Preliminary experimentThe result of

Preliminary experiment
The result of the preliminary experiment has been
presented in Figs 1–3. Based on the earlier work of
Gnanasambandam et al. (1997) that RBP could form
film at glycerol concentration of 2% (w/v), the glycerol
concentration was kept constant at 2% (w/v) against pH
as variables (Fig. 1). It was observed that pH has effect
on the PS of protein films. In the case of casein films, the
elasticity increased when pH increased from 7 to 9,
because of an increase in intermolecular disulphide
bonds (Shimada & Cheftel, 1988). Monahan et al.
(1995) showed that whey protein solutions yielded less
thiol groups at pH 9–11, than at lower pH values. The
PS of SP films increased as pH increased from 6 to 11,
while PS of RBP did not change significantly after pH
8.0. As pH increases towards the alkaline region, RBP
becomes more soluble; this may be the reason for the
gradual but insignificant increase in PS. In addition, at
higher pH, some non-protein nitrogen could be solubilised,
thus influencing the protein quality and purity.
About 16% of the nitrogen in rice bran has been
attributed to non-protein nitrogen (Baldi et al., 1976).
To prevent denaturation of protein at higher pH and
consequent increase in non-protein nitrogen, lower
alkaline pH of 8.0 was suggested as appropriate.
In Fig. 2, the pH of the protein solution was kept
constant at 8.0 and the effect of glycerol concentrationexamined. The PS of protein films was markedly affected
by the concentrations of glycerol. SP films gave much
higher PS than RBP films at each concentration. When
the concentration was below 1.5% (w/v), the films
tended to be brittle and it was difficult to peel from the
casting plate. Addition of glycerol at and above 3%
resulted in weaker protein films. Similar results were
reported for cellulose-based films by Park et al. (1993)
and for wheat gluten films by Gontard et al. (1993).
A large number of hydroxyl groups and carboxyl groups
along protein molecules could be responsible for numerous
hydrogen bonds between the protein molecular
chains. These extensive interchain interactions contribute
to the mechanical strength of films (Lieberman &
Gilbert, 1973). Higher concentration of glycerol may
disturb the hydrogen bonding between protein molecules,
thus weakening the mechanical strength of protein
films. Hence, glycerol concentration considered for RBP
films preparation was 2.0% (w/v), thus confirming the
observation of Gnanasambandam et al. (1997).
Effect of heating temperature of protein solution on
PS has been presented in Fig. 3. The pH and glycerol
concentration of the protein solution were kept constant
at 8.0% and 2% (w/v), respectively. Heat
treatment resulted in aggregation of proteins by
hydrophobic and disulphide bonding (Ali et al.,
1997). In the presence of heat, protein denaturation
commonly defined as any non-covalent change in the
structure of a protein may occur. This change may
alter the secondary, tertiary or quaternary structure of
the molecules. Exposure of most proteins to high
temperatures results in irreversible denaturation.
Depending upon the protein studied and the severity
of heating, these changes may or may not be reversible
and several phenomena may occur, thus influencing the
structure and mechanical property of protein films.
From the result of Fig. 3, the PS of SP films increased
significantly than that of RBP films. Significant
increase was observed only between the PS of RBP
solution heated at 50 C and higher temperatures. This
may be attributed to protein denaturation at higher
temperatures, which resulted in tighter protein networks
and compact structures. Hence, higher temperature
of 80 C and shorter time of 30 min were
considered suitable.
Biopolymer films show a variety of functionality
depending on polymer structures, material properties
and film compositions. The SP films had higher PS than
that of RBP films in all the three parameters examined.
RBP used in this study was not a highly purified one,
which probably makes the difference in the mechanical
property of the RBP and SP films. Moreover, the RBP
films in the preliminary experiment had lower PS than
that in the main experiment (Figs 7 and 8). This
observation may be due to the effect of the degree of
RBP quality and purity used.
Yield and protein content of RBP for film formation
Protein content of rice bran, crude and refined RBP was
15.8%, 58.6% and 94.1% (on dry basis), respectively.
The yield of crude RBP used for the preliminary
experiment and refined RBP used for main investigation
were 9.7 and 3.0 g from 100 g of DRB, respectively. The
higher yield and lower protein content in the crude RBP
may be due to the presence of several non-protein
components such as fibre, cellulose, hemicellulose,
pentosans and lignin (Gnanasambandam & Hettiarachchy,
1995). However, the lower yield and higher protein
content could be due to the removal of these nonproteinous
substances. As the observed PS of films
produced with the crude RBP was lower than that from
refined RBP, this may be a justification for the
preparation of refined RBP.
Preparation of refined RBP for film formation
As presented in Fig. 4, the appropriate alkaline pH for
RBP isolation is 9.5. (Gnanasambandam & Hettiarachchy,
1995). Glass wool was used as an aid to remove
insoluble solid particles before centrifugation. The
suspension was filtered through a bed of celite clay.
Celite is a diatomaceous earth also known as DE,
diatomite and Kieselghur, commonly used as a filtration
aid to remove suspended particles. It has a more
intricate particle shape, and thus provides a moretortuous path for suspended particles to be trapped. Itcould remove fine suspended insoluble proteins and
contaminants, which otherwise cannot be removed by
simple centrifugation. The pH of the filtrate was then
adjusted to 4.5 with 1 m HCl, which is the isoelectric
point of RBP. At the pI (isoelectric point), the protein
remains as insoluble and thus precipitates after about
1 h rest in the cold room. It was then centrifuged to
obtain the protein as sediment and supernatant was
discarded. The sediment was washed by suspending the
sediment in distilled water (pH 7.0) using centrifugation;
this allowed the salt formed during pH adjustment to be
removed. The refined RBP was neutralised by dispersing
in small amount of distilled water (pH 7.0). The
dispersed product was lyophilised and stored at 5 C.
Characteristics of protein films
The thicknesses of films in the preliminary experiment
were in the range 0.217–0.239 mm. This is higher than
the thicknesses of films produced with the refined RBP
(0.110–0.178 mm). However, the PS was lower. Similarly,
in their experiment, Gnanasambandam et al.
(1997) compared the mechanical properties of RBP film
of thickness 190 lm with PVDC film of thickness
40 lm. It was observed that the PVDC film has higher
puncture and tensile strength than that of RBP film.
Gnanasambandam et al. (1997) stated that tensile
strength is a measurement of maximum load per unit
cross-sectional area, and a positive correlation (r ¼ 0.91)
was observed between PS and tensile strength
(P < 0.01).
For possible comparison (Fig. 1), under similar conditions
of 2% (w/v) glycerol and pH 9.0, the thicknesses
of RBP films (0.217–0.239 mm, PS of 1.7 · 104 N mm)2
equivalent to tensile strength of 13.345 MPa) in the
preliminary experiment were higher than that produced
by Gnanasambandam et al. (1997) prepared at pH 9.5
(thickness 190 lm and tensile strength 16.441 MPa);
however, the equivalent tensile strength was lower.
Furthermore, our data (Fig. 7) for refined RBP film at
pH 9.5 showed the PS of 3.6 · 104 N mm)2 equivalent
to tensile strength of 28.26 MPa. Protein solution heat
treatment at 80 C for 30 min and pH 8.0 produced
RBP film of PS 7.96 · 104 N mm)2 with possible
equivalent tensile strength of 62.486 MPa (Fig. 7).
In Fig. 5, protein and glycerol concentrations were
5% (w/v) and 2% (w/v), respectively. The thickness of
the protein films ranged from 0.110 to 0.145 mm. There
were variations in the thickness of RBP films, but no
significant variation in that of SP. At pH 3 and 9.5, the
RBP films cast from unheated solutions were thicker
than the films formed from heated solutions. Herald
et al. (1995) suggested increase in protein solubility as a
possible reason for increased thickness of wheat gluten
films. Such effect was not observed by Gnanasambandam
et al. (1997) on RBP films prepared at pH 3.0 and
9.5 of consistent thickness of 190 lm. The combination
of effect of higher pH and ionic strength, rather than pH
alone was given as possible reason. Our experiment is in
agreement with that of Herald et al. (1995).
In Fig. 6, protein concentration and pH were 5%(w/v)
and 8.0, respectively. The thickness of the protein films
ranged from 0.110 to 0.178 mm. There was significant
difference in protein film thickness as the glycerol
concentration increased. The SP and RBP films cast
from heated and unheated protein solutions with 4%
glycerol were thicker than those with 2% or 3% glycerol.
The increase in film thickness results from an increase in
total solid in film composition, by increasing the glycerol
content.
