3.2.2. Effect of pH on enzyme activity and stabilityThe effect of pH o การแปล - 3.2.2. Effect of pH on enzyme activity and stabilityThe effect of pH o ไทย วิธีการพูด

3.2.2. Effect of pH on enzyme activ

3.2.2. Effect of pH on enzyme activity and stability
The effect of pH on the activity of the S. basilisca trypsin was studied using BAPNA as a substrate over a pH range of 7.0–12.0 (Fig. 4c). The purified enzyme was active between pH 8.0 and 11.0, with an optimum around pH 9.5. The relative activities at pH 9.0 and 10.0 were about 94% and 69%, respectively (p < 0.05), of that at pH 9.5. The optimum pH of S. basilisca trypsin was similar to those from other fish species, such as striped seabream (L. mormyrus) (El Hadj-Ali et al., 2009), which showed maximum activity at pH 9.0–10.5 and was higher than those of most described trypsins, which showed maximum activity at pH 8.0. The pH stability profile of trypsin from S. basilisca is shown in Fig. 4d. The enzyme is highly stable over a wide broad pH range, maintaining 100% of its original activity between pH 7.0 and 12.0 (Fig. 4d). The pH stability of S. basilisca trypsin is higher than that of S. pilchardus trypsin, which retained only 60% and 50% of its initial
activity at pH 10.0 and 11.0, respectively (Bougatef et al., 2007), and L. mormyrus trypsin, which retained more than 90% of its original activity between pH 5.0 and 12.0 (El Hadj-Ali et al., 2009). These results suggest that the viscera of S. basilisca would be a potential source of trypsin for certain food processing operations that require highly alkaline conditions. In addition, considering its high activity and stability at high pH S. basilisca trypsin may find potential application in laundry detergents. In fact, one of the most important parameters for selecting proteases for detergents is the optimum pH. Since the pH of laundry detergents is commonly alkaline, protease and other enzymes currently used in detergent compositions should be alkaline in nature with a high optimum
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
3.2.2. ผลของ pH เอนไซม์และเสถียรภาพมีศึกษาผลของกิจกรรมของทริปซิน basilisca S. โดยใช้ BAPNA เป็นพื้นผิวมี pH 7.0 – 12.0 (Fig. 4 c) เอนไซม์บริสุทธิ์ใช้งานอยู่ระหว่าง pH 8.0 และ 11.0 มีความเหมาะสมสถาน pH 9.5 กิจกรรมสัมพันธ์ที่ pH 9.0 และ 10.0 มีการประมาณ 94% และ 69% ตามลำดับ (p < 0.05), ว่าที่ pH 9.5 PH ที่เหมาะสมของ S. basilisca ทริปซินผู้จากพันธุ์ปลาอื่น ๆ เช่นลาย seabream (L. mormyrus) (เอลอาลี Hadj et al., 2009), ซึ่งแสดงให้เห็นว่ากิจกรรมสูงสุดที่ pH 9.0-10.5 และก็สูงกว่าของ trypsins อธิบายไว้มากที่สุด ซึ่งแสดงให้เห็นกิจกรรมสูงสุดที่ pH 8.0 โพรไฟล์ความเสถียร pH ของทริปซินจาก S. basilisca จะแสดงใน Fig. 4 d เอนไซม์นี้จะมีเสถียรภาพสูงกว่าช่วง pH กว้างกว้าง รักษา 100% มีการกิจกรรมเดิมระหว่าง pH 7.0 และ 12.0 (Fig. 4 d) มั่นคง pH ของ S. basilisca ทริปซินจะสูงกว่าของ S. pilchardus ทริปซิน ซึ่งสะสม 60% และ 50% ของการเริ่มต้นเท่านั้นกิจกรรมที่ pH 10.0 และ 11.0 ตามลำดับ (Bougatef et al., 2007), และ L. mormyrus ทริปซิ น ซึ่งเก็บไว้กว่า 90% ของกิจกรรมของเดิมระหว่าง pH 5.0 และ 12.0 (เอลอาลี Hadj et al., 2009) ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำว่า ศพของ S. basilisca จะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของทริปซินในอาหารบางอย่างการประมวลผลการดำเนินงานที่ต้องการสภาพด่างสูง นอกจากนี้ พิจารณากิจกรรมสูงความเสถียรภาพที่ pH สูง S. basilisca ทริปซินอาจพบโปรแกรมประยุกต์อาจเกิดขึ้นในผงซักฟอกซักรีด ในความเป็นจริง หนึ่งในพารามิเตอร์ที่สำคัญที่สุดสำหรับการเลือก proteases ในผงซักฟอกมี pH เหมาะสม เนื่องจาก pH ของผงซักฟอกซักรีดโดยทั่วไปด่าง รติเอสและเอนไซม์อื่น ๆ ที่ใช้ในองค์ที่ผงซักฟอกควรด่างในธรรมชาติกับความเหมาะสมสูง
