where Γ is surface concentration, Cb is bulk concentration, and D
is the diffusion coefficient of the particle. Eq. 1 assumes that Cb
is unchanging and that there is no back diffusion from the interface
(22). We can estimate Γmax (for 100% surface coverage)
to be 1.57 mg·m−2 from transmission electron microscopy (TEM)
images of the BslA 2D lattice (vide infra; Fig. 3A), while D was
measured to be 9.87 × 10−7 cm2
·s
−1 for monomeric BslA using
dynamic light scattering (SI Appendix, Fig. S5). In cases where
the error of the Laplace fit increased before a decrease in IFT
was observed, then the onset time of any increase in the error of
the Laplace fit was used (SI Appendix, Fig. S6).
Fig. 1 shows a plot of regime I time against BslA concentration
for WT-BslA as well as the “ideal” regime I times calculated
from Eq. 1 (Fig. 1, dashed line). The results clearly demonstrate
that WT-BslA is slower to decrease the interfacial tension of a
droplet (or increase the error of Laplace fit) in air than would be
expected for a system that did not exhibit an adsorption barrier
or back diffusion. If, however, we introduce a mutation into the
cap region that replaces Leucine at position 77 with Lysine
(L77K), the mutant showed no adsorption barrier, reducing the
interfacial tension of the droplet within the maximum calculated
time for particles of equivalent size (Fig. 1). Under diffusionlimiting
conditions (Eq. 1) BslA at a concentration of 0.03
mg·mL−1 should take 22 s to reach a surface concentration of
1.57 mg·m−2
. As the IFT will begin to decrease at a surface
coverage below 100%, BslA should require less than 22 s to
reduce the IFT of a droplet. At 0.03 mg·mL−1 the regime I time
for WT-BslA was 97 ± 18 s, compared with 12 ± 4 s for BslAL77K,
confirming that BslA-L77K adsorption is purely diffusion
limited, whereas WT-BslA faces an additional barrier to adsorption.
This finding is consistent with the hypothesis that the
WT protein undergoes a conformational change before adsorption.
This energy barrier is not high, as dimensional analysis
suggests that it is in the order of ∼10 kBT (SI Appendix, Fig. S8),
consistent with a limited structural rearrangement. We infer that
introducing the positively charged lysine disrupts the conformation
in aqueous solution so that not all of the hydrophobic groups
pack optimally, and their partial exposure facilitates the interaction
with the interface, abolishing the barrier to adsorption.
ที่Γคือความเข้มข้นของพื้นผิว , CB เป็นจํานวนมาก ความเข้มข้น และ D
คือสัมประสิทธิ์การแพร่ของอนุภาค อีคิว 1 สันนิษฐานว่า CB
จะไม่เปลี่ยนแปลง และไม่มีการแพร่กลับจากอินเตอร์เฟซ
( 22 ) เราสามารถประเมินΓแม็กซ์ ( คุ้มครองผิว 100% )
เป็น 1.57 มกด้วย m − 2 จากการส่งกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน ( TEM )
ภาพจาก 2D bsla ขัดแตะ ( เห็นรูปที่ 3A ใต้ ; D
) ขณะที่วัดเป็น 9.87 × 10 − 7 CM2
s − 1 สำหรับ bsla ด้วย
แบบไดนามิกโดยใช้วิธีการกระจายแสง ( ศรีไส้ติ่ง , มะเดื่อ S5 ) ในกรณีที่
ข้อผิดพลาดของลาปลาสพอดีที่เพิ่มขึ้นก่อนลดลงใน IFT
) แล้วเริ่มเวลาของการเพิ่มขึ้นในความผิดพลาดของลาปลาส
พอดีกับที่ใช้ ( ศรีไส้ติ่ง , มะเดื่อ s6 ) .
รูปที่ 1 แสดงแปลงระบบการปกครองผมเวลาต่อ
bsla ความเข้มข้นสำหรับน้ำหนัก bsla เช่นเดียวกับ " อุดมคติ " ระบอบผมเวลาคำนวณ
จากอีคิว 1 ( รูปที่ 1 เส้นประ ) ผลลัพธ์ที่แสดงให้เห็นอย่างชัดเจนว่า WT bsla
ช้า เพื่อลดความตึงเครียดระหว่างของ
หยด ( หรือเพิ่มความผิดพลาดของลาปลาสพอดี ) ในอากาศมากกว่าจะ
คาดว่าสำหรับระบบที่ไม่ได้แสดงการดูดซับกั้น
หรือกลับแพร่ แต่ถ้าเราแนะนำการกลายพันธุ์ใน
หัวหน้าเขตที่แทนที่ตำแหน่งต่างๆที่ 77 กับซีน
( l77k ) กลายพันธุ์ ไม่พบอุปสรรคการลดความตึงเครียดระหว่างผิวหน้าของอนุภาคภายใน
เวลาคำนวณสูงสุดสำหรับอนุภาคขนาดเทียบเท่า ( รูปที่ 1 ) ภายใต้เงื่อนไข diffusionlimiting
( อีคิว 1 ) bsla ความเข้มข้น 0.03 mg ด้วย− 1
+ ควรใช้ 22 ที่จะถึงพื้นผิวความเข้มข้น
1.57 มกด้วย m − 2
เป็น IFT จะเริ่มลดลงที่ครอบคลุมด้านล่างพื้นผิว
100% bsla ควรจะต้องน้อยกว่า 22 S
ลด IFT ของอนุภาค ที่ 0.03 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตรด้วย− 1 ระบบการปกครองผมเวลา
สำหรับ WT bsla 97 ± 18 , เมื่อเทียบกับ 12 ± 4 สำหรับ bslal77k
ยืนยันว่า bsla-l77k , การดูดซับเป็นแบบกระจาย
จำกัด ในขณะที่ปริมาณ bsla ใบหน้าอุปสรรคเพิ่มเติมเพื่อการดูดซับ
การค้นพบนี้สอดคล้องกับสมมุติฐานที่ผ่านการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนโดยน้ำหนัก
ก่อนการดูดซับ พลังงานนี้กั้นไม่สูงเท่าที่
การวิเคราะห์มิติ บ่งบอกว่ามันเป็นคำสั่งของ∼ 10 kbt ( ศรีไส้ติ่ง , มะเดื่อ s8 )
สอดคล้องกับโครงสร้างใหม่ จำกัด . เราสรุปว่า
แนะนำประจุบวกในซีนรบกวนโครงสร้าง
ในสารละลาย ดังนั้นไม่ทั้งหมดของกลุ่ม
) แพ็คได้อย่างดีที่สุด และบางส่วนของพวกเขาอำนวยความสะดวกในการปฏิสัมพันธ์
กับอินเตอร์เฟซ , ทำลายอุปสรรคในการดูดซับ
การแปล กรุณารอสักครู่..