Fig. 1. Proteolytic activity of B. subtilis on (1) gelatin, (2) casein and(3) skimmed milk.
2.8. Effect of pH on activity and stability of proteasePartially purified enzyme in a volume of 500 L wasmade up to 1 mL with buffers of various pH, and 0.5 mLgelatin was added. The buffers used were 0.1 mol/Lacetate buffer (pH 5, 5.4 and 5.8), 0.1 mol/L phosphatebuffer (pH 6, 6.4, 6.8, 7.4 and 8.0) and 0.1 mol/L Trisbuffer (pH 8.8, 8.6 and 9.0). The enzyme and sub-strate mixture was incubated at room temperature. After60 min, the reaction was terminated by adding 5 mL of110 mmol/L TCA. The enzyme and buffer mixture, with-out substrate, were pre-incubated for 30 min at room tem-perature; then, 5 mL of 0.65% gelatin were added to thesuspensions, and the residual protease activity and stabil-ity were estimated quantitatively in a spectrophotometer.2.9. Effect of temperature on activity and stability ofproteasePartially purified enzyme in a volume of 500 L wasmade up to 1 mL with distilled water, to which 0.5 mLof 0.65% gelatin was added. The enzyme and substratemixture was incubated for 30 min at 40◦C, 50◦C, 60◦C,80◦C and 100◦C, and the reaction was terminated byadding 5 mL of 110 mmol/L TCA to the suspension.Residual protease activity was measured. As a control,the enzyme and buffer mixture was incubated at thedifferent temperatures without substrate; after 30 min,0.5 mL of 0.65% gelatin was added, and residual proteaseactivity was assayed.3. ResultsThe production of enzymes from microorganisms isstrongly influenced by the composition of the medium,
Fig. 1 กิจกรรม proteolytic ของ subtilis เกิดบนตุ๋น (1) and(3) (2) เคซีนเอานม2.8. ผลของกิจกรรมและความมั่นคงของ proteasePartially บริสุทธิ์เอนไซม์ปริมาณของ wasmade 500 L ถึง 1 มล.กับบัฟเฟอร์ pH ต่าง ๆ 0.5 mLgelatin เพิ่ม บัฟเฟอร์ที่ใช้ได้ 0.1 โมล/Lacetate บัฟเฟอร์ (pH 5, 5.4 และ 5.8), phosphatebuffer L 0.1 โมล (pH 6, 6.4, 6.8, 7.4 และ 8.0) และ 0.1 โมล/L Trisbuffer (pH 8.8, 8.6 และ 9.0) ผสมเอนไซม์และย่อย strate ถูก incubated ที่อุณหภูมิห้อง After60 นาที ปฏิกิริยาถูกยกเลิก โดยเพิ่ม 5 mL of110 mmol/L TCA เอนไซม์และบัฟเฟอร์ของส่วนผสม พื้นผิวด้วยออก มี incubated ก่อนใน 30 นาทีที่ห้องยการ-perature , 5 mL ของตุ๋น 0.65% เพิ่มการ thesuspensions แล้วรติเอสเหลือกิจกรรมและ stabil ity ถูกประเมิน quantitatively ในแบบ spectrophotometer.2.9 ผลของอุณหภูมิ ofproteasePartially กิจกรรมและความมั่นคงบริสุทธิ์เอนไซม์ปริมาณของ wasmade 500 L ถึง 1 mL ด้วยน้ำกลั่น การ mLof ที่ 0.5 0.65% ตุ๋นเพิ่ม เอนไซม์และ substratemixture เป็น incubated สำหรับ 30 นาทีที่ 40◦C, 50◦C, 60◦C, 80◦C และ 100◦C และ byadding สิ้น 5 mL ของ 110 mmol/L TCA เพื่อการระงับปฏิกิริยา รติเอสเหลือกิจกรรมที่วัด เป็นตัวควบคุม ผสมเอนไซม์และบัฟเฟอร์ถูก incubated ที่อุณหภูมิ thedifferent โดยพื้นผิว หลัง จาก 30 นาที 0.5 mL ของ 0.65% ตุ๋นเพิ่ม และส่วนที่เหลือ proteaseactivity ได้ assayed.3 ResultsThe การผลิตเอนไซม์จากจุลินทรีย์ isstrongly ผลมาจากองค์ประกอบของสื่อ
การแปล กรุณารอสักครู่..

รูปที่ 1 กิจกรรมจำเพาะของ B . subtilis ( 1 ) เจลาติน , ( 2 ) , ( 3 ) นม
2.8 . ผลของ pH ต่อกิจกรรมและความเสถียรของเอนไซม์ proteasepartially ในปริมาณ 500 ผม wasmade ถึง 1 ml พร้อมบัฟเฟอร์ pH ต่างๆ และ 0.5 mlgelatin ถูกเพิ่มเข้ามา บัฟเฟอร์ที่ใช้คือ 0.1 mol / lacetate บัฟเฟอร์ pH 5 , 5.4 และ 5.8 ) , 0.1 โมลต่อลิตรโมลาร์ pH 6 , 6.4 , 6.8 , 7.4 และ 8 .0 ) และ 0.1 mol / L trisbuffer ( พีเอช 8.8 8.6 และ 9.0 ) เอนไซม์ผสม ? ย่อยคือ บ่มที่อุณหภูมิห้อง after60 มิน ปฏิกิริยาที่ถูกยกเลิกโดยการเพิ่ม 5 ml of110 mmol / L TCA . เอนไซม์ผสมและบัฟเฟอร์ที่มีพื้นผิวเป็น pre บ่ม 30 นาที ณ ห้องเต็ม perature ; แล้ว 5 ml ของเจลาตินที่ถูก thesuspensions 0.65 % ,และกิจกรรมเอนไซม์โปรตีเอสที่เหลือและมั่นคง ity ประมาณปริมาณในวัสดุ จำกัด . ผลของอุณหภูมิต่อกิจกรรมของเอนไซม์และ ofproteasepartially ในปริมาณ 500 ผม wasmade ถึง 1 มิลลิลิตร กับน้ำ ที่ 0.5 mlof 0.65 % เจลาตินเป็นเพิ่ม เอนไซม์ substratemixture ) และเป็น 30 นาทีที่ 40 ◦ C 50 ◦ C 60 ◦ C 80 และ 100 ◦◦ C Cและปฏิกิริยาที่ถูกยกเลิก byadding 5 ml 110 มิลลิโมล / ลิตร TCA เพื่อระงับ กิจกรรมเอนไซม์โปรติเอสที่เหลือคือวัด โดยการควบคุมเอนไซม์ผสมบัฟเฟอร์และบ่มที่อุณหภูมิต่างๆ โดยไม่ต้องตั้งต้น ; หลังจาก 30 นาที , 0.5 มล. 0.65 % เจลาติน ได้เพิ่ม และ proteaseactivity ตกค้างซีรั่ม 3 .resultsthe การผลิตเอนไซม์จากจุลินทรีย์ที่ได้รับอิทธิพล isstrongly โดยองค์ประกอบของอาหารเลี้ยงเชื้อ ,
การแปล กรุณารอสักครู่..
