Notwithstanding this variability, a

Notwithstanding this variability, all complications result from polymerisation of the abnormal form of haemoglobin, HbS, present in patients' RBCs. HbS has a single amino acid substitution at a critical site on the haemoglobin molecule. At the β6 position, glutamic acid is replaced by valine and the loss of negative charge enables neighbouring HbS molecules to aggregate on deoxygenation, forming long rigid polymers which distort RBC shape and cause other deleterious abnormalities, including altered rheology, elevated membrane permeability and increased fragility

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อย่างไรก็ตามความแปรผันนี้ ผลแทรกซ้อนทั้งหมดจาก polymerisation haemoglobin แบบปกติ HbS ในผู้ป่วย RBCs. HbS มีทดแทนกรดอะมิโนเดียวที่สำคัญในโมเลกุล haemoglobin ที่ตำแหน่ง β6 กลูตาเมตจะถูกแทนที่ โดยวาลีน และการสูญเสียประจุลบทำให้เพื่อน HbS โมเลกุลการรวมบน deoxygenation ขึ้นรูปโพลิเมอร์แข็งยาวซึ่งทำให้ RBC รูปร่าง และทำอื่น ๆ ร้ายผิดปกติ ใช้งานกับการเปลี่ยนแปลง permeability สูงเยื่อ และพรุน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แม้จะมีความแปรปรวนนี้ภาวะแทรกซ้อนทั้งหมดเป็นผลมาจากความเสถียรของรูปแบบที่ผิดปกติของฮีโมโกล, HBS, อยู่ในเม็ดเลือดแดงของผู้ป่วย HBS มีการทดแทนกรดอะมิโนเดี่ยวที่เว็บไซต์ที่สำคัญเกี่ยวกับโมเลกุลฮีโมโกล ที่ตำแหน่งβ6กรดกลูตามิกจะถูกแทนที่ด้วยวาลีนและการสูญเสียประจุลบช่วยให้เพื่อนบ้านโมเลกุล HBS การรวมใน deoxygenation ขึ้นรูปพอลิเมอแข็งยาวซึ่งบิดเบือนรูปร่าง RBC และก่อให้เกิดความผิดปกติอันตรายอื่น ๆ รวมถึงการเปลี่ยนแปลงการไหลซึมผ่านเยื่อสูงและความเปราะบางที่เพิ่มขึ้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

อย่างไรก็ตาม ความนี้ เป็นผลจากภาวะแทรกซ้อนที่มีรูปแบบของความผิดปกติของฮีโมโกลบินเอชบีเอส ปัจจุบันใน rbcs , ผู้ป่วย HBS ได้เดียวกรดอะมิโนทดแทนที่เว็บไซต์ที่สำคัญในฮีโมโกลบินโมเลกุล ที่ 6 ตำแหน่งบีตา กรดกลูตามิกจะถูกแทนที่โดยเวลีนและการสูญเสียของประจุลบช่วยให้เพื่อนบ้าน HBS โมเลกุลบนการรวม ,การขึ้นรูปพอลิเมอร์ยาวแข็งที่บิดเบือน RBC รูปร่างและสาเหตุความผิดปกติเป็นอันตรายอื่น ๆรวมทั้งการเปลี่ยนแปลงสมบัติการซึมผ่านเมมเบรนและเปราะบางสูงเพิ่มขึ้น