Post-translational modification (PT

Post-translational modification (PTM) refers to the covalent and generally enzymatic modification of proteins during or after protein biosynthesis. Proteins are synthesized by ribosomes translating mRNA into polypeptide chains, which may then undergo PTM to form the mature protein product. PTMs are important components in cell signaling.

Post-translational modifications can occur on the amino acid side chains or at the protein's C- or N- termini.[1] They can extend the chemical repertoire of the 20 standard amino acids by introducing new functional groups such as phosphate, acetate, amide groups, or methyl groups. Phosphorylation is a very common mechanism for regulating the activity of enzymes and is the most common post-translational modification.[2] Many eukaryotic proteins also have carbohydrate molecules attached to them in a process called glycosylation, which can promote protein folding and improve stability as well as serving regulatory functions. Attachment of lipid molecules, known as lipidation, often targets a protein or part of a protein to the cell membrane.

Other forms of post-translational modification consist of cleaving peptide bonds, as in processing a propeptide to a mature form or removing the initiator methionine residue. The formation of disulfide bonds from cysteine residues may also be referred to as a post-translational modification.[3]:17.6 For instance, the peptide hormone insulin is cut twice after disulfide bonds are formed, and a propeptide is removed from the middle of the chain; the resulting protein consists of two polypeptide chains connected by disulfide bonds.

Some types of post-translational modification are consequences of oxidative stress. Carbonylation is one example that targets the modified protein for degradation and can result in the formation of protein aggregates.[4][5] Specific amino acid modifications can be used as biomarkers indicating oxidative damage.[6]

Sites that often undergo post-translational modification are those that have a functional group that can serve as a nucleophile in the reaction: the hydroxyl groups of serine, threonine, and tyrosine; the amine forms of lysine, arginine, and histidine; the thiolate anion of cysteine; the carboxylates of aspartate and glutamate; and the N- and C-termini. In addition, although the amides of asparagine and glutamine are weak nucleophiles, both can serve as attachment points for glycans. Rarer modifications can occur at oxidized methionines and at some methylenes in side chains.[7]:12–14

