3.4. Effect of sample pretreatmentS

3.4. Effect of sample pretreatment
Since soy sauce is basically the protein lysate of soy bean, the
sample has to be deproteinized before a measurement based on
primary amino group reaction. Nylon membranes were tried to
bind coexisting proteins (Tovey & Brian, 1989), but the sample
recovery for amino acids was poor. Therefore, a salting out and ethanol
precipitation protocols were performed for removing the
undesired proteins or large polypeptides, which were reported to
conserve practically all amino acids in the samples (Al-Jumaily &
Al-Safar, 2012; van Wuyckhuyse et al., 1995). After the pretreatments,
the calibration curve was not significantly altered by
co-existing proteins (Fig. 4) that may exert intra-molecular FRET
effect if the N-terminal amino acid residue happens to be tryptophan
(detection limit < 50 nM; CV < 4.5% for concentration higher than
0.1 lM; R2 > 0.9917; n = 3).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.4. ผลของตัวอย่าง pretreatmentตั้งแต่ซอสถั่วเหลืองเป็นโปรตีน lysate ของถั่ว พื้นตัวอย่างมีการได้ deproteinized ก่อนการประเมินตามกลุ่มอะมิโนหลักปฏิกิริยา เยื่อหุ้มไนลอนได้พยายามผูกโปรตีน coexisting (Tovey & ไบรอัน 1989), แต่ตัวอย่างการกู้คืนสำหรับกรดอะมิโนไม่ดี ดังนั้น มารีซอลทิงออกและเอทานอลฝนโปรโตคอลในการดำเนินการสั่งโปรตีนหรือเปปไทด์ที่มีขนาดใหญ่ ซึ่งมีรายงานการประหยัดจริงทั้งหมดกรดอะมิโนในตัวอย่าง (อัล-Jumaily และอัลเศาะฟัร 2012 คัน Wuyckhuyse และ al., 1995) หลังจาก pretreatmentsเส้นโค้งเทียบมีไม่มากการเปลี่ยนแปลงโดยโปรตีนที่มีอยู่ร่วมกัน (Fig. 4) ที่อาจแรงระหว่างโมเลกุลไม่สบายใจผลถ้าเกิดสารตกค้างอะมิโนกรด N-เทอร์มินัลให้ ทริปโตเฟน(ตรวจสอบวงเงิน < 50 nM CV < 4.5% ในความเข้มข้นสูงกว่า0.1 lM R2 > 0.9917 n = 3)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.4 ผลของการปรับสภาพตัวอย่างตั้งแต่ซอสถั่วเหลืองเป็นพื้น lysate โปรตีนของถั่วเหลืองที่กลุ่มตัวอย่างจะต้องมีโปรตีนต่ำก่อนที่จะวัดขึ้นอยู่กับปฏิกิริยาของกลุ่มอะมิโนหลัก เยื่อไนล่อนกำลังพยายามที่จะผูกอยู่ร่วมกันโปรตีน (Tovey และไบรอัน, 1989) แต่กลุ่มตัวอย่างสำหรับการกู้คืนกรดอะมิโนเป็นคนยากจน ดังนั้นเกลือออกมาและเอทานอลโปรโตคอลการเร่งรัดดำเนินการสำหรับการถอดโปรตีนที่ไม่พึงประสงค์หรือpolypeptides ขนาดใหญ่ซึ่งได้รับรายงานการอนุรักษ์จริงทุกกรดอะมิโนในตัวอย่าง(Al-Jumaily & Al-Safar 2012;. รถตู้ Wuyckhuyse et al, 1995 ) หลังจากที่การเตรียม, เส้นโค้งการสอบเทียบไม่ได้มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญโดยโปรตีนร่วมที่มีอยู่ (รูปที่ 4.) ที่อาจออกแรงฉลุภายในโมเลกุลผลถ้าตกค้างกรดอะมิโนn- ขั้วเกิดขึ้นเป็นโพรไบโอ(การตรวจสอบวงเงิน <50 นาโนเมตร; CV < 4.5% สำหรับความเข้มข้นสูงกว่า0.1 LM; R2> 0.9917; n = 3)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.4 . ผลของการเตรียมตัวอย่างตั้งแต่
ซอสถั่วเหลืองเป็นโปรตีน lysate ของถั่วเหลือง ,
ตัวอย่างมี deproteinized ก่อนการวัดขึ้นอยู่กับ
ปฏิกิริยาอะมิโนกลุ่มหลัก เยื่อไนลอนเป็นพยายาม
ผูกค่าโปรตีน ( Tovey &ไบรอัน , 1989 ) แต่กู้ตัวอย่าง
สำหรับกรดอะมิโนที่ยากจน ดังนั้น , salting out และเอทานอล
การตกตะกอนของโปรโตคอลการขจัดคราบโปรตีนหรือเปปไทด์
ไม่ใหญ่ ซึ่งมีรายงานว่า
ประหยัดจริงทั้งหมดกรดอะมิโนในตัวอย่าง ( อัล jumaily &
อัลเศาะฟัร , 2012 ; รถตู้ wuyckhuyse et al . , 1995 ) หลังจากการเต
รูปโค้ง , ไม่พบการเปลี่ยนแปลงของโปรตีนที่มีอยู่
Co ( รูปที่ 4 ) ซึ่งอาจใช้ภายในโมเลกุลหงุดหงิด
ผลถ้ากรดอะมิโนกรดอะมิโนทริปโตเฟนตกค้างเกิด
( ขีดจำกัด < 50 nm ; CV < 4.5 % ความเข้มข้นสูงกว่า 0.1 LM
; R > 0.9917 ; n = 3 )