Mechanical properties of protein films provide an
indication of film integrity under stress conditions that
may occur during processing, handling and storage. PS
was evaluated as the hardness of protein films, which
was the maximum force exhibited by the films under test
conditions. In Fig. 7, protein and glycerol concentrations
were 5% (w/v) and 2% (w/v), respectively. The PS
of SP films increased as pH increased from 3.0 to 9.5,
while that of RBP films increased up to pH 8.0 and then
decreased. The glycerol concentration effected the PS ofprotein films (Fig. 8; protein concentration 5% (w/v) at
pH 8.0). Higher concentration of glycerol (4%) produced
weaker protein films, probably because of
increase in water content of the films as glycerol
concentration increased. The heating

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การทดลองเบื้องต้นผลการทดลองเบื้องต้นได้นำเสนอในมะเดื่อ 1 – 3 จากงานก่อนหน้านี้ของGnanasambandam et al. (1997) ที่ RBP สามารถฟิล์มที่เข้มข้น 2% (w/v), กลีเซอรในกลีเซอรความเข้มข้นที่เก็บคง 2% (w/v) กับค่า pHเป็นตัวแปร (Fig. 1) จะถูกตรวจสอบ pH ที่มีผลบน PS ของฟิล์มโปรตีน ในกรณีของเคซีนฟิล์ม การความยืดหยุ่นที่เพิ่มขึ้นเมื่อค่า pH เพิ่มขึ้นจาก 7 ถึง 9เนื่องจากการเพิ่มขึ้นของ intermolecular disulphideพันธบัตร (ชิมาดะและ Cheftel, 1988) Monahan et al(1995) พบว่า เวย์โปรตีนโซลูชั่นให้ผลน้อยthiol กลุ่มที่ pH 9-11 กว่าที่ค่า pH ต่ำกว่า ที่PS ของฟิล์ม SP เพิ่มเป็นค่า pH ที่เพิ่มขึ้นจาก 6 11ในขณะที่ PS RBP ได้เปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญหลังจาก pH8.0 การเป็น pH เพิ่มมีต่อภาคอัลคาไลน์ RBPจะละลายมากขึ้น นี้อาจเป็นสาเหตุเพิ่มขึ้น แต่ที่สำคัญ PS. แห่ง ที่ค่า pH สูง ไนโตรเจนไม่ใช่โปรตีนบางอย่างอาจเป็น solubilisedจึง มีอิทธิพลต่อคุณภาพของโปรตีนและความบริสุทธิ์ประมาณ 16% ของไนโตรเจนในข้าวรำได้เกิดจากการไม่ใช่โปรตีนไนโตรเจน (เพียง et al., 1976)เพื่อป้องกันการ denaturation โปรตีนที่ pH สูง และ-โปรตีนไนโตรเจน ล่างเพิ่มตามมาด่าง pH 8.0 แนะตามความเหมาะสมใน Fig. 2, pH ของโปรตีนถูกเก็บไว้ค่าคงที่ที่ 8.0 และผลของกลีเซอร concentrationexamined PS ของฟิล์มโปรตีนได้รับผลอย่างเด่นชัดโดยความเข้มข้นของกลีเซอร SP ภาพยนตร์ให้มากPS สูงกว่าฟิล์ม RBP ที่แต่ละความเข้มข้น เมื่อความเข้มข้นต่ำกว่า 1.5% (w/v), ภาพยนตร์มีแนวโน้มจะเปราะ และก็ยากที่จะลอกจากการจานหล่อ นอกจากนี้ของกลีเซอรที่ และ เหนือ 3%ส่งผลให้ฟิล์มโปรตีนแข็งแกร่ง มีผลคล้ายกันรายงานการใช้เซลลูโลสฟิล์มโดยสวน et