3.2.2. Effect of pH on enzyme activity and stability
The effect of pH on the activity of the S. basilisca trypsin was studied using BAPNA as a substrate over a pH range of 7.0–12.0 (Fig. 4c). The purified enzyme was active between pH 8.0 and 11.0, with an optimum around pH 9.5. The relative activities at pH 9.0 and 10.0 were about 94% and 69%, respectively (p < 0.05), of that at pH 9.5. The optimum pH of S. basilisca trypsin was similar to those from other fish species, such as striped seabream (L. mormyrus) (El Hadj-Ali et al., 2009), which showed maximum activity at pH 9.0–10.5 and was higher than those of most described trypsins, which showed maximum activity at pH 8.0. The pH stability profile of trypsin from S. basilisca is shown in Fig. 4d. The enzyme is highly stable over a wide broad pH range, maintaining 100% of its original activity between pH 7.0 and 12.0 (Fig. 4d). The pH stability of S. basilisca trypsin is higher than that of S. pilchardus trypsin, which retained only 60% and 50% of its initial
activity at pH 10.0 and 11.0, respectively (Bougatef et al., 2007), and L. mormyrus trypsin, which retained more than 90% of its original activity between pH 5.0 and 12.0 (El Hadj-Ali et al., 2009). These results suggest that the viscera of S. basilisca would be a potential source of trypsin for certain food processing operations that require highly alkaline conditions. In addition, considering its high activity and stability at high pH S. basilisca trypsin may find potential application in laundry detergents. In fact, one of the most important parameters for selecting proteases for detergents is the optimum pH. Since the pH of laundry detergents is commonly alkaline, protease and other enzymes currently used in detergent compositions should be alkaline in nature with a high optimum
3.2.2. ผลของ pH เอนไซม์และเสถียรภาพมีศึกษาผลของกิจกรรมของทริปซิน basilisca S. โดยใช้ BAPNA เป็นพื้นผิวมี pH 7.0 – 12.0 (Fig. 4 c) เอนไซม์บริสุทธิ์ใช้งานอยู่ระหว่าง pH 8.0 และ 11.0 มีความเหมาะสมสถาน pH 9.5 กิจกรรมสัมพันธ์ที่ pH 9.0 และ 10.0 มีการประมาณ 94% และ 69% ตามลำดับ (p < 0.05), ว่าที่ pH 9.5 PH ที่เหมาะสมของ S. basilisca ทริปซินผู้จากพันธุ์ปลาอื่น ๆ เช่นลาย seabream (L. mormyrus) (เอลอาลี Hadj et al., 2009), ซึ่งแสดงให้เห็นว่ากิจกรรมสูงสุดที่ pH 9.0-10.5 และก็สูงกว่าของ trypsins อธิบายไว้มากที่สุด ซึ่งแสดงให้เห็นกิจกรรมสูงสุดที่ pH 8.0 โพรไฟล์ความเสถียร pH ของทริปซินจาก S. basilisca จะแสดงใน Fig. 4 d เอนไซม์นี้จะมีเสถียรภาพสูงกว่าช่วง pH กว้างกว้าง รักษา 100% มีการกิจกรรมเดิมระหว่าง pH 7.0 และ 12.0 (Fig. 4 d) มั่นคง pH ของ S. basilisca ทริปซินจะสูงกว่าของ S. pilchardus ทริปซิน ซึ่งสะสม 60% และ 50% ของการเริ่มต้นเท่านั้นกิจกรรมที่ pH 10.0 และ 11.0 ตามลำดับ (Bougatef et al., 2007), และ L. mormyrus ทริปซิ น ซึ่งเก็บไว้กว่า 90% ของกิจกรรมของเดิมระหว่าง pH 5.0 และ 12.0 (เอลอาลี Hadj et al., 2009) ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำว่า ศพของ S. basilisca จะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของทริปซินในอาหารบางอย่างการประมวลผลการดำเนินงานที่ต้องการสภาพด่างสูง นอกจากนี้ พิจารณากิจกรรมสูงความเสถียรภาพที่ pH สูง S. basilisca ทริปซินอาจพบโปรแกรมประยุกต์อาจเกิดขึ้นในผงซักฟอกซักรีด ในความเป็นจริง หนึ่งในพารามิเตอร์ที่สำคัญที่สุดสำหรับการเลือก proteases ในผงซักฟอกมี pH เหมาะสม เนื่องจาก pH ของผงซักฟอกซักรีดโดยทั่วไปด่าง รติเอสและเอนไซม์อื่น ๆ ที่ใช้ในองค์ที่ผงซักฟอกควรด่างในธรรมชาติกับความเหมาะสมสูง
การแปล กรุณารอสักครู่..
