ATR-FTIR spectra of both ASC and PS

ATR-FTIR spectra of both ASC and PSC from the skin of striped catfish are depicted in the Fig. 3. FTIR spectra for both ASC and PSC were similar to those of collagens from other fish species.The amide A band of ASC and PSC was found at a wavenumber of 3321 cm1. According to Doyle, Bendit, and Blout (1975), a free N–H stretching vibration occurs in the range of 3400–3440 cm1 and when the NH group of a peptide is involved in a hydrogen bond, the position is shifted to lower frequencies, usually around 3300 cm1. The result indicated that the NH groups of this collagen were involved in hydrogen bonding, probably with a carbonyl group of the peptide chain. The amide B band positions of ASC and PSC were found at wavenumbers of 2926 and 2928 cm1, respectively, representing the asymmetrical stretch of CH2.The amide I band of ASC and PSC were found at wavenumbers of 1651 and 1649 cm1, respectively. Due to the greater non-helical portion of the telopeptides in ASC, intramolecular H-bond between C@O of the peptide backbone and the adjacent hydrogen donor should be lower in ASC, in comparison with PSC. The amide I band with characteristic frequencies in the range from 1600 to 1700 cm1 was mainly associated with the stretching vibrations of the carbonyl group (C@O bond) along the polypeptide backbone and was a sensitive marker of the peptide secondary structure.The amide II band of ASC and PSC was situated at a wavenumber of 1551 cm1, whilst the amide III band of ASC and PSC was located at wavenumbers of 1242 and 1244 cm1, respectively. The amide II and amide III bands represent N–H bending vibrations and C–H stretching, respectively .Furthermore, a strong C–H stretching also occurred at wavenumber of 1747 cm1 for both ASC and PSC, which was in agreement with the findings of Duan et al. (2009) who found a similar stretching pattern of collagen from the skin of common carp, a freshwater fish. The IR ratios between the amide III and 1454 cm1 of ASC and PSC were 1.17 and 1.16, respectively. An IR ratio of approximately 1 indicates the presence of helical structure. Due to the similarity of the IR ratio between PSC, pepsin hydrolysis apparently had no pronounced effect on the triple-helical structure of PSC. However, there might be the slight differences between ASC and PSC, especially at the telopeptide region, which was cleaved by pepsin. Nagai, Suzuki, and Nagashima (2008) reported that there were some differences between the secondary structural components such as a-helix, bsheet, b-turn and other random coils between ASC and PSC from the skin of the common mink whale.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แรมสเป็คตราเอทีอาร์-FTIR ของ ASC และ PSC จากผิวหนังของปลาดุกลายจะแสดงใน Fig. 3 แรมสเป็คตรา FTIR ASC และ PSC ได้ใกล้เคียงกับ collagens จากปลาพันธุ์อื่น ๆพบวงดนตรี A amide ASC และ PSC ที่ wavenumber ของ 3321 cm1 ตามดอยล์ นน่า และ Blout (1975), สั่นสะเทือนการยืด N – H ฟรีเกิดขึ้นในช่วง 3400-3440 cm1 และเมื่อกลุ่ม NH ของเพปไทด์เป็นพันธะไฮโดรเจน ในตำแหน่งคือจากความถี่ต่ำ ปกติประมาณ 3300 cm1 ผลระบุว่า กลุ่ม NH ของคอลลาเจนนี้ได้เกี่ยวข้องกับไฮโดรเจนยึด อาจ มีกลุ่ม carbonyl ของโซ่เพปไทด์ ตำแหน่งวง amide B ของ ASC และ PSC พบที่ wavenumbers cm1 2926 และ 2928 ตามลำดับ การแสดงยืด asymmetrical ของ CH2Amide ฉันวง ASC และ PSC พบที่ wavenumbers cm1 1651 และ 1649 ตามลำดับ เนื่องจากส่วนมากไม่ใช่ helical