Among various reactive oxygen speci

Among various reactive oxygen species, OH• is most harmful due to its reaction with biological macromolecules such as protein, lipid and DNA (Cacciuttoloa, Trinha, Lumpkina, & Rao, 1993). Therefore, the removal of the OH• is probably one of the most effective defenses of a living body against various diseases. As shown in Fig. 4, theOH• scavenging activity of peptides before digestionwas 32.6% (the concentration of peptidewas 1 mg/mL). After 2 h of digestionwith pepsin, the OH• scavenging activity of peptides was increased to 51.8% (p b 0.05). Pepsin breaks the peptides into smaller fragments, thus exposing a large amount of internal groups, including some hydrophobic groups to the environment. Chen,Muramoto, Yamauchi, and Nokihara (1996) reported that the hydrophobic amino acid residues Val and Leu were possibly responsible for the high antioxidant effects. However, further digestion with trypsin resulted in the decrease in OH• scavenging activity (p b 0.05). The changes in the OH• scavenging activity suggested that the peptide was degraded into some free amino acids during the pepsin–trypsin treatment which changed the length of the peptides.
The changing trend of DPPH radical scavenging activity was similar to the OH• scavenging activity, which increased during the first 2 h from 89.9% to 93.8% (the concentration of peptide was 3 mg/mL) and then showed a significant decline to 57.5% (36.0% decrease compared to that before digestion). The result proclaimed that the peptides possibly contained substances which were electron donors and could react with free radicals to terminate the radical chain reaction, such as Cys and Met residues containing nucleophilic sulphur side chains and Trp, Tyr, and Phe residues containing aromatic side chains that can easily donate hydrogen atoms. However, during trypsin digestion, the peptides were more completely hydrolyzed, thus making them more hydrophilic and therefore more difficult to react with the lipid-soluble DPPH radicals (Zhu et al., 2008). Therefore, the DPPH radical scavenging activity decreased during the trypsin treatment.
Following the simulated pepsin digestion, Fe2+-chelating ability remained at the same level compared with that before digestion. However, after 2 h of trypsin digestion, the Fe2+-chelating ability drastically increased from 26.8% to 90.4%. High Fe2+-chelating ability observed in the peptides after pepsin–trypsin digestion may be the result of the greater exposure of acidic and basic amino acids due to peptide cleavage, since the carboxyl and amino groups in their side chains can bind Fe2+. Saiga, Tanabe, and Nishimura (2003) also concluded that acidic and basic amino acids may play an important role in Fe2+ and Cu2+ chelation. The exceptionally high Fe2+-chelating ability in the peptides after pepsin–trypsin digestion was likely due to the presence of large amounts of acidic amino acids such as Glu and Asp, and basic amino acids including Lys and Arg, and their greater exposure to the external environment following digestion.