A Thermoalkalophilic amylase was pr

A Thermoalkalophilic amylase was produced from an environmental bacterial isolate. The enzyme was
then immobilized through its amino groups onto the epoxy rings of magnetic poly glycidyl methacrylate
[m-poly (GMA)] beads. The free enzyme was active within a large pH range, between 7 and 12 and
displayed the optimum activity at 95 ◦C and pH 10. The immobilization appeared to increase the stability
of the enzyme as its bound form showed optimum activity at 105 ◦C and pH 11.0. Kinetic studies
demonstrated that immobilized enzyme had higher Km and lower Vmax values. The activity of the free and
bound enzyme was determined, at 37 ◦C and pH 10.0 and pH 11.0, respectively, in the presence of various
organic solvents and detergents (5%, v/v). Results obtained indicated that detergents, sodium dodecyl
sulfate (SDS) and TritonX-100, caused six fold increase and that various organic solvents also increased
the activity of the amylase.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Thermoalkalophilic amylase ถูกผลิตจากการวางแยกแบคทีเรียสิ่งแวดล้อม เอนไซม์นี้ได้แล้ว หาทางกลุ่มของอะมิโนบนแหวนอีพ็อกซี่ของกลุ่ม glycidyl โพลีเหล็กลูกปัด [m-โพลี (GMA)] เอนไซม์อิสระถูกใช้งานอยู่ภายในช่วง pH กว้าง 7 และ 12 และแสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 95 ◦C และค่า pH 10 การตรึงโปปรากฏเพื่อ เพิ่มความมั่นคงของเอนไซม์นี้เป็นรูปแบบที่ถูกผูกไว้แสดงให้เห็นว่ากิจกรรมที่เหมาะสมที่ 105 ◦C และค่า pH 11.0 การศึกษาเดิม ๆแสดงว่าเอนไซม์เอนไซม์มี Km สูงกว่าและต่ำกว่าค่า Vmax การฟรี และเอนไซม์ผูกกำหนด 37 ◦C และค่า pH 10.0 และค่า pH 11.0 ตามลำดับ ในต่อหน้าของต่าง ๆอินทรีย์และผงซักฟอก (5%, v/v) ผลที่ได้รับระบุที่ผงซักฟอก dodecyl โซเดียมซัลเฟต (SDS) และ TritonX-100 เกิด 6 พับเพิ่มขึ้นและการที่อินทรีย์ต่าง ๆ เพิ่มขึ้นกิจกรรมของ amylase

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

อะไมเลส Thermoalkalophilic ถูกผลิตจากแยกแบคทีเรียสิ่งแวดล้อม เอนไซม์ที่ถูก
ตรึงแล้วผ่านกลุ่มอะมิโนเข้าสู่วงอีพ็อกซี่ของทาคริเลตไกลซิดิลโพลีแม่เหล็ก
[M-โพลี (GMA)] ลูกปัด เอนไซม์อิสระมีบทบาทในช่วงที่พีเอชที่มีขนาดใหญ่ระหว่างวันที่ 7 และ 12 และ
แสดงกิจกรรมที่เหมาะสมที่ 95 ◦Cและค่า pH 10. ตรึงดูเหมือนจะเพิ่มความเสถียร
ของเอนไซม์เป็นรูปแบบที่ถูกผูกไว้มันแสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 105 ◦Cและ ค่า pH 11.0 การศึกษาเกี่ยวกับการเคลื่อนไหว
แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ตรึงมีสูง Km และลดค่า Vmax กิจกรรมของฟรีและ
เอนไซม์ที่ถูกผูกไว้ถูกกำหนดที่ 37 ◦Cและค่า pH 10.0 และค่า pH 11.0 ตามลำดับในการแสดงตนของต่างๆที่
ตัวทำละลายอินทรีย์และผงซักฟอก (5% v / v) ผลที่ได้แสดงให้เห็นว่าผงซักฟอกโซเดียมโดเดซิล
ซัลเฟต (SDS) และ TritonX-100 ทำให้เกิดการเพิ่มขึ้นหกเท่าและตัวทำละลายอินทรีย์ต่าง ๆ นอกจากนี้ยังเพิ่ม
การทำงานของอะไมเลส

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป็นแป้งที่ผลิตจาก thermoalkalophilic สิ่งแวดล้อมแบคทีเรียไอโซเลท เอนไซม์คือ
แล้วตรึงผ่านอะมิโนกลุ่มลง epoxy แหวนแม่เหล็กโพลีไกลซิดิลเมทาคริเลต
[ m-poly ( GMA ) ] ลูกปัด เอนไซม์อิสระที่ถูกใช้งานในช่วง pH ขนาดใหญ่ระหว่าง 7 และ 12
แสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 95 ◦พีเอช 10การตรึงปรากฏเพื่อเพิ่มเสถียรภาพของเอนไซม์เป็นผูกพัน
แบบฟอร์มแสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 105 ◦พีเอช 11.0 . การศึกษาจลนศาสตร์ พบว่าเอนไซม์มีกม.
ที่สูงและค่า Vmax ลดลง กิจกรรมของฟรีและ
ผูกพันเอนไซม์มุ่งมั่นที่ 37 ◦พีเอช 10.0 และ pH 11.0 ตามลำดับ และในการแสดงตนของตัวทำละลายอินทรีย์และผงซักฟอกต่างๆ
( 5%v / v ) ผลการศึกษาพบว่า สารโซเดียมโดเดซิลซัลเฟต ( SDS )
tritonx-100 จากหกพับเพิ่มขึ้น และที่ต่างๆ ตัวทำละลายอินทรีย์เพิ่มขึ้น
กิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลส .