser, 2012).
Plant-specific modifications of O-glycosylation sites have
been described, but the attached glycan moieties are mainly
present on cell wall proteins and typically not found on vacuolar
proteins (Tan et al., 2012). Consequently, it seems that
a similar N- or O-glycan shield does not contribute to the
protection of tonoplast proteins from intracellular proteolysis
in plants.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อื่น ๆ lysosomal เมมเบรนโปรตีนเป็นไม่เพียง N-glycosylated แต่ประกอบด้วยหลายลิงค์ Oเร่งผิวใหมซึ่งหันไปเล่นบทบาทคล้ายกันสำหรับการควบคุมของเนื้อหา (ฮันวิลคี et al. 2012 Li et al. 2015)ทั้ง ๆ ที่มีการตรวจสอบเฉพาะ glycosylation Nในการศึกษาจาก Pedrazzini และเพื่อนร่วมงาน (2016),ไม่น่าว่า glycosylation โปรตีนชนิดอื่น ๆ รักษาโปรตีน tonoplast จากการย่อยสลายโดย vacuolar hydrolasesO-glycosylation ประเภทหลักที่สองของโปรตีน glycosylationจึงต่างกันระหว่างเลี้ยงลูกด้วยนม และพืชและเครื่องจักรทั้งการเลี้ยงลูกด้วยนมชนิดอีO glycosylation ไม่มีอยู่ในพืช (ชตรา 2012)มีการปรับเปลี่ยนพืชเฉพาะไซต์ O glycosylationการอธิบาย แต่ moieties glycan แนบเป็นส่วนใหญ่บนผนังเซลล์โปรตีน และมักจะไม่พบใน vacuolarโปรตีน (Tan et al. 2012) ดังนั้น มันดูเหมือนว่าN หรือ O glycan คล้ายโล่ไม่สนับสนุนการป้องกันโปรตีน tonoplast จาก intracellular proteolysisในพืช

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีน lysosomal อื่น ๆ จะ
ไม่เพียง แต่ N-glycosylated แต่ยังมีหลาย O-เชื่อมโยง
glycans ซึ่งเปิดออกมามีบทบาทคล้ายกันสำหรับการควบคุม
การปล่อยของเนื้อหา (Wilke et al, 2012;.. Li et al, 2015).
แม้จะมี ความจริงที่ว่ามีเพียง N-glycosylation ถูกตรวจสอบ
ในการศึกษาจาก Pedrazzini และเพื่อนร่วมงาน (2016) มันเป็นเรื่อง
ไม่น่าที่ประเภทอื่น ๆ ของโปรตีน glycosylation ป้องกัน
tonoplast โปรตีนที่ได้จากการย่อยสลายโดย hydrolases vacuolar.
O-glycosylation ที่สองประเภทที่สำคัญของ glycosylation โปรตีน
เป็นพื้นฐานที่แตกต่างกันระหว่างสัตว์และ
พืชและเครื่องจักรทั้งหมดสำหรับ mucin ประเภทเลี้ยงลูกด้วยนม
O-glycosylation ไม่อยู่ในพืช (Strasser 2012).
การปรับเปลี่ยนพืชที่เฉพาะเจาะจงของเว็บไซต์ O-glycosylation ได้
รับการอธิบาย แต่ที่แนบมา moieties glycan เป็นส่วนใหญ่
ปัจจุบันโปรตีนผนังเซลล์และมักจะไม่พบใน vacuolar
โปรตีน (Tan et al., 2012) ดังนั้นมันก็ดูเหมือนว่า
N- คล้ายกันหรือโล่ O-glycan ไม่ได้มีส่วนร่วมใน
การป้องกันของโปรตีน tonoplast จาก proteolysis เซลล์
ในพืช

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เมมเบรนโปรตีน lysosomal อื่น ๆไม่เพียง แต่ n-glycosylated แต่ยังมีหลาย o-linkedglycans ซึ่งเปิดออกที่จะเล่นบทบาทที่คล้ายคลึงกันสำหรับการควบคุมเผยแพร่เนื้อหา ( wilke et ไหม al . , 2012 ; Li et ไหม al . , 2015 )แม้จะมีความจริงที่ว่าเพียง n-glycosylation ถูกสืบสวนในการศึกษาจาก pedrazzini และเพื่อนร่วมงาน ( 2016 ) นั้นไม่แน่ว่าประเภทอื่น ๆของ glycosylation โปรตีนป้องกันโทโนพลาสต์โปรตีนจากการย่อยสลายด้วย vacuolar ไฮโดรเลส .o-glycosylation ประเภทหลักที่สองของ glycosylation โปรตีนเป็นพื้นฐานที่แตกต่างระหว่างสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและพืชและเครื่องจักรทั้งหมดสำหรับชนิดเยื่อเมือก )o-glycosylation ไม่อยู่ในพืช ( สแตรสเซอร์ , 2012 )พืชเฉพาะการ o-glycosylation มีเว็บไซต์ได้รับการอธิบาย แต่ติดไกลแคนดังกล่าวเป็นส่วนใหญ่ปัจจุบันบนผนังเซลล์ โปรตีน และมักจะไม่พบใน vacuolarโปรตีน ( Tan และ  al . , 2012 ) ดังนั้น ดูเหมือนว่าคล้าย - หรือ o-glycan โล่ไม่ได้ทำให้การคุ้มครองจากโปรตีนภายในเซลล์โปรตีโ ลซิสโทโนพลาสต์ในพืช