Response surface methodology was us

Response surface methodology was used for process optimization to covalently immobilize xylanase on the surface of glutaraldehyde–alginate beads. The process, optimized with respect to minimum ‘enzyme load’, had an efficiency of >91%. An increase in Km (from 0.9 to 1.49%), Vmax (from 7092 to 8000 IU/ml), optimum pH (from 5 to 5.5) and temperature (from 40 to 45 °C) was recorded after immobilization. An improvement in thermostability of immobilized xylanase, judged by increased half-lives and D-values, was also observed. Thermodynamically, the better stability of immobilized xylanase could be attributed to the increase in enthalpy (ΔH°) and free energy (ΔG°) change after covalent attachment. The enzyme could be reused 5 times while retaining >85% of its original activity. The method of immobilization can overcome the problem of reduced permeability of xylan, a high molecular weight substrate, to its enzyme which is conventionally entrapped within the alginate beads.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

วิธีการพื้นผิวตอบสนองถูกใช้สำหรับการปรับปรุงกระบวนการเพื่อ covalently immobilize ไซลาเนสบนพื้นผิวของลูกปัด glutaraldehyde – แอลจิเนต กระบวนการ ปรับให้เหมาะสมกับต่ำสุด 'เอนไซม์โหลด' มีประสิทธิภาพการ > 91% การเพิ่มขึ้น (จาก 0.9 1.49%), Vmax (จาก 7092 ไป 8000 IU/ml), ค่า pH ที่เหมาะสม (จาก 5 กับ 5.5) และอุณหภูมิ (40 ถึง 45 ° C) ถูกบันทึกหลังจากตรึงโป นอกจากนี้ยังมีดำเนินการการปรับปรุงใน thermostability ของไซลาเนสเอนไซม์ ตัดสิน โดยครึ่งชีวิตเพิ่มขึ้นและค่า D Thermodynamically สามารถบันทึกเพื่อเพิ่มความร้อนแฝง (ΔH องศา) และการเปลี่ยนแปลงพลังงานอิสระ (ΔG องศา) เสถียรภาพของเอนไซม์ไซลาเนสดีกว่าหลังจากแนบ covalent เอนไซม์นี้สามารถจะใช้ได้ 5 ครั้งขณะรักษา > 85% ของกิจกรรมของต้นฉบับได้ วิธีการตรึงโปสามารถเอาชนะปัญหาลด permeability ของ xylan พื้นผิวมีน้ำหนักโมเลกุลสูง การเอนไซม์ที่ดีการเก็บกักภายในเม็ดแอลจิเนต

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

วิธีพื้นผิวตอบสนองถูกนำมาใช้เพื่อเพิ่มประสิทธิภาพของกระบวนการในการ covalently ลื่อไซลาเนสบนพื้นผิวของเม็ดอัลจิเนต-glutaraldehyde กระบวนการที่ดีที่สุดด้วยความเคารพให้น้อยที่สุด 'โหลดเอนไซม์' มีประสิทธิภาพของ> 91% เพิ่มขึ้นใน Km (0.9-1.49%) Vmax (7092-8000 IU / ml), พีเอชที่เหมาะสม (5-5.5) และอุณหภูมิ (40-45 ° C) ที่ถูกบันทึกไว้หลังจากการตรึง การปรับปรุงในการทนร้อนของเอนไซม์ตรึง, การตัดสินโดยครึ่งชีวิตที่เพิ่มขึ้นและ D-ค่าก็ถูกตั้งข้อสังเกต thermodynamically, เสถียรภาพที่ดีขึ้นของเอนไซม์ตรึงสามารถนำมาประกอบกับการเพิ่มขึ้นของเอนทัล (ΔH°) และพลังงาน (ΔG°) การเปลี่ยนแปลงหลังจากที่แนบมาโควาเลนต์ เอนไซม์ที่สามารถนำกลับมาใช้ 5 ครั้งขณะที่การรักษา> 85% ของกิจกรรมเดิม วิธีการในการตรึงสามารถเอาชนะปัญหาของการซึมผ่านของการลดลงของไซแลน, พื้นผิวที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงเพื่อเอนไซม์ซึ่งเป็นที่เก็บกักอัตภาพภายในเม็ดอัลจิเนต

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

วิธีการตอบสนองที่พื้นผิวที่ใช้สำหรับกระบวนการเพิ่มประสิทธิภาพการ covalently บนพื้นผิวของตัวเร่งปฏิกิริยาเอนไซม์แอลกลูตารัลดีไฮด์ –ลูกปัด กระบวนการปรับเทียบกับเอนไซม์น้อย ' โหลด ' ที่มีประสิทธิภาพ > 91 % เพิ่มใน km ( จาก 0.9 1.49 % ) ถึง ( จาก 7092 000 IU / ml ) พีเอชที่เหมาะสม ( 5 - 55 ) และอุณหภูมิ ( จาก 40 ถึง 45 ° C ) ถูกบันทึกหลังจากการตรึง . การปรับปรุงในทดลตรึงเอนไซม์วินิจฉัยโดยเพิ่มชีวิตครึ่งและ d-values ก็สังเกตได้ thermodynamically ดีกว่าเสถียรภาพของเอนไซม์ตรึง อาจจะเกิดจากการเพิ่มขึ้นของเอนทัลปี ( Δ H ° ) และพลังงาน ( Δ g / ) เปลี่ยนหลังจากการแนบเอนไซม์สามารถซ้ำ 5 ครั้งในขณะที่การรักษา > 85% ของกิจกรรมเดิม วิธีการตรึงสามารถเอาชนะปัญหาของการลดการซึมผ่านของไซแลนพื้นผิวน้ำหนักโมเลกุลสูง ซึ่งแต่เดิมของเอนไซม์ตรึงภายใน

เนตลูกปัด