Solvent composition (i.e., pH and i

Solvent composition (i.e., pH and ionic strength) also affects the
ability for proteins to have an affinity for and adhere to the inter-
face (Chen & Dickinson, 1993). Proteins which interact strongly
with the interface will adsorb and undergo little to no change in
conformation, whereas those with weak interactions will adsorb
and undergo conformational changes to minimise unfavourable
interactions (McClements, 2005). At extreme pHs, proteins tend
to unravel or disassociate, which exposes more of its hydrophobic
core, allowing it to better adhere to the interface (Tcholakova et al.,
2006b). When a protein unravels, previously hidden sulphydryl
groups may form disulphide bonds with itself or other proteins
(Wu, Xiong, & Chen, 2011). This is beneficial if disulphide bonds
formed between proteins on the same interface (Dickinson,
1992; Dickinson & Matsumura, 1991) and detrimental for proteins
on different droplets (Kim, Decker, & McClements, 2002a, 2002b;
McClements, Monahan, & Kinsella, 1993). When disulphide bonds
are formed at the oil–water interface, enhanced emulsion stability
is achieved (Wu et al., 2011). In a study where the sulphydryl
groups on proteins were successively chemically blocked, emul-
sions formed yielded less stable emulsions. The interfacial protein
layer was found to be ruptured and the oil content ‘leaked’ into the
continuous phase (Wu et al., 2011). In contrast, a study using lentil
protein isolates indicated that emulsion stability improved when
the disulphide bonds were reduced (Joshi et al., 2012). The reduc-
tion in disulphide bonds reduced the amount of inter-interface
bonding which leads to coalescence (Joshi et al., 2012). This indi-
cates that though bonding at the interface is important to improve
the viscoelastic properties of the interface, which increases emul-
sion stability, the bonds formed may also occur between two drop-
let interfaces which are detrimental to emulsion stability.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

องค์ประกอบของตัวทำละลาย (เช่น pH และความแรงของ ionic) ยังมีผลต่อการความสามารถของโปรตีนมีการ affinity การ และยึดติดกับอินเตอร์-หน้า (เฉินและสัน 1993) โปรตีนที่ทำงานขออินเทอร์เฟซจะชื้น และรับการเปลี่ยนแปลงไปไม่น้อยในconformation ในขณะที่ มีการโต้ตอบที่อ่อนแอจะชื้นและรับเปลี่ยนแปลง conformational ลด unfavourableโต้ตอบ (McClements, 2005) ที่ pHs มาก โปรตีนมักการคลี่คลาย หรือ แยก ซึ่งแสดงรายละเอียดเพิ่มเติมของ hydrophobicหลัก ให้มันดีกว่า ยึดตามอินเทอร์เฟซ (Tcholakova et al.,2006b) เมื่อโปรตีนแบบ unravels ซ่อนไว้ก่อนหน้านี้ sulphydrylกลุ่มอาจฟอร์ม disulphide พันธบัตร ด้วยตัวเองหรือโปรตีนอื่น ๆ(Wu หยง และ เฉิน 2011) นี่คือ beneficial ถ้าขายหุ้นกู้ disulphideระหว่างโปรตีนบนอินเทอร์เฟซเดียวกัน (สัน1992 สันและ Matsumura, 1991) และผลดีสำหรับโปรตีนบนหยดต่าง ๆ (คิม เหล็กสองชั้น & McClements, 2002a, 2002bMcClements, Monahan และ Kinsella, 1993) เมื่อ disulphide ขายหุ้นกู้รูปแบบที่น้ำมัน – น้ำอินเตอร์เฟซ เสถียรภาพของอิมัลชันเพิ่มจะทำได้ (Wu et al., 2011) ในการศึกษาซึ่งการ sulphydrylกลุ่มโปรตีนถูกสารเคมีติด ๆ กันบล็อค emul -sions เกิดผล emulsions ยิ่ง โปรตีน interfacialชั้นพบจะพุ่งกระฉูด และปริมาณน้ำมัน 'รั่ว' เป็นต่อเนื่องระยะ (Wu et al., 2011) ในทางตรงข้าม การศึกษาที่ใช้ถั่วเลนทิลใส่โปรตีนแยกระบุว่า เสถียรภาพของอิมัลชันขึ้นเมื่อพันธบัตร disulphide ถูกลดลง (Joshi et al., 2012) Reduc-สเตรชันใน disulphide พันธบัตรลดลงจำนวนของอินเทอร์เฟซระหว่างยึดติดซึ่งนำไปสู่ coalescence (Joshi et al., 2012) Indi นี้-cates ที่ว่ายึดที่อินเทอร์เฟซจะต้องปรับปรุงคุณสมบัติ viscoelastic ของอินเตอร์เฟซ ซึ่งเพิ่ม emul-นความมั่นคง ความผูกพันที่เกิดขึ้นอาจเกิดขึ้นระหว่างสองหล่น-ให้อินเทอร์เฟซซึ่งเป็นผลดีกับเสถียรภาพของอิมัลชัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

