The studies on the incubation of th

The studies on the incubation of the reaction mixture at different temperatures
showed that formation of t-CA was maximal when the PAL forward reaction was carried
out at 37 ºC, and nearly identical activity was obtained at 42 ºC it can be
concluded that the IL environment is influencing thermostablity of the enzyme to a
certain extent (Fig. 4). Therefore, our results on effect of temperature on PAL activity are
consistent with earlier studies which have reported that the thermostability of enzymes is
increased in an IL environment [5-7].
In order to ensure maximum contact between enzyme and substrate, proper mixing of
the ingredients of the incubation mixture is necessary; and we observed that moderate
shaking (100 rev min-1) on a temperature controlled orbital rotator was sufficient for this
purpose. The yield of t-CA at various speeds of agitation is summarized in Table 2. As
the speed of agitation was increased to over 100 rev min-1, the enzyme activity was
reduced; this could be attributed to progressive denaturation of the enzyme on increased
12
agitation. These results correspond well with studies on effect of agitation on PAL
protein; optimal enzymatic conversions have been obtained at ~50 – 100 rpm

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ศึกษาเกี่ยวกับบ่มผสมปฏิกิริยาที่อุณหภูมิต่าง ๆแสดงให้เห็นว่า ก่อตัวของ t CA สูงสุดเมื่อปฏิกิริยาไปข้างหน้าพาลถูกดำเนินการออก ที่ 37 ºC และเกือบเหมือนกิจกรรมได้รับที่ 42 ºC สามารถสรุปว่า IL สิ่งแวดล้อมมีอิทธิพลต่อ thermostablity ของเอนไซม์เพื่อการระดับที่หนึ่ง (4 รูป) ดังนั้น ผลของเราเกี่ยวกับผลกระทบของอุณหภูมิบนกิจกรรม PAL จะสอดคล้องกับการศึกษาก่อนหน้านี้ซึ่งมีรายงานว่า thermostability ของเอนไซม์เพิ่มขึ้นในสภาพแวดล้อม IL [5-7]เพื่อให้การติดต่อสูงสุดระหว่างเอนไซม์และพื้นผิว การผสมของส่วนผสมของส่วนผสมบ่มเป็นสิ่งจำเป็น และเราสังเกตเห็นว่า ปานกลางสั่น (100 rev นาที-1) ในตัวหมุนโคจรที่ควบคุมอุณหภูมิได้เพียงพอสำหรับการนี้วัตถุประสงค์ ผลผลิตของ t-CA ที่ก่อกวนความเร็วต่าง ๆ มีสรุปในตารางที่ 2 เป็นเพิ่มความเร็วของการกวนเป็นรอบที่ 100 นาที-1 กิจกรรมเอนไซม์ลดลง อาจเกิดจากการแปรสภาพที่ก้าวหน้าของเอนไซม์เพิ่มขึ้นใน12ความปั่นป่วน ผลลัพธ์เหล่านี้สอดคล้องกับการศึกษาผลของความปั่นป่วนใน PALโปรตีน แปลงเอนไซม์ที่เหมาะสมได้ถูกรับที่ ~ 50-100 รอบต่อนาที

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การศึกษาเกี่ยวกับการบ่มของผสมปฏิกิริยาที่อุณหภูมิที่แตกต่างกัน
แสดงให้เห็นว่าการก่อตัวของ T-CA เป็นสูงสุดเมื่อเกิดปฏิกิริยาไปข้างหน้า PAL ได้ดำเนินการ
ออกมาที่ 37 องศาเซลเซียสและกิจกรรมเหมือนกันเกือบได้ที่ 42 องศาเซลเซียสก็สามารถ
สรุปได้ว่าสภาพแวดล้อม IL มีอิทธิพลต่อ thermostablity ของเอนไซม์ไป
ในระดับหนึ่ง (รูปที่. 4) ดังนั้นผลของเราเกี่ยวกับผลกระทบของอุณหภูมิต่อกิจกรรม PAL มีความ
สอดคล้องกับการศึกษาก่อนหน้านี้ซึ่งมีรายงานว่าทนต่อความร้อนของเอนไซม์ที่จะ
เพิ่มขึ้นในสภาพแวดล้อม IL [5-7].
เพื่อให้แน่ใจว่าการติดต่อสูงสุดระหว่างเอนไซม์และสารตั้งต้นที่เหมาะสมของการผสม
ส่วนผสมของการผสมการบ่มเป็นสิ่งที่จำเป็น; และเราตั้งข้อสังเกตว่าในระดับปานกลาง
เขย่า (100 REV นาที-1) ในการควบคุมอุณหภูมิ Rotator โคจรเพียงพอสำหรับการนี้
มีวัตถุประสงค์ อัตราผลตอบแทนของ T-CA ที่ความเร็วต่าง ๆ ของการกวนสรุปในตารางที่ 2 ในขณะที่
ความเร็วในการกวนเพิ่มขึ้นเป็นกว่า 100 REV นาทีที่ 1, การทำงานของเอนไซม์ที่ถูก
ลดลง นี้อาจจะประกอบไปเสียสภาพความก้าวหน้าของเอนไซม์ในการเพิ่มขึ้น
12
ปั่นป่วน ผลการเหล่านี้สอดคล้องกันได้ดีกับการศึกษาเกี่ยวกับผลกระทบของความปั่นป่วนในระบบ PAL
โปรตีน แปลงเอนไซม์ที่ดีที่สุดได้รับประมาณ 50 - 100 รอบต่อนาที

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การศึกษาปฏิกิริยาผสมบ่มที่อุณหภูมิต่างกันพบว่ามีการก่อตัวของ t-ca สูงสุดเมื่อปฏิกิริยาไปข้างหน้าการพัลที่ 37 º C และกิจกรรมเกือบเหมือนกันคือที่อุณหภูมิ 42 º C สามารถสรุปได้ว่าสภาพแวดล้อมอิลมีอิทธิพลต่อ thermostablity ของเอนไซม์ เพื่อระดับหนึ่ง ( รูปที่ 4 ) ดังนั้น ผลผลของอุณหภูมิต่อเพื่อน เป็นกิจกรรมสอดคล้องกับการศึกษาก่อนหน้านี้ ซึ่งมีรายงานว่า ทดลเอนไซม์คือเพิ่มขึ้นในสภาพแวดล้อมอิล [ 5-7 ]ในการสั่งซื้อเพื่อให้แน่ใจว่าสูงสุดติดต่อระหว่างเอนไซม์และสับสเตรทผสมที่เหมาะสมส่วนผสมของไข่ ส่วนผสมที่จำเป็น และเราพบว่าปานกลางสั่น ( 100 ) min-1 ) ควบคุมอุณหภูมิแบบหมุนก็เพียงพอสำหรับนี้วัตถุประสงค์ ผลผลิตของ t-ca ที่ความเร็วต่างๆในการกวนได้สรุปไว้ในตารางที่ 2 เป็นความเร็วของการกวนเพิ่มขึ้นเป็นกว่า 100 บาทหลวง min-1 , กิจกรรมเอนไซม์ลดลง ; นี้อาจจะเกิดจากการเพิ่มขึ้นของเอนไซม์ (12 .การกวน ผลลัพธ์เหล่านี้สอดคล้องกับการศึกษาผลกระทบของความปั่นป่วนใน พาลโปรตีน เอนไซม์ที่แปลงได้รับที่ ~ 50 – 100 รอบต่อนาที