Fig. 1. Proteolytic activity of B. subtilis on (1) gelatin, (2) casein การแปล - Fig. 1. Proteolytic activity of B. subtilis on (1) gelatin, (2) casein ไทย วิธีการพูด

Fig. 1. Proteolytic activity of B.

Fig. 1. Proteolytic activity of B. subtilis on (1) gelatin, (2) casein and(3) skimmed milk.


2.8. Effect of pH on activity and stability of proteasePartially purified enzyme in a volume of 500 L wasmade up to 1 mL with buffers of various pH, and 0.5 mLgelatin was added. The buffers used were 0.1 mol/Lacetate buffer (pH 5, 5.4 and 5.8), 0.1 mol/L phosphatebuffer (pH 6, 6.4, 6.8, 7.4 and 8.0) and 0.1 mol/L Trisbuffer (pH 8.8, 8.6 and 9.0). The enzyme and sub-strate mixture was incubated at room temperature. After60 min, the reaction was terminated by adding 5 mL of110 mmol/L TCA. The enzyme and buffer mixture, with-out substrate, were pre-incubated for 30 min at room tem-perature; then, 5 mL of 0.65% gelatin were added to thesuspensions, and the residual protease activity and stabil-ity were estimated quantitatively in a spectrophotometer.2.9. Effect of temperature on activity and stability ofproteasePartially purified enzyme in a volume of 500 L wasmade up to 1 mL with distilled water, to which 0.5 mLof 0.65% gelatin was added. The enzyme and substratemixture was incubated for 30 min at 40◦C, 50◦C, 60◦C,80◦C and 100◦C, and the reaction was terminated byadding 5 mL of 110 mmol/L TCA to the suspension.Residual protease activity was measured. As a control,the enzyme and buffer mixture was incubated at thedifferent temperatures without substrate; after 30 min,0.5 mL of 0.65% gelatin was added, and residual proteaseactivity was assayed.3. ResultsThe production of enzymes from microorganisms isstrongly influenced by the composition of the medium,
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
Fig. 1 กิจกรรม proteolytic ของ subtilis เกิดบนตุ๋น (1) and(3) (2) เคซีนเอานม2.8. ผลของกิจกรรมและความมั่นคงของ proteasePartially บริสุทธิ์เอนไซม์ปริมาณของ wasmade 500 L ถึง 1 มล.กับบัฟเฟอร์ pH ต่าง ๆ 0.5 mLgelatin เพิ่ม บัฟเฟอร์ที่ใช้ได้ 0.1 โมล/Lacetate บัฟเฟอร์ (pH 5, 5.4 และ 5.8), phosphatebuffer L 0.1 โมล (pH 6, 6.4, 6.8, 7.4 และ 8.0) และ 0.1 โมล/L Trisbuffer (pH 8.8, 8.6 และ 9.0) ผสมเอนไซม์และย่อย strate ถูก incubated ที่อุณหภูมิห้อง After60 นาที ปฏิกิริยาถูกยกเลิก โดยเพิ่ม 5 mL of110 mmol/L TCA เอนไซม์และบัฟเฟอร์ของส่วนผสม พื้นผิวด้วยออก มี incubated ก่อนใน 30 นาทีที่ห้องยการ-perature , 5 mL ของตุ๋น 0.65% เพิ่มการ thesuspensions แล้วรติเอสเหลือกิจกรรมและ stabil ity ถูกประเมิน quantitatively ในแบบ spectrophotometer.2.9 ผลของอุณหภูมิ ofproteasePartially กิจกรรมและความมั่นคงบริสุทธิ์เอนไซม์ปริมาณของ wasmade 500 L ถึง 1 mL ด้วยน้ำกลั่น การ mLof ที่ 0.5 0.65% ตุ๋นเพิ่ม เอนไซม์และ substratemixture เป็น incubated สำหรับ 30 นาทีที่ 40◦C, 50◦C, 60◦C, 80◦C และ 100◦C และ byadding สิ้น 5 mL ของ 110 mmol/L TCA เพื่อการระงับปฏิกิริยา รติเอสเหลือกิจกรรมที่วัด เป็นตัวควบคุม ผสมเอนไซม์และบัฟเฟอร์ถูก incubated ที่อุณหภูมิ thedifferent โดยพื้นผิว หลัง จาก 30 นาที 0.5 mL ของ 0.65% ตุ๋นเพิ่ม และส่วนที่เหลือ proteaseactivity ได้ assayed.3 ResultsThe การผลิตเอนไซม์จากจุลินทรีย์ isstrongly ผลมาจากองค์ประกอบของสื่อ
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
รูปที่ 1 กิจกรรมจำเพาะของ B . subtilis ( 1 ) เจลาติน , ( 2 ) , ( 3 ) นม


2.8 . ผลของ pH ต่อกิจกรรมและความเสถียรของเอนไซม์ proteasepartially ในปริมาณ 500  ผม wasmade ถึง 1 ml พร้อมบัฟเฟอร์ pH ต่างๆ และ 0.5 mlgelatin ถูกเพิ่มเข้ามา บัฟเฟอร์ที่ใช้คือ 0.1 mol / lacetate บัฟเฟอร์ pH 5 , 5.4 และ 5.8 ) , 0.1 โมลต่อลิตรโมลาร์ pH 6 , 6.4 , 6.8 , 7.4 และ 8 .0 ) และ 0.1 mol / L trisbuffer ( พีเอช 8.8 8.6 และ 9.0 ) เอนไซม์ผสม ? ย่อยคือ บ่มที่อุณหภูมิห้อง after60 มิน ปฏิกิริยาที่ถูกยกเลิกโดยการเพิ่ม 5 ml of110 mmol / L TCA . เอนไซม์ผสมและบัฟเฟอร์ที่มีพื้นผิวเป็น pre บ่ม 30 นาที ณ ห้องเต็ม perature ; แล้ว 5 ml ของเจลาตินที่ถูก thesuspensions 0.65 % ,และกิจกรรมเอนไซม์โปรตีเอสที่เหลือและมั่นคง ity ประมาณปริมาณในวัสดุ จำกัด . ผลของอุณหภูมิต่อกิจกรรมของเอนไซม์และ ofproteasepartially ในปริมาณ 500  ผม wasmade ถึง 1 มิลลิลิตร กับน้ำ ที่ 0.5 mlof 0.65 % เจลาตินเป็นเพิ่ม เอนไซม์ substratemixture ) และเป็น 30 นาทีที่ 40 ◦ C 50 ◦ C 60 ◦ C 80 และ 100 ◦◦ C Cและปฏิกิริยาที่ถูกยกเลิก byadding 5 ml 110 มิลลิโมล / ลิตร TCA เพื่อระงับ กิจกรรมเอนไซม์โปรติเอสที่เหลือคือวัด โดยการควบคุมเอนไซม์ผสมบัฟเฟอร์และบ่มที่อุณหภูมิต่างๆ โดยไม่ต้องตั้งต้น ; หลังจาก 30 นาที , 0.5 มล. 0.65 % เจลาติน ได้เพิ่ม และ proteaseactivity ตกค้างซีรั่ม 3 .resultsthe การผลิตเอนไซม์จากจุลินทรีย์ที่ได้รับอิทธิพล isstrongly โดยองค์ประกอบของอาหารเลี้ยงเชื้อ ,
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2026 I Love Translation. All reserved.

E-mail: