It has been shown that the redox po

It has been shown that the redox potential of peroxidase
compound-I and compound-II depends of the haem environment
characteristics, as shown by 1H-NMR spectra of
the cyanide adduct of the enzyme (Banci et al., 1991;
2003). These included, as one of the most important
factors, the position and more or less marked imidazolate
character of the proximal histidine side-chain, whose N1
acts as the fifth ligand of the haem iron. The strength of this
bond affects the electron deficiency of iron and, consequently,
the reactivity of the activated enzyme. The characteristics
of the proximal histidine side-chain that are
affected by H-bonding to other residues (such as Asp-231
in Fig. 5) (Banci et al., 1995) and the position of helix F
where this residue is located (Piontek et al., 1993) affect
the chemical shift of its He1 signal (which was found at
about -8 p.p.m. in LiP, -16 p.p.m. in VP, -22 p.p.m. in CCP
and -32 p.p.m. in HRP spectra) in agreement with the
reported higher redox potential of ligninolytic peroxidases
compared with plant peroxidases (Millis et al., 1989).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มีการแสดงที่เป็น redox ของ peroxidaseผสม-ทบ- ดาวขึ้นอยู่กับสภาพแวดล้อม haemลักษณะ แสดง โดยแรมสเป็คตรา 1H NMR ของไซยาไนด์ adduct ของเอนไซม์ (Banci et al., 19912003) . เหล่านี้รวม เป็นหนึ่งในสิ่งสำคัญที่สุดปัจจัย ตำแหน่ง และน้อยได้ทำเครื่องหมาย imidazolateอักขระของ proximal histidine ด้าน- N1ทำหน้าที่เป็นลิแกนด์ห้าเหล็ก haem แรงนี้ตราสารหนี้มีผลต่อขาดอิเล็กตรอนของเหล็ก และ จึงเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์นี้เปิดใช้งาน ลักษณะด้าน proximal histidine-ห่วงโซ่ที่เป็นรับผลกระทบจากงาน H จะตกค้างอื่น ๆ (เช่น Asp-231ใน Fig. 5) (Banci และ al., 1995) และตำแหน่งของเกลียว Fนี้ตกค้างอยู่ (Piontek et al., 1993) มีผลต่อกะเคมีของสัญญาณ He1 (ซึ่งพบที่-8 เกี่ยวกับ p.p.m. ใน LiP, -16 p.p.m. ใน VP, -22 p.p.m. ใน CCPและ-32 p.p.m ในแรมสเป็คตรา HRP) สอดคล้องกับการรายงานศักยภาพระดับสูง redox ของ ligninolytic peroxidasesเมื่อเทียบกับพืช peroxidases (Millis et al., 1989)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

มันแสดงให้เห็นว่ามีศักยภาพรีดอกซ์ของ peroxidase
สารประกอบ-I และสารประกอบ-II
ขึ้นอยู่กับสภาพแวดล้อมของฮีมลักษณะที่แสดงโดยสเปกตรัม1H-NMR
ของดึงเข้าหาไซยาไนด์ของเอนไซม์(Banci et al, 1991;.
2003) เหล่านี้รวมถึงเป็นหนึ่งในสิ่งที่สำคัญที่สุดปัจจัยตำแหน่งและมากกว่าหรือน้อยกว่าการทำเครื่องหมาย imidazolate ตัวละครของฮิสทิดีใกล้เคียงด้านห่วงโซ่ซึ่ง N1 ทำหน้าที่เป็นแกนด์ที่ห้าของเหล็กฮีม ความแข็งแรงของนี้พันธบัตรมีผลกระทบต่อการขาดอิเล็กตรอนของธาตุเหล็กและดังนั้นปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่เปิดใช้งาน ลักษณะของฮิสติดีนด้านห่วงโซ่ใกล้เคียงที่ได้รับผลกระทบจากเอชพันธะที่จะตกค้างอื่นๆ (เช่น ASP-231 ในรูปที่. 5) (Banci et al., 1995) และตำแหน่งของ F เกลียวที่ตกค้างนี้ตั้งอยู่( Piontek et al., 1993) ส่งผลกระทบต่อการเปลี่ยนแปลงทางเคมีของสัญญาณHe1 มัน (ซึ่งพบได้ที่เกี่ยวกับ-8 ppm ในริมฝีปาก -16 ppm ใน VP, -22 ppm ใน CCP และ -32 ppm ในสเปกตรัม HRP) ในข้อตกลงกับรายงานอกซ์ที่มีศักยภาพที่สูงขึ้นของ peroxidases ligninolytic เมื่อเทียบกับพืช peroxidases (Millis et al., 1989)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มันได้ถูกแสดงว่า รีดอกซ์ศักยภาพของ compound-i peroxidase
และสารประกอบ 2 ขึ้นอยู่กับของแฮมสิ่งแวดล้อม
ลักษณะ ที่แสดงโดย 1h-nmr สเปกตรัม
ไซยาไนด์ปุ่มตัวเลือกของเอนไซม์ ( banci et al . , 1991 ;
2003 ) โดยเป็นหนึ่งในปัจจัยที่สำคัญ
ที่สุด ตำแหน่ง และมากกว่าหรือน้อยกว่าขีด imidazolate
ตัวละครของการทำงานด้าน N1
เมื่อโซ่ที่มีทำหน้าที่เป็นลิแกนด์ที่ห้าของแฮมเหล็ก ความแรงของพันธบัตรนี้
ต่ออิเล็กตรอนขาดเหล็กและ , จึง ,
ความว่องไวของการกระตุ้นเอนไซม์ ลักษณะของการทำงานด้านโซ่

โล่งอกที่ได้รับผลกระทบจากพันธะที่ตกค้างอื่น ๆ ( เช่น asp-231
ในรูปที่ 5 ) ( banci et al . , 1995 ) และตำแหน่งของ Helix f
ที่ตกค้างนี้ตั้งอยู่ ( piontek et al . ,1993 ) มีผลต่อ
กะ he1 เคมีของสัญญาณ ( ที่พบในปาก p.p.m.
- 8 - 16 p.p.m. ใน VP , - 22 p.p.m. ใน CCP
- 32 p.p.m. ใน HRP Spectra ) ในข้อตกลงกับ
รายงานค่าศักย์ไฟฟ้ารีดอกซ์ที่สูงขึ้นของค่าเพอร์ กซิเดส
เมื่อเทียบกับเพอร์ กซิเดสพืช ( Millis ร้อยเอ็ด al . , 1989 )