Effects on protein conformation of

Effects on protein conformation of binding to
nanoparticles
Proteins are chains of amino acids, where the exact sequence of the
amino acids determines the protein’s shape, structure, and function.
The principle units of protein secondary structure are α-helices and
β-sheets, and the three-dimensional arrangement of these is the
tertiary structure (α-helix, shown in red, and β-strand, blue, structures
are illustrated in Fig. 1). The native conformation of a protein is tightly
controlled by the shape complementarity of the hydrophobic residues
that allow close packing of the cores28. Proteins are nevertheless
marginally stable because the beneficial interactions that govern the
native structure are counterbalanced by a large entropy loss associated
with going from a large ensemble of states to a more restricted set
of conformations, as well as by the repulsive electrostatic interactions
present in the native state29. Thus, interaction with a surface can easily
disrupt the native conformation and, therefore, the protein function.
This has implications for the biological impact of nanoparticles.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลโปรตีน conformation ของผูกกับเก็บกักโปรตีนมีโซ่ของกรดอะมิโน ที่ลำดับที่แน่นอนของการกรดอะมิโนที่กำหนดของโปรตีนรูปร่าง โครงสร้าง และฟังก์ชันด้วยกองทัพ-helices เป็นหน่วยหลักของโปรตีนโครงสร้างรอง และΒแผ่น และการจัดเรียงสามมิติเหล่านี้เป็นการโครงสร้างระดับตติยภูมิ (ด้วยกองทัพเกลียว แสดงสีแดง และβ-สแตรนด์ สีฟ้า โครงสร้างดังรายละเอียดใน Fig.) มี conformation เป็นโปรตีนแน่นควบคุม โดย complementarity รูปร่างของตก hydrophobicที่อนุญาตให้ปิดการบรรจุภัณฑ์ของ cores28 โปรตีนจะอย่างไรก็ตามดีมั่นคงเนื่องจากที่ควบคุมการโต้ตอบที่มีประโยชน์นี้โครงสร้างภาษาจะถ่วงดุล โดยขาดเอนโทรปีขนาดใหญ่เชื่อมโยงไปจากวงดนตรีขนาดใหญ่ของรัฐถูกจำกัดมากขึ้นตั้งของ conformations เป็นการโต้ตอบที่สถิต repulsiveใน state29 พื้นเมือง ดังนั้น โต้ตอบกับพื้นผิวอย่างง่ายดายรบกวน conformation ดั้งเดิมและ จึง การทำงานของโปรตีนซึ่งมีผลกระทบสำหรับผลกระทบทางชีวภาพของเก็บกัก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลต่อโครงสร้างของโปรตีนผูกพันกับอนุภาคนาโนโปรตีนเป็นโซ่ของกรดอะมิโนที่ลำดับที่แน่นอนของกรดอะมิโนเป็นตัวกำหนดรูปร่างของโปรตีนโครงสร้างและฟังก์ชั่น. หน่วยหลักการของโปรตีนโครงสร้างทุติยภูมิจะแอลฟาเอนริเก้และβแผ่นและการจัดเรียงสามมิติของเหล่านี้เป็นโครงสร้างในระดับอุดมศึกษา (α-เกลียวแสดงในสีแดงและβ-สาระ, สีฟ้า, โครงสร้างจะแสดงในรูปที่1). โครงสร้างพื้นเมืองของโปรตีนแน่นควบคุมโดย complementarity รูปร่างของสารตกค้างที่ชอบน้ำที่ช่วยให้การบรรจุอย่างใกล้ชิดของcores28 โปรตีนเป็นยังคงมีเสถียรภาพเล็กน้อยเพราะปฏิสัมพันธ์ประโยชน์ที่ควบคุมโครงสร้างพื้นเมืองแบบถ่วงน้ำหนักด้วยการสูญเสียเอนโทรปีขนาดใหญ่ที่เกี่ยวข้องกับการไปจากวงดนตรีขนาดใหญ่ของรัฐที่จะเป็นชุดที่จำกัด มากขึ้นของconformations, เช่นเดียวกับปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิตน่ารังเกียจที่มีอยู่ในท้องถิ่นstate29 ดังนั้นการมีปฏิสัมพันธ์กับพื้นผิวที่สามารถส่งผลกระทบต่อโครงสร้างพื้นเมืองและมีฟังก์ชั่นโปรตีน. นี้มีผลกระทบต่อผลกระทบทางชีวภาพของอนุภาคนาโน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ต่อโปรตีนโครงสร้างของอนุภาคโปรตีนผูกพัน


เป็นลูกโซ่ของกรดอะมิโน ซึ่งกรดอะมิโนลำดับที่แน่นอนของ
กำหนดรูปร่าง โครงสร้าง และการทำงานของโปรตีน .
หลักการหน่วยของโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนแอลฟาและบีตาเป็น helices
- แผ่นและการจัดเรียงสามมิติเหล่านี้เป็น
โครงสร้างตติยภูมิ ( แอลฟาเฮลิกซ์ แสดงในสีแดง และบีตา - strand , สีฟ้าโครงสร้าง
3 ในรูปที่ 1 ) โครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนที่ควบคุมโดยรูปร่างข้อมูลแน่น

) ของตกค้างที่อนุญาตให้ปิดการบรรจุของ cores28 . โปรตีนอย่างไรก็ตาม
- มั่นคงเพราะประโยชน์ปฏิสัมพันธ์ที่ปกครอง
โครงสร้างพื้น counterbalanced โดยมากค่าการสูญเสียที่เกี่ยวข้อง
กับจะจากวงดนตรีขนาดใหญ่ของรัฐให้มากขึ้น จำกัด ชุด
ของโครงสร้าง ตลอดจนปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิตโดยน่ารังเกียจ
ปัจจุบันใน state29 พื้นเมือง ดังนั้น การมีปฏิสัมพันธ์กับพื้นผิวสามารถ
รบกวนโครงสร้างดั้งเดิม และ ดังนั้น หน้าที่ของโปรตีน
นี้มีผลกระทบต่อผลกระทบทางชีวภาพของอนุภาค