al. (1993)และข้าวสาลีตังฟิล์มโดย Gontard et al. (1993)กลุ่มไฮดรอกซิลและกลุ่ม carboxyl เป็นจำนวนมากตามโปรตีน โมเลกุลอาจชอบมากมายพันธบัตรไฮโดรเจนระหว่างโมเลกุลโปรตีนโซ่ มีส่วนโต้ตอบ interchain เหล่านี้อย่างละเอียดเพื่อความแข็งแรงทางกลของฟิล์ม (Lieberman &กิลเบิร์ต 1973) ความเข้มข้นสูงของกลีเซอรอาจรบกวนไฮโดรเจนที่ยึดระหว่างโมเลกุลของโปรตีนจึง ลดลงความแข็งแรงทางกลของโปรตีนฟิล์ม ดังนั้น พิจารณาความเข้มข้นของกลีเซอรสำหรับ RBPเตรียมฟิล์ม 2.0% (w/v), การยืนยันดัง นี้สังเกตดูอาการของ Gnanasambandam et al. (1997)ผลของความร้อนอุณหภูมิของโปรตีนในPS ได้ถูกนำเสนอใน Fig. 3 PH และกลีเซอรความเข้มข้นของโปรตีนถูกเก็บไว้คงที่ 8.0% และ 2% (w/v), ตามลำดับ ความร้อนรวมของโปรตีนโดยให้การรักษาhydrophobic และยึด disulphide (Ali et al.,ปี 1997) . ในต่อหน้าของร้อน denaturation โปรตีนโดยทั่วไปกำหนดไว้เป็นการเปลี่ยนแปลงไม่ใช่ covalent ในการโครงสร้างของโปรตีนอาจเกิดขึ้น การเปลี่ยนแปลงนี้อาจเปลี่ยนแปลงโครงสร้างรอง ระดับตติยภูมิ หรือ quaternary ของโมเลกุล แสงของโปรตีนส่วนใหญ่สูงอุณหภูมิเกิด denaturation ควมขึ้นอยู่กับโปรตีนที่ศึกษาและความรุนแรงของเครื่องทำความร้อน การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้อาจ หรืออาจไม่กลับและปรากฏการณ์ต่าง ๆ ที่อาจเกิดขึ้นได้ จึงมีอิทธิพลต่อการโครงสร้างและคุณสมบัติทางกลของฟิล์มโปรตีนจากผลลัพธ์ของ Fig. 3 ฟิล์ม PS SP เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญมากกว่าที่ฟิล์ม RBP อย่างมีนัยสำคัญเพิ่มขึ้นถูกสังเกตเฉพาะระหว่าง PS RBPแก้ปัญหาความร้อนที่ 50 C และอุณหภูมิสูง นี้อาจเกิดจาก denaturation โปรตีนที่สูงอุณหภูมิ ซึ่งทำให้เกิดเครือข่ายโปรตีนสัดและกระชับโครงสร้าง ดังนั้น อุณหภูมิสูงขึ้น80 C และเวลาสั้น 30 นาทีได้ถือว่าเหมาะสมฟิล์ม biopolymer แสดงฟังก์ชันที่หลากหลายขึ้นอยู่กับโครงสร้างพอลิเมอร์ คุณสมบัติของวัสดุและฟิล์มเท่า ฟิล์ม SP มี PS สูงกว่าที่ฟิล์ม RBP ในทั้งหมดสามพารามิเตอร์การตรวจสอบRBP ที่ใช้ในการศึกษานี้ไม่หนึ่งบริสุทธิ์สูงซึ่งอาจทำให้ความแตกต่างของเครื่องกลการคุณสมบัติของฟิล์ม RBP และ SP นอกจากนี้ RBP การภาพยนตร์ในการทดลองเบื้องต้นที่มี PS ต่ำกว่าซึ่งในการทดลองหลัก (มะเดื่อ 7 และ 8) นี้การสังเกตอาจเป็น เพราะผลของระดับการRBP คุณภาพและความบริสุทธิ์ที่ใช้ผลผลิตและโปรตีนเนื้อหาของ RBP การก่อตัวของฟิล์มโปรตีนเนื้อหาของรำข้าว น้ำมันดิบ และกลั่น RBP15.8%, 58.6% และ 94.1% (ตามแห้ง), ตามลำดับจากผลตอบแทน RBP ดิบเบื้องต้นที่ใช้ทดลองและ RBP กลั่นที่ใช้สำหรับการตรวจสอบหลักมี 9.7 และ 3.0 g จากของ DRB, 100 กรัมตามลำดับ ที่ผลผลิตสูง และลดโปรตีนใน RBP ดิบอาจเนื่องจากหลายไม่โปรตีนส่วนประกอบเส้นใย