2.3.1. Proteases (endopeptidases)Th

2.3.1. Proteases (endopeptidases)
The level of soluble protein in pooled sampleswas determined using
themethod described by Bradford (1976). Trypsin activity was assayed
according to Erlanger et al. (1961), using BAPNA (N-α-Benzoyl-DLarginine
p-nitroanilide) as substrate. The mixtures were incubated at
37 °C and the absorbance of the reaction products was measured at
410 nm. Chymotrypsin activity was measured by the method of
Hummel (1959), asmodified by Applebaum et al. (2001), using BTEE
(N-Benzoyl-L-tyrosine ethyl ester) as substrate. The mixtures were
incubated at 37 °C and the absorbance of the reaction products was
measured at 256 nm. The reaction of trypsinwas stopped by adding 30%
acetic acid. One unit of enzyme activitywas defined as 1 μg nitroanilide
released per minute, using a molar extinction coefficient of 8.8 for
trypsin and of 964 for chymotrypsin.
Leucine aminopeptidase was measured at 37 °C as suggested by
Appel (1974), using leucine P-nitroanilide as substrate. The reaction
of leucine aminopeptidase was stopped by adding 30% acetic acid. The
mixtures were incubated at 37 °C and the absorbance of the reaction
products was measured at 410 nm. One unit of enzyme activity was
defined as 1 μg nitroanilide released per minute, using a molar
extinction coefficient of 8.2.
Acid proteinase (pepsin) activity was evaluated as described by
Sarath et al. (1989), using 2% hemoglobin as substrate. The enzyme
crude extracts and the substrate were incubated at 37 °C and the
absorbance of the reaction products measured at 280 nm. One unit of
enzyme activity was defined as 1 μg tyrosine released per minute,
using the molar extinction coefficient of 0.005.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2.3.1 proteases (endopeptidases)ระดับของโปรตีนละลายใน pooled sampleswas ใช้themethod โดยแบรดฟอร์ด (1976) ทริปซินกิจกรรมถูก assayedตาม Erlanger et al. (1961), โดยใช้ BAPNA (N-α-Benzoyl-DLargininep-nitroanilide) เป็นพื้นผิว ได้รับการกกส่วนผสมที่37 ° C และ absorbance ของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาที่มีวัดที่410 nm กิจกรรม chymotrypsin โดยวัดจากวิธีการภมร (1959), asmodified โดย Applebaum et al. (2001), โดยใช้ BTEE(N-Benzoyl-L-ไทโรซีนเอทิลเอสเทอร์) เป็นพื้นผิว มีส่วนผสมได้รับการกกที่ 37 ° C และ absorbance ของปฏิกิริยาได้วัดที่ 256 nm ปฏิกิริยาของ trypsinwas หยุดเพิ่ม 30%กรดอะซิติก กำหนดเป็น 1 ไมโครกรัม nitroanilide activitywas เอนไซม์หนึ่งหน่วยออกต่อนาที ใช้ค่าสัมประสิทธิ์การสูญเสียโมเลกุล 8.8 สำหรับทริปซิน และ 964 สำหรับ chymotrypsinมีวัด aminopeptidase ไธรที่ 37 ° C เป็นแนะนำด้วยได้ (1974), ใช้ไธร P nitroanilide เป็นพื้นผิว การเกิดปฏิกิริยาของไธร aminopeptidase ถูกหยุด โดยการเพิ่ม 30% กรดอะซิติก การส่วนผสมได้รับการกกที่ 37 ° C และ absorbance ของปฏิกิริยาผลิตภัณฑ์ที่มีวัดที่ 410 nm เป็นหน่วยหนึ่งของเอนไซม์กำหนดเป็น 1 ไมโครกรัม nitroanilide ออกต่อนาที ใช้กรามค่าสัมประสิทธิ์การสูญเสียของ 8.2ประกอบกิจกรรม proteinase กรด (น้ำย่อย) เป็นอธิบายSarath et al. (1989), ใช้ฮีโมโกลบิน 2% เป็นพื้นผิว เอนไซม์สารสกัดจากน้ำมันดิบและพื้นผิวได้รับการกกที่ 37 ° C และวัด absorbance ของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาที่ 280 nm หนึ่งหน่วยเอนไซม์ถูกกำหนดเป็นไทโรซีน 1 ไมโครกรัมออกต่อนาทีโดยใช้ค่าสัมประสิทธิ์การสูญเสียโมเลกุลของ 0.005

