Structural unfolding of soy protein

Structural unfolding of soy protein isolate (SPI) as induced by holding (0, 0.5, 1, 2, and 4 h) in acidic (pH 1.5−3.5) and alkaline (pH 10.0−12.0) pH solutions, followed by refolding (1 h) at pH 7.0, was analyzed. Changes in emulsifying properties of treated SPI were then examined. The pH-shifting treatments resulted in a substantial increase in protein surface hydrophobicity, intrinsic tryptophan fluorescence intensity, and disulfide-mediated aggregation, along with the exposure of tyrosine. After the pH-shifting processes, soy protein adopted a molten globule-like conformation that largely maintained the original secondary structure and overall compactness but lost some tertiary structure. These structural modifications, consequently, led to markedly improved emulsifying activity of SPI as well as the emulsion stability.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กลุ่มโครงสร้างของโปรตีนถั่วเหลืองแยก (SPI) เกิดจากโฮลดิ้ง (0, 0.5, 1, 2 และ 4 h) ในกรด (pH 1.5−3.5) และอัลคาไลน์คือวิเคราะห์แก้ไขปัญหา pH (pH 10.0−12.0) ตาม ด้วย refolding (1 h) ที่ pH 7.0 การเปลี่ยนแปลงในคุณสมบัติสกัดของ SPI ที่บำบัดแล้วได้รับการตรวจสอบ รักษา pH ขยับผลในการเพิ่มขึ้นที่พบใน hydrophobicity ผิวโปรตีน ทริปโตเฟน intrinsic fluorescence และความไดซัลไฟด์ mediated รวม พร้อมกับความเสี่ยงของ tyrosine หลังจากกระบวนการขยับ pH โปรตีนถั่วเหลืองนำ conformation globule เหมือนหลอมละลายที่รักษาโครงสร้างเดิมรองและ compactness โดยรวม แต่บางโครงสร้างระดับตติยภูมิแพ้ส่วนใหญ่ ปรับเปลี่ยนโครงสร้างเหล่านี้ ดังนั้น นำกิจกรรมสกัดดีขึ้นอย่างเด่นชัดของ SPI ตลอดจนเสถียรภาพของอิมัลชัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างการแฉของโปรตีนถั่วเหลือง (SPI) ในฐานะที่เกิดจากการถือครอง (0, 0.5, 1, 2 และ 4 ชั่วโมง) ในที่เป็นกรด (pH 1.5-3.5) และอัลคาไลน์ (pH 10.0-12.0) โซลูชั่น pH ตาม refolding (1 เอช) ที่ 7.0 ค่า pH ได้รับการวิเคราะห์ การเปลี่ยนแปลงในคุณสมบัติของการรักษาผสม SPI มีการตรวจสอบแล้ว การรักษาค่า pH ขยับมีผลในการเพิ่มขึ้นมากใน hydrophobicity พื้นผิวโปรตีนเรืองแสงความเข้มโพรไบโอภายในและการรวมซัลไฟด์พึ่งพร้อมกับการสัมผัสของซายน์ หลังจากที่กระบวนการ pH ขยับโปรตีนถั่วเหลืองนำหลอมเหลวโครงสร้างเม็ดเหมือนที่ส่วนใหญ่ยังคงโครงสร้างทุติยภูมิเดิมและความเป็นปึกแผ่นโดยรวม แต่บางโครงสร้างในระดับอุดมศึกษา การปรับเปลี่ยนโครงสร้างเหล่านี้จึงนำไปสู่​​กิจกรรมที่ผสมขึ้นอย่างเด่นชัดของ SPI เช่นเดียวกับความมั่นคงอิมัลชัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แฉโครงสร้างของโปรตีนถั่วเหลืองสกัด ที่ชักนำโดยถือ ( 0 , 0.5 , 1 , 2 และ 4 H ) ในที่เป็นกรด ( pH 1.5 − 3 ) และความเป็นด่าง ( pH 10.0 12.0 − ) อ โซลูชั่น ตามด้วย refolding ( 1 ชั่วโมง ) ที่ pH 7.0 , วิเคราะห์ การเปลี่ยนแปลงในคุณสมบัติของ SPI ถือว่าเป็น 3.0 แล้วตรวจสอบ pH เปลี่ยนการรักษาผลในการเพิ่มขึ้นอย่างมากในความไม่ชอบพื้นผิวโปรตีนในทริปนี้ ความรุนแรง และซัลไฟด์โดยรวมพร้อมกับแสงแต่อย่างใด . หลังจาก pH เปลี่ยนกระบวนการ โปรตีนถั่วเหลือง นำ เม็ดกลมเล็กหล่อเหมือนโครงสร้างที่ส่วนใหญ่ยังคงเดิม โครงสร้างทุติยภูมิและความเป็นปึกแผ่นโดยรวม แต่หายไปบางโครงสร้างตติย . เหล่านี้ปรับเปลี่ยนโครงสร้าง จากนั้นนำไปสู่การปรับปรุงอย่างเด่นชัด emulsifying กิจกรรม SPI รวมทั้งเพิ่มความมั่นคง