องค์ประกอบตัวทำละลาย (เช่นค่า pH และความแข็งแรงของอิออน)
นอกจากนี้ยังส่งผลกระทบต่อความสามารถในโปรตีนที่จะมีnity
สายเอเอฟและยึดมั่นในระหว่างใบหน้า(เฉินและดิกคินสัน, 1993) โปรตีนที่มีผลกระทบอย่างมากกับอินเตอร์เฟซจะดูดซับและรับเพียงเล็กน้อยที่จะไม่มีการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างในขณะที่ผู้ที่มีปฏิสัมพันธ์ที่อ่อนแอจะดูดซับและได้รับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเพื่อลดความเสียเปรียบปฏิสัมพันธ์(McClements, 2005) ที่พีเอชมากโปรตีนมีแนวโน้มที่จะคลี่คลายหรือยกเลิกการเชื่อมโยงซึ่งหมายความว่าไม่ชอบน้ำมากขึ้นจากการที่แกนปล่อยให้มันเป็นไปตามที่ดีกว่าอินเตอร์เฟซ(Tcholakova et al., 2006b) เมื่อโปรตีน unravels ที่ซ่อนอยู่ก่อนหน้านี้ sulphydryl กลุ่มอาจสร้างพันธะ disulphide กับตัวเองหรือโปรตีนชนิดอื่น ๆ(วู Xiong และเฉิน 2011) นี่คือประโยชน์สาย cial ถ้าพันธบัตร disulphide เกิดขึ้นระหว่างโปรตีนในอินเตอร์เฟซเดียวกัน (ดิกคินสัน, 1992; ดิกคินสันและมัตสึ, 1991) และเป็นอันตรายต่อโปรตีนในหยดที่แตกต่างกัน(คิมฉูดฉาดและ McClements, 2002a, 2002b; McClements, Monahan และคินเซลลา 1993) เมื่อพันธบัตร disulphide จะเกิดขึ้นที่อินเตอร์เฟซน้ำมันน้ำเสถียรภาพอิมัลชันที่เพิ่มขึ้นจะประสบความสำเร็จ (Wu et al., 2011) ในการศึกษาที่ sulphydryl กลุ่มโปรตีนที่ถูกปิดกั้นอย่างต่อเนื่องทางเคมี emul- sions เกิดผลอิมัลชันที่มีเสถียรภาพน้อย โปรตีน interfacial ชั้นถูกพบว่ามีการฉีกขาดและปริมาณน้ำมันที่รั่วไหลออกมา 'ลงในเฟสต่อเนื่อง(Wu et al., 2011) ในทางตรงกันข้ามการศึกษาโดยใช้ถั่วโปรตีนไอโซเลทชี้ให้เห็นว่าเสถียรภาพอิมัลชันที่ดีขึ้นเมื่อพันธบัตรdisulphide ถูกลด (Joshi et al., 2012) reduc- การในพันธบัตร disulphide ลดปริมาณของอินเตอร์เฟซพันธะซึ่งนำไปสู่การเชื่อมต่อกัน(Joshi et al., 2012) บอกสิ่งนี้เคทส์ว่าแม้ว่าพันธะที่อินเตอร์เฟซที่มีความสำคัญในการปรับปรุงคุณสมบัติviscoelastic ของอินเตอร์เฟซที่เพิ่มขึ้น emul- เสถียรภาพไซออนพันธบัตรที่เกิดขึ้นอาจเกิดขึ้นระหว่างสองแบบดึงให้อินเตอร์เฟซที่เป็นอันตรายต่อความมั่นคงอิมัลชัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ส่วนประกอบ ( เช่น ตัวทำละลาย และความแรงของไอออน ) ยังมีผลต่อ
ความสามารถโปรตีนที่มีเกียรติจึง AF และยึดติดกับอินเตอร์ -
หน้า ( เฉิน&ดิกคินสัน , 1993 ) โปรตีนซึ่งโต้ตอบอย่างมาก
ด้วยอินเตอร์เฟซจะดูดซับและได้รับเพียงเล็กน้อยไม่มีการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างที่มีปฏิสัมพันธ์
ส่วนที่อ่อนแอ จะดูดซับและผ่านการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเพื่อลด

