The majority of lamins are bound to

The majority of lamins are bound to the nuclear envelope through an extensive array of inner nuclear membrane proteins (Schirmer and Foisner, 2007). For example, the LEM-domain proteins emerin, MAN-1 and lamina-associated polypeptide 2 (LAP2), and the newly discovered LEM-domain proteins (Lee and Wilson, 2004) all bind lamins and many are anchored in the inner nuclear membrane (Wagner and Krohne, 2007). These proteins help to stabilize the protein–membrane interactions that lead to a stable nucleoskeleton shell. They also have a number of other binding partners, suggesting that they play possible roles in mechanically sensitive signaling (Wilson and Berk, 2010).

Lamin filaments are primarily responsible for the stiffness of the nucleoskeleton, but other accessory structural proteins found in the nucleoskeleton influence the localized spatial lamin organization and other mechanical properties, such as resilience after stretch. Recently, large repeat-domain proteins, such as titin and αII-spectrin, were shown to have functional roles in organizing lamins and thus are involved in the overall nuclear structure (Zhong et al., 2010b). Loss of titin results in significant nuclear abnormalities, including large blebs and dilations, and heterogeneous labeling of lamins at the nuclear envelope (Zastrow et al., 2006). Loss of αII-spectrin leads to changes in nucleoskeleton organization and a reduced ability to mechanically recover from distension and dilation (Z. Zhong, A. J. Ribeiro, D. Simon et al., unpublished) (Zhong et al., 2010b). These large repeat-domain proteins have multiple or recurring binding sites for LEM-domain proteins, lamins and chromatin-binding proteins. With many binding sites, high concentrations of binding partners can be localized to smaller areas in one dimension, which enhances the stability of large protein complexes.

At the nuclear envelope, small actin structures are also found and can bind emerin (Holaska et al., 2004; Lattanzi et al., 2003). The shortness of these actin structures suggests that they do not provide similar mechanical strength compared with filaments present in the cytoskeleton; their mechanical function in the nuclear envelope, if any, is currently unknown (Pederson and Aebi, 2002). It is possible that these short actin filaments support the overall nucleoskeletal structure by providing mechanical ‘struts’ or binding sites for the stabilization of larger complexes, such as lamin filaments, in the nucleoskeleton.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ส่วนใหญ่ของ lamins จะผูกพันกับซองจดหมายนิวเคลียร์ผ่านอาร์เรย์ที่กว้างขวางของภายในโปรตีนนิวเคลียร์ (Schirmer และ foisner, 2007) เช่นโปรตีนสมุทรโดเมน emerin, คนที่ 1 และแผ่นที่เกี่ยวข้อง polypeptide 2 (lap2) และที่เพิ่งค้นพบโปรตีนสมุทรโดเมน (lee และวิลสัน, 2004) ทั้งหมด lamins ผูกและจำนวนมากกำลังจอดทอดสมออยู่ในเยื่อหุ้มนิวเคลียร์ภายใน (วากเนอร์และ KROHNE,2007) โปรตีนเหล่านี้จะช่วยในการรักษาเสถียรภาพของโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์ที่นำไปสู่​​เปลือก nucleoskeleton มั่นคง พวกเขายังมีจำนวนของคู่ค้าที่มีผลผูกพันอื่น ๆ บอกว่าพวกเขาเล่นบทบาทที่เป็นไปได้ในการส่งสัญญาณที่มีความสำคัญทางกล (วิลสันและเบิก, 2010). เส้นใย

lamin เป็นหลักรับผิดชอบในการตึงของ nucleoskeleton,แต่โครงสร้างของโปรตีนอื่น ๆ อุปกรณ์ที่พบในอิทธิพล nucleoskeleton ท้องถิ่นองค์กร lamin เชิงพื้นที่และคุณสมบัติทางกลอื่น ๆ เช่นความยืดหยุ่นหลังจากยืด เมื่อเร็ว ๆ นี้โปรตีนซ้ำโดเมนขนาดใหญ่เช่น titin และαii-spectrin, มีการแสดงที่จะมีบทบาทหน้าที่ในการจัด lamins จึงมีส่วนร่วมในโครงสร้างนิวเคลียร์โดยรวม (Zhong et al,., 2010b)การสูญเสียของผล titin ในความผิดปกติอย่างมีนัยสำคัญนิวเคลียร์รวมทั้งขนาดใหญ่และ blebs dilations, และการติดฉลากต่างกันของ lamins ที่ซองจดหมายนิวเคลียร์ (Zastrow และคณะ. 2006) การสูญเสียของαii-spectrin นำไปสู่​​การเปลี่ยนแปลงในองค์กร nucleoskeleton และความสามารถลดลงโดยอัตโนมัติกู้คืนจากการขยายและการขยาย (Zhong Z. , AJ ribeiro วัน. ไซมอนเอตอัล. ไม่ได้) (Zhong et al,.2010b) โปรตีนซ้ำโดเมนขนาดใหญ่เหล่านี้มีเว็บไซต์หลายผูกพันที่เกิดขึ้นหรือโปรตีนสมุทรโดเมน lamins และโปรตีนโครมาติที่มีผลผูกพัน กับเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันหลายความเข้มข้นสูงของคู่ค้าที่มีผลผูกพันสามารถแปลเป็​​นภาษาท้องถิ่นไปยังพื้นที่ที่มีขนาดเล็กในอีกมิติหนึ่งที่ช่วยเพิ่มเสถียรภาพของโปรตีนคอมเพล็กซ์ขนาดใหญ่.

