In the ER the proteins acquire thei

In the ER the proteins acquire their three dimensional structure with the help of specific chaperon proteins. The chaperons increase the rate of folding while prevent the aggregation and misfolding. In the ER lumen the attached oligosaccharide chain will be further modified. The proper S-S bonds are formed in proteins with the help of protein disulphide isomerases, and the peptidyl-prolyl isomerases help the cis-trans rearrangements of peptide bonds. As soon as the proper three dimensional structure is achieved, the glucose is cleaved off and the protein is wrapped into specific vesicles and transported to the Golgi system. The assembly of the multimer proteins happens in the ER as well. The presence of glucose indicates that the protein is not ready for transport into the Golgi system thus the ER chaperons the calnexin and calreticulin bind the glucose containing proteins, helping their folding. In the ER, there is an efficient quality control system which prevents the transport of partially folded or misfolded proteins. When the misfolded proteins cannot be fixed, the ER associated degradation (ERAD) system targets them back to the cytosol where they will be ubiquitinated and degraded by the proteasome (Figure 3.7.).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ER โปรตีนได้ของสามมิติโครงสร้างของโปรตีน chaperon เฉพาะ Chaperons การเพิ่มอัตราการขณะพับป้องกันการรวม และ misfolding ในลูเมน ER โซ่ oligosaccharide แนบจะเพิ่มเติมแก้ไข พันธบัตร S-S ที่เหมาะสมจะเกิดขึ้นจากโปรตีนของโปรตีนไดซัลไฟด์ isomerases และ isomerases peptidyl prolyl ช่วยเรียบเรียงใหม่ cis-ทรานส์ของเปปไทด์พันธบัตร เร็วที่สุดเท่าที่ทำได้ในโครงสร้างที่เหมาะสมที่สามมิติ น้ำตาลกลูโคสจะแหวกออก และห่อเป็นอสุจิเฉพาะโปรตีน และขนส่งไปยังระบบ Golgi แอสเซมบลีของโปรตีน multimer ที่เกิดขึ้นใน ER เช่น การปรากฏตัวของกลูโคสบ่งชี้ว่า โปรตีนจึงไม่พร้อมสำหรับการขนส่งในระบบ Golgi chaperons ER calnexin และ calreticulin ผูกน้ำตาลกลูโคสที่ประกอบด้วยโปรตีน ช่วยการพับ ใน ER มีระบบการควบคุมคุณภาพที่มีประสิทธิภาพซึ่งทำให้การขนส่งโปรตีนบางส่วนพับ หรือ misfolded เมื่อไม่สามารถรับโปรตีน misfolded, ER ที่เกี่ยวข้องเป้าหมายระบบย่อยสลาย (ERAD) กลับไปยังไซโตซอลที่จะ ubiquitinated และเสื่อมโทรม โดย proteasome (รูปที่ 3.7)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในห้องฉุกเฉินได้รับโปรตีนโครงสร้างมิติของพวกเขาทั้งสามด้วยความช่วยเหลือของโปรตีนหญิงสาวที่เฉพาะเจาะจง พี่เลี้ยงเพิ่มอัตราการพับในขณะที่ป้องกันการรวมและการ misfolding ในลูเมนเอ่อห่วงโซ่ Oligosaccharide ที่แนบมาจะได้รับการแก้ไขเพิ่มเติม พันธบัตรเอสเอสที่เหมาะสมจะเกิดขึ้นในโปรตีนด้วยความช่วยเหลือของ isomerases โปรตีน disulphide และ isomerases peptidyl-prolyl ช่วย CIS-Trans เรียบเรียงใหม่ของพันธบัตรเปปไทด์ ทันทีที่เหมาะสมโครงสร้างสามมิติคือความสำเร็จกลูโคสจะถูกตัดออกและโปรตีนจะห่อเป็นถุงที่เฉพาะเจาะจงและเคลื่อนย้ายไปยังระบบ Golgi การชุมนุมของโปรตีน MulTimer ที่เกิดขึ้นใน ER เช่นกัน การปรากฏตัวของกลูโคสบ่งชี้ว่าโปรตีนไม่พร้อมสำหรับการขนส่งในระบบ Golgi จึงเอ่อพี่เลี้ยง calnexin และ calreticulin ผูกกลูโคสที่มีโปรตีนที่ช่วยให้การพับของพวกเขา ใน ER ที่มีระบบการควบคุมคุณภาพที่มีประสิทธิภาพซึ่งจะช่วยป้องกันการขนส่งของโปรตีนบางส่วนหรือพับ misfolded เมื่อโปรตีน misfolded ไม่สามารถแก้ไขเอ่อย่อยสลายที่เกี่ยวข้อง (ERAD) ระบบเป้าหมายพวกเขากลับไปเซลล์ที่พวกเขาจะได้รับการ ubiquitinated และสลายตัวโดย proteasome (รูปที่ 3.7.)