Myoglobin is an iron- and oxygen-bi

Myoglobin is an iron- and oxygen-binding protein found in the muscle tissue of vertebrates in general and in almost all mammals. It is related to hemoglobin, which is the iron- and oxygen-binding protein in blood, specifically in the red blood cells. In humans, myoglobin is only found in the bloodstream after muscle injury. It is an abnormal finding, and can be diagnostically relevant when found in blood. Myoglobin is the primary oxygen-carrying pigment of muscle tissues. High concentrations of myoglobin in muscle cells allow organisms to hold their breath for a longer period of time. Myoglobin is found in Type I muscle, Type II A and Type II B, but most texts consider myoglobin not to be found in smooth muscle. Myoglobin belongs to the globin superfamily of proteins, and as with other globins, consists of eight alpha helices connected by loops. Human globin contains 154 amino acids. Myoglobin contains a porphyrin ring with an iron at its center. A proximal histidine group (His-94) is attached directly to iron, and a distal histidine group (His-65) hovers near the opposite face.The distal imidazole is not bonded to the iron but is available to interact with the substrate O2. This interaction encourages the binding of O2, but not carbon monoxide (CO), which still binds about 240× more strongly than O2.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ไมโยโกลบินเป็นโปรตีนเหล็ก และออกซิเจนผูกที่พบในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อของ vertebrates ทั่วไป และเกือบทั้งหมดเลี้ยงลูกด้วยนม สัมพันธ์กับฮีโมโกลบิน ซึ่งมีโปรตีนเหล็ก และออกซิเจนผูกเลือด โดยเฉพาะในเซลล์เม็ดเลือดแดง ในมนุษย์ ไมโยโกลบินเท่าพบในกระแสเลือดหลังจากกล้ามเนื้อบาดเจ็บ มันเป็นการค้นหาความผิดปกติ และสามารถเกี่ยวข้อง diagnostically เมื่อตรวจพบในเลือด ไมโยโกลบินเป็นหลักออกซิเจนโดยเม็ดสีของเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อ ความเข้มข้นสูงของไมโยโกลบินในเซลล์กล้ามเนื้อทำให้สิ่งมีชีวิตเก็บลมหายใจของพวกเขาสำหรับระยะเวลายาว ไมโยโกลบินพบในชนิดฉันฟื้นฟูกล้ามเนื้อ II ชนิด A และชนิด B II ได้ข้อความส่วนใหญ่พิจารณาไมโยโกลบินไม่ได้ที่จะพบในกล้ามเนื้อเรียบ ไมโยโกลบินอยู่ใน superfamily globin ของโปรตีน และเช่นเดียวกับอื่น ๆ globins ประกอบด้วยอัลฟา helices แปดที่เชื่อมต่อ โดยการวนรอบ มนุษย์ globin ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่ 154 ไมโยโกลบินประกอบด้วยแหวน porphyrin ด้วยเตารีดที่จุดศูนย์กลาง กลุ่ม proximal histidine (พระ 94) อยู่ตรงเหล็ก และกลุ่มกระดูก histidine (พระ 65) ค้างไว้ใกล้หน้าตรงข้าม อิมิดาโซลกระดูกไม่ได้ถูกผูกมัดกับเหล็ก แต่มีการโต้ตอบกับพื้นผิว O2 โต้ตอบนี้ให้ผูกของ O2 แต่ไม่คาร์บอนมอนอกไซด์ (CO), ซึ่งยังคง binds × 240 ประมาณอย่างยิ่งกว่า O2

