Additionally, high activity of endo

Additionally, high activity of endogenous proteolytic enzymes could degrade myosin and result in a breakdown of gel structure in the temperature range. Dissociation of actin-myosin and the dena- turation of myosin tail could increase the protein mobility and break the network structure of gel. Upon further heating. G increased sharply to approximate 65 Cand then increased moderately to 90 °C, which might be caused by the formation of up a stable gel structure due to continuous protein aggregation(Liu et al.. 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

นอกจากนี้ กิจกรรมของเอนไซม์ proteolytic endogenous สูงสามารถลดไมโอซิน และส่งผลให้รายละเอียดของโครงสร้างเจในช่วงอุณหภูมิ Dissociation ของแอกตินไมโอซินและ turation dena ของไมโอซินหางสามารถเพิ่มความคล่องตัวโปรตีน และทำลายโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อความร้อนเพิ่มเติม G เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 Cand แล้วเพิ่มขึ้นปานกลางถึง 90 ° C ซึ่งอาจเกิดจากการก่อตัวของค่าโครงสร้างเจมีเสถียรภาพเนื่องจากโปรตีนอย่างต่อเนื่องรวม (หลิว et al.. 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

นอกจากนี้กิจกรรมสูงของเอนไซม์โปรตีนภายในร่างกายสามารถย่อยสลาย myosin และผลในรายละเอียดของโครงสร้างเจลในช่วงอุณหภูมิ แยกออกจากกันของโปรตีน-myosin และ turation dena- หาง myosin สามารถเพิ่มความคล่องตัวโปรตีนและทำลายโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อความร้อนต่อไป G ที่จะเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 Cand แล้วเพิ่มขึ้นในระดับปานกลางถึง 90 องศาเซลเซียสซึ่งอาจจะเกิดจากการก่อตัวของขึ้นโครงสร้างเจลที่มีเสถียรภาพเนื่องจากการรวมโปรตีนอย่างต่อเนื่อง (Liu et al, .. 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นอกจากนี้ กิจกรรมของเอนไซม์สามารถย่อยสลายโปรตีนสูงใน myosin และผลในการสลายโครงสร้างของเจลในช่วงอุณหภูมิ การแตกตัวของ myosin actin และ myosin ของเดน่า - turation หางสามารถเพิ่มโปรตีนในการแบ่งโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อความร้อนต่อไป กรัมเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 และ 90 ° C และเพิ่มขึ้นปานกลาง ,ซึ่งอาจจะเกิดจากการสร้างขึ้น มีโครงสร้างเนื่องจากเจลโปรตีนรวมต่อเนื่อง ( Liu et al . . . . . . . 2550 )