เซลลูโลส hemicellulosepentosans และ lignin (Gnanasambandam & Hettiarachchy1995) . อย่างไรก็ตาม ผลตอบแทนต่ำและโปรตีนสูงเนื้อหาอาจเป็น เพราะเอาของ nonproteinous เหล่านี้สาร เป็น PS ที่สังเกตของฟิล์มมีดิบ RBP ต่ำกว่าจากRBP กลั่น นี้อาจเป็นเหตุผลในการเตรียมของ RBP กลั่นเตรียมรับ RBP การก่อตัวของฟิล์มเป็น Fig. 4 ด่าง pH ที่เหมาะสมสำหรับการนำเสนอแยก RBP เป็น 9.5 (Gnanasambandam & Hettiarachchy1995) . เส้นใยแก้วถูกใช้เป็นการเอาออกอนุภาคของแข็งไม่ละลายน้ำก่อน centrifugation ที่ระงับถูกกรองผ่านเตียงดิน celiteCelite เป็นดินเบาหรือที่เรียกว่า DEผู้พิการทางสายตาและ Kieselghur โดยทั่วไปใช้เป็นตัวกรองช่วยเอาอนุภาคระงับ มีมากขึ้นรูปร่างของอนุภาคที่ซับซ้อน และทำ ให้เส้น moretortuous สำหรับอนุภาคระงับการติด เอา Itcould ดีระงับโปรตีนไม่ละลายน้ำ และสารปนเปื้อน ที่อื่นไม่centrifugation ง่าย PH ของสารกรองถูกแล้วปรับปรุง 4.5 กับ 1 m HCl ซึ่งเป็นที่ isoelectricจุด RBP การ ที่พี่ (isoelectric จุด), โปรตีนยังคงเป็นไม่ละลาย และ precipitates หลังจากเกี่ยวกับเหลือ 1 h ในห้องเย็น มันถูก centrifuged แล้วไปได้รับโปรตีนที่เป็นตะกอนและ supernatant ถูกละทิ้ง ตะกอนถูกล้าง โดยระงับการตะกอนในน้ำกลั่น (pH 7.0) ใช้ centrifugationนี้ได้เกลือเกิดขึ้นในระหว่างการปรับ pH ให้เอาออก RBP กลั่นถูก neutralised โดยสลายในน้ำกลั่น (pH 7.0) เล็กน้อย ที่ผลิตภัณฑ์กระจัดกระจาย lyophilised และเก็บไว้ที่ค. 5ลักษณะของฟิล์มโปรตีนความหนาของฟิล์มในการทดลองเบื้องต้นในช่วง 0.217 – 0.239 mm นี่คือสูงกว่าความหนาของฟิล์มที่ผลิต ด้วย RBP กลั่น(0.110-0.178 mm) อย่างไรก็ตาม PS จะได้ต่ำกว่า ในทำนองเดียวกันในการทดลอง Gnanasambandam et al(1997) เปรียบเทียบคุณสมบัติทางกลของฟิล์ม RBPของ lm ความหนา 190 ฟิล์ม PVDC ของความหนา40 lm ที่สังเกตได้ว่า ฟิล์ม PVDC มีสูงเจาะความแข็งแรงมากกว่าของฟิล์ม RBPGnanasambandam et al. (1997) กล่าวว่า แรงดึงความแรงคือ การวัดโหลดสูงสุดต่อหน่วยตั้งเหลว และความสัมพันธ์ในเชิงบวก (r ¼ 0.91)ถูกสังเกตระหว่าง PS ความแข็งแรง(P < 0.01)สำหรับการเปรียบเทียบ (Fig. 1), เป็นไปได้ภายใต้เงื่อนไขที่คล้ายกันกลีเซอร 2% (w/v) และค่า pH 9.0 ความหนาที่ภาพยนตร์ RBP (0.217 – 0.239 mm, PS 1.7 มม. N · 104) 2เทียบเท่ากับความต้านแรงดึงของแรง 13.345) ในการการทดลองเบื้องต้นสูงกว่าที่ผลิตได้โดย Gnanasambandam et al. (1997) เตรียมที่ pH 9.5(ความหนา 190 lm และแรง 16.441 แรง);อย่างไรก็ตาม แรงเทียบเท่าไม่ต่ำกว่านอกจากนี้ ข้อมูล (Fig. 7) สำหรับการกลั่น RBP ฟิล์มที่PS ของ 3.6 ·พบว่า pH 9.5 104 N mm) 2 เท่าเพื่อความแข็งแรงของแรง 28.26 ความร้อนโปรตีนโซลูชันผลิตรักษาที่ 