with the highest flexibility in cor

with the highest flexibility in correspondence
of the loops L23 (residues 49–53), and L45 (79–82).
The replacement of Y65 in the original structure with an arginine
residue has only a moderate effect on the local motions. This residue
is in fact located at the C-terminal portion of the b3 strand,
flanking the loop L34, and does not appear to be vital for the conservation
of the protein fold. In the mutant, the side chain of R65
can in fact dynamically interact with the carboxylic oxygen from
the backbone of D68 through a hydrogen bond with a 64.6% occupancy
(Fig. 4B), but this only leads to a slight difference over time
of the position of L34 from the experimental data collected on
MNEI, with a minimal impact on the motion of the area, as
observed in the RMSF plot.
This interaction is in agreement with the chemical shift differences
previously observed in the 2D NMR analysis reported in
Fig. 2.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มีความยืดหยุ่นสูงสุดในการติดต่อของลูป L23 (ตก 49-53), และ L45 (79-82)เปลี่ยน Y65 ในโครงสร้างเดิมมีการอาร์จินีนสารตกค้างมีเพียงผลปานกลางในการเคลื่อนไหวภายใน สารตกค้างนี้อยู่ในความเป็นจริงส่วน C-เทอร์มินัลของสแตรนด์ b3flanking ลูป L34 และไม่ให้ความสำคัญต่อการอนุรักษ์ของโปรตีนเท่านั้น ใน mutant โซ่ข้างของ R65สามารถจริงไหวโต้ตอบกับออกซิเจน carboxylic จากแกนหลักของ D68 ผ่านพันธะไฮโดรเจนกับพัก 64.6%(Fig. 4B), แต่นี้เพียงนำไปสู่ความแตกต่างเล็กน้อยเวลาผ่านตำแหน่งของ L34 จากข้อมูลทดลองเก็บรวบรวมในMNEI มีผลกระทบน้อยที่สุดในการเคลื่อนไหวของพื้นที่ เป็นสังเกตในพล็อต RMSFโต้ตอบนี้จะยังคงแตกต่างกะเคมีก่อนหน้านี้ พบในรายงานการวิเคราะห์ NMR 2DFig. 2

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ที่มีความยืดหยุ่นสูงสุดในการติดต่อของลูป L23 (ที่ตกค้าง 49-53) และ L45 (79-82). เปลี่ยนของ Y65 ในโครงสร้างเดิมที่มีอาร์จินีที่เหลือมีเพียงผลกระทบในระดับปานกลางในการเคลื่อนไหวในท้องถิ่น ส่วนที่เหลือนี้ในความเป็นจริงตั้งอยู่ที่ส่วน C-ขั้วเกลียว b3 ที่ขนาบห่วงL34 และไม่ปรากฏเป็นสิ่งสำคัญในการอนุรักษ์ของคอกโปรตีน ในการกลายพันธุ์โซ่ด้านข้างของ R65 สามารถในความเป็นจริงแบบไดนามิกโต้ตอบกับออกซิเจนคาร์บอกซิจากกระดูกสันหลังของ D68 ผ่านพันธะไฮโดรเจนที่มีอัตราการเข้าพัก% 64.6 (รูป. 4B) แต่นี้จะนำไปสู่ความแตกต่างเล็กน้อยในช่วงเวลาของ ตำแหน่งของ L34 จากข้อมูลการทดลองที่เก็บรวบรวมใน MNEI มีผลกระทบน้อยที่สุดในการเคลื่อนไหวของพื้นที่ที่เป็นข้อสังเกตในพล็อตRMSF ได้. ปฏิสัมพันธ์นี้อยู่ในข้อตกลงที่มีความแตกต่างการเปลี่ยนแปลงทางเคมีสังเกตก่อนหน้านี้ในการวิเคราะห์ NMR 2D รายงานในรูป 2

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่มีความยืดหยุ่นสูงสุดใน
ของลูป l23 จดหมาย ( ตกค้าง 49 ( 53 ) , และ l45 ( 79 ( 82 ) y65
เปลี่ยนในโครงสร้างเดิมกับอาร์
กากได้แค่ปานกลาง ผลต่อการเคลื่อนไหวภายใน นี้กาก
ในความเป็นจริง ตั้งอยู่ในส่วนของ B3 ซึ่งสาระ
flanking ห่วง l34 และไม่ปรากฏว่าเป็นสิ่งสำคัญสำหรับการอนุรักษ์
ของโปรตีนพับในมนุษย์กลายพันธุ์ด้านห่วงโซ่ของ R65
สามารถในความเป็นจริงแบบโต้ตอบกับออกซิเจนและไฮโดรเจนจาก
กระดูกสันหลังของ d68 ผ่านพันธะไฮโดรเจนด้วยการเป็น 64.6 %
( รูปที่ 4B ) แต่นักที่จะแตกต่างกันเล็กน้อยตลอดเวลา
ของตำแหน่ง l34 จากการทดลองเก็บข้อมูล
mnei ที่มีผลกระทบต่อการเคลื่อนไหวของพื้นที่ เช่น ที่พบใน rmsf

พล็อตปฏิสัมพันธ์นี้สอดคล้องกับเคมีกะความแตกต่าง
ก่อนหน้านี้พบใน 2D NMR การวิเคราะห์รายงาน
รูปที่ 2