ที่ซองจดหมายนิวเคลียร์โครงสร้างโปรตีนขนาดเล็กที่พบและยังสามารถผูก emerin (holaska et al, 2004;.. Lattanzi และคณะ, 2003) ถี่ของโครงสร้างโปรตีนเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าพวกเขาไม่ได้ให้ความแข็งแรงเชิงกลที่คล้ายกันเมื่อเทียบกับเส้นใยที่มีอยู่ในโครงร่างของเซลล์; ฟังก์ชั่นของพวกเขากลในซองนิวเคลียร์ถ้ามีอยู่ในขณะนี้ไม่ทราบ (เดอร์สันและ Aebi, 2002)ก็เป็นไปได้ว่าสิ่งเหล่านี้เส้นใยโปรตีนสั้นสนับสนุนโครงสร้าง nucleoskeletal โดยรวมโดยการให้กล 'เสา' หรือผูกพันเว็บไซต์สำหรับการรักษาเสถียรภาพของคอมเพล็กซ์ขนาดใหญ่เช่นเส้นใย lamin ใน nucleoskeleton

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ส่วนใหญ่ของ lamins ถูกผูกไว้กับซองนิวเคลียร์ผ่านหลากหลายด้านนิวเคลียร์เมมเบรนโปรตีน (Schirmer และ Foisner, 2007) ตัวอย่าง การโดเมน LEM โปรตีน emerin, 1 คน และ polypeptide lamina สัมพันธ์ 2 (LAP2), และเพิ่งพบโดเมน LEM โปรตีน (ลีและ Wilson, 2004) ทั้งหมดผูก lamins และจำนวนมากถูกยึดติดอยู่ในเยื่อของนิวเคลียร์ภายใน (วากเนอร์และ Krohne 2007) โปรตีนเหล่านี้ช่วยเพื่อรักษาเสถียรภาพการโต้ตอบที่ protein–membrane ที่เชลล์ nucleoskeleton มั่นคง พวกเขายังมีจำนวนอื่น ๆ คู่ผูก แนะนำที่ พวกเขาเล่นบทบาทเป็นกลไกสำคัญตามปกติ (วิลสันและงานกระบี่เบิก 2010) .

Lamin filaments จะรับผิดชอบหลักสำหรับความแข็งของ nucleoskeleton แต่อื่น ๆ โปรตีนโครงสร้างอุปกรณ์ที่พบใน nucleoskeleton มีอิทธิพลต่อองค์กร lamin ปริภูมิถิ่นและคุณสมบัติอื่น ๆ เครื่องจักรกล เช่นความยืดหยุ่นหลังการยืด ล่าสุด โปรตีนซ้ำโดเมนใหญ่ titin และ αII-spectrin ได้แสดงการมีบทบาทหน้าที่ในการจัด lamins และเกี่ยวข้องกับโครงสร้างโดยรวมนิวเคลียร์ (จงร้อยเอ็ด al., 2010b) สูญเสีย titin ผลในความผิดสำคัญนิวเคลียร์ปกติ blebs ขนาดใหญ่ และ dilations และการติดฉลากแตกต่างกันของ lamins ที่ซองนิวเคลียร์ (Zastrow และ al., 2006) สูญเสีย αII spectrin นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในองค์กร nucleoskeleton และสามารถลดกลไกการกู้คืนจาก distension และ dilation (Zhong z. A. J. Ribeiro, D. ไซมอน et al. ยกเลิกประกาศ) (จง et al., 2010b) โปรตีนเหล่านี้ซ้ำโดเมนขนาดใหญ่มีหลาย หรือเกิดผูกไซต์โดเมน LEM โปรตีน lamins และผูกโครมาตินโปรตีน มีหลายไซต์รวม ความเข้มข้นสูงผูกคู่สามารถใช่ภาษาท้องถิ่นกับพื้นที่ขนาดเล็กในมิติหนึ่ง ซึ่งช่วยเพิ่มเสถียรภาพของโปรตีนขนาดใหญ่คอมเพล็กซ์

ที่ซองจดหมาย นิวเคลียร์ จะพบโครงสร้างแอกตินขนาดเล็ก และสามารถผูก emerin (Holaska et al., 2004 Lattanzi และ al., 2003) หายใจถี่ของแอกตินโครงสร้างแนะนำให้ พวกเขาไม่ให้แรงกลคล้ายกันเปรียบเทียบกับใน cytoskeleton; filaments การทำงานของเครื่องจักรกลในซองนิวเคลียร์ ถ้ามี อยู่ไม่รู้จัก (Pederson และ Aebi, 2002) มันเป็นไปได้ว่า filaments แอกตินสั้น ๆ เหล่านี้สนับสนุนโครงสร้างโดยรวม nucleoskeletal โดยการให้กล 'struts' หรือไซต์ผูกสำหรับเสถียรภาพของคอมเพล็กซ์ขนาดใหญ่ เช่น lamin filaments ในการ nucleoskeleton

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โดยส่วนใหญ่แล้วของ lamins มีหน้าที่ที่จะใส่ซองอาวุธนิวเคลียร์ที่ผ่านที่หลากหลายของโปรตีนเยื่อนิวเคลียร์ด้านใน( schirmer และ foisner 2007 ) ตัวอย่างเช่นที่ lem - โดเมนโปรตีน emerin ,ชาย - 1 และเกล็ด - ที่เกี่ยวข้อง polypeptide 2 (รอบ 2 ),และที่ได้รับพบว่า lem - โดเมนโปรตีน( Lee และวิลสัน, 2004 )ทั้งหมดมัด lamins และมีจำนวนมากที่เป็นทอดสมออยู่ที่ด้านในโรงงานนิวเคลียร์เยื่อ(วากเนอร์และ krohne ,2007 ) โปรตีนเหล่านี้ช่วยให้คุณสามารถเพิ่มความมั่นคงให้กับการปฏิสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดกับโปรตีนจากเยื่อที่นำไปสู่ shell nucleoskeleton ที่มั่นคง นอกจากนั้นยังมีหมายเลขของคู่ค้ามีผลผูกพันอื่นแนะนำว่าพวกเขาจะเล่นบทบาทที่เป็นไปได้ในทางกลที่สำคัญส่งสัญญาณ(วิลสัน berk และ 2010 )

เส้นใย lamin มีหน้าที่หลักในความเมื่อยล้าของ nucleoskeleton ได้แต่โครงสร้างโปรตีนอุปกรณ์เสริมอื่นๆที่พบใน nucleoskeleton ที่มีอิทธิพลต่อคุณสมบัติทางกลอื่นๆและองค์กร lamin ช่อง ภาษา อื่นเช่นความยืดหยุ่นหลังจากยืด เมื่อไม่นานมานี้โปรตีนซ้ำ - โดเมนขนาดใหญ่เช่น titin และ αii - spectrin ได้แสดงไว้ในการมีบทบาทในการจัดระเบียบ lamins เต็มไปด้วยประโยชน์ใช้สอยและมีส่วนเกี่ยวข้องกับอาวุธนิวเคลียร์ในโครงสร้างโดยรวม( Zhong et al . 2010 B )การสูญเสียของ titin ผลในพันธุกรรมนิวเคลียร์อย่างมีนัยสำคัญรวมถึง blebs ขนาดใหญ่และ dilations และฉลากสินค้าจากผู้ผลิตหลายรายของ lamins ในซองจดหมายนิวเคลียร์( zastrow et al . 2006 ) การสูญเสีย αii - spectrin นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในองค์กร nucleoskeleton และความสามารถลดลงได้ในการป้องกันและกู้คืนจากโป่งกล่าวอย่างยืดยาว( Z . Zhong Road A . J . D .ไซมอนริเบย์โร et al .ราชกิจจานุเบกษาด้วย)( Zhong Road et al .2010 B ) โปรตีนทำซ้ำ - โดเมนขนาดใหญ่เหล่านี้มีไซต์มีผลผูกพันหลายคนหรือซ้ำสำหรับ lem - โดเมนโปรตีนแต่โปรตีน lamins และ chromatin - มีผลผูกพัน พร้อมด้วยสถานที่ต่างๆมีผลผูกพันจำนวนมากความเข้มข้นสูงของคู่ค้ามีผลผูกพันสามารถแปลเป็นพื้นที่มีขนาดเล็กกว่าในหนึ่งขนาดซึ่งจะช่วยเพิ่ม เสถียรภาพ ของคอมเพล็กซ์โปรตีนขนาดใหญ่.

ที่ซองอาวุธนิวเคลียร์โครงสร้าง actin ขนาดเล็กมีการตรวจพบและสามารถมัด emerin ( holaska et al . 2004 lattanzi et al . 2003 ) ไม่ถึงขนาดของโครงสร้าง actin เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าพวกเขาไม่มีความแรงของกลไกความเหมือนเมื่อเทียบกับเส้นใยมีอยู่ใน cytoskeleton จะทำงานกลไกของพวกเขาในซองจดหมายนิวเคลียร์หากมีจะไม่รู้จักในปัจจุบัน( pederson และ aebi 2002 )เป็นไปได้ว่าเส้นใย actin ในระยะทางสั้นๆเพื่อไปเหล่านี้ให้การสนับสนุนโครงสร้าง nucleoskeletal โดยรวมโดยกลไกของ'วัสดุเสริมแรงหรือมีผลผูกพันไซต์สำหรับการสร้าง เสถียรภาพ ของคอมเพล็กซ์ขนาดใหญ่เช่นเส้นใย lamin ใน nucleoskeleton ได้