1ปฏิสัมพันธ์ ( mcclements , 2005 ) ที่สุด 5 , โปรตีนมีแนวโน้ม
เพื่อคลี่คลาย หรือแยก ซึ่ง exposes มากขึ้นของ hydrophobic
หลักให้มันดีกว่านี้ยึดติดกับอินเตอร์เฟซ ( tcholakova et al . ,
2006b ) เมื่อโปรตีน unravels กลุ่มซัลฟดริล
ก่อนหน้านี้อาจจะสร้างพันธะไดซัลไฟด์ที่ซ่อนตัวเอง หรืออื่น ๆที่มีโปรตีน
( Wu เซียง& , เฉิน , 2011 ) นี้ดีจึง่ถ้าไดซัลไฟด์พันธบัตร
ที่เกิดขึ้นระหว่างโปรตีนบนอินเทอร์เฟซเดียวกัน ( ดิกคินสันดิกคินสัน
, 1992 ; &มัตสึมุระ , 1991 ) และเป็นอันตรายสำหรับโปรตีน
บนหยดที่แตกต่างกัน ( คิม เด็คเกอร์ & mcclements 2002a 2002b ;
, , mcclements โมนาแฮน , & , คินเซลลา , 1993 ) เมื่อพันธบัตร =
จะเกิดขึ้นในน้ำอิมัลชันน้ำมันและอินเตอร์เฟซที่ปรับปรุงเสถียรภาพ
สำเร็จ ( Wu et al . , 2011 ) ในการศึกษาที่ซัลฟดริล
กลุ่มโปรตีนมีอย่างต่อเนื่องทางบล็อก emul -
sions เกิดขึ้นและไม่มั่นคงใน . ชั้นพบว่าโปรตีน
( จะฉีกขาดและเนื้อหาน้ำมันรั่วไหลใน
วัฏภาคต่อเนื่อง ( Wu et al . , 2011 ) ในทางตรงกันข้าม การใช้โปรตีนไอโซเลตพบว่าเสถียรภาพอิมัลชันถั่ว

ดีขึ้นเมื่อไดซัลไฟด์พันธบัตรลดลง ( Joshi et al . , 2012 )การ reduc -
tion ในไดซัลไฟด์พันธบัตรลดปริมาณของอินเตอร์เฟส
พันธะซึ่งนำไปสู่การรวมตัว ( Joshi et al . , 2012 ) นี้ indi -
เคสว่าพันธะที่อินเตอร์เฟซที่สำคัญเพื่อปรับปรุงคุณสมบัติของอินเตอร์เฟซได้
-
emul ไซออน ซึ่งช่วยเพิ่มเสถียรภาพ ความผูกพันที่เกิดขึ้นอาจเกิดขึ้นระหว่างสองหยด -
ให้การเชื่อมต่อซึ่งเป็นอันตรายต่อเสถียรภาพอิมัลชัน