80 C 30 นาทีและค่า pH 8.0ฟิล์ม RBP ของ PS 7.96 · 104 N mm) 2 ได้แข็งแรงเทียบเท่าของบริษัทเอ็มพีเอ 62.486 (Fig. 7)ใน Fig. 5 มีความเข้มข้นโปรตีนและกลีเซอร5% (w/v) และ 2% (w/v), ตามลำดับ ความหนาของฟิล์มโปรตีนอยู่ในช่วงจาก 0.110 กับ 0.145 mm. มีมีความแตกต่างในความหนาของฟิล์ม RBP แต่ไม่มีการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในของ sp ที่ pH 3 และ 9.5 การฟิล์ม RBP โยนจากโซลูชั่นว่ายได้หนากว่าฟิล์มเกิดขึ้นจากวิธีอุ่น เฮรัลด์al. ร้อยเอ็ด (1995) แนะนำเพิ่มโปรตีนละลายเป็นการเหตุผลเป็นไปได้สำหรับความหนาที่เพิ่มขึ้นของตังข้าวสาลีฟิล์ม ผลดังกล่าวไม่ได้ถูกตรวจสอบ โดย Gnanasambandamal. ร้อยเอ็ด (1997) บนฟิล์ม RBP เตรียมที่ pH 3.0 และ9.5 ความหนาที่สม่ำเสมอของ 190 lm การรวมกันผลของ pH ที่สูงกว่า และ ionic แทนค่า pH ของคนเดียวได้รับเป็นเหตุผลได้ การทดลองของเราอยู่ในข้อตกลงกับที่ของเฮรัลด์ et al. (1995)Fig. 6 โปรตีนเข้มข้นและ pH ได้ 5%(w/v)และ 8.0 ตามลำดับ ความหนาของฟิล์มโปรตีนอยู่ในช่วงจาก 0.110 0.178 มม. มีอย่างมีนัยสำคัญความแตกต่างของความหนาฟิล์มโปรตีนเป็นกลีเซอรการความเข้มข้นเพิ่มขึ้น นำแสดงโดยฟิล์ม SP และ RBPจากโซลูชั่นว่าย และว่ายโปรตีน 4%กลีเซอรได้หนากว่ากับกลีเซอร 2% หรือ 3%เพิ่มความหนาของฟิล์มที่ผลจากการเพิ่มขึ้นแข็งในองค์ประกอบฟิล์ม รวม โดยเพิ่มการกลีเซอรเนื้อหาคุณสมบัติทางกลของฟิล์มโปรตีนให้มีเงื่อนไขการบ่งชี้ความสมบูรณ์ของฟิล์มภายใต้ความเครียดที่อาจเกิดขึ้นระหว่างการประมวลผล การจัดการและการจัดเก็บ PSถูกประเมินว่าความแข็งของฟิล์มโปรตีน ซึ่งแรงสูงสุดจัดแสดง โดยฟิล์มภายใต้การทดสอบเงื่อนไขการ ในความเข้มข้น Fig. 7 โปรตีน และกลีเซอรได้ 2% (w/v), และ 5% (w/v) ตามลำดับ ใน PSของ SP เพิ่ม pH เป็นภาพยนตร์เพิ่มขึ้นจาก 3.0 9.5ในขณะที่ฟิล์ม RBP เพิ่มถึง pH 8.0 แล้วลดน้อยลง ความเข้มข้นของกลีเซอรผลฟิล์ม ofprotein PS (Fig. 8 โปรตีนเข้มข้น 5% (w/v)ค่า pH 8.0) ผลิตความเข้มข้นสูงของกลีเซอร (4%)แข็งแกร่งฟิล์มโปรตีน อาจเนื่องจากของเพิ่มปริมาณน้ำของภาพยนตร์เป็นกลีเซอรความเข้มข้นเพิ่มขึ้น ความร้อนที่

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การทดลองเบื้องต้นผลการทดลองเบื้องต้นที่ได้นำเสนอในมะเดื่อ 1
) 3 . โดยก่อนหน้านี้ผลงาน
gnanasambandam et al . ( 1997 ) ที่ได้รับสามารถรูปแบบ
ภาพยนตร์ในกลีเซอรอลความเข้มข้น 2% ( w / v ) , ความเข้มข้นของกลีเซอรอล
คงที่ 2% ( w / v ) กับ M
เป็นตัวแปร ( รูปที่ 1 ) พบว่า pH ได้ผล
บน PS ของฟิล์มโปรตีนในกรณีของเคซีน ภาพยนตร์ ,
ความยืดหยุ่นเพิ่มขึ้นเมื่อพีเอชเพิ่มขึ้นจาก 7 ถึง 9
เพราะการเพิ่มขึ้นของพันธบัตร์ =
( ชิมาดะ& cheftel , 1988 ) โมนาแฮน et al .