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในบรรดาสปีชีส์ต่าง ๆ ปฏิกิริยาออกซิเจน OH• คือเป็นอันตรายมากที่สุดเนื่องจากเป็นปฏิกิริยากับ macromolecules ทางชีวภาพเช่นโปรตีน ไขมัน และดีเอ็นเอ (Cacciuttoloa, Trinha, Lumpkina และ ราว 1993) ดังนั้น การกำจัดของ OH• อาจเป็นหนึ่งป้องกันมีประสิทธิภาพสูงสุดของชีวิตร่างกายต่อต้านโรคต่าง ๆ ตามที่แสดงใน Fig. 4, theOH• scavenging กิจกรรมของเปปไทด์ digestionwas 32.6% (ความเข้มข้นของ peptidewas 1 mg/mL) หลังจาก h 2 ของเพพซิน digestionwith กิจกรรม scavenging OH• ของเปปไทด์ถูกเพิ่มเป็น 51.8% (p b 0.05) เพพซินแบ่งเปปไทด์ที่เป็นชิ้น ๆ ขนาดเล็ก จึง เปิดเผยจำนวนมากภายในกลุ่ม การรวมกลุ่มบาง hydrophobic ต่อสิ่งแวดล้อม เฉิน Muramoto ยะมะอุชิ และ Nokihara (1996) รายงานว่า ตก hydrophobic กรดอะมิโนวาลและลัวก็อาจชอบผลต้านอนุมูลอิสระสูง อย่างไรก็ตาม ต่อย่อยอาหารกับทริปซินส่งผลให้ลดลง OH• scavenging กิจกรรม (p b 0.05) การเปลี่ยนแปลงในกิจกรรม scavenging OH• แนะนำว่า เพปไทด์ที่ถูกลดขั้นเป็นกรดอะมิโนบางอย่างฟรีโดยการรักษาเพพซิน – ทริปซินซึ่งเปลี่ยนแปลงความยาวของเปปไทด์ แนวโน้มการเปลี่ยนแปลงของ DPPH รุนแรง scavenging กิจกรรม OH• scavenging กิจกรรม ซึ่งเพิ่มขึ้นในระหว่าง h 2 แรกจาก 89.9% 93.8% (ความเข้มข้นของเพปไทด์คือ 3 mg/mL) และจากนั้น พบลดลงอย่างมีนัยสำคัญถึง 57.5% (เปรียบเทียบกับก่อนการย่อยอาหารลดลง 36.0%) ผลประกาศว่า เปปไทด์อาจประกอบด้วยสารที่มีผู้บริจาคอิเล็กตรอน และสามารถทำปฏิกิริยากับอนุมูลอิสระเพื่อหยุดปฏิกิริยาลูกโซ่รุนแรง Cys และเม็ท ประกอบด้วย nucleophilic ตกค้างซัลเฟอร์ด้านโซ่และ Trp, Tyr และเพตกประกอบด้วยโซ่ข้างหอมที่ง่าย ๆ สามารถบริจาคอะตอมไฮโดรเจน อย่างไรก็ตาม ระหว่างทริปซินย่อยอาหาร เปปไทด์มีมากขึ้นสมบูรณ์ hydrolyzed จึง ทำให้พวกเขาเพิ่มเติม hydrophilic และจึงยากต่อการทำปฏิกิริยากับไขมันละลาย DPPH อนุมูล (Zhu et al., 2008) ดังนั้น กิจกรรม scavenging รุนแรง DPPH ลดลงการรักษาทริปซิน เพพซินจำลองย่อยอาหาร Fe2 + ต่อ-chelating สามารถยังคงอยู่ในระดับเดียวกันเมื่อเทียบกับก่อนที่จะย่อยอาหาร อย่างไรก็ตาม หลัง h 2 ของทริปซินย่อยอาหาร Fe2 + -chelating สามารถอย่างรวดเร็วเพิ่มขึ้นจาก 26.8% 90.4% สูง Fe2 + -chelating สามารถสังเกตในเปปไทด์หลังจากเพพซิน – ทริปซินย่อยอาหารอาจเกิดการเปิดรับแสงมากขึ้นของกรดอะมิโนกรด และพื้นฐานเนื่องจากเพปไทด์ปริ ตั้งแต่ carboxyl และกลุ่มอะมิโนในห่วงโซ่ของด้านข้างสามารถผูก Fe2 + Saiga, Tanabe และ Nishimura (2003) ยังสรุปว่า กรดอะมิโนกรด และพื้นฐานอาจมีบทบาทสำคัญใน chelation Fe2 + และ Cu2 + สูง Fe2 + -chelating ความเปปไทด์หลัง จากเพพซิน – ทริปซินย่อยอาหารได้อาจเนื่องจากจำนวนมากของกรดอะมิโนกรด Glu และ Asp และกรดอะมิโนพื้นฐาน Lys และอาร์กิวเมนต์ของค่า และแสงของพวกเขามากกว่าสิ่งแวดล้อมภายนอกต่อการย่อยอาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในหมู่ต่างๆออกซิเจนสายพันธุ์โอ•เป็นอันตรายมากที่สุดเนื่องจากปฏิกิริยากับโมเลกุลทางชีวภาพเช่นโปรตีนไขมันและดีเอ็นเอ (Cacciuttoloa, Trinha, Lumpkina และราว 1993) ดังนั้นการกำจัดของโอ•อาจเป็นหนึ่งในการป้องกันที่มีประสิทธิภาพมากที่สุดของร่างกายที่อาศัยอยู่กับโรคต่างๆ ดังแสดงในรูป 4 theOH •กิจกรรมไล่ของเปปไทด์ก่อน digestionwas 32.6% (ความเข้มข้นของ peptidewas 1 มิลลิกรัม / มิลลิลิตร) หลังจากนั้น 2 ชั่วโมงน้ำย่อย digestionwith กิจกรรมไล่ OH •ของเปปไทด์จะเพิ่มขึ้นเป็น 51.8% (PB 0.05) น้ำย่อยเปปไทด์แตกเป็นเศษเล็กจึงเผยให้เห็นจำนวนมากของกลุ่มภายในรวมทั้งกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำบางส่วนเข้ากับสภาพแวดล้อม เฉิน Muramoto, Yamauchi และโนคิฮาร่า (1996) รายงานว่าอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำกรด Val และลื้อก็อาจจะเป็นผู้รับผิดชอบต่อผลกระทบสารต้านอนุมูลอิสระสูง อย่างไรก็ตามการย่อยอาหารอีกด้วย trypsin ผลในการลดลงของโอ•กิจกรรมไล่ (Pb 0.05) การเปลี่ยนแปลงในกิจกรรมไล่ OH •ชี้ให้เห็นว่าเปปไทด์ที่ถูกย่อยเป็นกรดอะมิโนบางฟรีระหว่างการรักษาน้ำย่อย-trypsin ที่เปลี่ยนความยาวของเปปไทด์
แนวโน้มการเปลี่ยนแปลงของ DPPH กิจกรรมต้านอนุมูลอิสระก็คล้ายคลึงกับกิจกรรมไล่ OH •, ซึ่งเพิ่มขึ้นในช่วงแรก 2 ชั่วโมงจาก 89.9% เป็น 93.8% (ความเข้มข้นของเปปไทด์เป็น 3 มิลลิกรัม / มิลลิลิตร) และจากนั้นแสดงให้เห็นว่าการลดลงอย่างมีนัยสำคัญ 57.5% (ลดลง 36.0% เมื่อเทียบกับก่อนที่จะย่อยอาหาร) ผลที่ได้ประกาศว่าเปปไทด์อาจจะมีสารที่มีอิเล็กตรอนบริจาคและสามารถทำปฏิกิริยากับอนุมูลอิสระที่จะยุติปฏิกิริยาลูกโซ่รุนแรงเช่น Cys และได้พบกับสารตกค้างที่มีโซ่ด้านกำมะถัน nucleophilic และ Trp, เทอร์และเพตกค้างที่มีโซ่ด้านที่มีกลิ่นหอม สามารถบริจาคอะตอมไฮโดรเจน อย่างไรก็ตามในระหว่าง trypsin ย่อยอาหารเปปไทด์ที่ถูกย่อยสลายอย่างสมบูรณ์มากขึ้นจึงทำให้พวกเขามากขึ้นน้ำและดังนั้นจึงยากที่จะทำปฏิกิริยากับไขมันละลายสารอนุมูล DPPH (Zhu et al., 2008) ดังนั้นกิจกรรมต้านอนุมูลอิสระ DPPH ลดลงในระหว่างการรักษา trypsin
ต่อการย่อยอาหารน้ำย่อยจำลอง Fe2 + ความสามารถ -chelating ยังคงอยู่ในระดับเดียวกันเมื่อเทียบกับก่อนการย่อยอาหาร อย่างไรก็ตามหลังจาก 2 ชั่วโมงของการย่อยอาหาร trypsin, Fe2 + ความสามารถ -chelating เพิ่มขึ้นอย่างมากจาก 26.8% เป็น 90.4% สูง Fe2 + -chelating ความสามารถในการปฏิบัติในการเปปไทด์หลังจากการย่อยน้ำย่อย-trypsin อาจเป็นผลจากการเปิดรับมากขึ้นของกรดและพื้นฐานกรดอะมิโนเปปเนื่องจากความแตกแยกตั้งแต่ carboxyl และอะมิโนในกลุ่มเครือข่ายด้านของพวกเขาสามารถผูก Fe2 + Saiga, ทานาเบะและ Nishimura (2003) นอกจากนี้ยังได้ข้อสรุปว่ากรดอะมิโนที่เป็นกรดและพื้นฐานอาจมีบทบาทสำคัญในการ Fe2 + และ Cu2 + ขับ สูงเป็นพิเศษ Fe2 + ความสามารถในการย่อยอาหารเปปไทด์หลังจากน้ำย่อย-trypsin -chelating