A fibrinolytic enzyme isolated from

A fibrinolytic enzyme isolated from marine Bacillus subtilis HQS-3 was purified to electrophoretic homogeneity using ammonium sulphate precipitation, alkaline solution treatment, membrane concentration, dialysis, ion exchange, and gel filtration chromatography. SDS-PAGE and gel filtration chromatography showed that it was a monomeric protein with an apparent molecular weight of 26 kDa. The purified enzyme was active at pH 6.0–10.0 with an optimum pH of 8.0. It was stable at temperatures ranging from 25 to 37 °C, exhibiting maximum activity between 45 °C and 50 °C. The isoelectric point of the enzyme was 9.0–9.2, which was higher than those of other known fibrinolytic enzymes from Bacillus species. PMSF, EDTA, Cu2+, Zn2+, and Co2+ inhibited the enzyme activity significantly. This enzyme did not cause hemolysis in vitro and preferred direct degradation of fibrin in the following order: α, β, and γ–γ chains. Thus, these results suggest that the marine-derived enzyme is a plasmin-like serine metalloprotease, which is distinct from other fibrinolytic enzymes from genus Bacillus.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เอนไซม์ fibrinolytic แยกต่างหากจากทะเลคัด subtilis HQS 3 ที่บริสุทธิ์จะใช้แอมโมเนียมซัลเฟตฝน ละลายด่างรักษา ความเข้มข้นของเมมเบรน หน่วย สารกรอง และ chromatography กรองเจ homogeneity ด้วย SDS-หน้าและเจลอาบน้ำ chromatography พบว่า เป็นโปรตีน monomeric กับน้ำหนักโมเลกุลชัดเจนของ 26 kDa เอนไซม์บริสุทธิ์ใช้งานอยู่ที่ pH 6.0-10.0 ด้วย pH 8.0 เหมาะสม มันมีเสถียรภาพที่อุณหภูมิตั้งแต่ 25 ถึง 37 ° C อย่างมีระดับกิจกรรมสูงสุด 45 ° C และ 50 องศาเซลเซียส จุด isoelectric ของเอนไซม์นี้ถูก 9.0 – 9.2 ที่สูงกว่าผู้อื่นรู้จักเอนไซม์ fibrinolytic จากคัดพันธุ์ PMSF, EDTA, Cu2, Zn2 และ Co2 ห้ามกิจกรรมเอนไซม์อย่างมีนัยสำคัญ เอนไซม์นี้ไม่ทำให้เกิด hemolysis ได้เนื่องจากในเครื่องและต้องการลดโดยตรงของ fibrin ในลำดับต่อไปนี้: α β และγ-γโซ่ ดังนั้น ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำว่า เอนไซม์มาทางทะเลคือ เป็น plasmin เหมือนแถ metalloprotease ซึ่งแตกต่างจากเอนไซม์อื่น ๆ fibrinolytic จากสกุลคัด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ขาดเอนไซม์ที่แยกจากทะเล Bacillus subtilis hqs-3 บริสุทธิ์วิธีการรูปแบบใช้แอมโมเนียมซัลเฟตตกตะกอน , การรักษาด้วยสมาธิ ฟอกเลือด , การแลกเปลี่ยนไอออนสารละลายด่างและ Gel filtration chromatography . ถูก Gel filtration chromatography พบว่า มันเป็นโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลที่ชัดเจนเกิด 26 รึเปล่ากิโลดาลตันเอนไซม์ที่ถูกใช้งานที่ pH 6.0 และมีพีเอช 10.0 8.0 . มันมีความคงตัวที่อุณหภูมิตั้งแต่ 25 ถึง 37 องศาเซลเซียส สูงสุด °จัดแสดงกิจกรรมระหว่าง 45 และ 50  ° ° C C จุดไอโซอิเล็กทริกของเอนไซม์คือ 9.0 – 9.2 ซึ่งสูงกว่าที่รู้จักกันอื่น ๆขาดเอนไซม์จากเชื้อชนิด PMSF , EDTA , CU2 zn2 CO2 , และยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์ลดลงเอนไซม์นี้ ไม่เกิดภาวะเม็ดเลือดแดงแตกในหลอดทดลองและการย่อยสลายทางตรงที่ต้องการของไฟบรินในลำดับต่อไปนี้ : αบีตา และγ–γ , โซ่ ดังนั้น ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่า มารีน ซึ่งเป็นเอนไซม์เอนไซม์พลาสมินชอบ metalloprotease ซึ่งแตกต่างจากเอนไซม์อื่น ๆขาดจากสกุลบาซิลลัส .