groups (Nielsen, 1997). All the BPH

groups (Nielsen, 1997). All the BPHs had better than
65% solubility over a wide pH range, relative to the
maximal solubility of each. At pH 4 to 7, solubilities
of the BPHs increased with DH, and their differences
disappeared around pH 8 to 9. This agrees with the
findings of Klompong et al. (2007) and Nalinanon
et al. (2011), who reported that hydrolysates had
excellent solubilities at high degrees of hydrolysis.
Gbogouri et al., (2004) point out that the small
peptides are expected to have proportionally more
polar residues, with the ability to form hydrogen
bonds with water, and this augments solubility.
Enzymatic hydrolysis potentially also affected
hydrophobicity, as well as the polar and the ionisable
groups of the protein hydrolysates (Mutilangi et al.,
1996). The balance of hydrophilic and hydrophobic
forces is crucial to solubility (Gbogouri et al., 2004).
The high solubility over a wide pH range suggests
that the BPHs can be applied widely in formulated
food systems.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กลุ่ม (นีล 1997) ทั้งหมดที่มี BPHs ดีกว่า65% ละลายกว่าช่วง pH กว้าง สัมพันธ์กับการละลายที่สูงสุดของแต่ละ ที่ pH 4 กับ 7, solubilitiesของ BPHs ที่เพิ่มขึ้นกับ DH ความแตกต่างของพวกเขาหายไปรอบ ๆ pH 8-9 นี้ตกลงกับการผลการวิจัยของ Klompong et al. (2007) และ Nalinanonal. ร้อยเอ็ด (2011), ที่รายงานว่า มี hydrolysatessolubilities ดีที่องศาสูงของไฮโตรไลซ์Gbogouri et al., (2004) ชี้ให้เห็นว่าขนาดเล็กเปปไทด์คาดว่าจะมีสัดส่วนมากขึ้นตกที่ขั้วโลก สามารถฟอร์มไฮโดรเจนพันธบัตรน้ำ และนี้ augments ละลายไฮโตรไลซ์เอนไซม์ในระบบอาจส่งผลกระทบhydrophobicity ดีเป็นขั้วและที่ ionisableกลุ่มของ hydrolysates โปรตีน (Mutilangi et al.,ปี 1996) ดุล hydrophilic และ hydrophobicกองทัพเป็นการละลาย (Gbogouri et al., 2004)แนะนำการละลายสูงกว่าช่วง pH ที่กว้างว่า BPHs ที่สามารถใช้กันอย่างแพร่หลายในสูตรระบบอาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กลุ่ม (นีลเซ่น, 1997) ทั้งหมด BPHs มีดีกว่า
65% สามารถในการละลายในช่วง pH
กว้างเมื่อเทียบกับการละลายสูงสุดของแต่ละ ที่ pH 4-7,
ละลายของBPHs เพิ่มขึ้นด้วย DH
และความแตกต่างของพวกเขาหายไปรอบpH 8 ถึง 9
นี้เห็นด้วยกับผลการวิจัยของKlompong et al, (2007) และ Nalinanon
et al, (2011)
ที่รายงานว่าไฮโดรไลเซมีละลายที่ดีเยี่ยมในองศาที่สูงของการย่อยสลาย.
Gbogouri et al. (2004) ชี้ให้เห็นว่าขนาดเล็กเปปไทด์ที่คาดว่าจะมีสัดส่วนมากขึ้นตกค้างขั้วโลกที่มีความสามารถในรูปแบบไฮโดรเจนพันธบัตรกับน้ำและนี่ augments ละลาย. เอนไซม์ย่อยสลายได้รับผลกระทบที่อาจเกิดขึ้นนอกจากนี้ยังมีไฮโดร, เช่นเดียวกับขั้วโลกและ ionisable กลุ่มโปรตีนไฮโดรไลเซ (Mutilangi et al., 1996) ความสมดุลของน้ำและชอบน้ำกองกำลังเป็นสิ่งสำคัญในการละลาย (Gbogouri et al., 2004). ละลายสูงในช่วง pH กว้างแสดงให้เห็นว่าBPHs สามารถนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายในสูตรระบบอาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กลุ่ม ( Nielsen , 1997 ) bphs ทั้งหมดได้ดีกว่า
65% การละลายมากกว่ากว้าง pH ช่วง , เมื่อเทียบกับ
การละลายสูงสุดของแต่ละ ที่ pH 4 ถึง 7 , ภาวะ
ของ bphs เพิ่มขึ้นกับ DH และความแตกต่างของพวกเขา
หายไป Ph 8 ถึง 9 นี้สอดคล้องกับผลการวิจัยของ
klompong et al . ( 2007 ) และ nalinanon
et al . ( 2011 ) ที่รายงานว่ามี
ของภาวะที่ยอดเยี่ยมที่องศาสูงของการย่อย .
gbogouri et al . , ( 2004 ) ชี้ให้เห็นว่าเปปไทด์ขนาดเล็ก
คาดว่าจะมีสัดส่วนมากกว่า
ขั้วโลกตกค้างกับความสามารถในการสร้างพันธะไฮโดรเจน
ด้วยน้ำ และ augments การละลาย .

ไม่ชอบเอนไซม์อาจยังได้รับผลกระทบ รวมทั้ง โพลาร์ และ ionisable
กลุ่มของโปรตีน ( mutilangi et al . ,
1996 ) ความสมดุลของน้ำและ hydrophobic
บังคับคัญละลาย ( gbogouri et al . , 2004 ) .
สูงมากกว่ากว้างการละลาย pH ในช่วงที่แนะนำ
bphs สามารถอย่างกว้างขวางใช้ในสูตร
ระบบอาหาร