ก็น่าจะเป็นเพราะการปรากฏตัวของจำนวนมากของกรดอะมิโนที่เป็นกรดเช่น Glu และงูเห่าและกรดอะมิโนขั้นพื้นฐานรวมทั้งลิซและหาเรื่องและการสัมผัสมากขึ้นของพวกเขาไปยังภายนอก สภาพแวดล้อมในการย่อยอาหารต่อไปนี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ๆในหมู่ปฏิกิริยาชนิดออกซิเจน โอ้ - เป็นอันตรายมากที่สุดเนื่องจากปฏิกิริยากับโมเลกุลทางชีวภาพเช่นโปรตีนไขมันและดีเอ็นเอ ( cacciuttoloa trinha lumpkina , , , & Rao , 1993 ) ดังนั้น การกำจัดของโอ - อาจเป็นหนึ่งของการป้องกันที่มีประสิทธิภาพมากที่สุดของชีวิตร่างกายต่อต้านโรคต่าง ๆ ดังแสดงในรูปที่ 4 - การจัดกิจกรรม theoh เปปก่อน digestionwas 326 % ( ความเข้มข้นของ peptidewas 1 mg / ml ) หลังจาก 2 ชั่วโมงของ digestionwith เพพซิน โอ - การกิจกรรมของเปปไทด์เพิ่มขึ้นเป็นร้อยละ 51.8 เปอร์เซ็นต์ ( P B ตามลำดับ เพพซินแบ่งเปปไทด์เป็นชิ้นส่วนขนาดเล็ก ดังนั้น การเปิดเผยจำนวนเงินขนาดใหญ่ของกลุ่มภายใน รวมทั้งบางกลุ่ม ) เพื่อสิ่งแวดล้อม เฉิน มุราโมโตะผู้พัฒนา , , ,และ nokihara ( 1996 ) รายงานว่า ) กรดอะมิโนตกค้างวาล และ Leu คืออาจจะรับผิดชอบต่อต้านอนุมูลอิสระสูงผลกระทบ อย่างไรก็ตาม ต่อการย่อยด้วยเอนไซม์ผลในการลดลงในโอ - กิจกรรม ( P B ตามลำดับการเปลี่ยนแปลงในโอ - การกิจกรรมพบว่าเปปไทด์ถูกสลายเป็นกรดอะมิโนเอนไซม์เปปซินและบางฟรีในการเปลี่ยนความยาวของเปปไทด์ .
เปลี่ยนแนวโน้มเป็นตัวเร่งปฏิกิริยา dpph กิจกรรมคล้ายกับโอ - การกิจกรรมที่เพิ่มขึ้นในช่วง 2 ชั่วโมงแรกจาก 89.9 % 938% ( ความเข้มข้นของเปปไทด์ 3 mg / ml ) แล้วพบว่าลดลงอย่างมีนัยสำคัญเพื่อ 57.5 ล้านบาท ( เพิ่มขึ้นร้อยละ 36.0 เมื่อเทียบกับก่อนการย่อยอาหาร ) ผลประกาศว่าเปปไทด์จะประกอบด้วยสารซึ่งมีผู้บริจาคอิเล็กตรอนและสามารถทำปฏิกิริยากับอนุมูลอิสระยุติปฏิกิริยาลูกโซ่ที่รุนแรง เช่น ภาวะ และพบเศษที่มีกำมะถัน และด้านโซ่ nucleophilic กเทียร์ และเพตกค้างที่มีโซ่ข้างหอมที่สามารถบริจาคไฮโดรเจนอะตอม อย่างไรก็ตาม ในระหว่างการย่อยอาหารเอนไซม์ , เปปไทด์ถูกสมบูรณ์ขึ้นจากน้ำและทำให้พวกเขามากขึ้น จึงยากต่อการทำปฏิกิริยากับไขมันที่ละลายน้ำได้ dpph อนุมูล ( Zhu et al . , 2008 ) ดังนั้น กิจกรรม dpph เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาลดลงในระหว่างการรักษา
ทริป .ต่อไปนี้โดยเพปซินการย่อย fe2 - และความสามารถอยู่ในระดับเดียวกันเมื่อเทียบกับก่อนการย่อยอาหาร อย่างไรก็ตาม หลังจาก 2 ชั่วโมงของการย่อยอาหารเอนไซม์ , fe2 - และความสามารถอย่างมากเพิ่มขึ้นจาก 26.8 % 90.4 ล้านบาทสูง - ต่ำ fe2 ความสามารถสังเกตในเปปหลังจากทริปย่อยเปปซิน และอาจเป็นผลของการเปิดรับแสงมากขึ้น ซึ่งกรดอะมิโนเปปไทด์และเนื่องจากตัวพื้นฐาน ตั้งแต่หมู่คาร์บอกซิลและหมู่อะมิโนโซ่ข้างพวกเขาสามารถผูก fe2 . ( ไซงะ , , และ นิชิมูระ ( 2003 ) ก็สรุปได้ว่า กรดและพื้นฐานกรดอะมิโนอาจมีบทบาทสำคัญใน fe2 CU2 การล้างพิษและ .สูงเป็นพิเศษ fe2 - และความสามารถในการย่อยเอนไซม์เปปซินและเปปไทด์หลังน่าจะมาจากการมีจำนวนมากของกรดอะมิโนที่เป็นกรดเช่น GLU และ ASP และกรดอะมิโนพื้นฐาน ได้แก่ ไลซีน และไม่ดี และของพวกเขามากกว่าการสัมผัสกับสภาพแวดล้อมภายนอก

ต่อไปนี้การย่อยอาหาร