Like all catalysts, enzymes take pa

Like all catalysts, enzymes take part in the reaction - that is how they provide an alternative reaction pathway. But they do not undergo permanent changes and so remain unchanged at the end of the reaction. They can only alter the rate of reaction, not the position of the equilibrium.

Most chemical catalysts catalyse a wide range of reactions. They are not usually very selective. In contrast enzymes are usually highly selective, catalysing specific reactions only. This specificity is due to the shapes of the enzyme molecules.

Many enzymes consist of a protein and a non-protein (called the cofactor). The proteins in enzymes are usually globular. The intra- and intermolecular bonds that hold proteins in their secondary and tertiary structures are disrupted by changes in temperature and pH. This affects shapes and so the catalytic activity of an enzyme is pH and temperature sensitive.

Cofactors may be:

organic groups that are permanently bound to the enzyme (prosthetic groups)
cations - positively charged metal ions (activators), which temporarily bind to the active site of the enzyme, giving an intense positive charge to the enzyme's protein
organic molecules, usually vitamins or made from vitamins (coenzymes), which are not permanently bound to the enzyme molecule, but combine with the enzyme-substrate complex temporarily.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เอนไซม์มีส่วนร่วมในปฏิกิริยา - ที่ว่าพวกเขาให้ทางเดินมีปฏิกิริยาอื่นเช่นสิ่งที่ส่งเสริมทั้งหมด แต่พวกเขาไม่รับการเปลี่ยนแปลงถาวร และอื่น ๆ ยังคงเหมือนเดิมเมื่อสิ้นสุดปฏิกิริยา นอกจากนี้พวกเขาเท่านั้นสามารถเปลี่ยนแปลงอัตราของปฏิกิริยา ตำแหน่งของสมดุลไม่สิ่งที่ส่งเสริมมากที่สุดเคมี catalyse หลากหลายปฏิกิริยา พวกเขาจะไม่เลือกมากมัก ใน เอนไซม์มักเลือกสูง catalysing ปฏิกิริยาเฉพาะเท่านั้น Specificity นี้เนื่องจากรูปร่างของโมเลกุลเอนไซม์ได้หลายเอนไซม์ประกอบด้วยโปรตีนเป็นและไม่ใช่โปรตีน (เรียกว่าการ cofactor) โปรตีนในเอนไซม์เป็นปกติ globular ภายใน - การพันธบัตร intermolecular ที่โปรตีนในโครงสร้างรอง และระดับตติยภูมิของพวกเขาอยู่ระหว่างสองวันตามการเปลี่ยนแปลงอุณหภูมิและค่า pH นี้มีผลต่อรูปร่าง และเพื่อให้ กิจกรรมของเอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยามีค่า pH และอุณหภูมิมีความสำคัญใช้โคแฟกเตอร์อาจจะ:กลุ่มเกษตรอินทรีย์ที่ถูกผูกไว้กับเอนไซม์ (prosthetic กลุ่ม) อย่างถาวรเป็นของหายาก - คิดบวกโลหะกัน (คริปต์), ชั่วคราวผูกการใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์ ให้ค่าบวกความเข้มข้นของเอนไซม์โปรตีนโมเลกุลอินทรีย์ โดยปกติวิตามิน หรือทำจากวิตามิน (coenzymes), ซึ่งจะไม่ถาวรกับโมเลกุลเอนไซม์ แต่ด้วยพื้นผิวเอนไซม์ ซับซ้อนชั่วคราว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เหมือนตัวเร่งปฏิกิริยาเอนไซม์มีส่วนร่วมในปฏิกิริยา - นั่นคือวิธีที่พวกเขามีปฏิกิริยาทางอื่น แต่พวกเขาไม่ได้เผชิญกับการเปลี่ยนแปลงที่ถาวรและยังคงไม่เปลี่ยนแปลงที่ส่วนท้ายของปฏิกิริยา พวกเขาสามารถปรับเปลี่ยนอัตราของปฏิกิริยา ไม่ใช่ตำแหน่งของสมดุล

ส่วนใหญ่สารเคมีตัวเร่งกระตุ้นช่วงกว้างของปฏิกิริยา พวกเขาจะไม่มักจะเลือกมาก .ในทางตรงกันข้ามเอนไซม์มักจะเลือกสูง รายละเอียดปฏิกิริยาเฉพาะเท่านั้น วิธีนี้เนื่องจากรูปร่างของเอนไซม์โมเลกุล

หลายประกอบด้วยโปรตีนและเอนไซม์ที่ไม่ใช่โปรตีน ( เรียกว่าโคแฟกเตอร์ ) โปรตีนในเอนไซม์มักจะทรงกลม .ภายในและพันธบัตร์ที่ถือของโปรตีนในโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ เป็นต้น โดยการเปลี่ยนแปลงในอุณหภูมิและ pH ที่มีผลต่อรูปร่างและเพื่อให้ฤทธิ์ของเอนไซม์มี pH และอุณหภูมิมีความละเอียดอ่อน ปัจจัยอาจจะ :



กลุ่มอินทรีย์ที่ถาวรผูกกับเอนไซม์ ( กลุ่มเทียม )
- ไอออนอิออนโลหะประจุบวก ( activators )ซึ่งเป็นการชั่วคราวผูกกับเว็บไซต์ที่ใช้งานของ เอนไซม์ ให้ประจุบวกเข้มของเอนไซม์โปรตีน
อินทรีย์โมเลกุล โดยปกติวิตามินหรือทำจากวิตามิน ( โค ) ซึ่งไม่ถาวรต้องเอนไซม์โมเลกุล แต่รวมกับถุงต่อมชั่วคราว