- ข้อความ
- ประวัติศาสตร์
In yeast and animals, endosomal mem
In yeast and animals, endosomal membranes accumulate PI(3)P (Gillooly et al., 2000) due to the specific
recruitment of PI-3 K by the endosome-localized Rab
GTPases Vps21 and Rab5 (for review seeZerial and
McBride, 2001). It has previously been shown that in
transiently transformed A. thalianaprotoplasts, overexpression of a FYVE domain-containing fragment of
the mammalian EEA1 protein resulted in its targeting to
subcellular membranes thought to partially overlap with
a late endosome-like compartment (Kim et al., 2001;
Sohn et al., 2003). Rab GTPases with significant
similarity to yeast and mammalian endosomal Rab
GTPases were observed on subcellular compartments
that accumulate the endocytic tracer, FM4-64 (Ueda
et al., 2001). However, two important questions
remained unanswered from these earlier investigations.
First, it was left unclear, whether the FYVE domaincontaining fragment of EEA1 was sufficient for the
subcellular targeting to plant membranes because
removal of the Rab5-binding region of this fragment
resulted in a cytosolic localization (Kim et al., 2001;
Sohn et al., 2003). Second, while the EEA1 FYVE
domain localized on membranes might be consistent
with a suggested endosomal-like prevacuolar compartment, it was not clear if this was a result of overexpression and whether these compartments were the
same as those that could be labeled with internalized
FM4-64 and the endosomal Rab GTPase Ara6 (Ueda
et al., 2001). In fact, when we strongly overexpressed the
FYVE construct in onion cells we always detected its
artificial association with bigger structures similar to
prevacuolar compartments and vacuoles (not shown).
Here, we show recruitment of the new tandem FYVE
reporter from mouse Hrs protein to endosomes, which
accumulate endosomal marker FM 4-64 (Meckel et al.,
2004). Unlike the EEA1 carboxy-terminal domain, this
construct does not contain a Rab GTPase-binding
domain. Therefore, the sole targeting determinant is
based on the PI(3)P-binding specificity of the double
FYVE domains. We further demonstrate the endosomal
identity of these compartments by labeling with GFP
reporters of two plant endosomal Rab GTPases, both
being highly similar to mammalian Rab5 and yeast
Vps21p. This raises the possibility that the recruitment
of PI(3)K and subsequent accumulation of PI(3)P on
endosomal membranes is a conserved feature not only in
animals and yeast but also in plants.
Trichoblasts accomplish a developmentally unique
signal-mediated switch in cell polarity, when they
initiate a new bulging growth domain which rapidly
transforms into a long tubular protrusion known as root
hair (Balusˇka et al., 2000, 2001;Balusˇka and Volkmann,
2002; Gilliland et al., 2002; Jiang et al., 1997; Miller
et al., 1999;Ringli et al., 2002;Sˇamaj et al., 2002, 2004a).
We show here that motile endosomes are present at
outgrowing bulges and within the apices of growing root
hairs that extend via highly polar tip growth. It is known
that bulging domains of hair-forming trichoblasts
organize dense meshworks of the actin cytoskeleton via
recruitment of actin, profilin, ADF, ROPs (Balusˇka et
al., 2000; Jiang et al., 1997; Jones et al., 2002), and
mitogen-activated protein kinases (Sˇamaj et al., 2002).
Motile endosomes might participate in the recruitment
of molecular components essential for the local assembly
of the actin cytoskeleton, which drives the polarized tip
growth of root hairs (Balusˇka et al., 2000;Gilliland et al.,
2002; Jiang et al., 1997; Miller et al., 1999; Nishimura et
al., 2003; Ringli et al., 2002; Sˇamaj et al., 2002, 2004a, b;
Vantard and Blanchoin, 2002). This is the case in
budding yeast, where the endosomal protein Cdc50p
recruits the profilin-binding formin, Bni1p, to sites of
polarized growth (Misu et al., 2003).
recruitment of PI-3 K by the endosome-localized Rab
GTPases Vps21 and Rab5 (for review seeZerial and
McBride, 2001). It has previously been shown that in
transiently transformed A. thalianaprotoplasts, overexpression of a FYVE domain-containing fragment of
the mammalian EEA1 protein resulted in its targeting to
subcellular membranes thought to partially overlap with
a late endosome-like compartment (Kim et al., 2001;
Sohn et al., 2003). Rab GTPases with significant
similarity to yeast and mammalian endosomal Rab
GTPases were observed on subcellular compartments
that accumulate the endocytic tracer, FM4-64 (Ueda
et al., 2001). However, two important questions
remained unanswered from these earlier investigations.
