Milk is not just food but most like

Milk is not just food but most likely a genetic transfection system activating mTORC1 signaling for postnatal growth
Bodo C Melnik1*, Swen Malte John1 and Gerd Schmitz2

* Corresponding author: Bodo C Melnik [e-mail]

Author Affiliations
1 Department of Dermatology, Environmental Medicine and Health Theory, University of Osnabrück, Sedanstrasse 115, D-49090, Osnabrück, Germany

2 Institute of Clinical Chemistry and Laboratory Medicine, University Clinics of Regensburg, Josef-Strauss-Allee 11, D-93053, Regensburg, Germany

For all author emails, please log on.

Nutrition Journal 2013, 12:103 doi:10.1186/1475-2891-12-103

The electronic version of this article is the complete one and can be found online at: http://www.nutritionj.com/content/12/1/103


Received: 5 May 2013
Accepted: 23 July 2013
Published: 25 July 2013
© 2013 Melnik et al.; licensee BioMed Central Ltd.
This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License (http://creativecommons.org/licenses/by/2.0), which permits unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original work is properly cited.

Abstract
Milk has been recognized to represent a functionally active nutrient system promoting neonatal growth of mammals. Cell growth is regulated by the nutrient-sensitive kinase mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1). There is still a lack of information on the mechanisms of mTORC1 up-regulation by milk consumption. This review presents milk as a materno-neonatal relay system functioning by transfer of preferential amino acids, which increase plasma levels of glucose-dependent insulinotropic polypeptide (GIP), glucagon-like peptide-1 (GLP-1), insulin, growth hormone (GH) and insulin-like growth factor-1 (IGF-1) for mTORC1 activation. Importantly, milk exosomes, which regularly contain microRNA-21, most likely represent a genetic transfection system enhancing mTORC1-driven metabolic processes. Whereas human breast milk is the ideal food for infants allowing appropriate postnatal growth and species-specific metabolic programming, persistent high milk signaling during adolescence and adulthood by continued cow´s milk consumption may promote mTORC1-driven diseases of civilization.

Keywords: Branched-chain amino acids; Diseases of civilization; Glucose-dependent insulinotropic polypeptide; Glucagon-like peptide-1; Exosomal microRNA; Leucine; MicroRNA-21; Milk; mTORC1; Postnatal growth; Tryptophan
Introduction
Milk is a highly specialized, complex nutrient system developed by mammalian evolution to promote postnatal growth. In contrast to feeding artificial infant formula, only human milk allows appropriate metabolic programming and protects against diseases of civilization in later life [1]. However, continued consumption of cow´s milk and dairy products during adolescence and adulthood is an evolutionarily novel behavior that may have long-term adverse effects on human health [2]. It is the intention of this review article to unravel milk´s functionality as a signaling system of evolution. The mechanisms of milk signaling presented here have been elucidated by translational research of the endocrine effects of cow´s milk consumption as well as individual protein components of bovine milk (whey protein and casein) on human subjects. The crucial function of milk of all mammals is to promote postnatal growth and to assure appropriate species-specific postnatal metabolic programming. On the molecular level, cell growth, cell proliferation, protein- and lipid synthesis, anabolic metabolic processes, and inhibition of autophagy are mediated by the nutrient-sensitive kinase mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) [3-5]. mTORC1 is activated by branched-chain amino acids, especially leucine, the most abundant amino acid of whey proteins, growth factors like insulin and insulin-like growth factor-1 (IGF-1), and sufficient cellular energy sensed by AMP-activated kinase (AMPK) [3,5,6]. Cow´s milk (subsequently termed “milk”) appears to promote mTORC1 signaling by providing amino acids that function as endocrine messengers to increase IGF-1 and insulin secretion as well as by milk-derived exosomal regulatory microRNAs (miRs), especially miR-21, which attenuates the inhibitory effects of various tumor suppressor proteins like phosphatase and tensin homolog (PTEN), Sprouty 1 and 2 and programmed cell death 4 (PDCD4) on mTORC1-signaling.

Amino acid signaling of milk
Tryptophan-GH-IGF-1-mTORC1 pathway
Milk provides substantial amounts of tryptophan easily hydrolyzed from α-lactalbumin in milk´s whey protein fraction. Tryptophan promotes pituitary serotonin synthesis [7], which increases growth hormone (GH) secretion [8]. GH stimulates hepatic IGF-1 synthesis. Both, GH and IGF-1 have been shown to increase by milk consumption [9]. Casein proteins are rich sources of tryptophan, too. Casein in comparison to whey protein has been shown to differentially increase hepatic IGF-1 synthesis [10]. There is substantial epidemiological evidence that milk consumption efficiently elevates IGF-1 plasma levels by 20 to 30% in comparison to non-dairy consumers [9-14].

Leucine-insulin-mTORC1 pathway
Water soluble, easily hydrolysable whey proteins in comparison to all other animal-derived structural muscle proteins provide highest amounts of the branched-chain amino acids (BCAAs) leucine, isoleucine and valine, which raise postprandial insulin plasma levels within minutes [15-17]. Furthermore, whey proteins induce the secretion of the incretin glucose-dependent insulinotropic polypeptide (GIP), which in concert with insulinotropic BCAAs co-stimulates insulin secretion of pancreatic β-cells [15,16]. Milk proteins, especially leucine, stimulate the release of the intestinal incretin glucagon-like peptide-1 (GLP-1) [18]. It has previously been shown that leucine stimulates insulin secretion by β-cells due to its metabolism by oxidative decarboxylation and the ability of leucine to allosterically activate glutamate dehydrogenase (GDH) by β-cell mitochondria [19-21]. Xu et al. [22] demonstrated that leucine induced translation initiation by phosphorylation of 4E-BP-1 (formerly termed PHAS-I) and S6K, through the mTORC1-signaling pathway of pancreatic β-cells. In β-cells, leucine activates mTORC1 [19,20] that regulates insulin secretion and β-cell mass expansion [23-25]. Leucine not only increases insulin secretion but also enhances insulin signaling in insulin target tissues [26]. Chronic leucine supplementation elevated basal IRS-1 phosphorylation on tyrosine 632 and improved insulin-stimulated Akt and mTOR phosphorylation in liver, skeletal muscle and adipose tissue of rats fed a high fat diet [26]. In human skeletal muscle direct evidence has been provided that whey protein intake raised mTORC1 activity [27]. Thus, milk-derived BCAAs, especially leucine, appear to function as important messengers of mammalian lactation promoting insulin secretion and β-cell mass expansion required for appropriate mTORC1-driven postnatal growth.