( 2538 ) พบว่าโซลูชั่นเวย์โปรตีนให้ผลน้อย
ขนาดกลุ่มที่ pH 9 – 11 , กว่าที่ค่า pH ต่ำ
PS ของ SP ภาพยนตร์เพิ่มขึ้นเมื่อ pH เพิ่มขึ้นจาก 6 11
ในขณะที่ PS ของได้รับไม่ได้เปลี่ยนแปลงหลังจาก pH
8.0 . เมื่อ pH เพิ่มขึ้นต่อภูมิภาคด่างได้รับ
จะละลายมากขึ้น นี้อาจจะเป็นเหตุผลสำหรับ
ทีละส่วน แต่ไม่เพิ่มใน PS . นอกจากนี้ที่
สูงกว่า pH บางอย่างที่ไม่ใช่โปรตีนไนโตรเจนสามารถ solubilised
จึงมีอิทธิพลต่อโปรตีน , คุณภาพและความบริสุทธิ์ .
ประมาณ 16 เปอร์เซ็นต์ของไนโตรเจนในน้ำมันรำข้าวมี ถูก
ไนโตรเจนที่ไม่ใช่โปรตีน ( จากบัลดิ et al . , 1976 ) .
ป้องกัน ( โปรตีนที่พีเอชสูงขึ้น และเพิ่มปริมาณไนโตรเจนที่ไม่ใช่โปรตีน
เนื่องจาก pH ด่างล่าง
8.0 ก็แนะนำตามความเหมาะสม
ในรูปที่ 2 , pH ของสารละลายโปรตีนถูกเก็บไว้
คงที่เท่ากับ 8.0 และผลของ กลีเซอรอล concentrationexamined . ปล . ของฟิล์มโปรตีนได้รับผลกระทบอย่างเห็นได้ชัด
โดยความเข้มข้นของกลีเซอรอล . ภาพยนตร์ SP ให้มาก
PS มากกว่าภาพยนตร์ที่ได้รับสูงขึ้นในแต่ละความเข้มข้น เมื่อ
ความเข้มข้นต่ำกว่า 1.5 % ( w / v ) , ภาพยนตร์
มีแนวโน้มที่จะเปราะและมันก็ยากที่จะลอกจาก
หล่อแผ่น เพิ่มของกลีเซอรอล และสูงกว่า 3 %
( แข็งแกร่งฟิล์มโปรตีน . ซึ่งการ
รายงานเซลลูโลสใช้ภาพยนตร์โดยปาร์ค et al . ( 1993 )
และกลูเตนข้าวสาลีภาพยนตร์โดย gontard et al . ( 1993 ) .
ตัวเลขขนาดใหญ่ของกลุ่มไฮดรอกซิล และหมู่คาร์บอกซิ
ด้วยโมเลกุลของโปรตีนจะต้องรับผิดชอบมากมาย
พันธะไฮโดรเจนระหว่างโมเลกุลโปรตีน
โซ่ เหล่านี้อย่างละเอียด interchain ปฏิสัมพันธ์มีส่วนร่วม
เพื่อความแข็งแรงของฟิล์ม ( ลีเบอร์แมน&
Gilbert , 1973 ) ความเข้มข้นของกลีเซอรอลอาจ
รบกวนพันธะไฮโดรเจนระหว่างโมเลกุลของโปรตีน
จึงลดลงความแข็งแรงเชิงกลของฟิล์มโปรตีน

ดังนั้นความเข้มข้นของกลีเซอรอลที่ถือว่าได้รับ
ภาพยนตร์เตรียม 2.0 % ( w / v ) จึงยืนยัน
การสังเกต gnanasambandam et al . ( 2540 ) . ผลของอุณหภูมิความร้อนของสารละลายโปรตีน
PS ที่ได้แสดงไว้ในรูปที่ 3 pH และกลีเซอรอล
ความเข้มข้นของสารละลายโปรตีนถูกเก็บไว้คงที่
ที่ 8.0 % และ 3 % ( w / v ) ตามลำดับ การรักษาความร้อนเป็นผลรวมของโปรตีนด้วย

) และ ไดซัลไฟด์พันธะ ( Ali et al . ,
1997 ) ในการแสดงตนของความร้อน ( โปรตีน
โดยทั่วไปกําหนดเป็นใด ๆไม่ใช่การเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีน
อาจเกิดขึ้น การเปลี่ยนแปลงนี้อาจ
เปลี่ยนรองตติย quaternary โครงสร้างของโมเลกุลหรือ
. แสงของโปรตีนมากที่สุดเพื่อผลในอุณหภูมิสูงได้ (
.