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2.3.1 โปรตีเอส (endopeptidases)
ระดับของโปรตีนที่ละลายใน sampleswas pooled การพิจารณาโดยใช้
อธิบาย themethod โดยแบรดฟอ (1976) กิจกรรม trypsin ได้รับการวิเคราะห์
ตามเลน, et al (1961) โดยใช้ BAPNA (N-α-Benzoyl-DLarginine
P-nitroanilide) เป็นสารตั้งต้น ผสมถูกบ่มที่
อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียสและการดูดกลืนแสงของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาวัดที่
410 นาโนเมตร กิจกรรม chymotrypsin วัดโดยวิธีของ
ฮัมเมล (1959) โดย asmodified Applebaum et al, (2001) โดยใช้ BTEE
(N-Benzoyl-L-tyrosine เอทิลเอสเตอร์) เป็นสารตั้งต้น ผสมได้รับการ
บ่มที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียสและการดูดกลืนแสงของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาที่ถูก
วัดที่ 256 นาโนเมตร ปฏิกิริยาของ trypsinwas หยุดโดยการเพิ่ม 30%
กรดอะซิติก หนึ่งหน่วยของเอนไซม์ activitywas กำหนดเป็น nitroanilide 1 ไมโครกรัม
การปล่อยตัวต่อนาทีโดยใช้ค่าสัมประสิทธิ์การสูญเสียฟันกราม 8.8 สำหรับ
trypsin และ 964 สำหรับ chymotrypsin.
aminopeptidase Leucine วัดที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียสตามที่แนะนำโดย
แตะ (1974) โดยใช้ leucine P-nitroanilide เป็นสารตั้งต้น ปฏิกิริยา
ของ aminopeptidase leucine ก็หยุดโดยการเพิ่มกรดอะซิติก 30%
ผสมถูกบ่มที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียสและการดูดกลืนแสงของการเกิดปฏิกิริยาที่
ผลิตภัณฑ์ได้รับการวัดที่ 410 นาโนเมตร หนึ่งหน่วยของเอนไซม์ที่ถูก
กำหนดให้เป็น nitroanilide 1 ไมโครกรัมต่อนาทีปล่อยออกมาโดยใช้กราม
ค่าสัมประสิทธิ์การสูญพันธุ์ของ 8.2.
กรดโปร (น้ำย่อย) กิจกรรมที่ได้รับการประเมินตามที่อธิบาย
Sarath et al, (1989) โดยใช้ฮีโมโกล 2% เป็นสารตั้งต้น เอนไซม์
สารสกัดและสารตั้งต้นที่ถูกบ่มที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียสและ
การดูดกลืนแสงของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาวัดที่ 280 นาโนเมตร หนึ่งหน่วยของ
เอนไซม์ถูกกำหนดเป็นซายน์ 1 ไมโครกรัมการปล่อยตัวต่อนาที
โดยใช้ค่าสัมประสิทธิ์การสูญเสียฟันกราม 0.005

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2.3.1 . ทาง ( endopeptidases )ระดับของโปรตีนที่ละลายได้ใน sampleswas หาได้โดยใช้ pooledวิธีการอธิบายโดยแบรดฟอร์ด ( 1976 ) กิจกรรมของเอนไซม์ซีรั่มม เ ร์แลงเกอร์ et al . ( 1961 ) , การใช้ bapna ( N - dlarginine เบนโซแอลฟาp-nitroanilide ) เป็นสับสเตรท และอุณหภูมิ37 ° C และการดูดกลืนแสงของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาที่วัด410 นาโนเมตร กิจกรรมของเอนไซม์ไคโมทริปซินถูกวัดโดยวิธีการของฮัมเมล ( 1959 ) , asmodified โดยแอปเปิ้ลบาม et al . ( 2001 ) , การใช้ btee( n-benzoyl-l-tyrosine ethyl ester ) เป็นสับสเตรท ส่วนผสมคือบ่มที่ 37 ° C และการดูดกลืนแสงของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยา คือวัดที่ 256 นาโนเมตร ปฏิกิริยาของ trypsinwas แวะเพิ่ม 30%กรดอะซิติก หนึ่งหน่วยของเอนไซม์ activitywas กำหนดเป็น 1 μ i-nitroanilide กรัมออกต่อนาที โดยใช้ค่าสัมประสิทธิ์การสูญพันธุ์โมล 8.8 สำหรับทริปของดิฉันให้สิบโท .ลูซีนบางหนถูกวัดที่ 37 ° C เป็นข้อเสนอแนะโดยชื่อ ( 1974 ) , ใช้ลูซีน p-nitroanilide เป็นสับสเตรท ปฏิกิริยาต่างๆของบางหนถูกหยุดโดยการเพิ่ม 30 % กรดอะซิติก ที่ผสมถูกบ่มที่ 37 ° C และการดูดกลืนแสงของปฏิกิริยาผลิตภัณฑ์ถูกวัดที่ 410 นาโนเมตร หนึ่งหน่วยของเอนไซม์คือกำหนดเป็น 1 μ G i-nitroanilide ออกต่อนาทีโดยใช้ฟันกรามค่าสัมประสิทธิ์การสูญพันธุ์ของ 8.2 .กรดโปร ( อักษร ) กิจกรรมประเมินตามที่อธิบายไว้โดยซารัท et al . ( 1989 ) , ใช้ 2% ฮีโมโกลบินเป็นสาร เอนไซม์สารสกัดและสารบ่มที่ 37 ° C ) และการดูดกลืนแสงของปฏิกิริยาผลิตภัณฑ์วัดที่ 280 nm . หนึ่งหน่วยของกิจกรรมของเอนไซม์ถูกกำหนดเป็น 1 μ g ซีนออกต่อนาทีใช้ฟันกรามการสูญพันธุ์สัมประสิทธิ์ของส่วน