Tryptophan-GIP-GH-IGF-1-mTORC1 pathway
Tryptophan deficiency has profound inhibitory effects on protein synthesis, RNA translation and growth [28]. Intragastric addition of tryptophan to early-weaned piglets increased intestinal GIP secretion [29]. Whey proteins and caseins are rich protein sources of tryptophan. Test meals of 16.7 g and 18.2 g whey protein to healthy young adults substantially increased GIP secretion and postprandial plasma GIP concentrations [15,16], further supported by own data on postprandial plasma GIP levels of 10 healthy young adults (8 males, 2 females, mean age 25 yrs) after 30 g whey protein intake (Figure 1). Hydrolyzed peptides of whey protein competitively inhibit the GIP inactivating enzyme dipeptidyl peptidase IV, thereby extending GIP bioactivity [30]. GIP may not only signal via the entero-insular axis stimulating insulin secretion but also enhances GH secretion of the somatotroph cells of the pituitary, which express the GIP-receptor (GIPR) [31]. GIPR activation elevates cAMP, which drives GH-promoter activity [31]. Thus, GIP not only responds to dietary glucose but may function as a whey (tryptophan)-dependent GH-stimulating hormone that activates both pancreatic insulin as well as hepatic IGF-1 synthesis for mTORC1-dependent protein and lipid synthesis required for cell growth. Remarkably, deletion of tryptophan from a hepatocyte culture medium substantially decreased IGF-1 synthesis [32]. In accordance, Rich-Edwards et al. [9] demonstrated that milk consumption of children increased serum GH and IGF-1 levels and shifted the somatotropic axis to higher levels. Furthermore, it has been demonstrated in ovine hepatocyte cultures that IGF-1 synthesis clearly depends on amino acid availability in a dose dependent manner [33]. In a rat hepatocyte primary culture, IGF-1 mRNA expression was dependent on amino acid availability [34]. Furthermore, the essential amino acid content of the diet is critical for the optimal restoration of IGF-1 after fasting, when protein intake is reduced [35]. Recent evidence has been provided that post-exercise replenishment of essential amino acids plus carbohydrate significantly increased leucine and free IGF-1 serum levels of 8 young healthy males [36]. Insulin increases hepatic IGF-1 synthesis and enhances free IGF-1 bioactivity by inhibition of hepatic insulin-like growth factor-binding protein-1 (IGFBP-1) [37-39]. IGFBP-2 may be subject to dual control, with GH and amino acid availability serving as the primary regulators [40,41]. Thus, milk-derived amino acids provide a sophisticated regulatory network (GH, insulin and amino acids, especially leucine and tryptophan) that stimulates downstream IGF-1-signaling.

thumbnailFigure 1. Mean (± SD) postprandial leucine, tryptophan and insulin serum levels and postprandial GIP plasma levels after a 30 g whey protein drink (WD) of 10 he

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

น้ำนมไม่เพียงอาหาร แต่ดูเหมือนว่า transfection พันธุกรรมระบบเรียกใช้ mTORC1 กับดวงวิญญาณ postnatal เติบโตโบโด C Melnik1 * Swen โรงแรมม็อล John1 และ Schmitz2 กรดไหลย้อน* ผู้เขียนที่เกี่ยวข้อง: Melnik C โบโด [e-mail]ผู้เขียนเข้าสังกัด1 แผนกผิวหนัง ยาสิ่งแวดล้อม และสุขภาพทฤษฎี มหาวิทยาลัย Osnabrück, Sedanstrasse 115, D-49090, Osnabrück เยอรมนี2 สถาบันเคมีคลินิก และห้องปฏิบัติการแพทย์ คลินิกมหาวิทยาลัย Regensburg เซฟสโทรสห้อง 11, D 93053, Regensburg เยอรมนีสำหรับทั้งหมดผู้เขียนอีเมล์ กรุณาเข้าสู่ระบบโภชนาการสมุด 2013, 12:103 doi:10.1186 / 1475-2891-12-103รุ่นอิเล็กทรอนิกส์ของบทความนี้ได้เสร็จสมบูรณ์ และสามารถดูออนไลน์ได้ที่: http://www.nutritionj.com/content/12/1/103รับ: 5 2013 พฤษภาคมยอมรับ: 23 กรกฏา 2013 คมเผยแพร่: 25 กรกฏา 2013 คม© 2013 Melnik et al.; ผู้รับใบอนุญาต BioMed เซ็นทรัล จำกัด เปิดเข้าบทความแจกจ่ายภายใต้เงื่อนไขของความคิดสร้างสรรค์คอมมอนส์แสดงที่มาใบ (http://creativecommons.org/licenses/by/2.0), ที่ใช้จำกัดใบอนุญาต กระจาย และการผลิตซ้ำในสื่อใด ๆ ให้งานต้นฉบับจะถูกอ้างถึงอยู่บทคัดย่อนมได้รับรู้ถึงระบบธาตุอาหารบริเวณงานส่งเสริมการเจริญเติบโตของทารกแรกเกิดของเลี้ยงลูกด้วยนม เจริญเติบโตของเซลล์จะถูกกำหนด โดยกลไกการทำเป้าหมาย kinase สารสำคัญของ rapamycin ซับซ้อน 1 (mTORC1) ยังมีการขาดข้อมูลเกี่ยวกับกลไกระเบียบขึ้น mTORC1 โดยการใช้นม บทความนี้นำเสนอนมเป็นระบบรีเลย์ materno ทารกแรกเกิดทำงาน โดยการโอนต้องกรดอะมิโน ซึ่งเพิ่มระดับพลาสมาของ polypeptide insulinotropic ขึ้นอยู่กับการน้ำตาลกลูโคส (GIP), กลูคากอนเช่นเพปไทด์-1 (GLP-1), อินซูลิน ฮอร์โมนการเจริญเติบโต (GH) และอินซูลินเช่นปัจจัยการเจริญเติบโต-1 (IGF-1) สำหรับการเรียกใช้ mTORC1 สำคัญ นม exosomes ซึ่งประกอบด้วยประจำ microRNA 21 จะแสดงระบบ transfection พันธุกรรมเพิ่มกระบวนการเผาผลาญขับ mTORC1 ในขณะที่มนุษย์นมเป็นอาหารเหมาะสำหรับทารกให้เจริญเติบโต postnatal ที่เหมาะสมและเขียนโปรแกรมเผาผลาญ species-specific แบบนมสูงตามปกติในช่วงวัยรุ่นและวัยผู้ใหญ่ได้ โดยการบริโภคนมอย่างต่อเนื่อง cow´s อาจส่งเสริมขับเคลื่อน mTORC1 โรคของอารยธรรมคำสำคัญ: Branched โซ่กรดอะมิโน โรคของอารยธรรม ขึ้นอยู่กับการน้ำตาลกลูโคส insulinotropic polypeptide กลูคากอนเช่นเพปไทด์-1 Exosomal microRNA Leucine MicroRNA-21 นม mTORC1 เติบโต postnatal ทริปโตเฟนแนะนำนมจะสูงเฉพาะ ซับซ้อนธาตุอาหารระบบพัฒนา โดยวิวัฒนาการ mammalian เพื่อส่งเสริมการเจริญเติบโต postnatal ตรงข้ามอาหารทารกสูตรเทียม เฉพาะมนุษย์นมช่วยให้เขียนโปรแกรมที่เหมาะสมที่เผาผลาญ และป้องกันโรคของอารยธรรมในชีวิตภายหลัง [1] อย่างไรก็ตาม การใช้อย่างต่อเนื่องของผลิตภัณฑ์นมและผลิตภัณฑ์นม cow´s ในช่วงวัยรุ่นและวัยผู้ใหญ่ได้คือ พฤติกรรมการ evolutionarily นวนิยายที่อาจส่งผลระยะยาวต่อสุขภาพ [2] เจตนาของบทความนี้ทบทวนการ milk´s ฟังก์ชันการทำงานระบบ signaling ของวิวัฒนาการคลี่คลายได้ กลไกของนมตามปกติแสดงได้ถูก elucidated โดย translational research ผลต่อมไร้ท่อของปริมาณนม cow´s เป็นโปรตีนแต่ละคอมโพเนนต์ของวัวนม (โปรตีนเวย์และเคซีน) ในเรื่องมนุษย์ หน้าที่สำคัญของน้ำนมเลี้ยงลูกด้วยนมทั้งหมดคือ การส่งเสริมการเจริญเติบโต postnatal และมั่นสม species-specific โปรแกรมเผาผลาญ postnatal ในระดับโมเลกุล เซลล์เจริญเติบโต การงอกของเซลล์ โปรตีนและไขมันสังเคราะห์ กระบวนการเผาผลาญ anabolic และยับยั้ง autophagy มี mediated โดย kinase สารสำคัญกลไกการทำเป้าหมายของ rapamycin 1 ที่ซับซ้อน (mTORC1) [3-5] เรียกใช้การ mTORC1 ด้วยกรดอะมิโนโซ่ branched โดยเฉพาะอย่างยิ่ง leucine กรดอะมิโนอุดมสมบูรณ์ที่สุดของเวย์โปรตีน ปัจจัยการเจริญเติบโตเช่นอินซูลิน และอินซูลินเช่นปัจจัยการเจริญเติบโต-1 (IGF-1), และโทรศัพท์มือถือพลังงานเพียงพอที่ทรง โดยใช้ AMP kinase (AMPK) [3,5,6] นม Cow´s (ต่อมาเรียกว่า "นม") ปรากฏขึ้นเพื่อ mTORC1 ตามปกติ โดยให้กรดอะมิโนที่ทำงานเป็นเพราะต่อมไร้ท่อเพื่อเพิ่ม IGF-1 และอินซูลินหลั่ง เป็นน้ำนมมา exosomal กำกับดูแล microRNAs (miRs), โดยเฉพาะอย่างยิ่งมีร์-21 ซึ่ง attenuates ผลลิปกลอสไขของโปรตีนตัวป้องกันไฟเกินเนื้องอกต่างๆ เช่น homolog ฟอสฟาเตสและ tensin (PTEN), Sprouty 1 และ 2 และโปรแกรมเซลล์ตาย 4 (PDCD4) บนสัญญาณ mTORC1กรดอะมิโนที่ตามปกติของนมทริปโตเฟน-GH-IGF-1-mTORC1 ทางเดินนมช่วยให้พบจำนวน hydrolyzed ง่าย ๆ จากα-lactalbumin ในเศษ milk´s เวย์โปรตีนทริปโตเฟน ทริปโตเฟนส่งเสริมค้น serotonin สังเคราะห์ [7], ซึ่งช่วยเพิ่มการหลั่งฮอร์โมนเจริญเติบโต (GH) [8] GH กระตุ้นตับสังเคราะห์ IGF-1 , GH และ IGF-1 ได้รับการแสดงเพื่อเพิ่มปริมาณน้ำนม [9] เคซีนโปรตีนเป็นแหล่งอุดมของทริปโตเฟน เกินไป เคซีน โดยเวย์โปรตีนได้รับการแสดงเพื่อเพิ่ม differentially ตับสังเคราะห์ IGF-1 [10] ไม่พบหลักฐานความว่า ปริมาณนมได้อย่างมีประสิทธิภาพยกระดับระดับพลาสมา IGF-1 20-30% โดยผู้บริโภคไม่ใช่นม [9-14]ทางเดิน leucine-อินซูลิน-mTORC1น้ำที่ละลายน้ำ โปรตีนจากนม hydrolysable ง่าย ๆ โดยโปรตีนสัตว์มากล้ามเนื้อโครงสร้างอื่นให้ยอดสูงสุดของกรดอะมิโนโซ่ branched (BCAAs) leucine, isoleucine และวาลี น ซึ่งเพิ่มระดับอินซูลิน postprandial พลาสม่านาที [15-17] นอกจากนี้ เวย์โปรตีนก่อให้เกิดการหลั่ง incretin insulinotropic ขึ้นอยู่กับการน้ำตาลใน polypeptide (GIP), ซึ่งในคอนเสิร์ตด้วย insulinotropic BCAAs ร่วมกระตุ้นการหลั่งอินซูลินของตับอ่อนβ-เซลล์ [15,16] โปรตีนนม โดยเฉพาะอย่างยิ่ง leucine กระตุ้นการย่อยของลำไส้ incretin กลูคากอนเช่นเพปไทด์- (GLP-1) [18] มันมีก่อนหน้านี้ได้แสดง leucine ที่ช่วยกระตุ้นการหลั่งอินซูลิน โดยβ-เซลล์เนื่องจากการเผาผลาญ oxidative decarboxylation และสามารถของ leucine allosterically เรียกใช้ glutamate dehydrogenase (เฮ) โดยเซลล์β mitochondria [19-21] Xu et al. [22] สาธิต leucine ที่เกิดเริ่มต้นแปล โดย phosphorylation ของ 4e-fe กลไก-BP-1 (เดิม เรียกว่า PHAS-ฉัน) และ S6K ผ่านทางเดินสัญญาณ mTORC1 βเซลล์ตับอ่อน ในเซลล์β leucine เรียกใช้ mTORC1 [19,20] ที่กำหนดอินซูลินหลั่งและเซลล์βโดยรวมขยายตัว [23-25] Leucine ไม่หลั่งอินซูลินเพิ่มขึ้น แต่ยัง ช่วยเพิ่มอินซูลินตามปกติในเนื้อเยื่อเป้าหมายอินซูลิน [26] แห้งเสริม leucine เรื้อรังยก phosphorylation IRS-1 โรคบน tyrosine 632 และเพิ่มอินซูลินถูกกระตุ้น Akt และ mTOR phosphorylation ในกล้ามเนื้อตับ อีกและมันเปลวของหนูเลี้ยงอาหารไขมันสูง [26] ในกล้ามเนื้ออีกคน หลักฐานโดยตรงมีการให้ที่เวย์โปรตีนบริโภคยก mTORC1 กิจกรรม [27] ดัง นมได้รับ BCAAs โดยเฉพาะอย่างยิ่ง leucine ปรากฏ เป็นเพราะความสำคัญของด้านการให้นม mammalian ส่งเสริมอินซูลินหลั่งและเซลล์βโดยรวมขยายตัวจำเป็นสำหรับสม mTORC1 ขับเคลื่อน postnatal เติบโตขึ้นทางเดิน Tryptophan-GIP-GH-IGF-1-mTORC1Tryptophan deficiency has profound inhibitory effects on protein synthesis, RNA translation and growth [28]. Intragastric addition of tryptophan to early-weaned piglets increased intestinal GIP secretion [29]. Whey proteins and caseins are rich protein sources of tryptophan. Test meals of 16.7 g and 18.2 g whey protein to healthy young adults substantially increased GIP secretion and postprandial plasma GIP concentrations [15,16], further supported by own data on postprandial plasma GIP levels of 10 healthy young adults (8 males, 2 females, mean age 25 yrs) after 30 g whey protein intake (Figure 1). Hydrolyzed peptides of whey protein competitively inhibit the GIP inactivating enzyme dipeptidyl peptidase IV, thereby extending GIP bioactivity [30]. GIP may not only signal via the entero-insular axis stimulating insulin secretion but also enhances GH secretion of the somatotroph cells of the pituitary, which express the GIP-receptor (GIPR) [31]. GIPR activation elevates cAMP, which drives GH-promoter activity [31]. Thus, GIP not only responds to dietary glucose but may function as a whey (tryptophan)-dependent GH-stimulating hormone that activates both pancreatic insulin as well as hepatic IGF-1 synthesis for mTORC1-dependent protein and lipid synthesis required for cell growth. Remarkably, deletion of tryptophan from a hepatocyte culture medium substantially decreased IGF-1 synthesis [32]. In accordance, Rich-Edwards et al. [9] demonstrated that milk consumption of children increased serum GH and IGF-1 levels and shifted the somatotropic axis to higher levels. Furthermore, it has been demonstrated in ovine hepatocyte cultures that IGF-1 synthesis clearly depends on amino acid availability in a dose dependent manner [33]. In a rat hepatocyte primary culture, IGF-1 mRNA expression was dependent on amino acid availability [34]. Furthermore, the essential amino acid content of the diet is critical for the optimal restoration of IGF-1 after fasting, when protein intake is reduced [35]. Recent evidence has been provided that post-exercise replenishment of essential amino acids plus carbohydrate significantly increased leucine and free IGF-1 serum levels of 8 young healthy males [36]. Insulin increases hepatic IGF-1 synthesis and enhances free IGF-1 bioactivity by inhibition of hepatic insulin-like growth factor-binding protein-1 (IGFBP-1) [37-39]. IGFBP-2 may be subject to dual control, with GH and amino acid availability serving as the primary regulators [40,41]. Thus, milk-derived amino acids provide a sophisticated regulatory network (GH, insulin and amino acids, especially leucine and tryptophan) that stimulates downstream IGF-1-signaling.thumbnailFigure 1 หมายถึง (± SD) postprandial leucine ทริปโตเฟนและอินซูลินระดับซีรั่ม และระดับพลาสมา GIP postprandial หลัง 30 กรัมเวย์โปรตีนดื่ม (WD) ของเขา 10

