Fig. 3 shows the PM-IRRAS spectra for urease immobilized on
solid supports. For urease-EPS-DODAB LB films, the amide I bands
are centered at 1621 and 1657 cm−1, which are approximately at
the same position as those shown for the air–water interface. For
the amide II band, the maximum is shifted to higher wavenumbers
compared with that obtained at the air–water interface. These films
were immersed in a solution containing urea for 1 h to ensure that
the secondary structure of the enzyme is maintained. Taking this
point in mind, apparently no significant alteration was observed in
the spectrum. For urease immobilized on the solid support by dropping
its aqueous solution directly onto the solid substrate (casted
film), the maxima for the amide I bands are in the same position,
and the relative intensities for the bands related to -helix and
-sheet structures present practically the same value. For the LB
films, as well as for the Langmuir monolayers, the intensity for the
band maximum related to -helix structures is twice the maximum
for the band related to -sheet structures. This fact may indicate
an adjustment of the molecular structure of the enzyme when it
is immobilized on the solid support as an LB film, which contrasts
with the condition in which the enzyme was immobilized directly
on the solid support. In the LB film, the enzyme must be confined
in a highly organized molecular structure, and in the casted film,
the enzyme may have a lower molecular organization. The amide
II bands are also different for the casted films, changing in terms
of position and relative intensities. Although this group of bands
is not directly associated with secondary structures of proteins,
the enhanced intensity for the band centered at approximately
1560 cm−1 after contact with urea is typically related to the denaturation
of proteins [35]. This fact is an initial indication that the
enzyme accommodated in the LB film presents a better conformation
for the maintenance of its structure compared with relatively
non-organized structures.
มะเดื่อ. 3 แสดงสเปกตรัม PM-IRRAS สำหรับ urease ตรึงบน
สนับสนุนที่เป็นของแข็ง สำหรับภาพยนตร์ urease-EPS-DODAB LB ที่ amide ฉันวงดนตรีที่
มีศูนย์กลางอยู่ที่ 1,621 และ 1,657 CM-1 ซึ่งมีประมาณ
ตำแหน่งเดียวกับที่แสดงสำหรับอินเตอร์เฟซอากาศน้ำ สำหรับ
วงดนตรี amide II สูงสุดที่จะเลื่อนไป wavenumbers ที่สูงขึ้น
เมื่อเทียบกับที่ได้รับในการติดต่อทางอากาศน้ำ ภาพยนตร์เหล่านี้
ถูกแช่ในสารละลายที่มีส่วนผสมของยูเรียเป็นเวลา 1 ชั่วโมงเพื่อให้แน่ใจว่า
โครงสร้างทุติยภูมิของเอนไซม์จะยังคงอยู่ การนี้
จุดในใจเห็นได้ชัดว่าไม่มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญพบว่าใน
สเปกตรัม สำหรับ urease ตรึงบนการสนับสนุนที่แข็งแกร่งโดยวาง
สารละลายโดยตรงลงบนพื้นผิวที่เป็นของแข็ง (หล่อ
ฟิล์ม) สูงสุดสำหรับเอไมด์วงดนตรีที่ผมอยู่ในตำแหน่งเดียวกัน
และความเข้มสัมพัทธ์สำหรับวงดนตรีที่เกี่ยวข้องกับ -helix และ?
- โครงสร้างแผ่นปัจจุบันจริงค่าเดียวกัน สำหรับ LB
ภาพยนตร์เช่นเดียวกับการ monolayers Langmuir เข้มสำหรับ
สูงสุดที่เกี่ยวข้องกับวง? -helix โครงสร้างเป็นสองเท่าสูงสุด
สำหรับวงดนตรีที่เกี่ยวข้องกับ? โครงสร้าง -sheet ความจริงเรื่องนี้อาจบ่งบอกถึง
การปรับโครงสร้างโมเลกุลของเอนไซม์เมื่อมัน
ถูกตรึงบนการสนับสนุนที่แข็งแกร่งเป็นภาพยนตร์ LB, ซึ่งขัดแย้ง
กับสภาพที่เอนไซม์ที่ถูกตรึงโดยตรง
ในการสนับสนุนที่แข็งแกร่ง ในภาพยนตร์ LB, เอนไซม์จะต้องถูกคุมขัง
อยู่ในโครงสร้างโมเลกุลจัดสูงและหล่อในภาพยนตร์ที่
เอนไซม์อาจมีองค์กรโมเลกุลต่ำ เอไมด์
วงดนตรีครั้งที่สองยังแตกต่างกันสำหรับภาพยนตร์หล่อการเปลี่ยนแปลงในแง่
ของตำแหน่งและญาติเข้ม แม้ว่ากลุ่มของวงนี้
ไม่ได้เกี่ยวข้องโดยตรงกับโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน,
ความรุนแรงที่เพิ่มขึ้นสำหรับวงมีศูนย์กลางอยู่ที่ประมาณ
1,560 CM-1 หลังการสัมผัสกับยูเรียมักจะเกี่ยวข้องกับการสูญเสียสภาพธรรมชาติ
ของโปรตีน [35] ความจริงเรื่องนี้เป็นข้อบ่งชี้เบื้องต้นว่า
เอนไซม์อาศัยในภาพยนตร์ LB นำเสนอรูปแบบที่ดีกว่า
สำหรับการบำรุงรักษาโครงสร้างของมันเมื่อเทียบกับที่ค่อนข้าง
โครงสร้างที่ไม่ได้จัด
การแปล กรุณารอสักครู่..