The infrared spectra of control and

The infrared spectra of control and UV irradiated fish gelatin powder are depicted in Fig. 4. Spectra of samples revealed identical patterns, indicating insignificant changes to have occurred among the functional groups. However, on closer examination, the absorption bands around 2324 cm−1, 1655 cm−1 (possibly, amide I, CO, and CN-stretching) and at 1532 cm−1 (possibly amide II) showed marked changes to have occurred. According to Muyonga et al. (2004), the amide I absorption band between 1600 and 1700 cm−1 is a useful peak for IR analysis of the secondary structure of protein like gelatin (Muyonga, Cole, & Duodu, 2004). Slight shifts in some of the bands were also observed from the spectra between treatments. This might be possibly due to the crosslinking that might have occurred in gelatin granules, after exposure to radiation treatments. However, further investigations are required to characterise the same and look for the possible quantitative changes taking place in the functional groups.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

อินฟราเรดสเปกตรัมของการควบคุมและการฉายรังสียูวีเจลาตินผงปลาเป็นภาพในรูป 4. Spectra ของกลุ่มตัวอย่างพบว่ารูปแบบที่เหมือนกันแสดงให้เห็นการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญจะเกิดขึ้นระหว่างกลุ่มทำงาน อย่างไรก็ตามในการตรวจสอบใกล้ชิดและแถบการดูดกลืนรอบ 2,324 เซนติเมตร-1, 1655 เซนติเมตร-1 (อาจจะเป็นเอไมด์ผม, CO, และ CN-ยืด) และ 1,532 เซนติเมตร-1 (อาจจะ amide II) แสดงให้เห็นว่าการทำเครื่องหมายการเปลี่ยนแปลงที่จะเกิดขึ้น ตาม Muyonga และคณะ (2004), เอไมด์วงดูดซึมฉันระหว่าง 1,600 และ 1,700 เซนติเมตร-1 เป็นยอดเขาที่มีประโยชน์สำหรับการวิเคราะห์ IR ของโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนเช่นเจลาติน (Muyonga โคล & Duodu, 2004) การเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในบางส่วนของวงยังถูกตั้งข้อสังเกตจากสเปกตรัมระหว่างการรักษา นี้อาจจะอาจจะเป็นเพราะการเชื่อมขวางที่อาจจะเกิดขึ้นในเม็ดเจลาตินหลังจากที่สัมผัสกับรังสีรักษา อย่างไรก็ตามการตรวจสอบต่อไปจะต้องลักษณะเดียวกันและมองหาการเปลี่ยนแปลงเชิงปริมาณที่เป็นไปได้ที่เกิดขึ้นในการทำงานเป็นกลุ่ม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

อินฟราเรดสเปกตรัมของรังสี UV และควบคุมปลาผงเจลาตินจะปรากฎในรูปที่ 4 สเปกตรัมพบรูปแบบเหมือนกัน ซึ่งการเปลี่ยนแปลงนั้นเกิดขึ้นระหว่างหมู่ฟังก์ชัน อย่างไรก็ตาม เมื่อใกล้สอบ การดูดซึมวงรอบที่ cm − 1 , − 1 ( 1655 ) เป็นไปได้ และผม , บริษัทและ CN ยืด ) และที่ 1360 cm − 1 ( อาจจะเอไมด์ II ) พบเครื่องหมายการเปลี่ยนแปลงที่จะเกิดขึ้น ตาม muyonga et al . ( 2004 ) , และฉันการดูดกลืนและระหว่าง 1600 1700 cm − 1 เป็นจุดสูงสุดที่มีประโยชน์สำหรับการวิเคราะห์ IR ของโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนเช่นเจลาติน ( muyonga โคล & duodu , 2004 ) เล็กน้อยกะบางวงยังสังเกตได้จากช่วงระหว่างการรักษานี้อาจจะเนื่องจากการทำปฏิกิริยาที่อาจเกิดขึ้นในเม็ดเจลาติน หลังจากการรักษารังสี อย่างไรก็ตาม การตรวจสอบต่อไปจะต้องชันเดียวกันและมองหาเป็นไปได้เชิงปริมาณการเปลี่ยนแปลงสละสถานที่ในหมู่ฟังก์ชัน