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

นมไม่ได้เป็นเพียงอาหาร แต่ส่วนใหญ่ระบบ transfection ทางพันธุกรรมการเปิดใช้งาน mTORC1 สัญญาณสำหรับการเจริญเติบโตหลังคลอด
Bodo C Melnik1 * Swen ประเทศมอลตา John1 และ Gerd Schmitz2 * ผู้รับผิดชอบ: Bodo C Melnik [e-mail] ผู้เขียนเกี่ยวโยง1 ภาควิชาโรคผิวหนัง แพทย์และทฤษฎีอนามัยสิ่งแวดล้อมมหาวิทยาลัยOsnabrück, Sedanstrasse 115, D-49090, Osnabrück, เยอรมัน2 สถาบันเคมีคลินิกและห้องปฏิบัติการแพทย์, คลีนิกมหาวิทยาลัยเจ้นโจเซฟสเตราส์ Allee 11, D-93053, เจ้นประเทศเยอรมนีสำหรับทั้งหมด อีเมล์ผู้เขียนกรุณาเข้าสู่ระบบ. วารสารโภชนาการ 2013, 12: 103 ดอย: 10.1186 / 1475-2891-12-103 รุ่นอิเล็กทรอนิกส์ของบทความนี้คือหนึ่งที่สมบูรณ์และสามารถพบได้ทั่วไปที่ http: //www.nutritionj com / เนื้อหาน / 12 / 1/103 ที่ได้รับ: 5 พฤษภาคม 2013 ได้รับการยอมรับ: 23 กรกฎาคม 2013 เผยแพร่: 25 กรกฎาคม 2013 © 2013 Melnik, et al .; ผู้รับใบอนุญาต BioMed เซ็นทรัล จำกัดนี้เป็นบทความการเข้าถึงเปิดกระจายภายใต้เงื่อนไขของครีเอทีฟคอมมอนส์ใบอนุญาต (http://creativecommons.org/licenses/by/2.0) ซึ่งอนุญาตให้ใช้แจกจ่ายและการทำสำเนาในสื่อใด ๆ ให้ทำงานเดิมจะอ้างอย่างถูกต้อง. บทคัดย่อนมได้รับการยอมรับให้เป็นตัวแทนของระบบสารอาหารที่ใช้งานหน้าที่ส่งเสริมการเจริญเติบโตของทารกแรกเกิดเลี้ยงลูกด้วยนม เจริญเติบโตของเซลล์ถูกควบคุมโดยไคเนสสารอาหารที่มีความสำคัญเป้าหมายของกลไกที่ซับซ้อน rapamycin 1 (mTORC1) นอกจากนี้ยังขาดข้อมูลเกี่ยวกับกลไกของ mTORC1 ขึ้นโดยการควบคุมการบริโภคนม การตรวจสอบนี้นำเสนอนมเป็นระบบถ่ายทอด Materno-ทารกแรกเกิดการทำงานโดยการโอนเงินของกรดอะมิโนพิเศษซึ่งเพิ่มระดับของกลูโคสในพลาสมาขึ้นอยู่กับ insulinotropic polypeptide (GIP), glucagon เหมือนเปปไทด์-1 (GLP-1), อินซูลินฮอร์โมนการเจริญเติบโต ( GH) และอินซูลินเช่นปัจจัยการเจริญเติบโต-1 (IGF-1) สำหรับการเปิดใช้ mTORC1 ที่สำคัญ exosomes นมซึ่งมีอย่างสม่ำเสมอ microRNA-21 ส่วนใหญ่จะเป็นตัวแทนของระบบ transfection พันธุกรรมเสริมสร้าง mTORC1 ขับเคลื่อนกระบวนการเผาผลาญอาหาร ในขณะที่น้ำนมแม่เป็นอาหารที่เหมาะสำหรับการเจริญเติบโตของทารกหลังคลอดช่วยให้เหมาะสมและสายพันธุ์เฉพาะการเขียนโปรแกรมการเผาผลาญสัญญาณนมสูงถาวรในช่วงวัยรุ่นและวัยผู้ใหญ่โดยการบริโภคนม cow's อย่างต่อเนื่องอาจส่งเสริมโรค mTORC1 ขับเคลื่อนของอารยธรรม. คำสำคัญ: กิ่งโซ่ กรดอะมิโน; โรคของอารยธรรม ขึ้นอยู่กับกลูโคส insulinotropic polypeptide; glucagon เหมือนเปปไทด์-1; Exosomal microRNA; Leucine; microRNA-21; นม; mTORC1; การเจริญเติบโตหลังคลอด; โพรไบโอบทนำนมเป็นพิเศษของระบบสารอาหารที่ซับซ้อนที่พัฒนาโดยวิวัฒนาการเลี้ยงลูกด้วยนมที่จะส่งเสริมการเจริญเติบโตหลังคลอด ในทางตรงกันข้ามกับการให้อาหารทารกสูตรเทียมนมของมนุษย์เพียง แต่ช่วยให้การเขียนโปรแกรมการเผาผลาญอาหารที่เหมาะสมและป้องกันโรคของอารยธรรมในชีวิตต่อมา [1] อย่างไรก็ตามการบริโภคอย่างต่อเนื่องของนม cow's และผลิตภัณฑ์นมในช่วงวัยรุ่นและวัยผู้ใหญ่เป็นพฤติกรรมนวนิยายวิวัฒนาการที่อาจมีผลกระทบในระยะยาวต่อสุขภาพของมนุษย์ [2] มันเป็นความตั้งใจของบทความรีวิวนี้จะคลี่คลายการทำงาน milk's เป็นระบบการส่งสัญญาณของวิวัฒนาการ กลไกของการส่งสัญญาณนมที่นำเสนอนี้ได้รับการอธิบายโดยงานวิจัยของผลกระทบต่อมไร้ท่อของการบริโภคนม cow's เป็นส่วนประกอบของโปรตีนส่วนบุคคลของวัวนม (เวย์โปรตีนและเคซีน) ในเรื่องของมนุษย์ ฟังก์ชั่นที่สำคัญของนมเลี้ยงลูกด้วยนมทั้งหมดคือการส่งเสริมการเจริญเติบโตหลังคลอดและเพื่อให้มั่นใจว่าสายพันธุ์เฉพาะที่เหมาะสมหลังคลอดการเขียนโปรแกรมการเผาผลาญอาหาร ในระดับโมเลกุลเจริญเติบโตของเซลล์, การแพร่กระจายของเซลล์และการสังเคราะห์โปรตีนไขมันกระบวนการเผาผลาญอาหาร anabolic และยับยั้งการ autophagy เป็นผู้ไกล่เกลี่ยโดยไคเนสสารอาหารที่มีความสำคัญเป้าหมายของกลไกที่ซับซ้อน rapamycin 1 (mTORC1) [3-5] mTORC1 ถูกเปิดใช้งานโดยห่วงโซ่กิ่งกรดอะมิโนโดยเฉพาะอย่างยิ่ง Leucine, กรดอะมิโนที่มีมากที่สุดของโปรตีนเวย์, ปัจจัยการเจริญเติบโตเช่นอินซูลินและอินซูลินเช่นปัจจัยการเจริญเติบโต-1 (IGF-1) และพลังงานของเซลล์เพียงพอรู้สึกโดยไคเนสแอมป์ใช้งาน (AMPK) [3,5,6] นม Cow's (เรียกว่าต่อมา "นม") จะปรากฏขึ้นเพื่อส่งเสริมการส่งสัญญาณ mTORC1 โดยการให้กรดอะมิโนที่ทำงานเป็นผู้ส่งสารต่อมไร้ท่อเพื่อเพิ่ม IGF-1 และการหลั่งอินซูลินเช่นเดียวกับ exosomal นมมา microRNAs กฎระเบียบ (MIRS) โดยเฉพาะอย่างยิ่ง miR- 21 ซึ่งลดทอนผลกระทบยับยั้งโปรตีนต้านมะเร็งต่างๆเช่น phosphatase และ tensin homolog (PTEN) Sprouty ที่ 1 และ 2 และการตายของเซลล์โปรแกรมที่ 4 (PDCD4) ใน mTORC1 ส่งสัญญาณ. อะมิโนกรดสัญญาณของนมTryptophan-GH-IGF-1 ทางเดิน -mTORC1 นมมีจำนวนมากของโพรไบโอไฮโดรไลซ์ได้อย่างง่ายดายจากα-lactalbumin ในส่วนเวย์โปรตีน milk's โพรไบโอส่งเสริมการสังเคราะห์เซโรโทนิมใต้สมอง [7] ซึ่งจะเป็นการเพิ่มฮอร์โมนการเจริญเติบโต (GH) หลั่ง [8] GH ช่วยกระตุ้นตับ IGF-1 การสังเคราะห์ ทั้งสอง GH และ IGF-1 ได้รับการแสดงที่จะเพิ่มขึ้นจากการบริโภคนม [9] โปรตีนเคซีนเป็นแหล่งที่อุดมไปด้วยโพรไบโอเกินไป เคซีนในการเปรียบเทียบกับเวย์โปรตีนได้รับการแสดงที่แตกต่างกันเพิ่มตับ IGF-1 สังเคราะห์ [10] มีหลักฐานทางระบาดวิทยาที่สำคัญว่าการบริโภคนมอย่างมีประสิทธิภาพยกระดับพลาสมา IGF-1 โดย 20 ถึง 30% เมื่อเทียบกับผู้บริโภคไม่ใช่นม [9-14]. Leucine อินซูลิน mTORC1 ทางเดินน้ำที่ละลายน้ำได้อย่างง่ายดาย hydrolysable โปรตีนเวย์เมื่อเทียบกับทั้งหมด จากสัตว์อื่น ๆ โปรตีนกล้ามเนื้อโครงสร้างให้จำนวนเงินสูงสุดของห่วงโซ่กิ่งกรดอะมิโน (BCAAs) Leucine isoleucine และ valine ซึ่งเพิ่มระดับพลาสม่าอินซูลินภายหลังตอนกลางวันภายในไม่กี่นาที [15-17] นอกจากนี้โปรตีนเวย์ทำให้เกิดการหลั่งของ incretin กลูโคสขึ้นอยู่กับ insulinotropic polypeptide (GIP) ซึ่งในคอนเสิร์ตด้วย BCAAs insulinotropic ร่วมช่วยกระตุ้นการหลั่งอินซูลินของเซลล์β-ตับอ่อน [15,16] โปรตีนนมโดยเฉพาะอย่างยิ่ง Leucine, กระตุ้นการปล่อยของ incretin ลำไส้ glucagon เหมือนเปปไทด์-1 (GLP-1) [18] จะได้รับก่อนหน้านี้แสดงให้เห็น Leucine ที่ช่วยกระตุ้นการหลั่งอินซูลินจากเซลล์β-เนื่องจากการเผาผลาญอาหารของมันโดยการ decarboxylation ออกซิเดชันและความสามารถของ Leucine เพื่อเปิดใช้งาน allosterically dehydrogenase กลูตาเมต (GDH) โดย mitochondria βเซลล์ [19-21] Xu และคณะ [22] แสดงให้เห็นว่า Leucine เหนี่ยวนำให้เกิดการเริ่มต้นการแปลโดย phosphorylation ของ 4E-BP-1 (เดิมเรียกว่า PHAs-I) และ S6K ผ่านทางเดิน mTORC1-การส่งสัญญาณของเซลล์β-ตับอ่อน ในβเซลล์, Leucine ป็ mTORC1 [19,20] ที่ควบคุมการหลั่งอินซูลินและการขยายตัวของมวลβเซลล์ [23-25] Leucine ไม่เพียง แต่เพิ่มการหลั่งอินซูลิน แต่ยังช่วยเพิ่มการส่งสัญญาณอินซูลินในเนื้อเยื่อเป้าหมายอินซูลิน [26] เสริม Leucine เรื้อรังยกระดับฐาน phosphorylation กรมสรรพากรเมื่อวันที่ 1 ซายน์ 632 และปรับปรุงอินซูลินกระตุ้น phosphorylation สิ้นคิดและ mTOR ในตับกล้ามเนื้อโครงกระดูกและเนื้อเยื่อไขมันของหนูที่เลี้ยงด้วยอาหารที่มีไขมันสูง [26] ในกล้ามเนื้อโครงร่างมนุษย์หลักฐานโดยตรงได้รับการระบุว่าการบริโภคโปรตีนเวย์ยกกิจกรรม mTORC1 [27] ดังนั้น BCAAs นมมาโดยเฉพาะอย่างยิ่ง Leucine ปรากฏทำงานเป็นผู้ส่งสารที่สำคัญของการให้นมเลี้ยงลูกด้วยนมส่งเสริมการหลั่งอินซูลินและการขยายตัวของมวลβเซลล์ที่จำเป็นสำหรับการที่เหมาะสม mTORC1 ขับเคลื่อนการเจริญเติบโตหลังคลอด. Tryptophan-GIP-GH-IGF-1-mTORC1 เดินTryptophan ขาดมีผลกระทบอย่างลึกซึ้งต่อการยับยั้งการสังเคราะห์โปรตีนแปล RNA และการเจริญเติบโต [28] นอกจาก Intragastric ของโพรไบโอเพื่อลูกสุกรหย่านมต้นเพิ่มการหลั่ง GIP ลำไส้ [29] โปรตีนเวย์และ caseins เป็นแหล่งโปรตีนที่อุดมไปด้วยโพรไบโอ อาหารการทดสอบ 16.7 กรัมและ 18.2 กรัมโปรตีนเวย์กับคนหนุ่มสาวที่มีสุขภาพดีเพิ่มขึ้นอย่างมากหลั่ง GIP และความเข้มข้นของพลาสม่า GIP ภายหลังตอนกลางวัน [15,16] การสนับสนุนเพิ่มเติมจากข้อมูลของตัวเองในภายหลังตอนกลางวันพลาสม่าระดับ GIP 10 คนหนุ่มสาวที่มีสุขภาพดี (8 เพศชาย 2 หญิง อายุเฉลี่ย 25 ปี) หลังจาก 30 กรัมปริมาณโปรตีนเวย์ (รูปที่ 1) เปปไทด์ไฮโดรไลซ์เวย์โปรตีนที่สามารถแข่งขันได้ยับยั้งการยับยั้งเอนไซม์ GIP dipeptidyl peptidase IV จึงขยาย GIP ทางชีวภาพ [30] GIP อาจไม่เพียง แต่ส่งสัญญาณผ่านแกน Entero-โดดเดี่ยวกระตุ้นการหลั่งอินซูลิน แต่ยังช่วยเพิ่มการหลั่ง GH ของเซลล์ somatotroph ของต่อมใต้สมองซึ่งแสดง GIP-รับ (GIPR) [31] ยืนยันการใช้งาน GIPR ยกค่ายที่ไดรฟ์กิจกรรม GH-ก่อการ [31] ดังนั้น GIP ไม่เพียง แต่ตอบสนองต่อระดับน้ำตาลในอาหาร แต่อาจทำงานเป็นเวย์ (โพรไบโอ) -dependent ฮอร์โมน GH กระตุ้นที่เปิดใช้งานทั้งอินซูลินในตับอ่อนเช่นเดียวกับการสังเคราะห์ IGF-1 ตับโปรตีน mTORC1 ขึ้นอยู่กับและการสังเคราะห์ไขมันที่จำเป็นสำหรับการเจริญเติบโตของเซลล์ ยวดลบโพรไบโอจากอาหารเลี้ยงเชื้อตับอย่างมีนัยสำคัญลดลง IGF-1 สังเคราะห์ [32] ตามรวยเอ็ดเวิร์ดและคณะ [9] แสดงให้เห็นว่าการบริโภคนมของเด็กที่เพิ่มขึ้นในซีรั่ม GH และ IGF-1 ระดับและขยับแกน somatotropic ให้อยู่ในระดับที่สูงขึ้น นอกจากนี้ยังได้แสดงให้เห็นในวัฒนธรรม hepatocyte แกะที่ IGF-1 การสังเคราะห์อย่างชัดเจนขึ้นอยู่กับความพร้อมของกรดอะมิโนในปริมาณขึ้นอยู่กับลักษณะที่ [33] ในวัฒนธรรมหลัก hepatocyte หนู, IGF-1 แสดงออกขึ้นอยู่กับความพร้อมของกรดอะมิโน [34] นอกจากนี้ปริมาณกรดอะมิโนจำเป็นของอาหารเป็นสิ่งสำคัญสำหรับการฟื้นฟูที่ดีที่สุดของ IGF-1 หลังจากการอดอาหารเมื่อปริมาณโปรตีนจะลดลง [35] หลักฐานที่ผ่านมาได้รับการให้บริการที่เติมเต็มการโพสต์การออกกำลังกายของกรดอะมิโนจำเป็นบวกคาร์โบไฮเดรตเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ Leucine และฟรี IGF-1 ระดับซีรั่มของเพศชายที่มีสุขภาพดี 8 หนุ่ม [36] อินซูลินเพิ่มตับ IGF-1 การสังเคราะห์และช่วยเพิ่มฟรี IGF-1 ทางชีวภาพโดยการยับยั้งการเจริญเติบโตของอินซูลินเช่นตับปัจจัยที่มีผลผูกพันโปรตีน-1 (IGFBP-1) [37-39] IGFBP-2 อาจจะเป็นภายใต้การควบคุมคู่กับ GH และอะมิโนกรดว่างที่ทำหน้าที่เป็นหน่วยงานกำกับดูแลหลัก [40,41] ดังนั้นกรดอะมิโนที่ได้จากนมให้เครือข่ายการกำกับดูแลที่มีความซับซ้อน (GH, อินซูลินและกรดอะมิโนโดยเฉพาะอย่างยิ่ง Leucine และโพรไบโอ) ที่ช่วยกระตุ้นปลายน้ำ IGF-1-สัญญาณ. thumbnailFigure 1. ค่าเฉลี่ย (± SD) Leucine ภายหลังตอนกลางวันโพรไบโอและอินซูลินระดับซีรั่ม และระดับพลาสม่า GIP ภายหลังตอนกลางวันหลังจาก 30 กรัมเครื่องดื่มเวย์โปรตีน (WD) 10 เขา

