An amylase enzyme from pitaya peel

An amylase enzyme from pitaya peel was purified 234.2-folds with 72.1% recovery using ammonium
sulphate precipitation, gel filtration and ion exchange chromatography. Gel filtration chromatography
and SDS–PAGE revealed that the enzyme is monomeric with a molecular weight of 42.1 kDa. The
apparent Km and Vmax of the amylase were 2.7 mg/ml and 34.30 u/min/mg of protein, respectively. The
enzyme was highly active and stable over a wide pH range from pH 3 to pH 11.0, with optimum activity
being observed at pH 5.0. The enzyme was highly selective for soluble starch, amylopectin, glycogen and
pulullan. The purified amylase did not require calcium and displayed extreme stability with regard to
surfactants and oxidising agents. EDTA, a powerful chelating agent, did not have any significant effect
on the stability of the enzyme. Such characteristics have not been previously reported for this type
of enzyme from fruit peel. This enzyme, which possesses unique properties, could be widely used in
different types of industries, especially in food and biotechnological applications.

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอนไซม์อะไมเลสจากเปลือกแก้วมังกรบริสุทธิ์ 234.2-folds กับ 72.1 % กู้คืนโดยใช้แอมโมเนียมซัลเฟตตกตะกอนการกรอง
, เจลและเทคนิคแลกเปลี่ยนไอออน gel filtration chromatography และพบว่าทั้งหน้า
SDS เอนไซม์จะเกิดมีน้ำหนักโมเลกุล 42.1 กิโลดาลตัน
กม. ชัดเจนและ Vmax ของอะไมเลสเป็น 2.7 มิลลิกรัม / มิลลิลิตร และ 34.30 U / มิน / มิลลิกรัมโปรตีนตามลำดับ
เอนไซม์ที่ใช้งานสูงและมีเสถียรภาพมากกว่าที่หลากหลาย Ph จาก pH 3 pH 11.0 สูงสุดกิจกรรม
ถูกสังเกตที่พีเอช 5.0 . เอนไซม์สูงเลือกละลายแป้งอะไมโลเพคติน , ไกลโคเจนและ
pulullan . ทำให้เอนไซม์อะไมเลสไม่ได้ต้องการแคลเซียมและแสดงเสถียรภาพมากเกี่ยวกับ
สารลดแรงตึงผิวและ oxidising ตัวแทน EDTA , ที่มีประสิทธิภาพและตัวแทนไม่มีอิทธิพล
ต่อเสถียรภาพของเอนไซม์ ลักษณะดังกล่าวมีรายงานว่า ก่อนหน้านี้ สำหรับประเภทนี้
ของเอนไซม์จากเปลือกผลไม้ เอนไซม์ซึ่งครอบครองคุณสมบัติเฉพาะ สามารถใช้กันอย่างแพร่หลายใน
อุตสาหกรรมประเภทต่างๆ โดยเฉพาะในอาหารและการประยุกต์ใช้เทคโนโลยีชีวภาพ .