The hair and other keratinaceous fi

The hair and other keratinaceous fibers such as wools, quills and spines are widely studied at macroscopic level, from the response to chemical treatments [3], [4] and [5] to inherent mechanical properties [6], [7], [8] and [9]. However at molecular level there is much lesser information about these fibers and their ultrastructure. This is probably due to the limitations in the characterization of the entire IFS structure, since it has some highly disordered regions difficult to crystallize, challenging the use of traditional techniques such as X-ray crystallography and NMR. In a few works, computational methods have been applied with success in the study of these fibers structure at molecular level, overcoming these limitations. Computational molecular models of keratin structures (mainly dimers and some tetrameters of α-keratin) have been developed, gathering the available data from several sources such as the known amino acid sequence of keratin proteins, the crystallographic structure of some keratin fragments already unveiled and available information about other fibrous proteins like vimentin and lamin which share similar ultrastructure of the IFS with keratin

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผมและเส้นใยอื่น ๆ keratinaceous เช่นทะเล และธรรมชาติ ปากกาจะศึกษากันอย่างแพร่หลายระดับด้วยตาเปล่า จากการตอบสนองต่อเคมีบำบัด [3], [4] และ [5] โดยธรรมชาติถึงคุณสมบัติทางกล [6], [7], [8] [9] อย่างไรก็ตาม ในระดับโมเลกุล มีข้อมูลน้อยมากเกี่ยวกับเส้นใยเหล่านี้และ ultrastructure ของพวกเขา ทั้งนี้อาจเนื่องจากข้อจำกัดในลักษณะของโครงสร้าง IFS ทั้งหมด เนื่องจากมีบางพื้นที่ที่เป็นระเบียบสูงยากต่อการตกผลึก การใช้เทคนิคดั้งเดิมเช่น x-ray และ NMR ที่ท้าทาย ในชั่วโมงการทำงาน วิธีการคำนวณได้ถูกประยุกต์ใช้กับความสำเร็จในการศึกษาโครงสร้างของเส้นใยเหล่านี้ในระดับโมเลกุล การเอาชนะข้อจำกัดเหล่านี้ คำนวณแบบจำลองโมเลกุลโครงสร้าง keratin (dimers ส่วนใหญ่และบาง tetrameters ของα-เครา) ได้รับการ พัฒนา การรวบรวมข้อมูลจากหลายแหล่งเช่นกรดอะมิโนที่ทราบลำดับของโปรตีน keratin ชิ้นส่วนโครงสร้างของเคราบาง crystallographic เปิดตัวแล้ว และมีข้อมูลเกี่ยวกับโปรตีนเส้นใยอื่น ๆ เช่น vimentin และ lamin ซึ่งแบ่งปันคล้าย ultrastructure ของ IFS กับเครา

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผมและอื่น ๆ เส้นใย keratinaceous เช่นขนสัตว์, Quills และกระดูกสันหลังได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวางในระดับมหภาคจากการตอบสนองต่อการรักษาทางเคมี [3] [4] และ [5] คุณสมบัติทางกลโดยธรรมชาติ [6] [7], [ 8] และ [9] อย่างไรก็ตามในระดับโมเลกุลมีข้อมูลน้อยมากเกี่ยวกับเส้นใยเหล่านี้และ ultrastructure ของพวกเขา อาจเป็นเพราะข้อ จำกัด ในลักษณะของโครงสร้าง IFS ทั้งหมดเพราะมันมีภูมิภาคระเบียบบางอย่างยากที่จะตกผลึกท้าทายการใช้เทคนิคแบบดั้งเดิมเช่นผลึก X-ray และ NMR ในไม่กี่งานที่วิธีการคำนวณได้ถูกนำมาใช้กับความสำเร็จในการศึกษาของเหล่านี้โครงสร้างเส้นใยในระดับโมเลกุลเอาชนะข้อ จำกัด เหล่านี้ แบบจำลองโมเลกุลคำนวณโครงสร้างของเคราติน (ส่วนใหญ่ dimers และ tetrameters ของα-เคราตินบางคน) ได้รับการพัฒนาโดยรวบรวมข้อมูลจากหลายแหล่งเช่นที่รู้จักกันเป็นลำดับกรดอะมิโนโปรตีนเคราตินโครงสร้างผลึกเศษเคราตินบางส่วนเปิดตัวแล้วและพร้อม ข้อมูลเกี่ยวกับเส้นใยโปรตีนอื่น ๆ เช่น vimentin และ Lamin ซึ่งแบ่งปัน ultrastructure ที่คล้ายกันของไอเอฟเอด้วยเคราติน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผมและใย keratinaceous อื่นๆ เช่น Quills หนามเป็นขนสัตว์และ , การศึกษาอย่างกว้างขวางในระดับที่มองเห็นด้วยตาเปล่าจากการตอบสนองการรักษาด้วยสารเคมี [ 3 ] , [ 4 ] และ [ 5 ] ซ่อนเร้นเชิงกล [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] และ [ 9 ] อย่างไรก็ตามในระดับโมเลกุล มีข้อมูลน้อยมากเกี่ยวกับเส้นใยเหล่านี้ และในระดับของพวกเขา นี้อาจเป็นเพราะข้อจำกัดในการศึกษาโครงสร้างของตลาดทั้งหมด เนื่องจากมีบางสูงระบบภูมิภาคยากที่จะตกผลึก การท้าทาย การใช้เทคนิคแบบดั้งเดิมเช่นผลึกศาสตร์รังสีเอกซ์และ NMR ในไม่กี่งาน วิธีการคำนวณได้ถูกนำมาใช้กับความสำเร็จในการศึกษาเหล่านี้เส้นใยโครงสร้างในระดับโมเลกุล การเอาชนะข้อ จำกัด เหล่านี้ การคำนวณแบบจำลองโมเลกุลของโครงสร้าง keratin ( ส่วนใหญ่เป็นสาย และบาง tetrameters ของแอลฟา keratin ) ได้รับการพัฒนา การรวบรวมข้อมูลจากแหล่งต่าง ๆเช่น รู้จักลำดับกรดอะมิโนของโปรตีน keratin Keratin บางชิ้นส่วนของโครงสร้างทางแล้วเปิดตัวพร้อมข้อมูลเกี่ยวกับโปรตีนและเส้นใยอื่น ๆเช่น vimentin ลามินซึ่งในที่คล้ายกันของแบ่งปัน และ IFS ด้วยเคราติน