Hydrophobic Interaction Chromatogra

Hydrophobic Interaction Chromatography

The same principles used in ammonium sulfate precipitation can be used as a paradigm to describe hydrophobic interaction chromatography (HIC). HIC is the most recent addition to the different modes of chromatography.

Most proteins, and to a much lesser extent hydrophilic molecules (e.g. DNA and carbohydrates), have hydrophobic areas or patches on their surface. Solvation of these patches is energetically unfavorable and results in the formation of hydrophobic cavities in the aqueous mobile phase. The promotion of the hydrophobic effect (by addition of lyotropic salts) drives the adsorption of hydrophobic areas on a protein to the hydrophobic areas on the solid support. This is thermodynamically favorable in that it reduces the number and volume of individual hydrophobic cavities. Reducing hydrophobic interaction by decreasing the concentration of lyotropic salts results in de-sorption from the solid support.

HIC is unique in that proteins bind at high salt concentration and elute at low salt concentration. This is manifested in a reverse salt gradient which is an immediate indication that HIC is being employed.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำ

หลักการเดียวกับที่ใช้ในการตกตะกอนแอมโมเนียมซัลเฟตสามารถใช้เป็นกรอบในการอธิบายถึงปฏิสัมพันธ์รไม่ชอบน้ำ (HIC) HIC เป็นนอกจากนี้ล่าสุดไปยังโหมดที่แตกต่างกันของร.

ที่สุดโปรตีนและโมเลกุลมากน้อยเท่า hydrophilic (DNA เช่นและคาร์โบไฮเดรต)มีพื้นที่ไม่ชอบน้ำหรือแพทช์บนพื้นผิวของพวกเขา ละลายของแพทช์เหล่านี้เป็นพลังที่ไม่เอื้ออำนวยและผลในการก่อตัวของโพรงน้ำในเฟสเคลื่อนที่น้ำ โปรโมชั่นของผลกระทบที่ไม่ชอบน้ำ (โดยนอกเหนือจากเกลือ lyotropic) ไดรฟ์การดูดซับของพื้นที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีนไปยังพื้นที่ที่ไม่ชอบน้ำในการสนับสนุนที่แข็งแกร่งนี้เป็น thermodynamically ที่ดีในการที่จะช่วยลดจำนวนและปริมาณของแต่ละโพรงชอบน้ำ ลดปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำโดยการลดความเข้มข้นของเกลือผล lyotropic de-ดูดซับจากการสนับสนุนที่มั่นคง.

HIC จะไม่ซ้ำกันในโปรตีนที่ผูกที่มีความเข้มข้นของเกลือสูงและ elute เกลือที่มีความเข้มข้นต่ำนี้เป็นที่ประจักษ์ในลาดเกลือย้อนกลับซึ่งเป็นข้อบ่งชี้ได้ทันทีว่า HIC จะถูกจ้างงาน.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Hydrophobic โต้ Chromatography

ใช้แอมโมเนียมซัลเฟตฝนหลักการเดียวกันสามารถใช้เป็นกระบวนทัศน์การอธิบายโต้ hydrophobic chromatography (ชไอ) ชไอเป็นนวัตกรรมล่าสุดจากรูปแบบต่าง ๆ ของ chromatography

โปรตีนมากที่สุด และมีมากน้อยขนาด hydrophilic โมเลกุล (เช่นดีเอ็นเอและคาร์โบไฮเดรต), มีพื้นที่ hydrophobic หรือซอฟต์แวร์บนพื้นผิวของพวกเขา Solvation ของซอฟต์แวร์เหล่านี้จะเสียเปรียบหรบ ๆ และผลในการก่อตัวของ hydrophobic พัฒนาการในระยะเคลื่อนอควี ส่งเสริมลักษณะ hydrophobic (โดยการเพิ่มเกลือ lyotropic) ไดรฟ์ของ hydrophobic พื้นที่บนโปรตีนเป็นพื้นที่ hydrophobic สนับสนุนแข็ง นี้เป็นอย่างดี thermodynamically ที่จะช่วยลดจำนวนและปริมาณของพัฒนาการแต่ละ hydrophobic โต้ตอบ hydrophobic ที่ลดลง โดยลดความเข้มข้นของ lyotropic salts ผลดูดลูกค้าจากแข็งสนับสนุนการ

ชไอไม่ซ้ำกันที่โปรตีนผูกที่ความเข้มข้นเกลือสูง และ elute ที่ความเข้มข้นเกลือต่ำ นี้เป็นที่ประจักษ์ในเกลือไล่ย้อนกลับซึ่งเป็นการบ่งชี้ทันทีที่มีการจ้างชไอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การถูกขับ chromatography

ที่ใช้หลักการเดียวกันกับในตกตะกอนจุนสี its ammonium สามารถใช้เป็นแบบอย่างในการอธิบายถึงการถูกขับ chromatography (สะอึ) นอกจากนี้ยังมีสะอึมากที่สุดเมื่อไม่นานมานี้ที่เป็นโหมดการทำงานที่แตกต่างกันของ chromatography .

โปรตีนมากที่สุดและในขอบเขตมากน้อยกว่าโมเลกุลของเคลือบ(เช่น คาร์โบไฮเดรตและดีเอ็นเอ)มีการติดตั้งแพทช์หรือพื้นที่ถูกขับบนพื้นผิวของพวกเขา solvation ของติดตั้งแพทช์เหล่านี้คือไม่เอื้ออย่างแข็งขันและผลในการก่อตัวขึ้นของบาดาลลดถูกขับในช่วงที่เกิดจากน้ำมือถือได้ การส่งเสริมการขายที่มีผลถูกขับ(โดยการเพิ่มเกลือ lyotropic )ไดรฟ์ adsorption ของพื้นที่ถูกขับบนโปรตีนที่เป็นพื้นที่ถูกขับในการสนับสนุนที่แข็งแกร่งโรงแรมแห่งนี้คือความอนุเคราะห์ thermodynamically ในที่ซึ่งจะช่วยลดระดับเสียงและจำนวนของบาดาลลดถูกขับแบบเฉพาะราย การลดการถูกขับการโต้ตอบโดยลดลงความเข้มข้นของเกลือ lyotropic ผลใน de - sorption จากการสนับสนุนที่แข็งแกร่ง.

สะอึคือความโดดเด่นในที่โปรตีนมัดที่สูงเกลือความเข้มข้นและ elute เกลือความเข้มข้นที่ต่ำ.โรงแรมแห่งนี้คือแสดงออกในการไล่ระดับสีเกลือย้อนกลับซึ่งเป็นการบ่งชี้ได้ในทันทีที่มีการนำสะอึ.