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

myoglobin เป็น iron- และโปรตีนออกซิเจนผูกพันที่พบในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อของสัตว์มีกระดูกสันหลังทั่วไปและในเกือบทุกเลี้ยงลูกด้วยนม มันเป็นเรื่องที่เกี่ยวข้องกับฮีโมโกลซึ่งเป็นโปรตีนที่ iron- และออกซิเจนที่มีผลผูกพันในเลือดโดยเฉพาะในเซลล์เม็ดเลือดแดง ในมนุษย์ myoglobin พบเฉพาะในกระแสเลือดของกล้ามเนื้อหลังจากได้รับบาดเจ็บ มันเป็นความผิดปกติของการค้นพบและสามารถ diagnostically เกี่ยวข้องเมื่อพบในเลือด myoglobin เป็นเม็ดสีออกซิเจนแบกหลักของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ ความเข้มข้นสูงของ myoglobin ในเซลล์กล้ามเนื้อช่วยให้สิ่งมีชีวิตที่จะกลั้นลมหายใจของพวกเขาสำหรับระยะเวลานานของเวลา myoglobin จะพบในประเภทของกล้ามเนื้อผม Type II A และ Type II B แต่ตำราส่วนใหญ่พิจารณา myoglobin ไม่ได้ที่จะพบได้ในกล้ามเนื้อเรียบ myoglobin เป็น superfamily globin ของโปรตีนและเช่นเดียวกับ globins อื่น ๆ ประกอบด้วยแปดเอนริเก้อัลฟาเชื่อมต่อกันด้วยลูป globin มนุษย์มีกรดอะมิโน 15​​4 myoglobin มีแหวน porphyrin ที่มีธาตุเหล็กที่ศูนย์ กลุ่มฮิสทิดีใกล้เคียง (-94 ของเขา) จะติดโดยตรงกับเหล็กและกลุ่มฮิสทิดีปลาย (เขา-65) วนเวียนอยู่ใกล้ตรงข้าม face.The imidazole ปลายจะไม่ผูกมัดกับเหล็ก แต่สามารถใช้ได้ในการโต้ตอบกับพื้นผิว O2 การทำงานร่วมกันนี้จะช่วยกระตุ้นผูกพันของ O2 แต่ไม่คาร์บอนมอนอกไซด์ (CO) ซึ่งยังคงผูกประมาณ 240 ×รุนแรงก​​ว่า O2

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไมโอโกลบินเป็นเหล็ก - และ ออกซิเจน โปรตีนที่พบในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อของสัตว์โดยทั่วไป และในสัตว์เกือบทั้งหมด มันเกี่ยวข้องกับฮีโมโกลบิน ซึ่งเป็นโปรตีนเหล็กและออกซิเจนในเลือด โดยเฉพาะในเซลล์เม็ดเลือดแดง ในมนุษย์จะพบไมโอโกลบินในเลือดหลังจากได้รับบาดเจ็บกล้ามเนื้อ มันคือการผิดปกติและสามารถ diagnostically ที่เกี่ยวข้องเมื่อพบในเลือด ไมโอโกลบินเป็นหลักออกซิเจนแบกรงควัตถุของเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อ ความเข้มข้นสูงของไมโอโกลบินในเซลล์กล้ามเนื้อช่วยให้สิ่งมีชีวิตที่จะถือลมหายใจของพวกเขาสำหรับระยะเวลานานของเวลา ไมโอโกลบินพบในชนิดของกล้ามเนื้อ ประเภท 2 และประเภทที่สอง B แต่ข้อความส่วนใหญ่พิจารณา myoglobin ไม่พบในกล้ามเนื้อเรียบmyoglobin เป็นของโกลบซูเปอร์แฟมิลีของโปรตีน และเป็น globins อื่น ๆ , ประกอบด้วยแปดอัลฟา helices เชื่อมลูป โกลบินของมนุษย์ประกอบด้วยพวกกรดอะมิโน ไลโพโปรตีนที่มีแหวนพอร์ไฟรินด้วยเหล็กที่ศูนย์ของ กลุ่มฮิสติดีนส่วนต้น ( his-94 ) แนบตรงเหล็ก และกลุ่มฮิสติดีนปลาย ( his-65 ) เลื่อนใกล้ใบหน้าตรงข้ามการไม่ผูกมัดอิมิดาโซล ปลายเหล็ก แต่สามารถใช้ได้กับพื้นผิว O2 . ปฏิสัมพันธ์นี้กระตุ้นให้ผูกพันของ O2 แต่คาร์บอนมอนอกไซด์ ( CO ) ซึ่งยังรวมประมาณ 240 ×ได้ดีกว่า O2 .