First, it was left unclear, whether the FYVE domaincontaining fragment of EEA1 was sufficient for the
subcellular targeting to plant membranes because
removal of the Rab5-binding region of this fragment
resulted in a cytosolic localization (Kim et al., 2001;
Sohn et al., 2003). Second, while the EEA1 FYVE
domain localized on membranes might be consistent
with a suggested endosomal-like prevacuolar compartment, it was not clear if this was a result of overexpression and whether these compartments were the
same as those that could be labeled with internalized
FM4-64 and the endosomal Rab GTPase Ara6 (Ueda
et al., 2001). In fact, when we strongly overexpressed the
FYVE construct in onion cells we always detected its
artificial association with bigger structures similar to
prevacuolar compartments and vacuoles (not shown).
Here, we show recruitment of the new tandem FYVE
reporter from mouse Hrs protein to endosomes, which
accumulate endosomal marker FM 4-64 (Meckel et al.,
2004). Unlike the EEA1 carboxy-terminal domain, this
construct does not contain a Rab GTPase-binding
domain. Therefore, the sole targeting determinant is
based on the PI(3)P-binding specificity of the double
FYVE domains. We further demonstrate the endosomal
identity of these compartments by labeling with GFP
reporters of two plant endosomal Rab GTPases, both
being highly similar to mammalian Rab5 and yeast
Vps21p. This raises the possibility that the recruitment
of PI(3)K and subsequent accumulation of PI(3)P on
endosomal membranes is a conserved feature not only in
animals and yeast but also in plants.
Trichoblasts accomplish a developmentally unique
signal-mediated switch in cell polarity, when they
initiate a new bulging growth domain which rapidly
transforms into a long tubular protrusion known as root
hair (Balusˇka et al., 2000, 2001;Balusˇka and Volkmann,
2002; Gilliland et al., 2002; Jiang et al., 1997; Miller
et al., 1999;Ringli et al., 2002;Sˇamaj et al., 2002, 2004a).
We show here that motile endosomes are present at
outgrowing bulges and within the apices of growing root
hairs that extend via highly polar tip growth. It is known
that bulging domains of hair-forming trichoblasts
organize dense meshworks of the actin cytoskeleton via
recruitment of actin, profilin, ADF, ROPs (Balusˇka et
al., 2000; Jiang et al., 1997; Jones et al., 2002), and
mitogen-activated protein kinases (Sˇamaj et al., 2002).
Motile endosomes might participate in the recruitment
of molecular components essential for the local assembly
of the actin cytoskeleton, which drives the polarized tip
growth of root hairs (Balusˇka et al., 2000;Gilliland et al.,
2002; Jiang et al., 1997; Miller et al., 1999; Nishimura et
al., 2003; Ringli et al., 2002; Sˇamaj et al., 2002, 2004a, b;
Vantard and Blanchoin, 2002). This is the case in
budding yeast, where the endosomal protein Cdc50p
recruits the profilin-binding formin, Bni1p, to sites of
polarized growth (Misu et al., 2003).
0/5000
ในยีสต์และสัตว์ สาร endosomal สะสม PI (3) P (Gillooly et al., 2000) เนื่องจากการสรรหาบุคลากรของ PI-3 K โดย Rab เอนโดโซมเป็นภาษาท้องถิ่นGTPases Vps21 และ Rab5 (สำหรับตรวจทาน seeZerial และMcBride, 2001) มันมีก่อนหน้านี้ได้แสดงว่าtransiently แปลง A. thalianaprotoplasts, overexpression ของ FYVE โดเมนที่ประกอบด้วยส่วนของโปรตีน EEA1 mammalian ส่งผลให้การกำหนดเป้าหมายการความคิดบางส่วนทับซ้อนกับสาร subcellularเป็นช่องเหมือนเอนโดโซมสาย (Kim et al., 2001Sohn et al., 2003) Rab GTPases ด้วยที่สำคัญคล้ายกับยีสต์ mammalian endosomal RabGTPases สุภัคบนช่อง subcellularที่สะสมติดตาม endocytic, FM4-64 (ดะและ al., 2001) อย่างไรก็ตาม คำถามสำคัญสองยังคงยังไม่ได้ตอบจากการตรวจสอบก่อนหน้านี้ครั้งแรก มันเป็นซ้ายชัดเจน ว่าส่วน domaincontaining FYVE ของ EEA1 ก็เพียงพอสำหรับการsubcellular ปลูกเข้าเนื่องจากการกำหนดเป้าหมายเอาภาค Rab5 รวมของส่วนนี้ส่งผลให้ในการแปล cytosolic (Kim et al., 2001Sohn et al., 2003) ที่สอง ในขณะที่ EEA1 FYVEโดเมนภาษาท้องถิ่นในเยื่อหุ้มอาจสอดคล้องกันด้วยการแนะนำเช่น endosomal prevacuolar เหนือศีรษะ ไม่ชัดเจนนี้คือผลลัพธ์ของ overexpression ว่าช่องเหล่านี้ได้เหมือนที่ไม่มีชื่อที่มี internalizedFM4 64 และ endosomal Rab GTPase Ara6 (ดะและ al., 2001) ในความเป็นจริง เมื่อเราขอ overexpressedFYVE สร้างในเซลล์หัวหอมที่เรามักจะพบมันสมาคมเทียม มีลักษณะคล้ายกับโครงสร้างใหญ่ช่อง prevacuolar และ vacuoles (ไม่แสดง)นี่ แสดงสรรหาของใหม่ตัวตามกันไป FYVEโปรแกรมรายงานจากเมาส์น.โปรตีนเพื่อ endosomes ซึ่งสะสม endosomal FM เครื่องหมาย 4-64 (Meckel et al.,2004) ซึ่งแตกต่างจาก EEA1 carboxy นัลโด นี้โครงสร้างไม่ประกอบด้วยการผูกข้อมูล Rab GTPaseโดเมน ดังนั้น แต่เพียงผู้เดียวที่กำหนดเป้าหมายดีเทอร์มิแนนต์เป็นตาม specificity (3) P-ผูก PI ของพยัญชนะโดเมน FYVE เราแสดง endosomal เพิ่มเติมเอกลักษณ์ของช่องเหล่านี้โดยการติดฉลากมี GFPผู้สื่อข่าวของสองโรงงาน endosomal Rab GTPases ทั้งสองกำลังสูงคล้ายกับ mammalian Rab5 และยีสต์Vps21p นี้เพิ่มโอกาสที่การสรรหาบุคลากรPI (3) K และสะสมต่อ ๆ ไปของ PI (3) P บนสาร endosomal เป็นการนำคุณลักษณะไม่เฉพาะในสัตว์และยีสต์แต่ในพืชTrichoblasts ทำไม่ซ้ำกัน developmentallyสลับสัญญาณ mediated ในเซลล์ขั้ว เมื่อพวกเขาเริ่มต้นโดเมนใหม่ปูดเติบโตที่รวดเร็วแปลงเป็น protrusion ท่อยาวที่เรียกว่ารากผม (Balusˇka et al., 2000, 2001Balusˇka และ Volkmann2002 Gilliland และ al., 2002 เจียงและ al., 1997 มิลเลอร์ร้อยเอ็ด al., 1999Ringli และ al., 2002Sˇamaj และ al., 2002, 2004a)เราแสดงที่นี่ว่า อยู่ที่ motile endosomesoutgrowing bulges และ apices ของรากเพิ่มขึ้นเส้นขนที่ขยายผ่านปลายขั้วสูงเจริญเติบโต เป็นที่รู้จักกันโดเมนที่ปูดของผมเป็น trichoblastsจัดระเบียบ meshworks ของ cytoskeleton แอกตินผ่านหนาแน่นสรรหาบุคลากรของแอกติน profilin, ADF, ROPs (Balusˇka etal., 2000 เจียงและ al., 1997 โจนส์และ al., 2002), และkinases mitogen เรียกโปรตีน (Sˇamaj et al., 2002)Motile endosomes อาจมีส่วนร่วมในการสรรหาบุคลากรส่วนประกอบโมเลกุลที่จำเป็นสำหรับการประกอบเครื่องของ cytoskeleton แอกติน ไดรฟ์ที่ปลายขั้วเจริญเติบโตของเส้นขนราก (Balusˇka et al., 2000Gilliland et al.,2002 เจียงและ al., 1997 มิลเลอร์ et al., 1999 Nishimura ร้อยเอ็ดal., 2003 Ringli และ al., 2002 Sˇamaj และ al., 2002, 2004a, bVantard และ Blanchoin, 2002) ในกรณีนี้การแตกหน่อของยีสต์ ซึ่งโปรตีน endosomal Cdc50precruits การ profilin-รวม formin, Bni1p ไปยังเว็บไซต์ของโพลาไรซ์เติบโต (Misu et al., 2003)
การแปล กรุณารอสักครู่..
