The formation mechanisms and proper

The formation mechanisms and properties of thermally induced canola protein gels were investigated over a broad range of pHs (5–11) and processing temperatures (80–120 °C) involving two canola protein fractions, CP1 and CP2 with napin and cruciferin as major component, respectively. The protein conformation changes and interactions during gel formation were monitored by Fourier-transform infrared spectroscopy and advanced rheometer, and the protein network microstructures were observed using scanning electron microscopy. The results revealed that CP1 and CP2 exhibited different thermal and gelling properties due to their distinct molecular weight and amino acid composition. However, for both of them, lower heating temperature and pH only caused protein denaturation without splitting of disulfide bonds to produce randomly aggregated particulate fractal microstructure which was mainly stabilized by hydrophobic interactions. Whereas new gels with macro-porous dense wall structure and dramatically improved mechanical strength were prepared at high heating temperature and pH due to establishment of bridges between the interaction points on molecular chains. This generated knowledge has allowed preparation of canola protein gels with modulated mechanical properties by controlling the processing conditions, thus provided opportunities for canola protein to be used as new gelling reagent in both food and non-food applications.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กลไกการก่อตัวและคุณสมบัติของโปรตีนคาโนลาแพอาจเจถูกสอบสวนความกว้างช่วงของ pHs (5-11) และอุณหภูมิการประมวลผล (80-120 ° C) เกี่ยวข้องกับเศษโปรตีนคาโนลาสอง CP1 และ CP2 นพินและ cruciferin เป็นส่วนประกอบสำคัญ ตามลำดับ โปรตีนเปลี่ยนแปลง conformation และการโต้ตอบระหว่างผู้แต่งเจถูกตรวจสอบ โดยการแปลงฟูรีเยกอินฟราเรด และขั้นสูงลารี่รีโอม และเครือข่ายโปรตีนใช้ microscopy อิเล็กตรอนสแกน microstructures สุภัค ผลการเปิดเผยว่า CP1 และ CP2 จัดแสดงคุณสมบัติ gelling และความร้อนที่แตกต่างเนื่องจากส่วนประกอบน้ำหนักโมเลกุลและกรดอะมิโนของพวกเขาทั้งหมด อย่างไรก็ตาม สำหรับทั้งสองของพวกเขา ความร้อนอุณหภูมิต่ำและ pH เท่านั้นเกิด denaturation โปรตีน โดยแบ่งพันธบัตรไดซัลไฟด์ผลิตต่อโครงสร้างจุลภาคแฟร็กทัลแบบสุ่มรวมฝุ่นที่ถูกส่วนใหญ่เสถียร โดย hydrophobic โต้ตอบ ในขณะที่เจใหม่กับโครงสร้างผนังโค porous หนาแน่นและความแข็งแรงเชิงกลดีขึ้นอย่างมากได้เตรียมไว้ที่ความร้อนสูงอุณหภูมิและ pH เนื่องจากสถานประกอบการของสะพานระหว่างจุดโต้ตอบบนโซ่โมเลกุล ความรู้ที่สร้างขึ้นนี้มีได้เตรียมคาโนลาเจโปรตีน มีคุณสมบัติซ้อนกล โดยการควบคุมเงื่อนไขการประมวลผล ทำ ให้โอกาสสำหรับโปรตีนคาโนลาจะใช้เป็นรีเอเจนต์ gelling ใหม่ในอาหารและไม่ใช่อาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กลไกการก่อตัวและคุณสมบัติของการเหนี่ยวนำให้เกิดความร้อนเจลโปรตีนคาโนลาถูกตรวจสอบในช่วงกว้างของพีเอช (5-11) และอุณหภูมิการประมวลผล (80-120 ° C) ที่เกี่ยวข้องกับสองเศษส่วนโปรตีนคาโนลาและ CP1 CP2 กับ napin cruciferin และเป็นส่วนประกอบที่สำคัญ ตามลำดับ การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนและการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างการก่อเจลที่ได้รับการตรวจสอบโดยการแปลงฟูริเยร์-อินฟราเรดและ rheometer ขั้นสูงและจุลภาคเครือข่ายโปรตีนถูกตั้งข้อสังเกตโดยใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบส่องกราด ผลการศึกษาพบว่า CP1 และ CP2 แสดงสมบัติทางความร้อนและก่อเจลแตกต่างกันเนื่องจากองค์ประกอบของกรดของพวกเขาที่มีน้ำหนักโมเลกุลที่แตกต่างและอะมิโน อย่างไรก็ตามสำหรับทั้งสองของพวกเขาอุณหภูมิความร้อนที่ลดลงและค่า pH เพียงก่อให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนโดยไม่ต้องแยกของพันธบัตรซัลไฟด์ในการผลิตรวมสุ่มอนุภาคจุลภาคเศษส่วนที่มีเสถียรภาพโดยส่วนใหญ่ไม่ชอบน้ำปฏิสัมพันธ์ ในขณะที่เจลใหม่ที่มีมหภาคที่มีรูพรุนโครงสร้างผนังหนาแน่นและความแข็งแรงเชิงกลดีขึ้นอย่างมากได้เตรียมที่อุณหภูมิความร้อนสูงและมีค่า pH เนื่องจากการจัดตั้งสะพานระหว่างจุดปฏิสัมพันธ์บนโซ่โมเลกุล ความรู้ที่สร้างขึ้นนี้ได้รับอนุญาตการจัดทำเจลโปรตีนคาโนลาที่มีคุณสมบัติทางกลมอดูเลตโดยการควบคุมสภาพการประมวลผลให้โอกาสจึงโปรตีนคาโนลาที่จะใช้เป็นสารก่อเจลใหม่ทั้งในอาหารและไม่ใช่อาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การสร้างกลไกและคุณสมบัติของปริมาณโปรตีนและคาโนลาเจล คือช่วงกว้างของ PHS ( 5 – 11 ) และอุณหภูมิ ( 80 - 120 ° C ในการประมวลผล ) ที่เกี่ยวข้องกับสองส่วนโปรตีนและคาโนลา , cp1 cp2 ด้วย และ cruciferin นาพินเป็นองค์ประกอบหลัก ตามลำดับโปรตีนโครงสร้างการเปลี่ยนแปลงและปฏิสัมพันธ์ระหว่างการเกิดเจลได้ตรวจสอบโดยอินฟราเรดสเปกโทรสโกปีและการแปลงค่าขั้นสูงและเครือข่ายโครงสร้างโปรตีนพบด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบส่องกราด . ผลการศึกษาพบว่า cp1 cp2 แตกต่างกันและมีความร้อนและ gelling คุณสมบัติเนื่องจากโมเลกุลของกรดอะมิโนที่แตกต่างกันและองค์ประกอบอย่างไรก็ตาม สำหรับทั้งสองของพวกเขา ลดความร้อนทำให้อุณหภูมิและ pH ( โปรตีนโดยไม่ต้องแยกของพันธบัตรซัลไฟด์เพื่อผลิตมวลอนุภาคสุ่มเศษส่วนซึ่งส่วนใหญ่มีโครงสร้างจุลภาคโดยปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิก .ส่วนเจลใหม่ด้วยมาโครแบบหนาแน่นเป็นอย่างมาก ผนังโครงสร้างและความแข็งแรงเชิงกลถูกเตรียมที่อุณหภูมิความร้อนสูงและ pH เนื่องจากการปฏิสัมพันธ์จุดบนสะพานระหว่างโซ่โมเลกุล นี้ได้รับอนุญาตให้สร้างความรู้การเตรียมเจลปรับคุณสมบัติเชิงกลกับคาโนลาโปรตีนโดยการควบคุมเงื่อนไขการประมวลผลจึงเปิดโอกาสให้คาโนลาโปรตีนเพื่อใช้ใหม่ gelling สารเคมีทั้งในงานอาหารและไม่ใช่อาหารเช่น