Although frozen storage is an impor

Although frozen storage is an important preservation method for muscle foods, quality deterioration cannot be avoided during freezing due to the formation of ice crystals, which leads to distortion of tissue structure, mechanical damage, and denaturation of protein. Myoglobin is the protein responsible for meat color. Oxidation of cherry red oxymyoglobin to brown metmyoglobin results in meat discoloration. Meat color (myoglobin) is determined by the pre-rigor, post-rigor, and storage factors that affect muscle proteins (Hector, Brew-Graves, Hassen, & Ledward, 1992; Ledward, 1985; Offer, Knight, Jeacocke, Almond, & Cousins, 1989; Renerre & Bonhomme, 1991). Factors affecting meat protein include ice crystal formation, dehydration, increased solute concentration, fat hydrolysis and or oxidation, atmospheric gasses (particularly oxygen), protein oxidation and proteolysis, and rigor temperature (Matsumoto, 1979; Shenouda, 1980). However, quality deterioration also occurs during freezing and frozen storage due to the osmotic removal of water, denaturation of protein and mechanical damage (Thyholt & Isaksson, 1997), and release of enzymes and other components from meat (Nilsson & Ekstrand, 1993). Thawing plays an important role in membrane disintegration as well as affecting sensory attributes (Nilsson & Ekstrand, 1994). The freeze–thaw process is found to be detrimental to overall physicochemical and textural quality. The denaturation of muscle protein, induced by the freeze–thaw process, mainly contributes to the detrimental textural changes of muscle (Ang & Hultin, 1989; Ragnarrsson & Regenstein, 1989). Bullock et al. (1994) reported that frozen patties made from lean cow trimmings had greater color pigment and oxidative lipid stability than patties made from fattier meat. Increased lipid oxidation is associated with color deterioration in beef (Akamittath, Brekke, & Schanus, 1990; Andersen, Bertelsen, & Skibsted, 1990). Recently, a freeze–thaw treatment has been found to have contradictory effects on meat color (Tang, Faustman, Mancini, Seyfert, & Hunt, 2006). Temperature abuse attributed to freeze–thaw cycling stimulated lipid oxidation and accelerated surface discoloration in meat (Hansen et al., 2004; Moore, 1990; Moore & Young, 1991). The rapid deterioration of meat color has often been observed in thawed meat compared to fresh meat at commercial meat markets. Myoglobin (Mb) oxidation is a major nonmicrobial factor responsible for the quality deterioration
of fresh meat, and it is commonly assumed that lipid oxidation is closely related to Mb oxidation. However, our research team observed the formation of MetMb without lipid oxidation in thawed beef. Decker and Welch (1990) also reported that the rate of iron release from ferritin was influenced by temperature in muscle foods. Polyunsaturated fatty acids are especially prone to oxidation of the lipid fraction, which results in the development of rancid taste and odor during prolonged storage (Min & Ahn, 2005). However, frozen storage also leads to a decrease in protein solubility and quality changes of the texture, such as increased toughness and loss of juiciness. The susceptibility of muscle foods to oxidative processes may result from their relatively high concentrations of unsaturated