Cysteines, sulfhydryl-containing am

Cysteines, sulfhydryl-containing amino acids, which are located an appropriate distance or next to
one another within a polypeptide chain, will form a disulfide bond through their oxidisable thiol
groups. This bond will impart a fold in the chain of the protein or bend in its structure. Disulfide bond
formation and its effect on protein folding has been a subject of great interest for at least half
a century [4]. The first reported study by Anfinsen in 1973 revealed that disulfide bond formation
inside the cell is spontaneous and that the amino acid sequence is sufficient to determine correct
folding of the peptide or protein [4,5]. It was subsequently shown that there are several active
disulfide bond-promoting enzymes and cofactors functioning in the cell [6,7] meaning that disulfide
bonds are usually formed by a systematic network of intracellular enzymes [8]. These enzyme systems
form a new disulfide bond or reshuffle the existing mispaired disulfide bond in substrate peptides
(Figure 1).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Cysteines, sulfhydryl-ประกอบด้วยกรดอะมิโน ซึ่งมีอยู่เป็นระยะที่เหมาะสมหรือถัดไปอื่นภายในโซ่ polypeptide จะสร้างพันธะไดซัลไฟด์ที่ผ่าน thiol oxidisable ของพวกเขากลุ่มนี้ พันธะนี้จะบอกพับในสายของโปรตีน หรือโค้งในโครงสร้าง พันธะไดซัลไฟด์ก่อตัวและผลโปรตีนพับได้เป็นประเด็นที่น่าสนใจอย่างน้อยครึ่งหนึ่งศตวรรษ [4] เปิดเผยการรายงานศึกษาแรก โดย Anfinsen ในปี 1973 ที่ก่อพันธะซัลไฟด์ภายในเซลล์จะเกิดขึ้นเอง และว่า ลำดับกรดอะมิโนเพียงพอที่จะตรวจสอบแก้ไขพับของเปปไทด์หรือโปรตีน [4, 5] มันต่อมาแสดงให้เห็นว่า มีหลายงานซัลไฟด์บอนด์ส่งเสริมเอนไซม์และหลักการทำงานในเซลล์ [6, 7] ซึ่งหมายความ ว่า ซัลไฟด์พันธบัตรมักจะเกิดขึ้น โดยเครือข่ายระบบเอนไซม์ภายในเซลล์ [8] ระบบเอนไซม์เหล่านี้แบบฟอร์มมีพันธะไดซัลไฟด์ใหม่ หรือพิจารณาพันธะไดซัลไฟด์ mispaired อยู่ในพื้นผิวเปปไทด์(รูปที่ 1)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

cysteines, sulfhydryl ที่มีส่วนผสมของกรดอะมิโนซึ่งตั้งอยู่ระยะห่างที่เหมาะสมหรือติดกับ
อีกคนหนึ่งที่อยู่ในห่วงโซ่เพปไทด์ที่จะสร้างพันธะไดซัลไฟผ่าน thiol oxidisable ของพวกเขา
กลุ่ม พันธบัตรนี้จะบอกพับในห่วงโซ่ของโปรตีนหรือโค้งงอในโครงสร้างของ ซัลไฟด์พันธบัตร
การก่อตัวและผลกระทบต่อการพับโปรตีนได้รับเรื่องที่น่าสนใจมากสำหรับอย่างน้อยครึ่ง
ศตวรรษ [4] รายงานการศึกษาครั้งแรกโดย Anfinsen ในปี 1973 เปิดเผยว่าการก่อตัวซัลไฟด์พันธบัตร
ภายในเซลล์เป็นธรรมชาติและว่าลำดับกรดอะมิโนจะเพียงพอที่จะตรวจสอบที่ถูกต้อง
พับของเปปไทด์หรือโปรตีน [4,5] มันแสดงให้เห็นในภายหลังว่ามีหลายที่ใช้งาน
ซัลไฟด์พันธบัตรส่งเสริมเอนไซม์และปัจจัยการทำงานในเซลล์ [6,7] หมายความว่าซัลไฟด์
พันธบัตรมักจะเกิดขึ้นจากระบบเครือข่ายของเอนไซม์ภายในเซลล์ [8] ระบบเอนไซม์เหล่านี้
ในรูปแบบพันธบัตรซัลไฟด์ใหม่หรือที่มีอยู่สับเปลี่ยนพันธบัตรซัลไฟด์ใน mispaired เปปไทด์สารตั้งต้น
(รูปที่ 1)