ขึ้นอยู่กับโปรตีนศึกษาและความรุนแรง
ความร้อน การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้อาจ หรืออาจไม่สามารถย้อนกลับได้และอาจเกิดปรากฏการณ์หลาย

จึงมีอิทธิพลต่อโครงสร้างและคุณสมบัติเชิงกลของฟิล์มโปรตีน .
จากผลของรูปที่ 3ปล . ของ SP ภาพยนตร์เพิ่มขึ้น
อย่างมากกว่าที่ได้รับภาพยนตร์ ที่สําคัญ
เพิ่มพบเพียงอย่างเดียวระหว่าง PS ของได้รับโซลูชั่นที่ 
อุ่น 50 องศาเซลเซียส และอุณหภูมิที่สูงขึ้น นี้อาจจะเกิดจากโปรตีน

( ที่อุณหภูมิสูง ซึ่งส่งผลให้สัดโปรตีนเครือข่าย
และโครงสร้างกะทัดรัด ดังนั้น อุณหภูมิสูงกว่า 80 
c และสั้นกว่าเวลา 30 นาที
ถือว่าเหมาะสม .
แบบภาพยนตร์แสดงความหลากหลายของฟังก์ชัน
ขึ้นอยู่กับโครงสร้างพอลิเมอร์ คุณสมบัติของวัสดุ
ภาพยนตร์และการประพันธ์ SP ภาพยนตร์มี PS สูงกว่า
ที่ภาพยนตร์ทั้งสามพารามิเตอร์ที่ได้รับการตรวจสอบ
ได้รับใช้ในการศึกษานี้คือไม่บริสุทธิ์สูงหนึ่ง
ซึ่งอาจทำให้ความแตกต่างในคุณสมบัติเชิงกล
ของได้รับและ SP ภาพยนตร์ นอกจากนี้ ได้รับ
ภาพยนตร์ทดลองในเบื้องต้นมี PS ต่ำกว่า
ในการทดลองหลัก ( มะเดื่อ 7 และ 8 ) การสังเกตนี้
อาจจะเกิดจากผลของระดับของคุณภาพและความบริสุทธิ์ได้รับใช้
.
ผลผลิตและปริมาณโปรตีนของภาพยนตร์ได้รับการ
โปรตีนจากรำข้าวดิบและกลั่นได้รับคือ
15.8 เปอร์เซ็นต์ ร้อยละ 58.6 % และ % ( บนพื้นฐานแห้ง ) ตามลำดับ
ผลผลิตของน้ำมันดิบได้รับใช้สำหรับเบื้องต้น
ได้รับการทดลองและการกลั่นใช้
สอบสวนหลักคือ 9.7 และ 3.0 กรัม จากแบค 100 กรัม ตามลำดับ
ผลผลิตสูงและโปรตีนต่ำในน้ำมันดิบได้รับ
อาจจะเนื่องจากการแสดงตนของหลายที่ไม่ใช่โปรตีน
ส่วนประกอบเช่นเส้นใยเซลลูโลส เฮมิเซลลูโลส และลิกนิน ( gnanasambandam เพนโตแซน

hettiarachchy & , 1995 ) อย่างไรก็ตาม การลดผลผลิตและ
โปรตีนที่สูงขึ้นเนื้อหาอาจจะเกิดจากการกำจัดสาร nonproteinous
เหล่านี้ เท่าที่สังเกต PS ของภาพยนตร์
ผลิต ด้วยได้รับน้ำมันดิบต่ำกว่าจาก
ได้รับประณีต นี้อาจเป็นเหตุให้

เตรียมได้รับประณีต ประณีตได้รับการเตรียมสำหรับ
ฟิล์มที่นำเสนอในรูปที่ 4 , ด่าง pH ให้เหมาะสม
แยกได้รับ 9.5 . ( gnanasambandam & hettiarachchy
, 1995 )