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป็นนมที่ไม่ใช่แค่อาหาร แต่ส่วนใหญ่เป็นทางพันธุกรรมสำหรับการส่งสัญญาณในระบบ mtorc1
การเจริญเติบโตหลัง melnik1 โบโด C * swen เต็มตัว - / - john1 และกรดไหลย้อน schmitz2

* ที่เขียน : โบโด ซีเมลนิคเมลนิค @ Admin . de

เขียนเกี่ยวโยง
1 ภาควิชาตจวิทยา การแพทย์ สิ่งแวดล้อม และสุขภาพของมหาวิทยาลัย osnabr และทฤษฎี CK , sedanstrasse 115 , d-49090 osnabr ü , CK , เยอรมัน

2 สถาบันเคมีคลินิกและห้องปฏิบัติการทางการแพทย์ , มหาวิทยาลัย , ราย , โจเซฟสเตราส์เอิลลี่ 11 d-93053 วีสบาเดิน , เยอรมนี , ,

สำหรับอีเมลผู้เขียนทั้งหมด , กรุณาเข้าสู่ระบบ .

โภชนาการวารสาร 2013 , 12:103 ดอย : 10.1186 / 1475-2891-12-103

รุ่นอิเล็กทรอนิกส์ของบทความนี้คือหนึ่งสมบูรณ์และสามารถพบได้ทางออนไลน์ ที่ : http : / / www.nutritionj . com / เนื้อหา / 12 / 1 / 103


ได้รับ :5 พ.ค.
ยอมรับ : 23 กรกฎาคม 2013

สงวนลิขสิทธิ์เผยแพร่ : 25 กรกฎาคม 2013 2556 เมลนิค et al . ; ผู้ biomed เซ็นทรัลจำกัด
นี่คือการเปิดบทความเผยแพร่ภายใต้เงื่อนไขของสัญญาอนุญาตครีเอทีฟคอมมอนส์แสดงที่มา ( http : / / creativecommons . org / ใบอนุญาต / โดย / 2.0 ) ซึ่งอนุญาตให้ใช้ ไม่จำกัดการกระจายและการสืบพันธุ์ในสื่อใด ๆ ให้ทำงานเดิมถูกอ้าง


บทคัดย่อนมได้รับการยอมรับที่จะเป็นตัวแทนของธาตุอาหารในระบบการส่งเสริมการเจริญเติบโตของทารกแรกเกิดติดอยู่ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม การเจริญเติบโตของเซลล์ที่ถูกควบคุมโดยกลไกเป้าหมายของราปาไมซินพบว่าสารอาหารที่ละเอียดอ่อนซับซ้อน 1 ( mtorc1 ) ยังคงมีการขาดข้อมูลเกี่ยวกับกลไกของ mtorc1 ของการบริโภคนมรีวิวนี้นำเสนอนมเป็น materno เกิดระบบการทำงานโดยการถ่ายทอดตำแหน่งกรดอะมิโน ซึ่งเพิ่มระดับพลาสมากลูโคสขึ้นอยู่กับ insulinotropic พอลิเพปไทด์ ( GIP ) , glucagon เหมือน peptide-1 ( glp-1 ) , อินซูลิน , ฮอร์โมนการเจริญเติบโต ( GH ) และ factor-1 การเจริญเติบโตการ ( IGF-1 ) สำหรับ mtorc1 กระตุ้น คือ นม exosomes ซึ่งประกอบด้วย microrna-21 เป็นประจำ ,ส่วนใหญ่เป็นตัวแทนของพันธุกรรมสำหรับระบบการ mtorc1 ขับเคลื่อนกระบวนการเผาผลาญ ส่วนนมของมนุษย์เป็นอาหารที่เหมาะสำหรับทารกหลังคลอดให้เหมาะสมการเจริญเติบโตและการเผาผลาญเผ่าพันธุ์ - เฉพาะโปรแกรมถาวรสูงนมส่งสัญญาณระหว่างวัยรุ่นและผู้ใหญ่ โดยต่อการบริโภคน้ำนมวัวใหม่อาจส่งเสริม mtorc1 ขับไล่โรคอารยธรรม

