G started to increase and reached t

G started to increase and reached the first peak at about 25 c. The initial increase of G at low temper- ature could be related to act molecular interactions which formed a weaker three-dimensional gel network(Lefevre Fauconneau. Quali, & Culioli. 1998 subsequently, G decreased at 40 °Cand then dropped to the minimum abruptly at around 45 There were several reasons for the decline of G'. At first, heating broke a large number of hydrogen bonds that maintained the fol- ded protein structure(Liu. Zhao. Xiong. Xie, & Liu. 2007). Addi- tionally, high activity of endogenous proteolytic enzymes could degrade myosin and result in a breakdown of gel structure in the temperature range. Dissociation of actin-myosin and the dena- turation of myosin tail could increase the protein mobility and break the network structure of gel. Upon further heating. G increased sharply to approximate 65 Cand then increased moderately to 90 °C, which might be caused by the formation of up a stable gel structure due to continuous protein aggregation(Liu et al.. 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

G เริ่มที่จะเพิ่ม และมาถึงช่วงแรกที่ 25 องศา G เพิ่มเริ่มต้นที่อารมณ์ ature ต่ำสามารถเกี่ยวข้องกับกระทำโต้ตอบระดับโมเลกุลที่เกิดเครือข่ายเจสามมิติแข็งแกร่ง (Lefevre Fauconneau Quali, & Culioli ปี 1998 ต่อมา G ลดลงที่ 40 ° Cand แล้วทิ้งให้น้อยที่สุดทันทีที่มีประมาณ 45 มีหลายสาเหตุการลดลงของ G'. ตอนแรก เครื่องทำความร้อนยากจนจำนวนมากของพันธบัตรไฮโดรเจนที่เก็บโครงสร้างโปรตีน fol ded (เล่า เส้า หยง เจีย และเล่า 2007) . Addi-tionally กิจกรรมของเอนไซม์ proteolytic endogenous สูงสามารถย่อยสลายไมโอซิน และส่งผลให้รายละเอียดของโครงสร้างเจในช่วงอุณหภูมิได้ Dissociation ของแอกตินไมโอซินและ turation dena ของไมโอซินหางสามารถเพิ่มความคล่องตัวโปรตีน และทำลายโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อความร้อนเพิ่มเติม G เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 Cand แล้วเพิ่มขึ้นปานกลางถึง 90 ° C ซึ่งอาจเกิดจากการก่อตัวของค่าโครงสร้างเจมีเสถียรภาพเนื่องจากโปรตีนอย่างต่อเนื่องรวม (หลิว et al.. 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

G เริ่มที่จะเพิ่มขึ้นและถึงจุดสูงสุดจุดแรกอยู่ที่ประมาณ 25 C เพิ่มขึ้นเริ่มต้นของ G ที่ Ature temper- ต่ำอาจจะเกี่ยวข้องกับการกระทำโมเลกุลซึ่งเป็นเครือข่ายที่ปรับตัวลดลงเจลสามมิติ (Lefevre Fauconneau. Quali และ Culioli. 1998 ต่อมาจีลดลงที่ 40 ° Cand แล้วลดลงไปต่ำสุดทันที เมื่อเวลาประมาณ 45 มีหลายสาเหตุการลดลงของ G เป็น '. ในตอนแรกความร้อนยากจนจำนวนมากของไฮโดรเจนพันธบัตรที่ยังคงโครงสร้างโปรตีนเด็ดผู (หลิว. Zhao. Xiong. Xie และหลิว. 2007). แก้ที่ดีนอกจาก เท่าเทียมกิจกรรมสูงของเอนไซม์โปรตีนภายในร่างกายสามารถย่อยสลาย myosin และผลในรายละเอียดของโครงสร้างเจลในช่วงอุณหภูมิ. ความร้าวฉานของโปรตีน-myosin และ turation dena- หาง myosin สามารถเพิ่มความคล่องตัวโปรตีนและทำลายโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อความร้อนต่อไป. G เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 Cand แล้วเพิ่มขึ้นในระดับปานกลางถึง 90 องศาเซลเซียสซึ่งอาจจะเกิดจากการก่อตัวของขึ้นโครงสร้างเจลที่มีเสถียรภาพเนื่องจากการรวมโปรตีนอย่างต่อเนื่อง (Liu et al, .. 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กรัมเริ่มเพิ่มขึ้นและถึงจุดสูงสุดก่อนประมาณ 25 C G ที่เริ่มต้นเพิ่มอารมณ์ต่ำตูเรอาจจะเกี่ยวข้องกับกฎหมายของโมเลกุล ซึ่งรูปแบบที่แข็งแกร่งสามมิติเจลเครือข่าย ( เลย์ลีฟ fauconneau . quali & culioli . 2541 ต่อมาลดลง 40 ° C และ G แล้วลดลงไปต่ำสุดทันทีในรอบ 45 มีหลายเหตุผลสำหรับการปฏิเสธของ G 'กรัมเริ่มเพิ่มขึ้นและถึงจุดสูงสุดก่อนประมาณ 25 C G ที่เริ่มต้นเพิ่มอารมณ์ต่ำตูเรอาจจะเกี่ยวข้องกับกฎหมายของโมเลกุล ซึ่งรูปแบบที่แข็งแกร่งสามมิติเจลเครือข่าย ( เลย์ลีฟ fauconneau . quali & culioli . 2541 ต่อมาลดลง 40 ° C และ G แล้วลดลงไปต่ำสุดทันทีในรอบ 45 มีหลายเหตุผลสำหรับการปฏิเสธของ G 'การแตกตัวของ myosin actin และ myosin ของเดน่า - turation หางสามารถเพิ่มโปรตีนในการแบ่งโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อความร้อนต่อไป กรัมเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 และ 90 ° C และเพิ่มขึ้นปานกลาง ซึ่งอาจเกิดจากการสร้างขึ้น มีโครงสร้างเนื่องจากเจลโปรตีนรวมต่อเนื่อง ( Liu et al . . . . . . . 2550 )ตอนแรก เครื่องพังเป็นจำนวนมากของพันธะไฮโดรเจนที่คง fol - เด็ดโปรตีนโครงสร้าง ( หลิว จ้าว สง . เซี่ย &หลิว 2007 ) addi - tionally กิจกรรมของเอนไซม์สามารถย่อยสลายโปรตีนสูงใน myosin และผลในการสลายโครงสร้างของเจลในช่วงอุณหภูมิ