Polyacrylamide gel electrophoresis

Polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE), describes a technique widely used in biochemistry, forensics, genetics, molecular biology and biotechnology to separate biological macromolecules, usually proteins or nucleic acids, according to their electrophoretic mobility. Mobility is a function of the length, conformation and charge of the molecule.

As with all forms of gel electrophoresis, molecules may be run in their native state, preserving the molecules' higher-order structure, or a chemical denaturant may be added to remove this structure and turn the molecule into an unstructured linear chain whose mobility depends only on its length and mass-to-charge ratio. For nucleic acids, urea is the most commonly used denaturant. For proteins, sodium dodecyl sulfate (SDS) is an anionic detergent applied to protein samples to linearize proteins and to impart a negative charge to linearized proteins. This procedure is called SDS-PAGE. In most proteins, the binding of SDS to the polypeptide chain imparts an even distribution of charge per unit mass, thereby resulting in a fractionation by approximate size during electrophoresis. Proteins that have a greater hydrophobic content, for instance many membrane proteins, and those that interact with surfactants in their native environment, are intrinsically harder to treat accurately using this method, due to the greater variability in the ratio of bound SDS

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อิเจ polyacrylamide (หน้า), อธิบายถึงเทคนิคที่ใช้ในชีวเคมี นิติ พันธุศาสตร์ ชีววิทยาโมเลกุล และเทคโนโลยีชีวภาพเพื่อแยก macromolecules เป็นชีวภาพ ปกติโปรตีนหรือกรดนิวคลีอิก ตามการเคลื่อนไหว electrophoretic เคลื่อนไหวเป็นฟังก์ชันของความยาว รูป และค่าธรรมเนียมโมเลกุลมีทุกรูปแบบของเจลอิ โมเลกุลอาจจะใช้ในสภาวะดั้งเดิม รักษาโครงสร้างของโมเลกุลสูงกว่า-ใบ หรือ denaturant เป็นสารเคมีที่อาจเพิ่มการลบโครงสร้างนี้ และเปลี่ยนโมเลกุลที่เป็นโซ่เส้นที่ไม่เคลื่อนที่มีขึ้นเฉพาะในความยาวและมวลค่าอัตรา สำหรับกรดนิวคลีอิก ยูเรียที่ใช้บ่อยสุด denaturant สำหรับโปรตีน โซเดียมซัลเฟต dodecyl (SDS) เป็นผงซักฟอกเป็น anionic ใช้โปรตีนตัวอย่าง linearize โปรตีน และบอกประจุลบกับ linearized โปรตีน กระบวนการนี้เรียกว่าหน้า SDS ในโปรตีนส่วนใหญ่ การผูกของ SDS กับโซ่ polypeptide พื้นการกระจายค่าใช้จ่ายต่อหน่วยมวล จึงเกิดการแยกขนาดโดยประมาณระหว่างอิ โปรตีนที่มีมากขึ้นแบบเนื้อหา เช่นโปรตีนเมมเบรนมากมาย และที่โต้ตอบกับ surfactants ในสภาพแวดล้อมท้องถิ่น ระเบิดยากจะรักษาได้อย่างถูกต้องโดยใช้วิธีการนี้ เนื่องจากความแปรปรวนมากกว่าในอัตราส่วนของ SDS ผูก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

polyacrylamide gel electrophoresis (หน้า) อธิบายถึงเทคนิคที่ใช้กันอย่างแพร่หลายในชีวเคมีนิติพันธุศาสตร์อณูชีววิทยาและเทคโนโลยีชีวภาพในการแยกโมเลกุลชีวภาพมักโปรตีนหรือกรดนิวคลีอิกตามการเคลื่อนไหวของพวกเขา electrophoretic การเคลื่อนไหวเป็นหน้าที่ของความยาวโครงสร้างและค่าใช้จ่ายของโมเลกุลได้. เช่นเดียวกับทุกรูปแบบของเจลอิเล็กโมเลกุลอาจจะทำงานในรัฐพื้นเมืองของพวกเขารักษาโครงสร้างขั้นสูงโมเลกุล 'หรือ denaturant เคมีอาจจะเพิ่มลบ โครงสร้างนี้และเปิดโมเลกุลเป็นห่วงโซ่ที่ไม่มีโครงสร้างเชิงเส้นที่มีการเคลื่อนไหวขึ้นอยู่กับความยาวและมวลที่จะเสียค่าใช้จ่ายอัตราส่วน กรดนิวคลีอิกยูเรียเป็น denaturant ใช้กันมากที่สุด โปรตีนโซเดียมโดเดซิลซัลเฟต (SDS) เป็นประจุลบผงซักฟอกนำไปใช้กับกลุ่มตัวอย่างโปรตีน linearize โปรตีนและจะบอกประจุลบกับโปรตีนเชิงเส้น ขั้นตอนนี้จะเรียกว่าระบบ SDS-PAGE โปรตีนส่วนใหญ่ผูกพันของ SDS โซ่ polypeptide ภูมิต้านทานการกระจายค่าใช้จ่ายต่อหน่วยมวลจึงทำให้แยกขนาดโดยประมาณในช่วง electrophoresis โปรตีนที่มีเนื้อหาที่ไม่ชอบน้ำมากขึ้นเช่นโปรตีนจำนวนมากและผู้ที่มีปฏิสัมพันธ์กับลดแรงตึงผิวในสภาพแวดล้อมพื้นเมืองของพวกเขาจะยิ่งยากที่จะรักษาได้อย่างถูกต้องใช้วิธีนี้เนื่องจากความแปรปรวนมากขึ้นในอัตราส่วนที่ถูกผูกไว้เอกสารความปลอดภัย