Regarding temperature, the results

Regarding temperature, the results also indicate that the rate of CP removalwas
negligibly enhanced by temperature in the range of conditions
used in this study. A temperature of 5 °C was adopted as the low temperature
point based on the common refrigerator temperature; 25 °C
was used as room temperature. It has been reported that hydrophobic
bonds in protein structures are weakened at low temperature.
Sawamura, Nagaoka, and Machikawa (2001) reported that the hydrophobic
groups of proteins are stabilized by hydration at low temperature.
Hirano and Shiraki (2011) also reported that cold denaturation of proteins occurs due to hydrophobic hydration. Our previous work reported
that water-insoluble pesticide residues result from hydrophobic
interactions, and that an increasing removal rate can be interpreted as
weakening of these interactions at high pressure and low temperature,
which is identical to the general accepted theory in this field (Iizuka,
Maeda, & Shimizu, 2013).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เกี่ยวกับอุณหภูมิ ผลลัพธ์ยังบ่งชี้ว่า อัตราของ CP removalwasnegligibly ช่วยเพิ่มอุณหภูมิในช่วงของเงื่อนไขใช้ในการศึกษานี้ อุณหภูมิ 5 ° C ถูกนำมาใช้เป็นอุณหภูมิต่ำจุดอิงอุณหภูมิตู้เย็นทั่วไป 25 ° Cถูกใช้เป็นอุณหภูมิห้อง มีรายงานว่า ฝ่ามือพันธบัตรในโปรตีนโครงสร้างอ่อนแอที่อุณหภูมิต่ำSawamura นะงะโอะกะ และ Machikawa (2001) รายงานว่า การไล่น้ำกลุ่มของโปรตีนที่เสถียร ด้วยความชุ่มชื้นที่อุณหภูมิต่ำโน่และ Shiraki (2011) ยังรายงานว่า เย็นนั้นแปรสภาพโปรตีนเกิดขึ้นเนื่องจากความชุ่มฝ่ามือ ผลงานก่อนหน้านี้ที่รายงานซึ่งเป็นผลตกค้างยาฆ่าแมลงละลายน้ำจากฝ่ามือโต้ตอบ และการที่มีอัตราการกำจัดเพิ่มสามารถตีความเป็นลดลงของการโต้ตอบเหล่านี้ที่ความดันสูงและอุณหภูมิต่ำซึ่งจะเหมือนกับทฤษฎีที่ยอมรับทั่วไปในฟิลด์นี้ (Iizukaมาเอดะ & ชิมิซุ 2013)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เกี่ยวกับอุณหภูมิผลยังระบุว่าอัตราการซีพี removalwas
เพิ่ม negligibly โดยอุณหภูมิในช่วงของเงื่อนไขที่
ใช้ในการศึกษาครั้งนี้ อุณหภูมิ 5 องศาเซลเซียสเป็นลูกบุญธรรมอุณหภูมิต่ำ
จุดขึ้นอยู่กับอุณหภูมิตู้เย็นทั่วไป 25 ° C
ถูกใช้เป็นอุณหภูมิห้อง มันได้รับการรายงานว่าไม่ชอบน้ำ
พันธบัตรในโครงสร้างโปรตีนจะลดลงที่อุณหภูมิต่ำ.
Sawamura, Nagaoka และ Machikawa (2001) รายงานว่าไม่ชอบน้ำ
กลุ่มของโปรตีนจะมีเสถียรภาพโดยความชุ่มชื้นที่อุณหภูมิต่ำ.
Hirano และ Shiraki (2011) นอกจากนี้ยังมีรายงานว่าเย็น สูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนที่เกิดขึ้นเนื่องจากความชุ่มชื้นไม่ชอบน้ำ งานก่อนหน้านี้ของเรารายงาน
ว่าน้ำไม่ละลายสารเคมีตกค้างเป็นผลมาจากไม่ชอบน้ำ
ปฏิสัมพันธ์และที่อัตราการกำจัดที่เพิ่มขึ้นสามารถตีความได้ว่า
การลดลงของการโต้ตอบเหล่านี้ที่ความดันสูงและอุณหภูมิต่ำ
ซึ่งเป็นเหมือนการที่รับรองทั่วไปทฤษฎีในสาขานี้ (อิซูกะ,
มาเอดะและชิมิซุ, 2013)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เกี่ยวกับอุณหภูมิ พบว่าอัตราของซีพี removalwasnegligibly เพิ่มอุณหภูมิในช่วงของเงื่อนไขที่ใช้ในการศึกษาครั้งนี้ อุณหภูมิ 5 องศา C เป็นลูกบุญธรรมเมื่ออุณหภูมิต่ำจุดยึดตู้เย็นอุณหภูมิ 25 ° C ทั่วไป ;ใช้อุณหภูมิของห้อง มันได้รับรายงานว่า )พันธบัตรในโครงสร้างโปรตีนจะลดลงที่อุณหภูมิต่ำซาวามูระ นากาโอกะ และ machikawa ( 2001 ) ) รายงานว่ากลุ่มของโปรตีนที่มีเสถียรภาพ โดยทดสอบที่อุณหภูมิต่ำเลขาธิการ ชิรากิ ( 2011 ) ยังมีรายงานว่าโปรตีน ( เย็น ) เกิดขึ้นเนื่องจากความชุ่มชื้น ก่อนทำงาน รายงานที่ไม่ละลายน้ำ ) ผลจากสารพิษตกค้างปฏิสัมพันธ์ และการเพิ่มอัตราการกำจัดสามารถตีความเป็นลงของการโต้ตอบเหล่านี้ที่ความดันสูงและอุณหภูมิต่ำซึ่งก็เหมือนกันกับทั่วไปยอมรับทฤษฎีในสาขานี้ ( Iizuka ,มาเอดะ และ ชิมิ , 2013 )