lipids,heme pigments, metal catalysts, and various other oxidizing agents (Johns, Birkinshaw, & Ledward, 1989). Oxidizing agents present in muscle tissues are capable of generating a number of reactive oxygen species (ROS), such as the hydroxyl radical(•OH), peroxyl radical (ROO•), alkoxyl radical (RO•), as well as non-radical oxygen derivatives, such as H2O2, singlet oxygen, 4-hydroxy-2-nonenal, and ketoamines (Stadtman & Berlett, 1997). These radicals are generally formed, during transportation, storage or consumption, and temperature also contributes to the biochemical and physicochemical changes of the muscle system. Although, there are numerous publications on the effects of frozen storage on muscle food quality, little has been reported concerning the effect of freeze–thaw cycles on the physicochemical properties, especially the distribution of pro-oxidants and oxidation stability (Benjakul & Bauer, 2001). The objective of this study was to determine whether color stabilized by freeze–thaw process could impact myoglobin oxidation in beef semimembranosus muscle during cold storage. The effects of different freeze–thaw cycles on the physicochemical (drip loss, heme pigment, TBARS, SDSPAGE profile and microstructure) changes were investigated.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แม้ว่าเก็บแช่แข็งเป็นวิธีการรักษาที่สำคัญสำหรับอาหารกล้ามเนื้อ เสื่อมสภาพคุณภาพไม่อาจหลีกเลี่ยงในช่วงเย็นเนื่องจากการก่อตัวของผลึกน้ำแข็ง ซึ่งนำไปสู่การบิดเบือนของโครงสร้างเนื้อเยื่อ ความเสียหายของเครื่องจักรกล และ denaturation โปรตีน ไมโยโกลบินเป็นโปรตีนผิดชอบสีเนื้อ ออกซิเดชันของเชอร์รี่แดง oxymyoglobin การ metmyoglobin น้ำตาลผลสีเนื้อ สีเนื้อ (ไมโยโกลบิน) จะถูกกำหนด โดยเข้มงวดก่อน หลังมากกว่า และเก็บข้อมูลปัจจัยที่มีผลต่อกล้ามเนื้อโปรตีน (Hector เบียร์สุสาน Hassen, & Ledward, 1992 Ledward, 1985 ข้อเสนอ อัศวิน Jeacocke อัลมอนด์ และ ญาติ 1989 Renerre & Bonhomme, 1991) ปัจจัยที่ส่งผลกระทบต่อโปรตีนเนื้อรวมก่อตัวผลึกน้ำแข็ง ขาดน้ำ เพิ่มความเข้มข้นของตัวถูกละลาย เกิดออกซิเดชันโปรตีนไขมันย่อยและหรือออกซิเดชัน gasses บรรยากาศ (โดยเฉพาะออกซิเจน), และ proteolysis และอุณหภูมิมากกว่า (มัตสึโมโตะ 1979 Shenouda, 1980) อย่างไรก็ตาม ความเสื่อมคุณภาพยังเกิดขึ้นระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็ง และแช่แข็งเนื่องจากการกำจัดน้ำของน้ำ denaturation โปรตีน และความเสียหายทางกล (Thyholt & Isaksson, 1997), และปล่อยเอนไซม์ และส่วนประกอบอื่น ๆ จากเนื้อสัตว์ (Nilsson และ Ekstrand, 1993) ละลายเล่นบทบาทสำคัญในการสลายตัวของเยื่อหุ้มเซลล์เป็นผลต่อคุณลักษณะทางประสาทสัมผัส (Nilsson และ Ekstrand, 1994) กระบวนการแช่แข็ง – ทรานที่พบเป็นอันตรายต่อคุณภาพโดยรวมคุณลักษณะ และ textural Denaturation โปรตีนกล้ามเนื้อ เกิดจากกระบวนการแช่แข็ง – ทราน ก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของกล้ามเนื้อ (อ่างทอง & Hultin, 1989; textural อันตรายส่วนใหญ่ Ragnarrsson & Regenstein, 1989) บูลล็อค et al. (1994) รายงานที่เบอร์เกอร์จากลีวัวตัดแต่งแช่แข็งมีเม็ดสีมากขึ้นและไขมันช่วยความเสถียรกว่าเบอร์เกอร์ที่ทำจากเนื้อ fattier ออกซิเดชั่นของไขมันเพิ่มขึ้นเกี่ยวข้องกับการเสื่อมสภาพของสีในเนื้อ (Akamittath, Brekke, & Schanus, 1990 แอนเดอร์ Bertelsen, & Skibsted, 1990) เมื่อเร็ว ๆ นี้ การรักษาหยุด – ทรานได้รับพบว่ามีผลขัดสีเนื้อ (ถัง Faustman, Mancini, Seyfert และ ล่า 2006) อุณหภูมิเกิดจากการหยุด – ทรานขี่จักรยานออกซิเดชั่นไขมันกระตุ้น และเร่งผิวสีในเนื้อ (แฮนเซนและ al. 2004 มัวร์ 1990 มัวร์และหนุ่มสาว 