Post-translational modification of proteins can be experimentally detected by a variety of techniques, including mass spectrometry, Eastern blotting, and Western blotting.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การปรับเปลี่ยน post-translational (PTM) หมายถึงการโควาเลนต์ และโดยทั่วไปเอนไซม์เปลี่ยนแปลงของโปรตีนในระหว่าง หรือ หลังการสังเคราะห์โปรตีน มีสังเคราะห์โปรตีน โดย ribosomes แปล mRNA เป็นห่วงโซ่ polypeptide ซึ่งอาจรับ PTM ไปผลิตภัณฑ์โปรตีนแก่ ๆ PTMs เป็นส่วนประกอบสำคัญในเซลล์ส่งสัญญาณPost-translational การปรับเปลี่ยนสามารถเกิดขึ้นได้กรดอะมิโนโซ่ด้านข้าง หรือที่ของโปรตีน C - หรือ N-เทอร์มิ [1] พวกเขาสามารถขยายรายการสารเคมีของกรดอะมิโนมาตรฐาน 20 โดยแนะนำกลุ่มงานใหม่เช่นฟอสเฟต อะซิเตท กลุ่ม amide หรือกลุ่มเมธิล Phosphorylation เป็นกลไกการควบคุมการทำงานของเอนไซม์ทั่วไปมาก และปรับเปลี่ยน post-translational ทั่วไป [2 นอกจากนี้โปรตีน eukaryotic]ยังมีแนบอยู่ในกระบวนการเรียกว่า glycosylation คาร์โบไฮเดรตโมเลกุลซึ่งสามารถเลื่อนพับโปรตีน และเพิ่มความมั่นคงรวมทั้งเป็นการให้บริการฟังก์ชันการกำกับดูแล สิ่งที่แนบมาของโมเลกุลไขมัน ที่รู้จักกันเป็น lipidation มักเป้าหมายโปรตีนหรือเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์รูปแบบอื่น ๆ ของการปรับเปลี่ยน post-translational ความรับพันธะเปปไทด์ ประมวลผล propeptide แบบแก่ ๆ หรือเอาสาร methionine เริ่มต้นประกอบด้วย การก่อตัวของพันธบัตรซัลไฟด์จากไส้ตกอาจถูกเรียกว่าเพื่อเป็นการปรับเปลี่ยน post-translational :17.6 [3] เช่น เปปไทด์ฮอร์โมนอินซูลินถูกตัดครั้งที่สองหลังจากพันธบัตรซัลไฟด์เกิดขึ้น และการ propeptide จะถูกเอาออกจากตรงกลางของห่วงโซ่ โปรตีนเป็นผลลัพธ์ประกอบด้วยโซ่ polypeptide สองการเชื่อมต่อ โดยพันธบัตรซัลไฟด์บางชนิดเปลี่ยนแปลง post-translational ที่มีผลกระทบของความเครียดออกซิเดชัน Carbonylation เป็นตัวอย่างหนึ่งที่มุ่งเป้าหมายการย่อยสลายโปรตีนแก้ไข และสามารถส่งผลให้การก่อตัวของโปรตีนผล [4] [5] ปรับเปลี่ยนกรดอะมิโนเฉพาะใช้เป็น biomarkers ที่บ่งชี้ถึงโรค [6]เว็บไซต์ที่มักจะได้รับการปรับเปลี่ยน post-translational เป็นผู้ที่มีกลุ่มการใช้งานที่สามารถทำหน้าที่เป็น nucleophile ในปฏิกิริยา: กลุ่มไฮดรอกรอบเส้นใยประสาท ทรีโอนีน และไทโร ซีน แบบฟอร์มมีนไลซีน อาร์จินี และ histidine ไอออน thiolate ของไส้ carboxylates aspartate และกลูตาเม และ N - และ C-เส้นทางไปยัง แม้ amides asparagine และกลูตามี nucleophiles อ่อน ทั้งสองสามารถให้เป็นคะแนนที่แนบสำหรับเร่งผิวใหม จำลองการปรับเปลี่ยนสามารถเกิดขึ้นได้ ที่ methionines ออกซิไดซ์ และ ในบาง methylenes ในด้านโซ่ [7]: 12 – 14ปรับเปลี่ยน post-translational ของโปรตีนสามารถตรวจพบสมมติฐาน โดยเทคนิค รวมรเมท blotting วิธีตะวันออก ตะวันตก blotting วิธีที่หลากหลาย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โพสต์แปลการเปลี่ยนแปลง (PTM) หมายถึงโควาเลนต์และเอนไซม์โดยทั่วไปการเปลี่ยนแปลงของโปรตีนในระหว่างหรือหลังจากการสังเคราะห์โปรตีน โปรตีนสังเคราะห์โดยไรโบโซมแปล mRNA เข้า polypeptide โซ่ซึ่งอาจได้รับ PTM ในรูปแบบผลิตภัณฑ์โปรตีนผู้ใหญ่ PTMs เป็นองค์ประกอบสำคัญในการส่งสัญญาณมือถือ. การปรับเปลี่ยนโพสต์แปลสามารถเกิดขึ้นได้ในกรดอะมิโนโซ่ด้านข้างหรือด้านที่ C- โปรตีนหรือปลายทาง N-. [1] พวกเขาสามารถขยายละครทางเคมีของกรดอะมิโน 20 มาตรฐานโดยการแนะนำการทำงานใหม่ กลุ่มเช่นฟอสเฟต acetate กลุ่มเอไมด์หรือกลุ่มเมธิล phosphorylation เป็นกลไกที่พบบ่อยมากในการควบคุมกิจกรรมของเอนไซม์และเป็นที่พบมากที่สุดการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปล. [2] โปรตีน eukaryotic จำนวนมากยังมีโมเลกุลของคาร์โบไฮเดรตที่แนบมากับพวกเขาในกระบวนการที่เรียกว่า glycosylation ซึ่งสามารถส่งเสริมการพับโปรตีนและปรับปรุงเสถียรภาพเป็น ตลอดจนการให้บริการฟังก์ชั่นการกำกับดูแล สิ่งที่แนบมาของโมเลกุลของไขมันที่รู้จักในฐานะ lipidation มักจะมีเป้าหมายเป็นโปรตีนหรือบางส่วนของโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์ได้. รูปแบบอื่น ๆ ของการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลประกอบด้วยฝ่าพันธบัตรเปปไทด์ในขณะที่การประมวลผล propeptide ให้เป็นรูปแบบที่เป็นผู้ใหญ่หรือถอด methionine ริเริ่ม สารตกค้าง การก่อตัวของพันธบัตรซัลไฟด์จาก cysteine ​​ตกค้างนอกจากนี้ยังอาจจะเรียกว่าการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปล [3]:. 17.6 ยกตัวอย่างเช่นฮอร์โมนอินซูลินเปปไทด์ที่ถูกตัดครั้งที่สองหลังจากพันธบัตรซัลไฟด์จะเกิดขึ้นและ propeptide ถูกลบออกจากตรงกลางของ ห่วงโซ่; โปรตีนที่เกิดขึ้นประกอบด้วยโซ่สอง polypeptide เชื่อมต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์. บางประเภทของการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลเป็นผลกระทบของความเครียดออกซิเดชัน Carbonylation เป็นตัวอย่างหนึ่งที่มีเป้าหมายโปรตีนการแก้ไขสำหรับการย่อยสลายและอาจส่งผลในการก่อตัวของมวลรวมโปรตีน. [4] [5] การปรับเปลี่ยนกรดอะมิโนที่เฉพาะเจาะจงที่สามารถใช้เป็น biomarkers แสดงให้เห็นความเสียหายออกซิเดชัน. [6] เว็บไซต์ที่มักจะได้รับการโพสต์การแปล การปรับเปลี่ยนเป็นคนที่มีกลุ่มการทำงานที่สามารถทำหน้าที่เป็น nucleophile ในการทำปฏิกิริยา A: กลุ่มไฮดรอกซิของซีรีน, ธ รีโอนีและซายน์; ในรูปแบบของเอมีนไลซีน, อาร์จินีและฮิสติดีน; ไอออน thiolate ของ cysteine; carboxylates ของ aspartate และกลูตาเมต; และ N- และ C-ปลายทาง นอกจากนี้แม้ว่าเอไมด์ของ asparagine และกลูตามีนิวคลีโออ่อนแอทั้งสองสามารถทำหน้าที่เป็นจุดที่แนบมาสำหรับ glycans การปรับเปลี่ยนหายากสามารถเกิดขึ้นได้ methionines ออกซิไดซ์และ methylenes บางอย่างในด้านโซ่ [7]:. 12-14 การปรับเปลี่ยนโพสต์แปลของโปรตีนที่สามารถตรวจพบได้โดยการทดลองความหลากหลายของเทคนิครวมทั้งมวลสารซับตะวันออกและตะวันตกซับ