In yeast and animals, endosomal membranes accumulate PI(3)P (Gillooly et al., 2000) due to the specific
recruitment of PI-3 K by the endosome-localized Rab
GTPases Vps21 and Rab5 (for review seeZerial and
McBride, 2001). It has previously been shown that in
transiently transformed A. thalianaprotoplasts, overexpression of a FYVE domain-containing fragment of
the mammalian EEA1 protein resulted in its targeting to
subcellular membranes thought to partially overlap with
a late endosome-like compartment (Kim et al., 2001;
Sohn et al., 2003). Rab GTPases with significant
similarity to yeast and mammalian endosomal Rab
GTPases were observed on subcellular compartments
that accumulate the endocytic tracer, FM4-64 (Ueda
et al., 2001). However, two important questions
remained unanswered from these earlier investigations.
First, it was left unclear, whether the FYVE domaincontaining fragment of EEA1 was sufficient for the
subcellular targeting to plant membranes because
removal of the Rab5-binding region of this fragment
resulted in a cytosolic localization (Kim et al., 2001;
Sohn et al., 2003). Second, while the EEA1 FYVE
domain localized on membranes might be consistent
with a suggested endosomal-like prevacuolar compartment, it was not clear if this was a result of overexpression and whether these compartments were the
same as those that could be labeled with internalized
FM4-64 and the endosomal Rab GTPase Ara6 (Ueda
et al., 2001). In fact, when we strongly overexpressed the
FYVE construct in onion cells we always detected its
artificial association with bigger structures similar to
prevacuolar compartments and vacuoles (not shown).
Here, we show recruitment of the new tandem FYVE
reporter from mouse Hrs protein to endosomes, which
accumulate endosomal marker FM 4-64 (Meckel et al.,
2004). Unlike the EEA1 carboxy-terminal domain, this
construct does not contain a Rab GTPase-binding
domain. Therefore, the sole targeting determinant is
based on the PI(3)P-binding specificity of the double
FYVE domains. We further demonstrate the endosomal
identity of these compartments by labeling with GFP
reporters of two plant endosomal Rab GTPases, both
being highly similar to mammalian Rab5 and yeast
Vps21p. This raises the possibility that the recruitment
of PI(3)K and subsequent accumulation of PI(3)P on
endosomal membranes is a conserved feature not only in
animals and yeast but also in plants.
Trichoblasts accomplish a developmentally unique
signal-mediated switch in cell polarity, when they
initiate a new bulging growth domain which rapidly
transforms into a long tubular protrusion known as root
hair (Balusˇka et al., 2000, 2001;Balusˇka and Volkmann,
2002; Gilliland et al., 2002; Jiang et al., 1997; Miller
et al., 1999;Ringli et al., 2002;Sˇamaj et al., 2002, 2004a).
We show here that motile endosomes are present at
outgrowing bulges and within the apices of growing root
hairs that extend via highly polar tip growth. It is known
that bulging domains of hair-forming trichoblasts
organize dense meshworks of the actin cytoskeleton via
recruitment of actin, profilin, ADF, ROPs (Balusˇka et
al., 2000; Jiang et al., 1997; Jones et al., 2002), and
mitogen-activated protein kinases (Sˇamaj et al., 2002).