1991) การเสื่อมสภาพอย่างรวดเร็วของเนื้อสีได้มักจะถูกตรวจสอบในเนื้อขับเปรียบเทียบกับเนื้อสดในตลาดค้าเนื้อ ออกซิเดชันไมโยโกลบิน (Mb) เป็นปัจจัยสำคัญ nonmicrobial ผิดชอบในการเสื่อมคุณภาพof fresh meat, and it is commonly assumed that lipid oxidation is closely related to Mb oxidation. However, our research team observed the formation of MetMb without lipid oxidation in thawed beef. Decker and Welch (1990) also reported that the rate of iron release from ferritin was influenced by temperature in muscle foods. Polyunsaturated fatty acids are especially prone to oxidation of the lipid fraction, which results in the development of rancid taste and odor during prolonged storage (Min & Ahn, 2005). However, frozen storage also leads to a decrease in protein solubility and quality changes of the texture, such as increased toughness and loss of juiciness. The susceptibility of muscle foods to oxidative processes may result from their relatively high concentrations of unsaturated lipids,heme pigments, metal catalysts, and various other oxidizing agents (Johns, Birkinshaw, & Ledward, 1989). Oxidizing agents present in muscle tissues are capable of generating a number of reactive oxygen species (ROS), such as the hydroxyl radical(•OH), peroxyl radical (ROO•), alkoxyl radical (RO•), as well as non-radical oxygen derivatives, such as H2O2, singlet oxygen, 4-hydroxy-2-nonenal, and ketoamines (Stadtman & Berlett, 1997). These radicals are generally formed, during transportation, storage or consumption, and temperature also contributes to the biochemical and physicochemical changes of the muscle system. Although, there are numerous publications on the effects of frozen storage on muscle food quality, little has been reported concerning the effect of freeze–thaw cycles on the physicochemical properties, especially the distribution of pro-oxidants and oxidation stability (Benjakul & Bauer, 2001). The objective of this study was to determine whether color stabilized by freeze–thaw process could impact myoglobin oxidation in beef semimembranosus muscle during cold storage. The effects of different freeze–thaw cycles on the physicochemical (drip loss, heme pigment, TBARS, SDSPAGE profile and microstructure) changes were investigated.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แม้ว่าการจัดเก็บแช่แข็งเป็นวิธีการรักษาที่สำคัญสำหรับอาหารกล้ามเนื้อเสื่อมคุณภาพไม่สามารถหลีกเลี่ยงได้ในระหว่างการแช่แข็งเนื่องจากการสะสมของผลึกน้ำแข็งซึ่งจะนำไปสู่การบิดเบือนโครงสร้างเนื้อเยื่อเสียหายทางกลและสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน myoglobin เป็นโปรตีนที่รับผิดชอบในการสีเนื้อ ออกซิเดชันของเชอร์รี่สีแดงเพื่อ oxymyoglobin ผล metmyoglobin สีน้ำตาลในการเปลี่ยนสีเนื้อ สีเนื้อ (myoglobin) จะถูกกำหนดโดยปัจจัยก่อนความรุนแรงการโพสต์ความรุนแรงและการจัดเก็บข้อมูลที่มีผลต่อโปรตีนของกล้ามเนื้อ (เฮ็กเตอร์เบียร์-เกรฟส์ Hassen และ Ledward 1992; Ledward 1985; เสนออัศวิน Jeacocke, อัลมอนด์ ญาติ & 1989; & Renerre Bonhomme, 1991) ปัจจัยที่มีผลโปรตีนจากเนื้อสัตว์รวมถึงการก่อผลึกน้ำแข็ง, น้ำความเข้มข้นของตัวถูกละลายที่เพิ่มขึ้นการย่อยสลายไขมันและการเกิดออกซิเดชันหรือก๊าซในชั้นบรรยากาศ (โดยเฉพาะอย่างยิ่งออกซิเจน) ออกซิเดชันโปรตีนและ proteolysis และอุณหภูมิความรุนแรง (Matsumoto 1979; อุดะ, 1980) อย่างไรก็ตามการเสื่อมสภาพที่มีคุณภาพนอกจากนี้ยังเกิดขึ้นในระหว่างการแช่แข็งและการจัดเก็บแช่แข็งเนื่องจากการกำจัดดันน้ำสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนและความเสียหายทางกล (Thyholt & Isaksson, 1997) และการปล่อยเอนไซม์และส่วนประกอบอื่น ๆ จากเนื้อสัตว์ (ค๊ & Ekstrand, 1993) ละลายน้ำแข็งมีบทบาทสำคัญในการสลายตัวของเยื่อหุ้มเช่นเดียวกับที่มีผลต่อคุณลักษณะทางประสาทสัมผัส (ค๊ & Ekstrand, 1994) กระบวนการแช่แข็งละลายพบว่าเป็นอันตรายต่อทางเคมีกายภาพโดยรวมและคุณภาพเนื้อสัมผัส สูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนกล้ามเนื้อเกิดจากกระบวนการแช่แข็งละลายส่วนใหญ่ก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงเนื้อสัมผัสอันตรายของกล้ามเนื้อ (ANG & Hultin 1989; & Ragnarrsson Regenstein, 1989) Bullock et al, (1994) รายงานว่าไส้แช่แข็งที่ทำจากกิ่งวัวติดมันมีเม็ดสีที่มากขึ้นและความมั่นคงของไขมันออกซิเดชันกว่าไส้ที่ทำจากเนื้อสัตว์ fattier ออกซิเดชันของไขมันเพิ่มขึ้นมีความเกี่ยวข้องกับการเสื่อมสภาพของสีในเนื้อ (Akamittath, Brekke และ SCHANUS, 1990; เซน Bertelsen และ Skibsted, 1990) เมื่อเร็ว ๆ นี้การรักษาแช่แข็งละลายได้รับพบว่ามีผลตรงกันข้ามกับสีเนื้อ (ถัง Faustman, ซานโดร Seyfert และล่า 2006) การละเมิดอุณหภูมิประกอบกับ freeze-thaw ขี่จักรยานกระตุ้นออกซิเดชันของไขมันและเร่งการเปลี่ยนสีผิวในเนื้อสัตว์ (แฮนเซน et al, 2004;. มัวร์ 1990; มัวร์ & Young, 1991) การเสื่อมสภาพอย่างรวดเร็วของเนื้อสีได้รับมักจะพบว่าในเนื้อละลายเมื่อเทียบกับเนื้อสดที่ตลาดเนื้อเชิงพาณิชย์ myoglobin (MB) ออกซิเดชันเป็นปัจจัยที่สำคัญ nonmicrobial รับผิดชอบในการเสื่อมสภาพที่มีคุณภาพ
ของเนื้อสดและมันจะสันนิษฐานทั่วไปว่าออกซิเดชันของไขมันมีความสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดกับ Mb ออกซิเดชัน อย่างไรก็ตามทีมวิจัยของเราสังเกตเห็นการก่อตัวของ MetMb โดยไม่ต้องออกซิเดชันของไขมันในเนื้อละลาย ฉูดฉาดและเวลช์ (1990) นอกจากนี้ยังมีรายงานว่าอัตราการปล่อยเหล็กจาก ferritin ได้รับอิทธิพลมาจากอุณหภูมิในอาหารของกล้ามเนื้อ กรดไขมันไม่อิ่มตัวโดยเฉพาะอย่างยิ่งมีแนวโน้มที่จะเกิดออกซิเดชันของไขมันส่วนซึ่งจะส่งผลในการพัฒนาของการลิ้มรสและกลิ่นหืนระหว่างการเก็บรักษาเป็นเวลานาน (ต่ำสุดและ Ahn, 2005) อย่างไรก็ตามการจัดเก็บแช่แข็งยังนำไปสู่การลดลงของโปรตีนที่ละลายและคุณภาพการเปลี่ยนแปลงของพื้นผิวเช่นความเหนียวเพิ่มขึ้นและการสูญเสียความชุ่มฉ่ำ อ่อนแอของอาหารกล้ามเนื้อกับกระบวนการออกซิเดชั่อาจเกิดจากความเข้มข้นของพวกเขาที่ค่อนข้างสูงของไขมันไม่อิ่มตัวสี heme ตัวเร่งปฏิกิริยาโลหะต่างๆและอื่น ๆ ออกซิไดซ์ (จอห์นส์ Birkinshaw และ Ledward, 1989) ออกซิไดซ์อยู่ในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อมีความสามารถในการสร้างจำนวนของออกซิเจนสายพันธุ์ (ROS) เช่นไฮดรอกรุนแรง (• OH) peroxyl หัวรุนแรง (ROO •) alkoxyl รุนแรง (RO •) เช่นเดียวกับที่ไม่รุนแรง อนุพันธ์ออกซิเจนเช่น H2O2 ออกซิเจนเดี่ยว 4 ไฮดรอกซี-2-nonenal และ ketoamines (Stadtman & Berlett, 1997) อนุมูลเหล่านี้จะเกิดขึ้นโดยทั่วไปในระหว่างการขนส่งการเก็บรักษาหรือการบริโภคและอุณหภูมิยังก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงทางชีวเคมีและเคมีกายภาพของระบบกล้ามเนื้อ แต่มีสื่อสิ่งพิมพ์หลายฉบับเกี่ยวกับผลกระทบของการจัดเก็บแช่แข็งในคุณภาพอาหารของกล้ามเนื้อเล็ก ๆ น้อย ๆ ที่ได้รับรายงานเกี่ยวกับผลกระทบของรอบแช่แข็งละลายในคุณสมบัติทางเคมีฟิสิกส์โดยเฉพาะอย่างยิ่งการกระจายของโปรอนุมูลอิสระและความมั่นคงออกซิเดชัน (เบญจกุล & Bauer 2001 ) วัตถุประสงค์ของการศึกษาครั้งนี้เพื่อตรวจสอบว่ามีความเสถียรสีโดยกระบวนการแช่แข็งละลายอาจส่งผลกระทบการเกิดออกซิเดชัน myoglobin ในกล้ามเนื้อเนื้อ semimembranosus ระหว่างการเก็บรักษาความเย็น ผลของรอบแช่แข็งละลายแตกต่างกันในทางเคมีกายภาพ (ขาดทุนหยดสี heme, TBARS โปรไฟล์ SDSPAGE และจุลภาค) การเปลี่ยนแปลงที่ถูกตรวจสอบ