ของ telopeptides ใน ASC intramolecular H-พันธะระหว่าง C@O ของแกนหลักของเพปไทด์และผู้บริจาคติดไฮโดรเจนควรจะต่ำกว่าใน ASC เมื่อเปรียบเทียบกับ PSC Amide ฉันวง มีลักษณะความถี่ในช่วงตั้งแต่ 1600 ถึง 1700 cm1 ส่วนใหญ่เชื่อมโยงกับสั่นสะเทือนยืดของกลุ่ม carbonyl (C@O บอนด์) ตามแนวแกนหลักของ polypeptide และเป็นเครื่องหมายที่สำคัญของโครงสร้างรองของเพปไทด์ตั้งวงทู amide ASC และ PSC ที่ wavenumber ของ 1551 cm1 ในขณะที่วง III amide ASC และ PSC มีอยู่ wavenumbers 1242 และ 1244 cm1 ตามลำดับ Amide II และ amide III วงดนตรีหมายถึงสั่นสะเทือนดัด N – H และ C – H ยืด ตามลำดับนอกจากนี้ ความแข็งแกร่ง C – H ยืดยังเกิดขึ้นที่ wavenumber 1747 cm1 ASC และ PSC ซึ่งยังคงพบของด้วน et al (2009) ที่พบรูปแบบยืดคล้ายของคอลลาเจนจากผิวหนังของปลาไน ปลาน้ำจืด อัตรา IR amide III และ 1454 cm1 ASC และ PSC มีความ 1.17 1.16 ตามลำดับ มี IR อัตราส่วนประมาณ 1 บ่งชี้สถานะของโครงสร้าง helical เนื่องจากอัตราส่วนระหว่าง PSC, IR คล้ายคลึง เพพซินไฮโตรไลซ์เห็นได้ชัดว่ามีผลไม่ออกเสียงในทริ helical PSC อย่างไรก็ตาม อาจมีความแตกต่างเล็กน้อยระหว่าง ASC PSC โดยเฉพาะอย่างยิ่งในภาค telopeptide ซึ่งถูกแหวก โดยเพพซิน Nagai, Suzuki และชิมา (2008) รายงานว่า มีความแตกต่างระหว่างส่วนประกอบโครงสร้างรองเช่น a-เกลียว bsheet ขดลวดอื่น ๆ สุ่มระหว่าง ASC PSC จากผิวหนังของวาฬทั่วกระชังและบีเลี้ยว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สเปกตรัม ATR-FTIR ของ ASC PSC จากหนังและปลาสวายเป็นที่ปรากฎในรูปที่ 3 FTIR spectra และทั้ง ASC PSC เป็นคล้ายกับบรรดาของคอลลาเจนจากปลาสายพันธุ์อื่น และวงดนตรีของ ASC PSC และพบ wavenumber ของ 3321 CM1 . ตาม ดอยล์ เบนดิต และ blout ( 1975 )ฟรี n ) H ยืดการสั่นสะเทือนเกิดขึ้นในช่วง 3 , 400 – 1 CM1 และเมื่อ NH กลุ่มของเปปไทด์ที่มีส่วนเกี่ยวข้องในพันธะไฮโดรเจน ตำแหน่งจะเปลี่ยนความถี่ต่ำ โดยปกติประมาณ 3300 CM1 . ผลการศึกษาพบว่า NH กลุ่มคอลลาเจนนี้มีพันธะไฮโดรเจนอาจกับคาร์บอนิลกลุ่มเปปไทด์ ห่วงโซ่เอไมด์ของ ASC วงตำแหน่ง B และพบว่า wavenumbers ของ PSC และ 3006 ของ CM1 ตามลำดับ ) ยืดอสมมาตรของ C . และผมและวงดนตรีของ ASC ที่ wavenumbers ของ PSC พบ 1143 968 CM1 และตามลำดับ เนื่องจากยิ่งโนนลาน ส่วนของ telopeptides ASC ใน ,h-bond intramolecular ระหว่าง C @ O ของเปปไทด์กระดูกสันหลังและผู้บริจาค ไฮโดรเจนที่อยู่ควรจะลดลงในการขับขี่ในการเปรียบเทียบกับ PSC .เอไมด์ผมวงดนตรีที่มีความถี่ในลักษณะช่วงจาก 1600 1700 CM1 เป็นหลักเกี่ยวข้องกับการยืดการสั่นสะเทือนของกลุ่มคาร์บอนิล ( C @ O บอนด์ ) ตามแนวกระดูกสันหลัง และ พอลิเพปไทด์เป็นเครื่องหมายสำคัญของเปปไทด์โครงสร้างที่สองเอไมด์และวงดนตรีของ ASC II PSC ตั้งอยู่ที่ wavenumber CM1 ของ 1551 ,ในขณะที่และวงดนตรีของ ASC III และตั้งอยู่ที่ wavenumbers PSC ของที่นี่ 919 CM1 และตามลำดับ เอไมด์ II และ III และวงดนตรีแสดง N ) H และ C - H การสั่น ดัด ยืด ตามลำดับ นอกจากนี้ แข็งแรง C และ H ยืดยังเกิดขึ้นที่ wavenumber CM1 ของแบบและทั้ง ASC PSC ซึ่งสอดคล้องกับผลการวิจัยของต้วน et al .( 2009 ) ที่พบคล้ายกันยืดลายคอลลาเจนจากผิวของปลาไน ปลา ปลาน้ำจืด และอัตราส่วนระหว่างอะไมด์ 3 ตัว CM1 ของ ASC PSC เป็น 1.16 และ 1.17 ตามลำดับ IR อัตราส่วนประมาณ 1 บ่งชี้ว่า การปรากฏตัวของโครงสร้างลาน เนื่องจากความคล้ายคลึงกันของอัตราส่วนระหว่าง PSC ir ,เพพซินเอนไซม์เห็นได้ชัดว่ามีไม่เด่นชัดต่อโครงสร้างเกลียวสามของ PSC . อย่างไรก็ตาม อาจมีความแตกต่างเล็กน้อยระหว่าง ASC PSC และโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่ telopeptide ภูมิภาค ซึ่งถูกตัดทอนโดยเอนไซม์เปปซิน นากาอิ ซูซูกิ และ นากาชิม่า ( 2008 ) รายงานว่ามีความแตกต่างระหว่างส่วนประกอบโครงสร้างทุติยภูมิ เช่น a-helix bsheet , ,b-turn และขดลวดแบบสุ่มอื่น ๆและระหว่าง ASC PSC จากผิวของทั่วไปสิกขา .