A simplified procedure for the prep

A simplified procedure for the preparation of immobilized beta-amylase using non-purified extract from fresh sweet potato tubers is established in this paper, using differently activated agarose supports.Beta-amylase glutaraldehyde derivative was the preparation with best features, presenting improved temperature and pH stability and activity. The possibility of reusing the amylase was also shown, when this immobilized enzyme was fully active for five cycles of use. However, immobilization decreased enzyme activity to around 15%. This seems to be mainly due to diffusion limitations of the starch inside the pores of the biocatalyst particles. A fifteen-fold increase in the Km was noticed, while the decrease of Vmax was only 30% (10.1 U mg−1protein and 7.03 U mg−1protein for free and immobilized preparations,respectively).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ขั้นตอนที่ง่ายในการเตรียมเอนไซม์เบต้า-amylase ใช้ไม่บริสุทธิ์สารสกัดจากมันเทศสด tubers ถูกก่อตั้งขึ้นในเอกสารนี้ ใช้ agarose เปิดต่างสนับสนุนอนุพันธ์ glutaraldehyde เบต้า-amylase ได้เตรียม มีคุณสมบัติดีที่สุด นำเสนอกิจกรรมและการปรับปรุงเสถียรภาพอุณหภูมิและค่า pH สามารถนำมาใช้ใหม่ amylase ถูกแสดง เมื่อเอนไซม์เอนไซม์นี้ถูกใช้งานอยู่ทั้งหมดในรอบห้าใช้ อย่างไรก็ตาม ตรึงโปลดเอนไซม์ประมาณ 15% นี้น่าจะเป็นส่วนใหญ่เนื่องจากข้อจำกัดการแพร่ของแป้งภายในรูขุมขนของอนุภาค biocatalyst เพิ่ม fifteen-fold ใน Km ถูกสังเกตเห็น ในขณะลดลงของ Vmax เพียง 30% (101 U mg−1protein mg−1protein U 7.03 สำหรับฟรี และหาเตรียม ตามลำดับ)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ง่ายขั้นตอนการเตรียมความพร้อมของตรึงเบต้าอะไมเลสโดยใช้สารสกัดที่ไม่บริสุทธิ์จากหัวมันเทศสดได้ก่อตั้งขึ้นในงานวิจัยนี้ใช้เปิดใช้งานที่แตกต่างกัน agarose supports.Beta อะไมเลส glutaraldehyde อนุพันธ์ได้รับการเตรียมความพร้อมกับคุณสมบัติที่ดีที่สุดนำเสนออุณหภูมิที่ดีขึ้นและความเป็นกรดด่าง เสถียรภาพและกิจกรรม เป็นไปได้ของการนำอะไมเลสที่ได้รับการแสดงให้เห็นว่าเมื่อเอนไซม์ตรึงนี้อย่างเต็มที่ใช้งานเป็นเวลาห้ารอบของการใช้งาน อย่างไรก็ตามการตรึงลดกิจกรรมของเอนไซม์ประมาณ 15% นี้น่าจะเป็นส่วนใหญ่เนื่องจากข้อ จำกัด การแพร่กระจายของแป้งในรูขุมขนของอนุภาคสารเร่ง เพิ่มขึ้นสิบห้าเท่าในกมก็สังเกตเห็นในขณะที่การลดลงของ Vmax เป็นเพียง 30% (10.1 U MG-1protein และ 7.03 mg U-1protein สำหรับการเตรียมฟรีและตรึงตามลำดับ)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ขั้นตอนที่ง่ายสำหรับการเตรียมแป้งไม่บริสุทธิ์ที่ใช้ตรึงเบต้าสกัดจากมันฝรั่งสดหวานและก่อตั้งขึ้นในงานวิจัยนี้ ใช้ต่างกัน ใช้งาน supports.beta-amylase กลูตาราลดีไฮด์ , อนุพันธ์คือการเตรียมที่มีคุณสมบัติที่ดีที่สุด เสนอกิจกรรมปรับปรุงอุณหภูมิและ pH เสถียรภาพความเป็นไปได้ของการใช้เอนไซม์อะไมเลสเป็นเอนไซม์ที่ถูกตรึง แสดงเมื่อใช้งานครบ 5 รอบของการใช้งาน อย่างไรก็ตาม การตรึงเอนไซม์ลดลงประมาณ 15% นี้ดูเหมือนว่าจะส่วนใหญ่เนื่องจากการข้อจำกัดของแป้งภายในรูขุมขนของตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพ อนุภาค 15 พับเพิ่มใน km ก็สังเกตเห็นในขณะที่ลดถึงแค่ 30 % ( 101 u มิลลิกรัมและ− 1protein 7.03 u มก. − 1protein ฟรีตรึงและการเตรียมตามลำดับ )