คำสำคัญ :กิ่งโซ่กรดอะมิโน ; โรคอารยธรรม กลูโคส ( insulinotropic polypeptide ; glucagon เหมือน peptide-1 ; exosomal MIC ; ลูซีน ; microrna-21 ; นม ; mtorc1 ; การเจริญเติบโตหลังคลอด แนะนำทริป

นมเป็นสารอาหารพิเศษสูง ระบบที่ซับซ้อนที่พัฒนาโดยวิวัฒนาการของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเพื่อส่งเสริมการเจริญเติบโตหลังคลอด . ในทางตรงกันข้ามกับการให้อาหารทารกสูตรสังเคราะห์มนุษย์นมช่วยให้การเขียนโปรแกรมการเผาผลาญอาหารที่เหมาะสมและป้องกันโรคอารยธรรมในชีวิต [ 1 ] อย่างไรก็ตาม ต่อการบริโภคของนมและผลิตภัณฑ์จากนม วัวใหม่ในช่วงวัยรุ่นและผู้ใหญ่เป็น evolutionarily นวนิยายพฤติกรรมที่อาจมีผลกระทบต่อสุขภาพของมนุษย์ในระยะยาว [ 2 ]มันคือความตั้งใจของบทความรีวิวนี้จะแก้นมใหม่การทํางานเป็นระบบส่งสัญญาณของวิวัฒนาการ กลไกของนม สัญญาณที่แสดงที่นี่ได้รับการอธิบายโดยแปลงานวิจัยของต่อมไร้ท่อผลของการบริโภคน้ำนมวัวใหม่เช่นเดียวกับนมโคแต่ละส่วนประกอบโปรตีน ( whey โปรตีนเคซีนและ ) โดยใช้มนุษย์ฟังก์ชันที่สำคัญของน้ำนมของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเพื่อส่งเสริมการเจริญเติบโตของกลุ่มและเพื่อให้มั่นใจว่าเหมาะสมเผ่าพันธุ์ - เฉพาะกลุ่มเกี่ยวกับการเขียนโปรแกรม ในระดับโมเลกุล , การเจริญเติบโตของเซลล์ เซลล์ proliferation และสังเคราะห์โปรตีน - ไขมัน anabolic กระบวนการเผาผลาญ ,และการยับยั้งอ ต้ฟาจีเป็นคนกลาง โดยเป้าหมายของราปาไมซินไคเนส : สารอาหารที่ละเอียดอ่อนซับซ้อน 1 ( mtorc1 ) [ 5 ] mtorc1 ถูกเปิดใช้งานโดยกรดอะมิโนโซ่กิ่ง โดยเฉพาะลูซีน , กรดอะมิโนที่มีมากที่สุดของโปรตีน เวย์โปรตีน เช่น อินซูลิน factor-1 ปัจจัยการเจริญเติบโตและการเจริญเติบโตการ ( IGF-1 ) และพลังงานของเซลล์ เพียงพอรู้สึกประกาศเปิดไคเนส ( ampk ) [ 3,5,6 ]วัวนมใหม่ ( ต่อมาเรียกว่า " นม " ) จะปรากฏขึ้นเพื่อส่งเสริม mtorc1 ส่งสัญญาณให้กรดอะมิโนที่เป็นต่อมไร้ท่อหน้าที่ทูตเพื่อเพิ่มการกระตุ้นการหลั่งอินซูลินและ IGF-1 ด้วยนมได้มา exosomal กฎระเบียบ micrornas ( เมอร์ส ) โดยเฉพาะ mir-21 ซึ่งลดทอนผลยับยั้งโปรตีนเครื่องห้ามเนื้องอกต่างๆเช่นใบ tensin homolog ( pten และ )sprouty 1 และ 2 และการตายของเซลล์ 4 ( pdcd4 ) ในการส่งสัญญาณ mtorc1


tryptophan-gh-igf-1-mtorc1 นมกรดอะมิโนการส่งสัญญาณทางเดิน
นมมีปริมาณทริปโตเฟนไฮโดรจำนวนมากได้อย่างง่ายดายจากแอลฟาแลคตัลบูมินในนมใหม่ เวย์โปรตีน เศษส่วน ส่งเสริมการสังเคราะห์ทริปโตเฟน serotonin ต่อมใต้สมอง [ 7 ] ซึ่งช่วยเพิ่มการหลั่งฮอร์โมนเร่งการเจริญเติบโต ( GH ) [ 8 ]GH กระตุ้นการสังเคราะห์ IGF-1 กลุ่ม ทั้งสองและ GH IGF-1 ได้รับการแสดงเพื่อเพิ่มการบริโภคน้ำนม [ 9 ] โปรตีนเคซีนเป็นแหล่งอุดมของทริปด้วย โดยเปรียบเทียบกับเวย์โปรตีนได้รับการแสดงเพื่อเพิ่มการสังเคราะห์ IGF-1 ต่างกันตับ [ 10 ]มีหลักฐานที่เป็นชิ้นเป็นอันและการบริโภคนมได้อย่างมีประสิทธิภาพช่วยในระดับพลาสมา IGF-1 โดย 20 ถึง 30 % เมื่อเทียบกับไม่ผสมนมผู้บริโภค [ ]

.
leucine-insulin-mtorc1 ละลายน้ำ hydrolysable ได้อย่างง่ายดาย , whey โปรตีน ในการเปรียบเทียบกับอื่น ๆ ทั้งหมดมาจากสัตว์โปรตีนกล้ามเนื้อโครงสร้างให้ปริมาณสูงสุดของกิ่งโซ่กรดอะมิโนลิวซีน ( bcaas ) ,ไอโซลิวซีน และ วาลีน ซึ่งเพิ่มระดับพลาสมาหลังอาหารอินซูลินภายในนาที [ 17 ] นอกจากนี้ โปรตีนเวย์ กระตุ้นการหลั่งของอินครีตินกลูโคสขึ้นอยู่กับ insulinotropic พอลิเพปไทด์ ( GIP ) ซึ่งในคอนเสิร์ตกับ insulinotropic กระตุ้นการหลั่งอินซูลินจากตับอ่อน bcaas Co บีตาเซลล์ [ 15,16 ] โปรตีนนม โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ลูซีน ,