This might have occurred because th

This might have occurred because the viral coat protein may have denatured and epitopes were not preserved in the original conformation in presence of the high pH of the coating
buffer in PTA-ELISA and SDS in the Western blot. In DAS-ELISA, two MAbs G10 and C11 were identified which recognized CiLV-C in crude extracts of CiLV-C infected tissues. The MAbs G10 and C11 recognized the unique conformational epitopes in the coat protein of CiLV-C virion but G10 only worked as a capturing antibody and C11 worked only as the detection antibody. This enabled the development of a DAS-ELISA using G10 as the coating (capture) MAb and C11 as the AP-conjugated detection MAb with increased specificity for CiLV-C detection from crude extracts. Coat protein p29 of CiLV-C could not be detected with the conjugated MAb-C11 ifthe virus was
first captured with the other MAbs analyzed (C11, E10 and F9). One could speculate that the conformation of the CiLV-C coat protein may be altered after binding these MAbs resulting in the epitope specific for C11 being unavailable for binding and perhaps is only be exposed when CiLV-C is first bound with MAb-G10.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ซึ่งอาจเกิดได้เนื่องจากอาจมีเอทิลแอลกอฮอล์โปรตีนไวรัสเสื้อ และ epitopes ถูกเก็บไว้ในรูปแบบเดิมในสถานะการออนไลน์ของค่า pH สูงของการเคลือบบัฟเฟอร์ใน PTA ELISA และ SDS ในบล็อทตะวันตก ใน DAS-ELISA, MAbs G10 และ C11 สองระบุซึ่งรู้จักสารสกัดหยาบของเนื้อเยื่อติดเชื้อ CiLV-C CiLV C MAbs G10 และ C11 รู้จัก epitopes conformational เฉพาะโปรตีนเสื้อของ virion CiLV C แต่ G10 ทำงานเป็นแอนติบอดีเก็บและ C11 ทำงานเป็นการตรวจหาแอนติบอดีเท่าเท่านั้น นี้เปิดใช้งานการพัฒนาของ DAS-ELISA ใช้ G10 เป็นการเคลือบ (จับ) มาบและ C11 เป็น AP รวมกันจับมาบ มีความเพิ่มขึ้นสำหรับการตรวจหา CiLV-C จากสารสกัดหยาบ ไม่พบตรา p29 โปรตีนของ CiLV C มาบ-C11 รวมกัน ifthe ไวรัสได้ก่อน จับกัน MAbs วิเคราะห์ (C11, E10 และ F9) หนึ่งสามารถคาดการณ์ได้ว่า โครงสร้างของโปรตีนตรา CiLV-C อาจมีการเปลี่ยนแปลงหลังจากผูกเหล่า MAbs ใน epitope เฉพาะสำหรับ C11 เป็นไม่พร้อมใช้งานสำหรับการผูก และบางทีเป็นเพียงจะเมื่อ CiLV C ครั้งแรกที่ถูกผูกไว้กับ G10 มาบ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

นี้อาจจะเกิดขึ้นเพราะโปรตีนเสื้อไวรัสอาจมีเอทิลแอลกอฮอล์และ epitopes ไม่ได้ถูกเก็บไว้ในรูปแบบที่เป็นต้นฉบับในการปรากฏตัวของค่าความเป็นกรดสูงของสารเคลือบผิว
บัฟเฟอร์ใน PTA-ELISA และ SDS ในดวงตะวัน ใน DAS-ELISA สองโคลน G10 และ C11 ซึ่งถูกระบุว่าได้รับการยอมรับ CiLV-C ในสารสกัดของเนื้อเยื่อ CiLV-C ที่ติดเชื้อ โคลน G10 และ C11 ได้รับการยอมรับ epitopes โครงสร้างที่ไม่ซ้ำกันในโปรตีนเสื้อ CiLV-C virion แต่ G10 เพียงทำงานเป็นแอนติบอดีจับและ C11 ทำงานเป็นเพียงการตรวจสอบแอนติบอดี นี้เปิดใช้งานการพัฒนาของ DAS-ELISA โดยใช้ G10 เป็นสารเคลือบผิว (จับ) แอนติบอดีและ C11 เป็นแอนติบอดีการตรวจสอบ AP-ผันที่มีความจำเพาะที่เพิ่มขึ้นสำหรับการตรวจสอบ CiLV-C จากสารสกัดหยาบ เสื้อ P29 โปรตีน CiLV-C ไม่สามารถตรวจพบด้วยผันไวรัส ifthe แอนติบอดี-C11 ได้รับ
เป็นครั้งแรกที่ถ่ายด้วยโคลนอื่น ๆ วิเคราะห์ (C11, E10 และ F9) หนึ่งอาจคาดเดาว่าโครงสร้างของโปรตีนเสื้อ CiLV-C อาจจะมีการเปลี่ยนแปลงหลังจากที่มีผลผูกพันโคลนเหล่านี้ส่งผลให้ใน epitope เฉพาะสำหรับ C11 ถูกใช้งานไม่ผูกพันและบางทีอาจจะเป็นเพียงการได้สัมผัสเมื่อ CiLV-C ที่ถูกผูกไว้ครั้งแรกกับแอนติบอดี-G10

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นี้อาจเกิดขึ้นเพราะเคลือบโปรตีนอาจเกิดจากไวรัสและไม่ได้เก็บรักษาไว้ในโครงสร้างเดิมในการแสดงตนของพีเอชของผิวเคลือบใน pta-elisa SDS ในบัฟเฟอร์และ blot ตะวันตก ใน das-elisa สองเม็ด และ C11 ถูกระบุ G10 ที่รู้จัก cilv-c ในสกัดเนื้อเยื่อที่ติดเชื้อ cilv-c . การโคลนและรู้จักกันใน G10 C11 จากในโปรตีนห่อหุ้มของ cilv-c ไวริออนแต่ G10 แต่ทำงานเป็นแอนติบอดีที่จับ C11 ทำงานเป็นเพียงการตรวจหาแอนติบอดี ทำให้การพัฒนา das-elisa ใช้ G10 เป็นเคลือบ ( จับ ) แอนติบอดีและ C11 เป็น AP และตรวจหาความจำเพาะมากขึ้น cilv-c มาบกับการตรวจจับจากสารสกัด . โปรตีนหุ้ม p29 ของ cilv-c ไม่สามารถตรวจพบด้วย conjugated mab-c11 ถ้าไวรัสจับกับแอนติบอดี ( C11 PCC7942 วิเคราะห์อื่น ๆและ , F9 ) หนึ่งสามารถคาดการณ์ว่าโครงสร้างของโปรตีน cilv-c เสื้ออาจมีการเปลี่ยนแปลงตามข้อผูกพันซึ่งส่งผลให้ไวรัสที่เฉพาะเจาะจงสำหรับ C11 ถูกไม่พร้อมใช้งานสำหรับผูก และบางทีก็ถูกเปิดเผยเมื่อ cilv-c เป็นครั้งแรกที่ถูกผูกไว้กับ mab-g10 .