Motile endosomes might participate in the recruitment
of molecular components essential for the local assembly
of the actin cytoskeleton, which drives the polarized tip
growth of root hairs (Balusˇka et al., 2000;Gilliland et al.,
2002; Jiang et al., 1997; Miller et al., 1999; Nishimura et
al., 2003; Ringli et al., 2002; Sˇamaj et al., 2002, 2004a, b;
Vantard and Blanchoin, 2002). This is the case in
budding yeast, where the endosomal protein Cdc50p
recruits the profilin-binding formin, Bni1p, to sites of
polarized growth (Misu et al., 2003).
recruitment of PI-3 K by the endosome-localized Rab
GTPases Vps21 and Rab5 (for review seeZerial and
McBride, 2001). It has previously been shown that in
transiently transformed A. thalianaprotoplasts, overexpression of a FYVE domain-containing fragment of
the mammalian EEA1 protein resulted in its targeting to
subcellular membranes thought to partially overlap with
a late endosome-like compartment (Kim et al., 2001;
Sohn et al., 2003). Rab GTPases with significant
similarity to yeast and mammalian endosomal Rab
GTPases were observed on subcellular compartments
that accumulate the endocytic tracer, FM4-64 (Ueda
et al., 2001). However, two important questions
remained unanswered from these earlier investigations.
First, it was left unclear, whether the FYVE domaincontaining fragment of EEA1 was sufficient for the
subcellular targeting to plant membranes because
removal of the Rab5-binding region of this fragment
resulted in a cytosolic localization (Kim et al., 2001;
Sohn et al., 2003). Second, while the EEA1 FYVE
domain localized on membranes might be consistent
with a suggested endosomal-like prevacuolar compartment, it was not clear if this was a result of overexpression and whether these compartments were the
same as those that could be labeled with internalized
FM4-64 and the endosomal Rab GTPase Ara6 (Ueda
et al., 2001). In fact, when we strongly overexpressed the
FYVE construct in onion cells we always detected its
artificial association with bigger structures similar to
prevacuolar compartments and vacuoles (not shown).
Here, we show recruitment of the new tandem FYVE
reporter from mouse Hrs protein to endosomes, which
accumulate endosomal marker FM 4-64 (Meckel et al.,
2004). Unlike the EEA1 carboxy-terminal domain, this
construct does not contain a Rab GTPase-binding
domain. Therefore, the sole targeting determinant is
based on the PI(3)P-binding specificity of the double
FYVE domains. We further demonstrate the endosomal
identity of these compartments by labeling with GFP
reporters of two plant endosomal Rab GTPases, both
being highly similar to mammalian Rab5 and yeast
Vps21p. This raises the possibility that the recruitment
of PI(3)K and subsequent accumulation of PI(3)P on
endosomal membranes is a conserved feature not only in
animals and yeast but also in plants.
Trichoblasts accomplish a developmentally unique
signal-mediated switch in cell polarity, when they
initiate a new bulging growth domain which rapidly
transforms into a long tubular protrusion known as root
hair (Balusˇka et al., 2000, 2001;Balusˇka and Volkmann,
2002; Gilliland et al., 2002; Jiang et al., 1997; Miller
et al., 1999;Ringli et al., 2002;Sˇamaj et al., 2002, 2004a).
We show here that motile endosomes are present at
outgrowing bulges and within the apices of growing root
hairs that extend via highly polar tip growth. It is known
that bulging domains of hair-forming trichoblasts
organize dense meshworks of the actin cytoskeleton via
recruitment of actin, profilin, ADF, ROPs (Balusˇka et
al., 2000; Jiang et al., 1997; Jones et al., 2002), and
mitogen-activated protein kinases (Sˇamaj et al., 2002).
Motile endosomes might participate in the recruitment
of molecular components essential for the local assembly
of the actin cytoskeleton, which drives the polarized tip
growth of root hairs (Balusˇka et al., 2000;Gilliland et al.,
2002; Jiang et al., 1997; Miller et al., 1999; Nishimura et
al., 2003; Ringli et al., 2002; Sˇamaj et al., 2002, 2004a, b;
Vantard and Blanchoin, 2002). This is the case in
budding yeast, where the endosomal protein Cdc50p
recruits the profilin-binding formin, Bni1p, to sites of
polarized growth (Misu et al., 2003).
การแปล กรุณารอสักครู่..
ในยีสต์และสัตว์ endosomal เยื่อสะสม พี ( 3 ) P ( gillooly et al . , 2000 ) เนื่องจากการสรรหาเฉพาะ
ของ pi-3 K โดยโครโมโซมใน Rab
gtpases และ vps21 rab5 ( เพื่อการตรวจสอบและ seezerial
แมคไบรด์ , 2001 ) จะได้รับก่อนหน้านี้แสดงให้เห็นว่าในบุคคลหรือสิ่งที่อยู่ชั่วคราวเปลี่ยน . thalianaprotoplasts
, fyve overexpression ของโดเมนที่มีส่วนของ
โปรตีน eea1 ) ส่งผลให้เป้าหมายของตําแหน่งภายในเซลล์ membranes
คิดว่าบางส่วนทับซ้อนกับ : เอนโดโซมช้า เหมือนช่อง ( Kim et al . , 2001 ;
ซอน et al . , 2003 ) gtpases RAB ที่มีความคล้ายคลึงกับยีสต์และที่สำคัญ
gtpases endosomal RAB ) พบในตําแหน่งภายในเซลล์ช่อง
ที่สะสมติดตาม endocytic fm4-64 ( อุเอดะ
, et al . , 2001 ) อย่างไรก็ตามสองคําถามสําคัญ
ยังคงอยู่ยังไม่ได้ตอบ จากการสอบสวนก่อนหน้านี้เหล่านี้ .
ครั้งแรก มันเป็นด้านซ้ายชัดเจน ว่า fyve domaincontaining เบสของ eea1 เพียงพอสําหรับตําแหน่งภายในเซลล์พืช เยื่อ เพราะเป้าหมาย
เอาของ rab5 ผูกพันเขตนี้ ~
มีผลในการจำกัด cytosolic ( Kim et al . , 2001 ;
ซอนและ al . , 2003 ) ประการที่สอง ในขณะที่ eea1 fyve
โดเมนถิ่นเยื่อหุ้มจะสอดคล้องกับข้อเสนอแนะ endosomal ชอบ
prevacuolar ช่อง ไม่ล้าง ถ้านี้คือผลของ overexpression และไม่ว่าช่องเหล่านี้
เช่นเดียวกับที่อาจจะติดป้ายว่ามี internalized
fm4-64 และ endosomal RAB จีทีพีเปส ara6 ( อุเอดะ
et al . , 2001 ) ในความเป็นจริง เมื่อเราขอกับ
fyve สร้างในเซลล์ของหัวหอมเรามักจะพบเทียมสมาคมใหญ่ โครงสร้างคล้ายกัน
และช่อง prevacuolar แวคิวโอล ( ไม่แสดง ) .
ที่นี่ เราแสดงการสรรหาใหม่ ควบคู่ fyve
นักข่าวจากเมาส์ และโปรตีนเพื่อ endosomes ซึ่ง
สะสม endosomal เครื่องหมาย FM 4-64 ( meckel et al . ,
2004 ) ซึ่งแตกต่างจาก eea1 Carboxy Terminal
โดเมนนี้สร้างไม่ได้มีรับจีทีพีเปสผูกพัน
โดเมน ดังนั้น เป้าหมายที่กำหนด แต่เพียงผู้เดียวคือ
ตามปี่ ( 3 ) p-binding ของคู่
fyve โดเมนที่เฉพาะเจาะจง . เรายังแสดงให้เห็นถึงเอกลักษณ์ endosomal
ใส่เหล่านี้ โดยการติดฉลากกับนักข่าวของพืชสอง endosomal GFP รับ gtpases
มีทั้งสูงคล้ายกับ rab5 ) vps21p ยีสต์และ
นี้จะเพิ่มความเป็นไปได้ที่สรรหา
ของพาย ( 3 ) K และการสะสมตามมาของพาย ( 3 ) P +
endosomal เป็นป่าสงวนคุณสมบัติไม่เพียง แต่ในสัตว์ และเชื้อยีสต์ แต่ยัง
ในพืช trichoblasts บรรลุสัญญาณได้รับโดยเฉพาะ
เปลี่ยนขั้วเซลล์ เมื่อพวกเขา
เริ่มต้นใหม่กระโปรง การเจริญเติบโตที่รวดเร็ว
โดเมนเปลี่ยนเป็นท่อยื่นยาวเรียกว่ารากผม
( balus ˇ ka et al . , 2000 , 2001 ; balus ˇ Ka
น โฟล์คแมนน์และ , 2002 ; กิลีแลนด์ et al . , 2002 ; เจียง et al . , 1997 ; มิลเลอร์
et al . , 1999 ; ringli et al . , 2002 ; S ˇ amaj et al . , 2002 2004a ) .
เราแสดงที่นี่ที่เคลื่อนที่ endosomes ที่มีอยู่
outgrowing bulges และภายใน apices ปลูกรากเส้นผมที่ผ่านการยืด
ปลายสูงที่ขั้วโลกมันเป็นที่รู้จักกันว่าโดเมนที่ผมสร้างโป่ง
จัด trichoblasts หนาแน่น meshworks ของ actin ขาดตอนผ่าน
รับสมัคร actin profilin , ADF รอพส์ ( balus ˇกะ ET
al . , 2000 ; เจียง et al . , 1997 ; Jones et al . , 2002 ) และใช้โปรตีนไคเนส ( S
ปรากฎˇ amaj et al . , 2002 ) .
มือถือ endosomes อาจมีส่วนร่วมในการสรรหาส่วนประกอบที่จำเป็นสำหรับ
ประกอบภายในโมเลกุลของ actin ไซโทสเกเลตอนซึ่งไดรฟ์ขั้วปลาย
การเจริญเติบโตของรากขน ( balus ˇ ka et al . , 2000 ; กิลีแลนด์ et al . ,
2002 ; เจียง et al . , 1997 ; มิลเลอร์ et al . , 1999 ; นิชิมูระ ร้อยเอ็ด
al . , 2003 ; ringli et al . , 2002 ; S ˇ amaj et al . , 2002 2004a , B ;
vantard และ blanchoin , 2002 ) ในกรณีนี้คือในยีสต์
รุ่นที่ endosomal โปรตีน cdc50p
คัดเลือก profilin ผูก bni1p ฟอร์มิน , ,เว็บไซต์ของ
ขั้วการเจริญเติบโต ( misu et al . , 2003 )
ของ pi-3 K โดยโครโมโซมใน Rab
gtpases และ vps21 rab5 ( เพื่อการตรวจสอบและ seezerial
แมคไบรด์ , 2001 ) จะได้รับก่อนหน้านี้แสดงให้เห็นว่าในบุคคลหรือสิ่งที่อยู่ชั่วคราวเปลี่ยน . thalianaprotoplasts
, fyve overexpression ของโดเมนที่มีส่วนของ
โปรตีน eea1 ) ส่งผลให้เป้าหมายของตําแหน่งภายในเซลล์ membranes
คิดว่าบางส่วนทับซ้อนกับ : เอนโดโซมช้า เหมือนช่อง ( Kim et al . , 2001 ;
ซอน et al . , 2003 ) gtpases RAB ที่มีความคล้ายคลึงกับยีสต์และที่สำคัญ
gtpases endosomal RAB ) พบในตําแหน่งภายในเซลล์ช่อง
ที่สะสมติดตาม endocytic fm4-64 ( อุเอดะ
, et al . , 2001 ) อย่างไรก็ตามสองคําถามสําคัญ
ยังคงอยู่ยังไม่ได้ตอบ จากการสอบสวนก่อนหน้านี้เหล่านี้ .
ครั้งแรก มันเป็นด้านซ้ายชัดเจน ว่า fyve domaincontaining เบสของ eea1 เพียงพอสําหรับตําแหน่งภายในเซลล์พืช เยื่อ เพราะเป้าหมาย
เอาของ rab5 ผูกพันเขตนี้ ~
มีผลในการจำกัด cytosolic ( Kim et al . , 2001 ;
ซอนและ al . , 2003 ) ประการที่สอง ในขณะที่ eea1 fyve
โดเมนถิ่นเยื่อหุ้มจะสอดคล้องกับข้อเสนอแนะ endosomal ชอบ
prevacuolar ช่อง ไม่ล้าง ถ้านี้คือผลของ overexpression และไม่ว่าช่องเหล่านี้
เช่นเดียวกับที่อาจจะติดป้ายว่ามี internalized
fm4-64 และ endosomal RAB จีทีพีเปส ara6 ( อุเอดะ
et al . , 2001 ) ในความเป็นจริง เมื่อเราขอกับ
fyve สร้างในเซลล์ของหัวหอมเรามักจะพบเทียมสมาคมใหญ่ โครงสร้างคล้ายกัน
และช่อง prevacuolar แวคิวโอล ( ไม่แสดง ) .
ที่นี่ เราแสดงการสรรหาใหม่ ควบคู่ fyve
นักข่าวจากเมาส์ และโปรตีนเพื่อ endosomes ซึ่ง
สะสม endosomal เครื่องหมาย FM 4-64 ( meckel et al . ,
2004 ) ซึ่งแตกต่างจาก eea1 Carboxy Terminal
โดเมนนี้สร้างไม่ได้มีรับจีทีพีเปสผูกพัน
โดเมน ดังนั้น เป้าหมายที่กำหนด แต่เพียงผู้เดียวคือ
ตามปี่ ( 3 ) p-binding ของคู่
fyve โดเมนที่เฉพาะเจาะจง . เรายังแสดงให้เห็นถึงเอกลักษณ์ endosomal
ใส่เหล่านี้ โดยการติดฉลากกับนักข่าวของพืชสอง endosomal GFP รับ gtpases
มีทั้งสูงคล้ายกับ rab5 ) vps21p ยีสต์และ
นี้จะเพิ่มความเป็นไปได้ที่สรรหา
ของพาย ( 3 ) K และการสะสมตามมาของพาย ( 3 ) P +
endosomal เป็นป่าสงวนคุณสมบัติไม่เพียง แต่ในสัตว์ และเชื้อยีสต์ แต่ยัง
ในพืช trichoblasts บรรลุสัญญาณได้รับโดยเฉพาะ
เปลี่ยนขั้วเซลล์ เมื่อพวกเขา
เริ่มต้นใหม่กระโปรง การเจริญเติบโตที่รวดเร็ว
โดเมนเปลี่ยนเป็นท่อยื่นยาวเรียกว่ารากผม
( balus ˇ ka et al . , 2000 , 2001 ; balus ˇ Ka
น โฟล์คแมนน์และ , 2002 ; กิลีแลนด์ et al . , 2002 ; เจียง et al . , 1997 ; มิลเลอร์
et al . , 1999 ; ringli et al . , 2002 ; S ˇ amaj et al . , 2002 2004a ) .
เราแสดงที่นี่ที่เคลื่อนที่ endosomes ที่มีอยู่
outgrowing bulges และภายใน apices ปลูกรากเส้นผมที่ผ่านการยืด
ปลายสูงที่ขั้วโลกมันเป็นที่รู้จักกันว่าโดเมนที่ผมสร้างโป่ง
จัด trichoblasts หนาแน่น meshworks ของ actin ขาดตอนผ่าน
รับสมัคร actin profilin , ADF รอพส์ ( balus ˇกะ ET
al . , 2000 ; เจียง et al . , 1997 ; Jones et al . , 2002 ) และใช้โปรตีนไคเนส ( S
ปรากฎˇ amaj et al . , 2002 ) .
มือถือ endosomes อาจมีส่วนร่วมในการสรรหาส่วนประกอบที่จำเป็นสำหรับ
ประกอบภายในโมเลกุลของ actin ไซโทสเกเลตอนซึ่งไดรฟ์ขั้วปลาย
การเจริญเติบโตของรากขน ( balus ˇ ka et al . , 2000 ; กิลีแลนด์ et al . ,
2002 ; เจียง et al . , 1997 ; มิลเลอร์ et al . , 1999 ; นิชิมูระ ร้อยเอ็ด
al . , 2003 ; ringli et al . , 2002 ; S ˇ amaj et al . , 2002 2004a , B ;
vantard และ blanchoin , 2002 ) ในกรณีนี้คือในยีสต์
รุ่นที่ endosomal โปรตีน cdc50p
คัดเลือก profilin ผูก bni1p ฟอร์มิน , ,เว็บไซต์ของ
ขั้วการเจริญเติบโต ( misu et al . , 2003 )
การแปล กรุณารอสักครู่..
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.
- Art university
- อากาศเป็นไงบ้าง
- Drowsy sleep. Good night.
- ที่สำคัญคือนักการเมืองไทยใช้ช่องว่างของค
- technical
- หัวใจ
- In yeast and animals, endosomal membrane
- I want to drive with you and Wear a blac
- ช่วง 6 เดือนที่ผ่านมา
- ขับมอไซด์
- ใน winner ฉันชอบนัมแทฮยอนมากที่สุด
- 구ㅏ
- กรุณาไม่ต้องรอวันหยุด
- anyone give me a hand please
- l wan to try and round up work here so i
- Common Hobbies
- ฉันต้องการฝึกภาษา
- 石はつめたくて、かんたんにあたためることはできません。でも、ずっとすわりつづけて
- ทั้งนี้โดยผู้จำนองไม่ต้องส่งมอบที่ดินหรื
- ideal
- Art university
- Love good
- not off.
- ใช้สายลับได้นั้น ต้องเป็นบุคคลที่รู้ยิ่ง
