HPLC efficiently separates peptides

HPLC efficiently separates peptides from protein hydrolysates, and
also provides some indication on their hydrophobicity and hydrophilicity.
Several researchers have employed this technique in studying tryptic
hydrolysate from bovine β-lactoglobulin [35] or crude protease
extract hydrolysates from zebra blenny [13].
The RP-HPLC elution profiles of TRMHs are presented in Fig. 2. By
comparison with the undigested protein, TRMHs showed a several
peaks confirming the hydrolysis of the muscle protein and the generation
of several peptides. Two aromatic amino acids, tyrosine and tryptophan,
were run separately and their retention times (13.3 min and
26.03 min, respectively) were used to divide the area under the chromatograms
into three zones. Zone 1 consisted of peptides eluted before
tyrosine (hydrophilic peptides). Zone 2 comprised of peptides eluted
between tyrosine and tryptophan (low hydrophobic peptides), while
zone 3 comprised of those eluted after tryptophan (high hydrophobic
peptides). The hydrolysates have a high content of hydrophobic peptides
than hydrophilic and lowhydrophobic ones. TRMH-Crude showed
the highest content of hydrophilic peptides. However, TRMH-A26 and
TRMH-Alcalase showed the highest content of low hydrophobic peptides,
while TRMH-Neutrase showed the highest content of high hydrophobic
peptides. Rao et al. [29] reported that Neutrase is characterized
by its high affinity for hydrophobic amino acids, hence, the differences
in RP-HPLC profiles of TRMHs could be essentially due to the difference
in the specificity of enzymes used during hydrolysis.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

HPLC แยกเปปไทด์จากโปรตีน hydrolysates มีประสิทธิภาพ และยัง มีข้อบ่งชี้บางอย่างบน hydrophobicity และ hydrophilicityนักวิจัยหลายได้ใช้เทคนิคนี้ในการศึกษา trypticด้วยจากวัวβ-lactoglobulin [35] หรือรติเอสดิบสารสกัดจาก hydrolysates จากม้าลายตั๊กแตนหิน [13]โพรไฟล์ชะ RP HPLC ของ TRMHs จะแสดงในรูป 2 โดยเปรียบเทียบกับโปรตีนไม่ได้แยกแยะ TRMHs พบว่ามีหลายยืนยันการสลายของโปรตีนกล้ามเนื้อและการสร้างยอดของเปปไทด์หลาย กรดอะมิโนหอมสอง ไทโรซีน และโพรไบ โอได้ทำงานแยกต่างหาก และเวลาเก็บข้อมูลของพวกเขา (13.3 นาที และ26.03 นาที ตามลำดับ) ใช้ในการแบ่งพื้นที่ภายใต้การ chromatogramsเป็นสามโซน โซน 1 ประกอบด้วยเปปไทด์ eluted ก่อนไทโรซีน (น้ำเปปไทด์) โซน 2 ประกอบด้วยเปปไทด์ elutedไทโรซีนและโพรไบโอ (ต่ำแบบเปปไทด์), ในขณะที่โซน 3 ประกอบด้วยผู้ที่ eluted หลังจากโพรไบโอ (สูงแบบเปปไทด์) Hydrolysates มีเนื้อหาสูงของเปปไทด์ที่ฝ่ามือกว่าน้ำ และ lowhydrophobic คน พบ TRMH-ดิบเนื้อหาที่สูงของน้ำเปปไทด์ อย่างไรก็ตาม TRMH A26 และTRMH-Alcalase แสดงเนื้อหาของเปปไทด์แบบต่ำสุด สูงสุดในขณะที่ TRMH Neutrase พบเนื้อหาสูงที่สุดสูงแบบเปปไทด์ Rao et al. [29] รายงานที่ เป็นลักษณะ Neutraseโดยความสัมพันธ์สูงสำหรับแบบกรดอะมิโน ดังนั้น ความแตกต่างใน RP HPLC โปรไฟล์ของ TRMHs อาจเป็นหลักเนื่องจากความแตกต่างในความของเอนไซม์ที่ใช้ในระหว่างการย่อย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

HPLC
ได้อย่างมีประสิทธิภาพแยกเปปไทด์จากไฮโดรไลเซโปรตีนและนอกจากนี้ยังมีข้อบ่งชี้บางอย่างเกี่ยวกับไฮโดรของพวกเขาและความชอบน้ำ.
นักวิจัยหลายคนได้มีงานทำเทคนิคนี้ในการศึกษา tryptic
ไฮโดรไลจากวัวβ-lactoglobulin [35]
หรือน้ำย่อยน้ำมันดิบไฮโดรไลเซสารสกัดจากม้าลายตีน[13].
RP-HPLC ชะโปรไฟล์ของ TRMHs ถูกนำเสนอในรูป 2
โดยการเปรียบเทียบกับโปรตีนไม่ได้แยกแยะ, TRMHs แสดงให้เห็นว่าหลายยอดยืนยันการย่อยสลายของโปรตีนของกล้ามเนื้อและรุ่นของเปปไทด์หลาย สองกรดอะมิโนซายน์ที่มีกลิ่นหอมและโพรไบโอวิ่งแยกต่างหากและเวลาการเก็บรักษาของพวกเขา (13.3 นาทีและ 26.03 นาทีตามลำดับ) ถูกนำมาใช้ในการแบ่งพื้นที่ใต้ chromatograms เป็นสามโซน โซนที่ 1 ประกอบไปด้วยเปปไทด์ชะก่อนที่ซายน์(เปปไทด์ที่ชอบน้ำ) โซนที่ 2 ประกอบด้วยเปปไทด์ชะระหว่างซายน์และโพรไบโอ(เปปไทด์น้ำต่ำ) ในขณะที่3 โซนประกอบด้วยผู้ชะหลังจากโพรไบโอ (น้ำสูงเปปไทด์) ไฮโดรไลเซมีเนื้อหาสูงของเปปไทด์น้ำกว่าคนที่ชอบน้ำและ lowhydrophobic TRMH-น้ำมันดิบแสดงให้เห็นว่าเนื้อหาที่สูงที่สุดของเปปไทด์ที่ชอบน้ำ อย่างไรก็ตาม TRMH-A26 และTRMH-เอนไซม์อัลคาแสดงให้เห็นว่าเนื้อหาที่สูงที่สุดของเปปไทด์น้ำต่ำขณะที่ TRMH-Neutrase แสดงให้เห็นว่าเนื้อหาที่สูงสุดของน้ำสูงเปปไทด์ Rao et al, [29] รายงานว่า Neutrase เป็นลักษณะโดยความสัมพันธ์กันสูงสำหรับกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำดังนั้นความแตกต่างในโปรไฟล์RP-HPLC ของ TRMHs อาจจะเป็นหลักเนื่องจากการความแตกต่างในความจำเพาะของเอนไซม์ที่ใช้ในระหว่างการย่อยสลาย