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
3.2.2 ผลของพีเอชในการทำงานของเอนไซม์และความมั่นคง
ผลของพีเอชกับกิจกรรมของ trypsin basilisca เอสได้ทำการศึกษาโดยใช้ BAPNA เป็นสารตั้งต้นในช่วงค่า pH 7.0-12.0 (รูป. 4c) เอนไซม์บริสุทธิ์ถูกใช้งานระหว่างค่า pH 8.0 และ 11.0 มีค่า pH ที่เหมาะสมรอบ 9.5 กิจกรรมญาติที่ pH 9.0 และ 10.0 อยู่ประมาณ 94% และ 69% ตามลำดับ (p <0.05) จากการที่ที่ pH 9.5 พีเอชที่เหมาะสมของ trypsin เอส basilisca ก็คล้ายคลึงกับผู้ที่มาจากปลาชนิดอื่น ๆ เช่นลาย Seabream (แอล mormyrus) (El Hadj อาลี et al., 2009) ซึ่งแสดงให้เห็นว่ากิจกรรมสูงสุดที่ค่า pH 9.0-10.5 และสูง กว่า trypsins อธิบายมากที่สุดซึ่งแสดงให้เห็นว่ากิจกรรมสูงสุดที่พีเอช 8.0 รายละเอียดเสถียรภาพค่า pH ของ trypsin จากเอส basilisca แสดงในรูป 4d เอนไซม์เป็นอย่างสูงที่มีเสถียรภาพในช่วงค่า pH กว้างกว้างการรักษา 100% ของกิจกรรมเดิมระหว่างค่า pH 7.0 และ 12.0 (รูป. 4d) ความมั่นคงของพีเอชเอส trypsin basilisca สูงกว่าที่เอส trypsin pilchardus ซึ่งเก็บไว้เพียง 60% และ 50% ของการเริ่มต้นของ
กิจกรรมที่ pH 10.0 และ 11.0 ตามลำดับ (Bougatef et al., 2007) และแอล mormyrus trypsin ที่เก็บไว้กว่า 90% ของกิจกรรมเดิมระหว่างค่า pH 5.0 และ 12.0 (El Hadj อาลี et al., 2009) ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าอวัยวะภายในของ basilisca เอสจะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของ trypsin สำหรับการดำเนินการแปรรูปอาหารบางอย่างที่จำเป็นต้องมีสภาพเป็นด่างสูง นอกจากนี้เมื่อพิจารณากิจกรรมที่สูงและมีเสถียรภาพที่พีเอชเอสสูง trypsin basilisca อาจหาโปรแกรมที่อาจเกิดขึ้นในผงซักฟอกซักรีด ในความเป็นจริงหนึ่งในตัวแปรที่สำคัญที่สุดสำหรับการเลือกโปรตีเอสสำหรับผงซักฟอกเป็นค่า pH ที่เหมาะสม ตั้งแต่ค่า pH ของผงซักฟอกซักผ้าเป็นปกติอัลคาไลน์โปรติเอสและเอนไซม์อื่น ๆ ที่ใช้อยู่ในปัจจุบันองค์ประกอบผงซักฟอกควรจะเป็นอัลคาไลน์ในลักษณะที่มีสูงที่เหมาะสม
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
3.2.2 . ผลของ pH ต่อกิจกรรมของเอนไซม์และเสถียรภาพ
ผลของ pH ต่อกิจกรรมของเอนไซม์เอส basilisca เพื่อใช้เป็นสาร bapna เหนือระดับ pH 7.0 12.0 ( รูป ( 4C ) เอนไซม์ที่ถูกใช้งานระหว่าง pH 8.0 และเทียบกับที่ประมาณ pH 9.5 . เทียบกับกิจกรรมที่พีเอช 9.0 และ 10.0 เป็น 94% และ 69% ตามลำดับ ( p < 0.05 ) ที่ pH 9.5 .พีเอชที่เหมาะสมของ S . basilisca ซินก็คล้ายกับจากปลาอื่น ๆเช่น ลาย seabream ( L . mormyrus ) ( El hadj Ali et al . , 2009 ) ซึ่งแสดงกิจกรรมสูงสุดที่พีเอช 9.0 – 10.5 แล้วสูงกว่ามากที่สุด อธิบาย trypsins ซึ่งแสดงกิจกรรมสูงสุดที่ pH 8.0 . เสถียรภาพของเอนไซม์ pH โปรไฟล์จาก S . basilisca จะแสดงในรูปที่ 4 ดี .เอนไซม์มีความเสถียรสูงในช่วงพีเอชกว้างกว้าง การรักษา 100% เดิมกิจกรรมระหว่าง pH 7.0 และ 12.0 ( รูป 4D ) พีเอชเอส basilisca เสถียรภาพของเอนไซม์สูงกว่าของเอส pilchardus ซินซึ่งเก็บไว้เพียง 60 % และ 50 % ของกิจกรรมเริ่มต้นของพีเอช 10.0
และ 11.0 ตามลำดับ ( bougatef et al . , 2007 ) และ เอนไซม์ mormyrus ,ซึ่งสะสมมากกว่า 90% จากเดิมกิจกรรมระหว่าง pH 5.0 และ 12.0 ( El hadj Ali et al . , 2009 ) ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าอวัยวะภายในของ S . basilisca จะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของเอนไซม์ในกระบวนการผลิตอาหารบางอย่างที่ต้องใช้เงื่อนไขที่เป็นด่างสูง นอกจากนี้ การพิจารณาของความว่องไวสูงและเสถียรภาพที่ pH สูง Sbasilisca ซินอาจพบศักยภาพใช้ในผงซักฟอกซักผ้า ในความเป็นจริง , หนึ่งของพารามิเตอร์ที่สำคัญที่สุดสำหรับการเลือกผงซักฟอกที่น้ำหนักโมเลกุลคือ pH ตั้งแต่ pH เป็นด่างซักผงซักฟอกทั่วไป โปรตีนและเอนไซม์อื่น ๆ ที่ใช้ในปัจจุบันในองค์ประกอบผงซักฟอกควรเป็นด่างในธรรมชาติที่มีคุณภาพสูงสุด
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2026 I Love Translation. All reserved.

E-mail: